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Concepto de enzima:

Una enzima es una protena que cataliza las reacciones bioqumicas del
metabolismo. Las enzimas actan sobre las molculas conocidas como sustratos y permiten
el desarrollo de los diversos procesos celulares. Las enzimas son protagonistas fundamentales en
los procesos del metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o
cataltico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el centro
reactivo la disposicin espacial y los tipos de cadenas laterales de aminocidos son
fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder interaccionar de la forma
deseada para llevar a cabo la catlisis de la reaccin. Las enzimas son muy selectivas en
relacin a los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho ms grandes que sus
sustratos y en muchas ocasiones requieren de la participacin de otras molculas ms
pequeas no polipeptdicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones
metlicos llamados cofactores.

Que es enzima alosterica:

Son enzimas que presentan dos conformaciones diferentes, estables e interconvertibles: una es la
forma activa que tiene una gran afinidad por el sustrato y la otra es la forma inactiva que presenta
baja afinidad por el sustrato. Estas enzimas poseen adems del centro activo, otro centro llamado
centro regulador o alostrico donde se puede unir un modulador o regulador alostrico que,
puede ser un activador o un inhibidor de la enzima. Si el centro regulador esta vaco la enzima
acta a velocidad normal; si est ocupado por el regulador se producen cambios en la
conformacin y dependiendo de que sea activador o inhibidor adoptara una forma ms o menos
activa. El paso de la forma inactiva a la forma activa se produce al fijarse en el centro regulador un
activador alostrico o modulador positivo. El paso de la forma activa a la forma inactiva se
produce al fijarse en el centro regulador un inhibidor alostrico o modulador negativo. Estas
enzimas estn formadas por varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria. En las
enzimas alostricas la cintica de las reacciones es diferente a la de las dems enzimas.
Desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones metablicas.

Modelos esquematizados del mecanismo de accin de las enzimas:

1Energia de activacin

La energa de activacin puede ser el calor. Aumenta el movimiento de las molculas y la energa,
con lo que el nmero de molculas activadas se eleva y la reaccin se acelera (en muchas
reacciones la velocidad se duplica por cada 10 C). En las clulas, la temperatura producira la
muerte de la materia viva y adems se aceleraran indiscriminadamente millares de reacciones.
Las enzimas reducen la energa de activacin de las reacciones que pueden sufrir los sustratos y las
clulas verifican sus reacciones a gran velocidad y temperatura relativamente bajas. Una enzima
es incapaz de hacer posible una reaccin que por s sola no lo es, modifica la velocidad, pero sin
alterar el equilibrio. Las enzimas consiguen velocidades extremadamente altas con gran
especificidad y rendimiento.
2 La especificidad enzimtica o estado de transicin

La especificidad enzimtica se debe al centro activo. El acoplamiento entre el centro activo y el


sustrato se ha comparado con el que existe entre una llave y su cerradura (propuesto por Fischer
en 1890, teora de la llave-cerradura). En la actualidad (una cerradura no hace nada a la llave) se
ha probado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para
adaptarse al sustrato

Esta eficacia puede ser atribuida a varios factores:

El enzima sirve para aumentar la concentracin total de las molculas de sustrato en el centro
activo y mantiene los tomos en la orientacin correcta para que se produzca la reaccin

Una vez unidas las molculas de sustrato al enzima pasan por una serie de formas intermedias
de geometra y distribucin electrnica muy inestables que origina su transformacin en los
productos de la reaccin. Las enzimas ayudan a sus sustratos a alcanzar un estado de transicin
particular acelerando marcadamente la velocidad (al unirse el sustrato al enzima se debilitan los
enlaces del sustrato y no hace falta tanta energa para romperlos).

Se liberan los productos quedando la enzima inalterada

E + S ES E + P

As pues, las enzimas disminuyen la energa de activacin al formar un complejo con el sustrato
para producir un estado de transicin o activado de menor energa que en el caso de que no
estuvieran presentes.
Bibliografias:

http://www.juntadeandalucia.es/averroes/ies_francisco_pacheco/Departam/Depabio/BM/ENZ.pd
f

http://www.bcelular.fmed.edu.uy/Material/enzimas.pdf

http://www.departamentos.ulpgc.es/dbbf/medicina/bioquimicaI/enzimas.pdf

http://www.2bachillerato.es/biologia/tema5/p6.html

http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm