LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

MAKROMOLEKUL PROTEIN

DISUSUN OLEH:

FAKULTAS KEDOKTERAN

UNIVERSITAS KRISTEN DUTA WACANA

2013
 BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Protein merupakan polimer dari sekitar 21 asam amino yang berlainan disambungkan
dengan ikatan peptide. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam
amino disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang
berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Berbagai asam amino yang
disambungkan membentuk rantai peptide.

Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam semua organisme
hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup. Zat ini dibutuhkan untuk perturnbuhan
normal anak-anak dan bagi orang-orang dewasa asam amino dibutuhkan untuk menjaga
kesehatan. Tubuh dapat mensintesis beberapa asam amino, tetapi tidak semua. Ada 8 sampai
10 asam amino esensial yang harus ada dalam makanan. Asam-asam amino ini tidak dapat
disintesis oleh tubuh sehingga harus tersedia dalam makanan.
Protein sangatlah dibutuhkan oleh tubuh kita, karena protein berfungsi sebagai salah satu
sumber energi yang dibutuh kan tubuh. Selain itu pula protein juga berperan dalam sintesis
hormon dan pembentukan enzim dan antibodi. Protein juga dibutuhkan bagi tubuh dalam
jumlah yang besar sehngga bila kita kekurangan protein akan mengakibatkan timbulnya
berbagai penyakit yang berbahaya bagi tubuh kita.

B. Tujuan
untuk mengetahui uji senyawa makromolekul
 BAB II

DASAR TEORI

Protein berasal dari kata protos yang berarti utama merupakan senyawa organik
kompleks yang memiliki bobot molekul tinggi. Protein merupakan polimer yang terdiri dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Penyusun utama protein adalah urutan berulang dari satu atom nitrogen dan dua atom karbon
dengan asam amino yang bertautan lewat ikatan peptida. Semua protein baik yang berasal dari
bakteri yang paling tua atau yang berasal dari bentuk kehidupan tertinggi, dibangun dari
rangkaian dasar yang sama dari 20 asam amino yang berikatan kovalen dalam urutan yang khas
(Hart 2003).

Struktur protein distabilkan oleh 2 macam ikatan yang kuat (peptida dan sulfida) dan dua
macam ikatan yang lemah (hidrogen dan hidrofobik). Ikatan peptida adalah struktur primer
protein yang berasal dari gabungan asam amino L-alfa oleh ikatan alfa-peptida. Bukti utama
untuk ikatan peptida sebagai ikatan struktur primer dituliskan sebagai berikut:

a. Protease adalah enzim yang menghidrolisis protein, menghaslkan polipeptida sebagai

produknya. Enzim ini juga menghidrolisis ikatan peptida protein.
b. Spektrum inframerah protein menunjukkan adanya banyak ikatan peptida.
c. Dua protein, insulin dan ribonuklease telah disintesis hanya dengan menggabungkan asam-
asam amino dengan ikatan peptida.
d. Protein mempunyai sedikit gugus karboksil dan gugus amina yang dapat dititrasi.
e. Protein dan polipeptida sintetik bereaksi dengan pereaksi biuret, membentuk warna merah
lembayung. Reaksi ini spesifik untuk 2 ikatan peptida atau lebih.
f. Penyediaan difraksi sinar X pada tingkat kekuatan pisah 0,2mm telah menyajikan identifikasi
ikatan peptida pada protein mioglobin dan hemoglobin. (Winarno, 1997)

Protein dapat dihidrolisis sehingga menghasilkan komponen asam amino. Ketika protein
dihidrolisis maka asam amino pembangunnya dibebaskan dari ikatan kovalennya yang
menghubungkan molekul-molekul ini menjadi rantai. Semua asam amino memiliki ciri yang
sama, yaitu memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang diikat pada atom karbon yang sama.
Masing-masing yang membedakannya ialah rantai samping yang mengikat asam amino atau
gugus R yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Asam
amino dapat digolongkan menjadi 4 golongan berdasarkan gugus R yang mengikat, yaitu:
golongan asam amino dengan gugus R nonpolar ( metionin dan triptofan), golongan asam amino
dengan gugus R polar tetapi tidak bermuatan (glisin dan tirosin), golongan dengan gugus R
bermuatan negatif (aspartat dan glutamat), golongan asam amino dengan gugus R bermuatan
positif (lisin) (Lehninger 1982)

Protein bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan larutan asam dan basa. Daya larut
protein berbeda di dalam air, asam, dan basa; ada yang mudah larut dan ada yang sukar larut.
Namun, semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti eter dan kloroform. Apabila
protein dipanaskan atau ditambah etanol absolut, maka protein akan menggumpal (terkoagulasi).
Hal ini disebabkan etanol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein.

Kelarutan protein di dalam suatu cairan, sesungguhnya sangat dipengaruhi oleh beberapa
faktor antara lain, pH, suhu, kekuatan ionik dan konstanta dielektrik pelarutnya.Protein seperti
asam amino bebas memiliki titik isoelektrik yang berbeda-beda. Titik Isoelektrik (TI) adalah
daerah pH tertentu dimana protein tidak mempunyai selisih muatan atau jumlah muatan positif
dan negatifnya sama, sehingga tidak bergerak ketika diletakkan dalam medan listrik. Pada pH
isoelektrik (pI), suatu protein sangat mudah diendapkan karena pada saat itu muatan listriknya
nol (Poedjiadi 1994).

Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur
sekunder dan tersier protein. Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk
memutuskan ikatan peptida, dimana struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi.
Denaturasi terjadi karena adanya gangguan pada struktur sekunder dan tersier protein. Pada
struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai
samping seperti; ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non
polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang umum ditemui adalah proses
presipitasi dan koagulasi protein (Ophart 2003).

Denaturasi, koagulasi dan redenaturasi dapat dibedakan sebagai berikut. Denaturasi

protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup
perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan
antar asam amino dan struktur primer protein. Koagulasi adalah denaturasi protein akibat panas
dan alkohol (Winarno 2002).

Fungsi protein

1. Sebagai Enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau di bantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi
karbondioksida yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya
terhadap perubahab-perubahan kimia dalam system biologis.
2. Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh
protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit,
sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.
3. Pengatur pergerakan.
Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul
protein yang saling bergeseran.
4. Penunjang mekanik. Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebebkan adanya
kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabu.
5. Pertahanan tubuh atau imunisasi. Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibody, yaitu
suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing
yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.
6. Media perambatan impuls saraf.
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu
protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata
7. Pengendalian pertumbuhan,
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-
bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.
(Lehninger, 1996)