TESTE DE TIPUL ADEVĂRAT – FALS
PEPTIDE – PROTEINE
Nr Enunţul testului A Justificarea răspunsului
crt F
1 Peptidele sunt substanţe or- A
ganice cu moleculă mică
2 Legătura peptidică apare în F
urma eliminării apei dintre 2
grupări COOH
3 Legătura peptidică este de tip F
glicozidic
4 Peptidele se găsesc în mod A
natural, în toate celulele, ca
produse de sinteză sau de-
gradare
5 Proprietăţile fizice ale pep- A
tidelor sunt asemănătoare
proprietăţilor ozelor
6 Solubilitatea peptidelor este F
independentă de mărimea
moleculei
7 Caracterul amfoter al amino- F
acizilor dispare odată cu apa-
riţia legăturii peptidice.
Peptidele se formează prin unirea unui număr de 2-
8 aminoacizi prin legătură peptidică
Legătura peptidică este definită ca fiind formată prin
eliminarea de apă dintre o grupă acidă a unui
aminoacid şi gruparea amino a celuilalt aminoacid.
De menţionat este faptul că eliminarea de apă dintre
grupările mai sus menţionate se realizează dintre
grupările din poziţia α
Legătura peptidică este de tip amidic, ea având
forma: - CO – NH2 -
Peptidele , dacă sunt formate ăn urma procesului de
biosinteză, se produc, direct, prin formarea legăturii
peptidice; dacă apar ca produse de hidroliză, se
realizează proces de hidroliză, ca proces catabolic,
în care apar enzimele numite proteaze ( hidrolaze),
ce au rol de desface moleculele mari , de proteine,
prin ruperea legăturilor proteice ( refacerea grupări-
lor amino şi COOH, ca urmare a intrării apei ). Deci,
prin hidrolizarea unei mari molecule proteice,
teoretic, este posibilă obţinerea unui mare număr de
molecule de peptide, diferit formate, în funcţie de
locul ruperii moleculei proteice.
Peptidele sunt:
1. Albe
2. Dulci
3. Solubile în apă, insolubile în solvenţi organici
4. Optic active
5. Cristaline
6. Peptidele inferioare formează, cu apa, soluţii
moleculare, cele superiore , cu apa dau
soluţii coloidale, la fel ca proteinele
Solubilitatea moleculei de peptide este invers pro-
porţională cu mărimea acesteia.
În molecula peptidică apar şi grupe libere amino şi
acide , ceea ce dau, carcater bazic, respectiv, acid
moleculei. În funcţie de numărul grupelor libere,
caracterul acid sau bazic este mai pronunţat Dar,
chiar dacă valoarea ionică este 0, caracterul amfoter
rămâne , pentru că peptidele au , tot timpul aceste 2
1

8 Peptidele hidrolizeză în me- A
diu cu pH diferit de cel neutru
9 Reacţia biuretului este o A
reacţie de culoare, specifică
doar peptidelor superioare
10 Clasa care începe să dea F
această reacţie este clasa de
tripeptidă
11 Carnozina şi anserina sunt 2 F
tripeptide
13 Glutationul este o tripeptidă A
puternic acidă
14 Rolul glutationului este hemo- F
lizantă
15 Peptonele sun substanţe cu F
moleculă mai mare decât
decât a albumozelor
16 În afara dimensiunii molecu- A
lare, peptonele se deosebesc
de albumoze prin proprietăţi
chimice
17 Polipeptidele au molecule în A
schimbare
18 Polipeptidele sunt formate F
excusiv din resturi de amino-
acizi
19 Proteinele sunt generatoare A
de viaţă
grupări.
Atât în mediu acid, bazic, cât şi în prezenţa peptida-
zelor , peptidele hidrolizează, desfăcându-se , trep-
tat ( în prezenţa enzimelor) sau brusc ( acid sau
baze tari ) în aminoacizii constituenţi .
Reacţia biuretului este reacţia dată de peptidă în
prezenţa unei soluţii alcaline de sulfat de cupru,
obţinând o coloraţie violetă . Această reacţie este
dată şi de proteine.
Prima clasă care dă această reacţie este clasa de
tetrapeptide
Ambele substanţe sunt dipeptide. Carnozina este
formată din histidină – β alanină; anserina este
formată tot din histidină şi un derivat metilat al
alaninei.
Glutationul este formată din : glicocol – cisteină –
acid glutamic, ceea ce înseamnă că glutationul are 2
grupări acide libere
Glutationul nu este hemolizant, el are următoarele
acţiuni :
1. Transportor de hidrogen neenzimatic
2. Transformă acidul dehidroascorbic în vit C
3. Activează enzimele proteolitice
4. Protejează oxidarea adrenalinei şi a vit C
5. Grăbeşte hidroliza glutenului din făină
6. Este antitoxic
Lanţul de hidroliză a proteinelor este următorul :
Proteine albumoze peptone
peptide aminoacizi
Albumozele precipită din soluţii coloidale prin adău-
gare de săruri în mediu acid. Precipatarea este
grăbită prin adăugarea de sulfat de amoniu şi sulfat
de zinc. Prin această proprietate, albumozele se
aseamănă mai mult proteinelor. Ele coagulează la
cald şi în prezenţa alcoolului concentrat.
Peptidele nu coagulează în nici una din condiţiile
mai sus amintite, Ele nu precipită în mediu acid.
Polipeptidele se reânnoiesc permanent, acesta fiind
un fenomen de adaptare.
În grupa polipeptidelor intră holozidele, formate din
numai din resturi de aminoacizi, deci având doar
caracter proteic pur, dar intră şi heteropeptidele,
care , pe lângă partea proteică mai conţin şi o parte
neproteică, numită grupare prostetică.
La nivelul proteinelor apar fenomene de
metabolism , capacitatea de creştere, de
reproducere, transmite-re a caracterelor la urmaşi şi
apariţia mutaţiilor. Proteinele sunt purtătorii materiali
ai vieţii , asigu-rând funcţionarea tuturor celulelor
2

20 Proteinele sunt substanţe so- A
lubile în apă.
30 Grupările hidrofile determină A
o dizolvare mai uşoară în apă
31 Grupările hidrofobe determi- F
nă caracterul amfoter al
proteinelor
32 Gonflarea este proprietatea A
de mărire a volumului mole-
culei
33 Dizolvarea proteinelor în apă F
este completă
34 Proprietăţile şi comporta- A
mentul coloizilor depind de
temperatură, presiune
35 Proteinele sunt optic active A Marea majoritate a proteinelor sunt levogire; ele pot
36 Proteinele prezintă fenome- A
nul de electroforeză
37 Caracetrul amfoter este com- F
portamentul proteinelor de a
da precipitate.
38 Punctul izoelectric este deter- A
minat de un pH caracteristic
al proteinei
39 Punctul izoelectric este deter- F
minat pentru recunoaşterea
gradul de solubitate
organismului, indiferent de gradul său de
complexitate. Ele prezin-tă o mare capacitate de
reânnoire, specificitate structurală şi funcţională,
dată de succesiunea AA
Este o proprietate, cu nuanţe, pentru că există
proteine uşor solubile în apă, altele se dizolvă mai
uşor în soluţii alcoolice,electroliţi alcalini, acizi sau
baze, dar nici o proteină nu se dizolvă în solvenţi
organici.
La suprafaţa moleculelor proteice se găsesc
grupările acide libere, cele amino, tio, etc ; acestea
determină atragerea apei la moleculă;
Grupările hidrofobe sunt catenele carbonice ale
aminoacizilor; ele sunt formate din C, H, deci nu au
cum să determine caracterul amfoter al proteinei.
Ele determină dizolvarea în alcool .
Este proprietatea proteinelor care se dizolvă mai
greu în apă; acestea manifestă tendinţă de hidratare
a grupărilor pălare; gelatina se îmbibă puternic în
apă, formând geluri, prin răcire
Proteinele , în apă, dau soluţii coloidale, cu proprie-
tăţile coloizilor hidrofili ,
La temperatură mare, proteinele coagulează. Ele
prezintă fenomenul de electroforeză. La presiune
mică dau fenomenul Tyndall, adică dispersează
fascicolul de lumină
deveni dextrogire în urma componentei nonproteice;
acest fenomen se întâlneşte la protide ( ex. Hemo-
globină )
Electroforeza este proprietatea de deplasare a ioni-
lor spre catod , respectiv, spre anod. Anionii au
sarcină - ; cationii au sarcină +
Caracterul amfoter este cel dual, de bază, respectiv
de acid, atunci când vin în contact cu acizi ,
respectiv cu baze slabe; acest comportament dual,
este dat de prezenţa grupările acide, respectiv
amino libere din molecula proteinelor;
Punctul izoelectric este punctul în care , în soluţie,
numărul OH- = cu nr H+ ;aceasta se măsoară în
soluţie puţin acidă; pH-ul la care se produce această
disociere , de egalizare a nr de anioni şi cationi, este
punctul izoelectric.
Punctul izoelectric este determinat pentru că el
determină următoarele caractere:
1. Vâscozitate minimă
2. Solubilitate şi reactivitate minimă
3. Hidratatrea particulelor coloidale este minimă
4. Presiunea osmotică e minimă
5. Precipitarea este maximă
3
40 Precipitarea proteinelor se re- A
alizează în prezenţa factorilor
fizico-chimici şi microbiologici
41 Există un singur tip de preci- F
pitare
42 Reacţia xantoproteică este A
caracteristică proteinelor cu
aminoacizi aromatici
43 Reacţia sulfurii de plumb este A
caracteristică aminoacizilor
cu sulf
44 Reacţia biuretului este speci- F
fică proteinelor ciclice
45 Proteinele au 4 structuri A Structuri proteice:
46 Proteinele globulere: albumi- A
nele şi globulinele sunt prote-
ine valoroase, de clasa 1
Factorii fizici care determină precipitarea sunt
razele, temperatura, radiaţiile; cei chimici sunt date
de acizi, baze, săruri ; cei microbiologici sunt diferite
microorganisme
Precipitarea este reversibilă, în care, după îndepăr-
tarea factorilor determinatori ; precipitarea
ireversibilă este determinată de acizi, baze
concentrate, căldură, raze, enzime; după îndepărta-
rea factorilor , proteine rămân fără carcatere
proteice
Reacţia are loc prin tratarea soluţiilor proteice cu
acid azotic conc. , apare o coloraţie galbenă, da-
torită apariţiei nitroderivaţilor
Această reacţie este dată de prezenţa grupărilor tio,
respectiv forma lor oxidată; proteinele care conţin
aceste grupări , prin tratare cu PbS dau coloraţie
maro-neagră
Această reacţie este specifică tuturor proteinelor şi
constă tratarea lor cu soluţie alcalină de sulfat de
cupru; rezultă o coloraţie roz-violetă
1. Primară – e dată de legăturile peptidice,
constă în apariţia de lanţuri peptidice
2. Secundară – are 2 variante : teoria plierii
lanţului polipeptidic şi structura α – elicoidală
3. Terţiară - structura tridimensională se for-
mează prin legarea mai multor lanţuri poli-
peptidice, formându – se fibrele proteice sau
particule proteice
4. .Structura cuaternară – se referă la modul în
care se unesc între ele particulele proteice ,
fir pentru a forma macromoleculele
policatenare, precum şi la formarea acestor
macromolecule
Albuminele au următoarele caracteristici :
1. Slab acide
2. Solubile în apă şi soluţii diluate de electroliţi
3. Cu apa formează soluţii coloidale, din care
precipită sub acţiunea de sulfat de amoniu,
sare şi sulfat de Mg
4. Masa moleculară este scăzută
5. Conţin toţi AA esenţiali în raport ideal
6. Se găsesc în ou, lapte, sânge, muşchi
Globulinele au următoarele caractere :
 Sunt insolubile în apă
 Sunt solubile în alcool
 Sunt puternic acide
 Coagulează mai greu la cald
 Precipită la sulfat de Mg concentrat şi sare
 Sunt uşor solubile în soluţii saline diluate
4
47 Prolaminele sunt valoric, F
superioare globulinelor
48 Solubilitatea mai mare a pro- A
laminelor este în alcool con-
centrat
49 Glutelinele sunt proteine ve- F
getale cu caracter bazic
50 Histonele sunt proteine bazi- A
ce
51 Predomină în regnul animal A Intră în structura nucleoproteinelor, a hemoglobinei,
52 Protaminele sunt proteine A
simple, bazice, animale
Prolaminele se găsesc numai în vegetale. Ee nu
conţin toţi AA esenţiali, iar cei prezenţi sunt în
rapoarte necorespunzătoare ; sunt puternic acide,
datorită conţinutului de prolină din structură
Sunt insolubile în apă şi greu solubile în soluţii de
electroliţi.
Reprezentanţi : zeina, hordeina, aveina
Glutelinele sunt asemănătoare cu prolaminele, cu
caracter acid, datorită conţinutului de acid aspatic şi
glutamic din structură. Intră în structura glutenului.
Caracterul bazic este dat de AA : arginină, lizină,
ornitină, citrulină.
ca parte proteică, a cromoproteinelor
Se găsesc în organismul peştilor, în lapţi, icre.