Clase 7 y 8

Propiedades funcionales
de las protenas
 Propiedades funcionales
. Habilidad que tiene un
Funcionalidad ingrediente para interactuar con
(tecnologa de otros e impartir propiedades
alimentos) deseables a un sistema
alimenticio

Propiedad fisicoqumica que

afecta y modifica algunas
Propiedad
caractersticas de un alimento
funcional
y que contribuye a la calidad
final del producto
Propiedades fisicoqumicas que
gobiernan la funcionalidad de las
protenas
Tamao
Forma
Composicin
Secuencia de aminocidos
Carga neta
Capacidad de interaccin con otros componentes
Grado de flexibilidad-rigidez
Distribucin de cargas
Hidrofobicidad
Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria
 Propiedades funcionales

Clasificacin

Propiedades de
Hidratacin

Propiedades
relacionadas con
interaccin
protena protena

Propiedades de
superficie
 Propiedades funcionales

Clasificacin
Dependientes principalmente de la
interaccin: protena agua
Propiedades de
Hidratacin Adsorcin, absorcin y retencin
de agua, humectabilidad,
dispersabilidad, solubilidad,
viscosidad.
 Propiedades funcionales
Propiedades de Hidratacin

Relacionada con la composicin de

aminocidos
Aminocidos ms cargados tienen
mayor capacidad de hidratacin

Solvatacin Formacin de
Solvatacin
de grupos Formacin puentes entre
de grupos Aumento
inicos de agua asociada a
no-polares de la aw.
afines al monocapas. protenas y el
y polares.
agua resto del agua.
 Propiedades funcionales
Propiedades de Hidratacin
Interacciones agua-protena
Ion-dipolo Dipolo-dipolo
Unin a grupos cargados. Grupos peptdicos del
esqueleto.
Grupos amida de Asn y
Gln.
Grupos OH

Dipolo inducido-dipolo
Restos no polares
 Capacidad de absorcin de agua

Se mide en: g agua/g protena cuando una protena en polvo

es equilibrada con vapor de agua a una humedad relativa
del 90 al 95%.
Se relaciona con la composicin de aminocidos
Mayor concentracin de aminocidos cargados, mayor
capacidad de hidratacin. se facilita por los puentes de
hidrgeno que se forman entre grupos polares no
ionizados y el agua, dependiendo sobre todo del pH.

Contenido de carbohidratos, ya que se ha encontrado que a

mayor contenido de este compuesto puede haber una
mayor cantidad de agua absorbida
 Capacidad de absorcin de agua
Factores que influyen sobre la capacidad de ligar agua

pH

Menor capacidad de hidratacin en su pI, en el que

predominan las interacciones protena-protena. Por encima
y por debajo del mismo se modifica la carga neta y pueden
hincharse y unir ms agua.
pH 9 y 10 se presenta la mayor capacidad por la ionizacin
del hidroxilo de los residuos de Tyr.
pH > 10 disminuyen los grupos cargados positivamente de
los grupos e-amino de Lys lo que se traduce en una
reduccin de la capacidad de ligar agua.
 Capacidad de absorcin de agua
Factores que influyen sobre la capacidad de ligar agua

Fuerza inica

En una baja concentracin de sales (0.2 M) se incrementa la

capacidad de ligar agua y cuando hay altas concentraciones
de sales, gran parte del agua existente se liga a los iones de
la sal y se deshidratan las protenas.
 Capacidad de absorcin de agua
Factores que influyen sobre la capacidad de ligar agua

Temperatura

> temperatura, disminuyen los hidrgenos unidos y la

hidratacin de los grupos inicos disminuye.
Una protena desnaturalizada suele unir 10% ms de agua
que su equivalente en estado nativo, aunado al hecho de
que incrementa el rea superficial de las protenas
Se puede dar el fenmeno de agregacin, con el
consiguiente incremento de las interacciones protena-
protena, y por ende, baja la capacidad de ligar agua.
 Capacidad de absorcin de agua
Factores que influyen sobre la capacidad de ligar agua

Solubilidad

No existe una correlacin entre la capacidad de ligar agua

y la solubilidad.
Las protenas desnaturalizadas presentan baja solubilidad
a pesar de que unan la misma cantidad de agua que una
protena nativa.
 Solubilidad
Es la manifestacin termodinmica del equilibrio entre las
interacciones protena-protena y solvente-protena, que a
su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza inica de
las mismas.
Depende directamente de la proporcin de grupos
hidrfobos (localizados en el centro de la molcula de
protena) e hidrfilos (distribuidos en la superficie) de los
aminocidos.
Interacciones hidrofbicas promueven interacciones
protena-protena que inciden en una disminucin de la
solubilidad, mientras que las interacciones inicas
promueven la relacin protena- agua que provoca un
aumento de la solubilidad.
 Solubilidad
Relacionada con el estado estructural, por lo que esta
propiedad se puede utilizar como un indicador del grado
de la desnaturalizacin durante los procesos de
extraccin, aislamiento y procesos de purificacin, o
como un indicador de las aplicaciones potenciales de las
protenas.
Los concentrados de protena y aislados preparados
comercialmente muestran un amplio rango de
solubilidad, que se puede expresar como ndice de
Solubilidad de la Protena (PSI) o ndice de
Dispersabilidad de la Protena (PDI) (porcentaje de
protena soluble presente en la muestra protenica). El
PSI de aislados protenicos comerciales varia de 25 a 80%
 Solubilidad
Factores que influyen en la solubilidad

pH

pH por arriba y por debajo del pH isoelctrico, las protenas

tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente.
En el punto isoelctrico las protenas presentan una
solubilidad mnima.
El comportamiento ante el pH cambia si la protena se trata
trmicamente, como consecuencia de la desnaturalizacin
debido al cambio de hidrofobicidad superficial por el
desplegamiento, lo que acarrea un incremento en las
interacciones protena-protena
 Solubilidad
Factores que influyen en la solubilidad

Fuerza inica

En una fuerza inica baja (0.5), los iones neutralizan la

carga en la superficie de la protena. La solubilidad
disminuye para las protenas que contienen una alta
incidencia de zonas no polares y se incrementa para las
protenas que no.
 Solubilidad
Factores que influyen en la solubilidad

Temperatura

A un pH y fuerza inica constante, la solubilidad de

muchas protenas generalmente se incrementa
sometindola a una temperatura entre 0 y 40C. Se
presentan excepciones cuando las protenas son
altamente hidrofbicas
El aumento de la energa trmica causa desplegamiento
de las protenas (desnaturalizacin), ya que los grupos no
polares son expuestos, se da la agregacin y precipitacin
de la protenas, y por lo tanto la solubilidad disminuye
 Propiedades funcionales

Clasificacin

Propiedades de Dependen en forma importante de

Hidratacin la composicin superficial de la
protena
Propiedades relacionadas con
Propiedades de Interaccin de fases inmiscibles
superficie (agua/aceite; agua/aire)
Propiedades emulsificantes y
espumantes.
Propiedades
relacionadas con
interaccin
protena protena
 Propiedades funcionales
Propiedades de superficie

Espuma o emulsiones son sistemas dispersos inestables a

menos que estn presentes sustancias anfiflicas en la
interfase.
Las protenas, al ser molculas anfiflicas, pueden llevar a
cabo la estabilizacin al migrar espontneamente a la
interfase aire - agua o a la interfase agua-aceite.
Las protenas en la interfase forman pelculas altamente
viscosas y confieren resistencia a la coalescencia.
 Emulsificacin
Emulsin

Es un sistema de dos fases

lquidas inmiscibles, una d las
cuales se dispersa a travs de
la otra en forma de gotas muy
pequeas.

Fases: Continua y dispersa

Para formular una emulsin se

requiere: aceite, agua, un
emulsificante y energa (mecnica)
 Emulsificacin

Protenas solubilizadas: emulsiones alimenticias aceite- agua,

debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la
coalescencia.

Agua(fase continua).
Forman una matriz que
encapsula los glbulos de
grasa(fase discontinua).
 Emulsificacin
Los fosfolpidos y las lipoprotenas de baja densidad contribuyen
tambin a las propiedades emulsionantes de huevo entero y yema.

Yema Estructura, emulsin aceite agua.

Confiere estabilidad debido a su viscosidad y a la
presencia de agentes tenso activos como:
Lecitina, colesterol
Protenas y lipoprotenas: forman una pelcula
alrededor de los glbulos de grasa. La parte no
polar se orienta hacia la parte interna del glbulo
de aceite y la parte polar en la fase acuosa.
 Emulsificacin
Las protenas tienden a localizarse en la interfase, disminuyendo
la tensin superficial, dependiendo de la naturaleza de los
residuos de aminocidos que interaccionan, del ambiente y de
la coagulacin espacial en la superficie.
Cantidad mxima de aceite que puede ser
Capacidad del emulsificada en un volumen de agua que
emulsificante contiene la protena a probar.

Indica la duracin de la emulsin, sin que

exista separacin de fases.
Estabilidad Vara con el origen de la protena; adquiere
un valor mximo para cierta concentracin
ptima de protena.
 Emulsificacin
Aplicacin

Mayonesas y aderezos
La yema de huevo acta como agente emulsificante
de la suspensin de aceite en un medio acuoso.
 Emulsificacin
Mtodos para determinar las propiedades emulsificantes

Medicin del Las propiedades fsicas y sensoriales de una

tamao de gota emulsin estabilizada con protenas dependen
del tamao de las gotas formadas y el total del
rea interfacial formada.
Microscopa de luz

Mtodos de dispersin
de luz o contadores de
tamao de partcula.
 Emulsificacin
Mtodos para determinar las propiedades emulsificantes

Protena adsorbida

La emulsin se centrifuga separando la fase acuosa.

La fase hidrofbica se lava varias veces y se centrifuga para
eliminar protenas adsorbidas dbilmente.
La protena adsorbida en las partculas de la emulsin se calcula
a partir de la diferencia entre el total de la protena inicial en la
emulsin y la concentracin presente en el fluido lavado de la
fase hidrofbica.
 Emulsificacin
Mtodos para determinar las propiedades emulsificantes

Capacidad emulsificante

Volumen (mL) de aceite que puede ser emulsificado por gramo

de protena.
Se aade aceite paulatinamente a temperatura y velocidad
constante y se reporta el volumen adicionado antes de que
ocurra la inversin de la fase caracterizada por una inversin de
la emulsin de aceite en agua hacia agua en aceite.
El punto de inversin de la fase se reconoce por un cambio en la
viscosidad o color o por un aumento en la resistencia elctrica.
 Emulsificacin
Mtodos para determinar las propiedades emulsificantes

Estabilidad de emulsin

Las emulsiones estabilizadas por protenas a menudo son

estables por das y no se observa separacin de fases
incluso si se encuentran almacenadas en condiciones
ambientales.
Se somete la emulsin a diferentes condiciones drsticas,
como altas temperaturas o a una fuerza centrfuga.
Si se utiliza la centrifugacin, la estabilidad se expresa como
la disminucin del rea interfacial de la emulsin, o como el
porcentaje de fase hidrofbica separada, o bien por la
cantidad de aceite.
 Emulsificacin
Propiedad Tcnicas
Medicin del tamao de Microscopa ptica y de fluorescencia, contador
gota Coulter, espectroturbidimetra.
Actividad emulsificante Tamao de partcula, conductividad diferencial,
(EA) turbidimetra
ndice de actividad Turbidimetra
emulsificante (IAE)
Capacidad emulsificante Cambio en la viscosidad, resistencia electrica y
(EC) apariencia de la emulsin por su ruptura
Estabilidad de emulsin Centrifugacin, calentamiento
(ES)
Hidrofobicidad superficial HPLC, unin de ligando hidrfobos, fluorescencia
intrnseca, pruebas espectrofluoromtricas
 Emulsificacin
Factores que influyen en la emulsificacin

Caractersticas moleculares de la protena

Factores intrnsecos: pH, la fuerza inica, la temperatura, el
volumen de la fase oleosa, el tipo de protena.
Factores extrnsecos: equipo utilizado para formar la emulsin,
velocidad de incorporacin del aceite y el nivel de agitacin.

Esto dificulta la estandarizacin de los mtodos y la

comparacin de resultados entre laboratorios.
 Emulsificacin
Factores que influyen en la emulsificacin

La solubilidad incide en las propiedades emulsificantes, pero

no se requiere solubilizacin total de la protena para logar
la emulsificacin. Se pueden tener buenos resultados en un
rango de solubilidad desde un 25 hasta un 80%, aunque las
protenas altamente insolubles no funcionan como buenos
emulsificantes.
 Formacin de espuma
Dispersin coloidal de pequeas
Espuma burbujas de aire o CO2 en una
fase continua acuosa.

Se forman por burbujeo, batido o

agitacin de una solucin protenica.
Propiedades de textura nicas debido a
la dispersin de numerosas burbujas de
aire pequeas y a la formacin de una
pelcula delgada en la interfase lquido -
gas, con frecuencia llamada lamela
Las protenas son los principales
agentes con actividad superficial que
ayudan en la formacin y estabilizacin
de la fase gaseosa dispersa.
 Formacin de espuma
Protenas globulares:
Albumen Ovoalbumina, ovoglobulinas y lisozima:
Incorporan gran cantidad de aire y dan volumen.
Conalbumina: Forma una lamela resistente que
estabiliza la espuma.
Ovomucoide: Incrementa la viscosidad del medio
acuoso y proporciona estabilidad.

Presencia de uniones disulfuro intramoleculares,

interacciones hidrofbicas entre grupos de
aminocidos no polares (dentro de la estructura).

Protenas termocoagulables favorecen la estabilidad

de la espuma durante la coccin.
 Formacin de espuma

Las burbujas de aire son atrapadas dentro del albumen

lquido formando la espuma, las claras aumentan en
volumen de seis a ocho veces.
Al adsorberse en interfases aire-agua, las protenas se
desnaturalizan e interactan, lo que conduce, al desarrollo
de membranas interfaciales en las superficies de las
burbujas de aire que estabilizan los sistemas espumados
frente a la coalescencia.
Si la espuma se calienta, la protena coagula alrededor de
las clulas de aire, manteniendo una estructura estable.
 Formacin de espuma

Aplicacin

Crema batida, helados

de crema, pasteles,
merengues, pan,
souffls, mousses y
malvaviscos.
Formacin de espuma
 Formacin de espuma
Mtodos para evaluar las propiedades espumantes

Capacidad Capacidad espumante de una protena se

espumante refiere a la cantidad de rea interfacial que
puede ser creada por la protena, que se puede
expresar en diversas formas, como sobre
rendimiento o poder de espumado.
 Formacin de espuma
Mtodos para evaluar las propiedades espumantes

Estabilidad de espuma

Capacidad de la protena para estabilizar la espuma contra

la gravedad y el estrs mecnico y se expresa como el
tiempo necesario para que se drene 50% de lquido de una
espuma o para la reduccin de 50% del volumen e la
espuma.
Estos mtodos son empricos y no aportan informacin
fundamental sobre los factores que afectan la estabilidad de
la espuma; su medicin ms directa es la reduccin del rea
interfacial de la espuma en funcin del tiempo.
 Formacin de espuma
Factores que influyen en la formacin y estabilidad de la espuma
pH
Las protenas que estabilizan espumas son ms estables en pI, si no
hay insolubilizacin.
Clara de huevo buenas propiedades en un pH de 8-9 y su punto
isoelctrico es en el pH de 4 5. En el pI se favorecen las
interacciones protena protena y la formacin de una pelcula
viscosa en la interfase, lo que favorece la capacidad de espumado y
la estabilidad de la espuma.
Fraccin soluble: Forma la espuma, y aunque la cantidad que se
haya formado sea baja, la estabilidad ser alta.
Fraccin insoluble: no contribuye a la capacidad de espumado,
pero su adsorcin puede estabilizar la espuma, probablemente por
un aumento en las fuerzas de cohesin en la pelcula de protena.
 Formacin de espuma
Factores que influyen en la formacin y estabilidad de la espuma
Sales

El efecto depende del tipo de sal y de las caractersticas de

solubilidad de la protena en esa solucin salina.
NaCl: Aumenta la capacidad de espumado pero disminuye la
estabilidad, probablemente por una disminucin en la
viscosidad de la solucin.
Los cationes divalentes (Ca y Mg), mejoran la capacidad de
espumado y estabilidad de la espuma en un rango de
concentracin de 0.02 a 0.4 M, debido a que favorecen el
entrecruzamiento de las molculas de protenas, al formar
puentes entre los grupos carboxilicos.
 Formacin de espuma
Factores que influyen en la formacin y estabilidad de la espuma
Azcares

Adicin de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas puede

perjudicar la capacidad espumante, pero mejorar la
estabilidad de la espuma, pues incrementan la viscosidad y
se reduce la velocidad de drenado del fluido de la lamela.
Al aadir sacarosa, se dificulta la formacin de espuma,
pero sta resulta ms estable.
Otro factor que hay que controlar es el tiempo de batido, ya
que si la clara se somete a un batido excesivo, disminuye el
volumen de la espuma obtenida.
 Formacin de espuma
Factores que influyen en la formacin y estabilidad de la espuma
Lpidos

Concentracin mayor al 0.5%, los lpidos (fosfolpidos), afectan

desfavorablemente las propiedades espumantes de las protenas
debido a que su superficie es ms activa que la de las protenas,
se adsorben en la interfase aire agua y compiten con las
protenas e inhiben su adsorcin durante la formacin de la
espuma.
La pelcula de lpidos no es cohesiva ni viscoelstica, por lo que
no puede resistir la presin interna de las burbujas de aire, las
que se expanden y se colapsan durante el batido.
 Formacin de espuma
Factores que influyen en la formacin y estabilidad de la espuma
Concentracin de protena

> concentracin da firmeza a la espuma, lo que se logra con

un tamao menor de burbuja y mayor viscosidad. Al
aumentar la viscosidad se facilita la formacin de multicapas
cohesivas de la pelcula de protena en la interfase.
La mayora de las protenas presentan capacidad de
espumado en un rango de concentracin del 2 al 8%.
El poder espumante por lo general aumenta con la
concentracin de protena hasta un valor mximo.
 Formacin de espuma
Factores que influyen en la formacin y estabilidad de la espuma
Temperatura

Una desnaturalizacin parcial de las protenas puede

favorecer las propiedades espumantes, si se sobrecalientan
pueden perderse si ocurren reacciones protena protena
va intercambio de disulfuro, o su reversin a sulfhidrilos.
Algunos alimentos tipo espuma (malvaviscos, pasteles y
pan) se calientan despus de que se forma la espuma y el
calor provoca una expansin del aire y una disminucin de
la viscosidad, lo que puede ocasionar ruptura y colapso de la
espuma.
 Propiedades funcionales

Clasificacin

Propiedades de
Hidratacin

Propiedades de
superficie

Propiedades Propiedades de precipitacin,

relacionadas con gelacin, formacin de estructuras
interaccin como pueden ser la formacin de
protena protena masa, de fibras, de pelculas, la
adhesin y la cohesin.
 Capacidad coagulante
Prdida de solubilidad y espesamiento
Coagulacin Cambio de estado fluido (sol) a estado slido o
semislido (gel).
Causado por desnaturalizacin: calor, medios
mecnicos, sales, cidos, lcalis y otros reactivos
tales como urea.
Predominio de interacciones protena - protena
sobre protena - disolvente

Agregacin ordenada de protenas

Gel desnaturalizadas mediante enlaces
covalentes o no covalentes, para
formar una red capaz de atrapar agua
y sustancias de bajo peso molecular.
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas

Se requiere una desnaturalizacin y

desdoblamiento de la protena,
como pasos previos a la interaccin
ordenada protena protena y
agregacin.
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas

Calentando la solucin de protena, se

induce la desnaturalizacin que puede
ser considerada un estado progel, que
es un lquido viscoso en el que ocurren
algunos eventos de polimerizacin de la
protena.
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas

Se exponen numerosos
grupos funcionales, como
los puentes de hidrgeno
y los grupos hidrofbicos.
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas

Formacin de una red de

protena ente las
molculas desplegadas
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas

Etapa de agregacin lenta con relacin a la

desnaturalizacin, ms fcilmente podrn
orientarse antes de la agregacin los
polipptidos parcialmente desdoblados.
Esto favorecer la formacin de un gel
ordenado homogneo, de consistencia
lisa, fuertemente expandido, muy elstico,
transparente, estable frente a la sinrisis.
 Capacidad coagulante
Protenas
Geles opacos o Geles
cogulos translcidos
Irreversibles.
Protenas con aas no polares se
agregan al desnaturalizarse y
forman agregados insolubles que
se asocian al azar formando geles
tipo cogulo.
Formacin del gel an cuando se
est calentando la solucin.
Velocidad de agregacin y
formacin de red es mayor que la
desnaturalizacin.
Red desordenada y dispersa la luz,
lo que da una apariencia opaca.
 Capacidad coagulante
Protenas
Geles opacos o Geles
cogulos translcidos

Protenas con cantidades

pequeas de aas no
polares forman complejos
solubles al
desnaturalizarse.
La velocidad de asociacin
de esto complejos solubles
facilita la formacin de un
gel ordenado translcido
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas

Cuando el progel se enfra, a temperatura

ambiente o de refrigeracin, baja la
energa cintica y esto facilita la
formacin de uniones estables no
covalentes gracias a la exposicin de
grupos funcionales de varias molculas.

Interacciones varan con:

tipo de protena
condiciones de calentamiento
grado de desnaturalizacin
condiciones ambientales
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas
Gelificacin: Equilibrio entre las interacciones
protena protena , protena disolvente,
fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas
polipeptdicas prximas
Fuerzas repulsivas
Las interacciones protena agua, tienden a
mantener separadas las cadenas polipeptdicas
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas
Gelificacin: Equilibrio entre las interacciones
protena protena , protena disolvente,
fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas
polipeptdicas prximas
Fuerzas repulsivas
Fuerzas atractivas:
Interacciones hidrfobas (> a T elevadas)
Electrostticas (enlaces con los iones Ca y otros)
Enlaces hidrgeno (aumentados por
enfriamiento)
Uniones disulfuro
 Capacidad coagulante
Gelacin de protenas
Gelificacin: Equilibrio entre las interacciones
protena protena , protena disolvente,
fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas
polipeptdicas prximas
Fuerzas repulsivas
Fuerzas atractivas
Atracciones intermoleculares se producen ms
rpidamente con concentraciones proteicas
elevadas, dada la > probabilidad de contactos
intermoleculares.
 Capacidad coagulante
Propiedad que comparten clara y yema y convierte al
huevo y ovoproductos en importantes aglutinantes.
La gelificacin comienza a los 62 C y se completa a
los 90 C.
Depende de factores como el pH, la presencia de
sales y de otros ingredientes y la duracin del
calentamiento.
 Capacidad coagulante
Clara Yema

62 C 65 C

La primera en coagular es Fosvitina y livetina no

la conalbmina y la ltima coagulan
la ovoalbmina Sacarosa o sal afectan la
Ovomucoide y ovomucina coagulacin
no co-agulan
Forma un gel firme y blanco
Temperatura de coagulacin
vara en funcin inversa al pH.
Sacarosa o sal favorecen la
coagulacin
 Capacidad coagulante
Mtodos para su evaluacin

La textura de los geles se puede observar con

Textura una gran variedad de remetros.

Si el conocimiento de la
textura del gel es esencial
en tecnologa de alimentos,
otras dos cualidades de
stos son: el tiempo de
formacin y la estabilidad.
 Capacidad coagulante
Mtodos para su evaluacin

Turbidimetra El aspecto del gel puede ser observado por,

lo que permite realizar el estudio cintico
del fenmeno, en forma continua.
 Capacidad coagulante
Mtodos para su evaluacin

Estabilidad Se mide la cantidad de agua englobada en el gel

durante su formacin o bien la prdida de agua
que surge cuando se somete el gel a una
compresin o centrifugacin moderada
 Capacidad coagulante
Factores que afectan la coagulacin

Temperatura A altas temperaturas, la coagulacin ocurre casi

de forma inmediata.
Albumen: 62C inicia coagulacin
65C deja de ser fluido
70C Cogulo firme
Yema: 65C inicia coagulacin
70C deja de ser fluido

Sobrecalentamiento: Sinresis
 Capacidad coagulante
Factores que afectan la coagulacin

Dilucin Aumenta la temperatura requerida para la

coagulacin y disminuye la firmeza.

Sales AlCl3 disminuye la firmeza del cogulo

La resistencia del gel es una funcin del equilibrio
de la actividad catinica y aninica de la sal.
La capacidad de formacin de un gel se mejora
mediante la adicin de sal: el incremento moderado
de la fuerza inica aumenta la interaccin entre las
molculas cargadas o los agregados moleculares por
proteccin de carga, sin que se llegue a la
precipitacin.
 Capacidad coagulante
Factores que afectan la coagulacin

Azcar La sacarosa aumenta la temperatura de

coagulacin del albumen, este efecto es mayor
cuanto el pH del albumen es > 8.5

pH Estabilidad de conalbumina frente al calor es

mnima a pH 6, mientras que a pH 9 la
estabilidad aumenta
Estabilidad de ovoalbmina mayor a pH neutro
Las protenas de clara de huevo son
consideradas como el mejor agente gelificante
o ligante, la gelificacin se produce en una
zona grande de pH (de 3 a 11) cuando la
 Capacidad coagulante
La gelificacin no slo se utiliza para formar, sino
Aplicacin tambin para mejorar la absorcin de agua, los
efectos espesantes, la fijacin de partculas
(adhesin), y para estabilizar emulsiones y
espumas.
Por su poder coagulante se utilizan
en la elaboracin de flanes,
pudines, cremas dulces o saladas y
natillas.
Capacidad anticristalizante

El papel principal de la clara de huevo en los dulces

es controlar el crecimiento de los cristales de
azcar.
Otras funciones incluyen la incorporacin de aire y
unir agua. Esta ltima calidad contribuye a la
reduccin o prevencin de la sinresis, la
evaporacin excesiva y la fluidez.
Capacidad anticristalizante

La eficacia de la clara de huevo en el retraso de la cristalizacin se

realiz contrastando el tiempo requerido para la:
Formacin de cristales en un jarabe de agua y azcar a 113C.
Formacin de cristales cuando se aade el mismo jarabe a
claras batidas.

Adicin de clara de huevo y jarabe: formacin de cristales ms

pequeos.
38 g de clara de huevo por 454 g de azcar.
En fondant, adicin de 3% de clara de impide el crecimiento
excesivo de cristales durante el almacenamiento.
 Capacidad anticristalizante
Albumen pH ms bajo, se requiere mayor tiempo de batido y la
formacin de cristales se da en menor tiempo.
Adicin de yema da como resultado un aumento en el tamao
de los cristales .

Es muy til en pastelera y confitera,

Aplicacin donde se emplean soluciones
sobresaturadas de azcar.
Un ejemplo es el empleo de la
clara de huevo en la fabricacin de
turrn, que permite trabajar con
concentraciones muy elevadas e
azcar sin que este forme cristales
detectables
 Capacidad aglutinante
Se debe a la capacidad de los sistemas coloides que son la clara y la
yema para formar geles en los que engloban otras sustancias
aadidas.
Favorece la unin de diferentes componentes de un alimento, por
la capacidad de formar geles.
El poder aglutinante y espesante de los huevos se utiliza para
espesar ciertas cremas y sopas y tambin se utiliza mucho en la
industria crnica, para elaborar los pats y algunos embutidos y las
hamburguesas.
 Capacidad adhesiva
Adhesin y la unin de ingredientes.
Cuando se calientan o se exponen a cido, se coagulan,
haciendo que el huevo cambie de un lquido a un semi-slido o
slido.
Cuando las protenas se solidifican, funcionan como un
adhesivo, conectando ingredientes o componentes
alimenticios entre s.

Aplicacin

Los productos del huevo se

agregan a menudo para empanizar
 Capacidad adhesiva
Claras con agua, puede ser cepillado en la
superficie de los alimentos horneados, ayudando a
que las nueces o las semillas aplicadas
tpicamente se adhieran a la superficie durante la
coccin.
Capeado con niveles de protena de 10% a 15%
tienden a ser el agente de unin ms eficaz.
Capacidad colorante

Propiedad de la yema que, gracias a sus

carotenoides, aporta un agradable color amarillo a
muchos alimentos, especialmente productos
horneados, fideos, helados, natillas, salsas y
tortillas. Sin embargo, es raro que se utilicen como
ingrediente en los productos alimenticios.
Se aprovecha sobre todo en la elaboracin de
pastas alimenticias, repostera, salsas, etc.
 Capacidad colorante

Influencia del color de la yema de

huevo en la calidad de pasteles. Al
controlar la dieta de las gallinas, se
obtuvieron yemas de diferentes
tonalidades de amarillo claro a
naranja oscuro.
Cantaxantina: Coloracin rosa
indeseable

Preferencia por pasteles

hechos con yemas de colores
claros.
 Capacidad colorante
Cambios de color
Los xantofilas, son estables a las condiciones de
preparacin de los alimentos.
Ocasionalmente, la albmina de huevos duros es de color
marrn caramelo (Reaccin de Maillard)
Complejos de conalbmina Fe, forman un producto rojo, sin
embargo es poco probable que influya en el color de los
productos alimenticios. Sucede en productos alimenticios cidos
ricos en albumen que se preparen en recipientes de Fe.
Coloracin verdosa negra en la superficie de la yema de los
huevos duros
 Capacidad colorante
Protenas del huevo ricas en cistena, H2S + Fe FeS + H2
que contiene tomos de azufre, stos
en el proceso de coccin se combinan
con el hidrgeno liberando un gas
llamado sulfuro de hidrgeno
(albumen).

Cuando el huevo duro se enfra el

sulfuro de hidrgeno gaseoso reacciona
con la superficie de la yema formando
sulfuro de hierro, que tie la superficie
de la yema de un color verde grisceo.
Capacidad aromatizante

El huevo realza algunos aromas adems de

incorporar el aroma del huevo. Esta propiedad es
muy apreciada en repostera.
Yema: tiende a absorber aromas por su contenido
de grasa.
Clara: posee olor pero no los absorbe.
 Capacidad aromatizante
Ms de 100 compuestos voltiles
Mayor concentracin: n-pentadecano,
5-heptadeceno, tolueno e indol,
aldehdos, cetonas y compuestos de
azufre.
El dimetil sulfuro y dimetil trisulfuro
aunque se producen en pequeas
cantidades, se atribuye que contribuye
al sabor caracterstico.
Clarificante

El poder clarificante de las claras de huevo permite

eliminar restos de slidos en suspensin en muchos
productos lquidos de la industria alimentaria (en
caldos de carne o de pollo para consoms). En la
industria vincola, la clara de huevo se emplea para
eliminar las partculas que enturbian y restan
transparencia al vino, mejorando as su
presentacin.
Capacidad de absorcin de aceite.

La absorcin de aceite es una propiedad que ayuda

a los alimentos a retener aromas y sabores, adems
de la capacidad de proporcionar sensaciones
gustativas agradables en algunos alimentos.