AMINOACIDOS

1. Estructura general
2. Clasificacin
3. Propiedades pticas
4. Propiedades acido base
5. Son los pilares de las protenas unidos por enlaces covalentes.
La unin covalente forma una secuencia lineal caracterstica.
Las clulas forman protenas con estructuras terciarias diferentes
 Estructura de los aminocidos

La estructura comn a todos los aminocidos

(excepto Prolina) est constituida por un
carbono al cual se unen:

un grupo carboxilo (-COOH)

un grupo amino (-NH2)
un tomo de hidrgeno
una cadena lateral (grupo-R") diferente en cada
aminocido (determina propiedades qumicas)
Formula molecular Formula inica

- Grupo amino: posee caractersticas bsicas: recibe protones

- Grupo carboxilo: posee caractersticas cidas: cede protones
- Al poseer un grupo cido y otro bsico, los aa son considerados
ANFTEROS (se pueden comportar como cidos y bases al mismo tiempo)
- AMORTIGUADORES fisiolgicos
 Estructura de los aminocidos

Par todos los aminocidos, excepto para la glicina, el carbono est unido a cuatro
grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un tomo de hidrgeno y un
grupo R. En la glicina el grupo R es otro tomo de hidrgeno
 Prolina: diferente estructura

La prolina tambien tiene una cadena

lateral de naturaleza aliftica, pero difiere
de los dems aminocidos en que su
cadena lateral est unida tanto al carbono
Prolina, Pro, P
como al nitrgeno del grupo amino.
Cdigo de una letra: Margaret Oakley Dayhoff, considered by many to be the founder of the field of bioinformatics
 Clasificacin de los aminocidos

1. De acuerdo a necesidades nutricionales

Aminocidos esenciales: se adquieren en la dieta: histidina,

isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano
y valina.
Aminocidos no esenciales: sintetizados: alanina, asparagina, cido
asprtico y cido glutmico.
Aminocidos condicionales: por lo regular no son esenciales, excepto
en momentos de enfermedad y estrs: arginina, cistena, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
 Clasificacin de los aminocidos

2. De acuerdo a su cadena lateral:

Aminocidos con cadena lateral no polar.

Grupo R aromtico.
Aminocidos con cadena lateral polar no cargada.
Grupos R cargados positivamente (Bsicos)
Aminocidos con cadena lateral cida
Los 20 aminocidos estndar de las protenas.

Las frmulas estructurales muestran el estado de ionizacin que

predomina a pH 7.0 Las partes no sombreadas son comunes para
todos los aminocidos; las partes sombreadas en color son los
grupos R. Aunque el grupo R de la histidina se muestra sin carga,
su pKa es tal que una fraccin pequea pero significativa de estos
grupos est cargada positivamente a pH 7.0
 Propiedades pticas de los aminocidos

El carbon de un aminocido
est unido a cuatro grupos
qumicos diferentes.
Debido a que el carbon es
asimtrico, posee actividad ptica,
es decir, es un centro quiral

La quiralidad es la propiedad de un objeto de no ser superponible con su imagen especular.

Asimetra Molecular: molculas quirales

Cuando un tomo de carbono tiene

cuatro sustituyentes diferentes
(A,B,X,Y), stos pueden disponerse de
dos maneras diferentes, que dan lugar a
dos molculas no superponibles, siendo
cada una de ellas la imagen especular
de la otra (enantimeros).

Estos tomos de carbono son

asimtricos y se denominan tomos
quirales o centros quirales.
Quiralidad: no existe plano ni centro de simetra

La quiralidad describe la direccionalidad de una molcula que se observa por su capacidad de

girar el plano de luz polarizada a la derecha (dextrgira) o a la izquierda (levgira).
 Carbono es un carbono quiral, por lo tanto hay enantimeros.
Toda molcula con un centro quiral tambin son pticamente activas, es decir,
rotan la luz polarizada
Polarizacin de la luz
Los L-aminocidos son los que tienen el grupo alfa-amino a la
izquierda y los D-aminocidos los que tienen el grupo alfa-
amino a la derecha.
 Estereoisomera de aminocidos
(a) Los dos estereoismeros de alanina, L- y D- alanina,
no son imgenes especulares superponibles una de
otra (enantimeros).
(b) Dos convenciones diferentes de mostrar las
configuraciones en el espacio. En (b) los enlaces
sombreados en slido, estn fuera del plano del
papel y los representados como guiones estn en el
plano.
(c) Los enlaces horizontales, se asumen fuera del
plano.
Propiedades cido-base de los aminocidos

Los aminocidos en solucin acuosa contienen grupos

-carboxilos cido dbil y grupos -amino base dbil.
Cada uno de los aminocidos cidos y bsicos
contiene un grupo ionizable en su cadena lateral
Por lo tanto, libres y combinados en enlaces
peptdicos, algunos aminocidos pueden actuar como
buffers
La concentracin de un cido dbil (HA) y su base
conjugada (A-) se describe por la ecuacin de
Henderson-Hasselbalch
 Propiedades cido-base de los aminocidos

Los aminocidos en disolucin acuosa, muestran un comportamiento

anftero, es decir, pueden ionizarse dependiendo del pH.
Como cidos: los grupos COOH liberan H+; -COO-
Como bases: los grupos NH2, captan H+; -NH3+
Como cidos y bases a la vez: los aminocidos se ionizan doblemente
apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion.
Propiedades de los aminocidos: comportamiento qumico
pK1 y pK2 : se refieren
respectivamente a los
grupos del cido
carboxlico y amino y
pKr se refiere a los grupos
laterales con propiedades
cido- base.
pK COOH se encuentra en
un intervalo de 2,2 por lo
tanto, por encima de 3,5
estos grupos se hallan como
carboxilatos (COO-)
pK NH2 se encuentra en
valores cercanos a 9,4 por lo
tanto por debajo de pH 8 se
encuentran como ion
amonio (NH3+)
 A- Cadena Lateral No polar

La cadena lateral forma un cluster en

el interior de la protena debido a su
hidrofobicidad
La cadena lateral de la prolina y su
grupo -amino forma una estructura
de anillo.
La prolina da la estructura fibrosa
del colgeno e interrumpe la
estructura -helice.

Grupo de aminocidos cuya cadena lateral es aliftica,

es decir, cadena hidrocarbonada abierta, no cclica
 B- Grupos (R)Aromaticos

Sus cadenas laterales son no polares y

participan en interacciones hidrofbicas.
En esta grupo se encuentran los aminocidos
cuya cadena lateral posee un anillo
aromtico:
La fenialalanina es una alanina que lleva unida
un grupo fenlico.
La tirosina es como la fenilalanina con un
hidroxilo en su anillo aromtico, lo que lo hace
menos hidrofbico y mas reactivo.
El triptfano tiene un grupo indol
Muchas protenas absorben luz a una
longitud de onda de 280 nm debido a sus
grupos aromticos. Esta es una propiedad
utilizada en investigacin.
 C. Cadenas laterales polares no cargadas

Hidroflicas porque forman enlaces

de hidrgeno con el agua
Incluyen a la serina, threonina,
cysteina, asparagine y glutamina.
La cystena contiene un grupo
sulfidrilo (-SH), un componente
importante del sitio activo de
muchas enzimas.
Grupo sulfidrilo (-S-S-) y formacin
de puentes di-sulfuro

Dos cistenas pueden oxidarse para formar un dmero cisteina, que

contiene un enlace covalente llamado enlace disulfuro (-S-S-).
C. Cadenas laterales polares no cargadas

Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

La serina y threonina poseen un grupo polar hidroxilo.

El grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucho mas hidrofilicos y reactivos.
Los grupos hidroxilos sirven de sitio de unin (en enzimas) a grupos tales como fosfato.
C. Cadenas laterales polares no cargadas

Asparragina, Asn, N

La asparragina contiene un grupo Amida terminal en lugar del carboxilo libre.

El grupo Amide de la asparragina al igual que los grupos hidroxilos de la serina y

treonina sirven de sitio de union de cadenas de oligosacridos en las glicoprotenas.
 D. Grupos (R) Bsicos

Los grupos R tienen carga positiva

significativa.
La lysina tiene un segundo grupo amino
en la posicin de su cadena (R)
La arginine tiene un grupo guanidine
cargado positivamente.
La histidine tiene un grupo imizadol
positivo que facilita la reaccin
catalizada por enzimas porque acta
como donante o aceptor de protones.
 E. Cadenas laterales Acidas.

El cido asprtico y el cido

glutmico son donadores de
protons.
A pH neutro, las cadenas laterales
de esos aminocidos estn
completamente ionizadas.
A pH fisiolgico, ellos tienen un
grupo carboxilato (-COO-)
cargado negativamente.
 E. Cadenas laterales Acidas.

cido asprtico, Asp, D

cido glutmico, Glu, E

Estos dos aminocidos poseen cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas correspondientes. Estos
son el cido asprtico y el cido glutmico (a estos aminocidos se les denomina normalmente aspartato
y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales estn cargadas negativamente a pH fisiolgico).
 cido asprtico, Asp, D Asparragina, Asn, N

cido glutmico, Glu, E Glutamina, Gln, Q

Los derivados sin carga del cido asprtico y el cido glutmico son la asparragina y la glutamina
que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre
 Aminocidos no comunes

La Hydroxylysina y la hydroxyprolina, se encuentran en el

colgeno y en la gelatin.
La Tyroxina and 3,3`,5-triiodotironina, son aminocidos
yodados que se encuentran en la tiroglobulina, una protena
producida por la glndula tiroide.
El cido -carboxyglutamic est involucrado en la
coagulacin sangunea.
La N-methylarginina y la N-acetyllysina se encuentran en
protenas histonas, asociadas a los cromosomas.
Aminocidos modificados postranduccionalmente en protenas
Enlace Peptdico

Los grupos carboxilo y amino se

combinan para formar el enlace
peptdico.
Propiedades espectroscpicas de las protenas

Absorcin a 280 nm (aminocidos)

Absorcin a 212 nm (enlace peptdico)