F.D.A. FACCHINI1, M.P. GIMENEZ2, A.C. VICI1, M. FILICE3, B.C. PESSELA3, J.M.
GUISAN3, M.L.T.M. POLIZELI2
1
Universidade de So Paulo, FMRP, Departamento de Bioqumica e Imunologia
2
Universidade de So Paulo, FFCLRP, Departamento de Biologia
3
Universidad Autonoma de Madrid, Consejo Superior de Investigacines Cientficas
E-mail para contato: f.facchini@usp.br
1. INTRODUO
A aplicao de catalisadores nas indstrias vem aumentando medida que avanos
tecnolgicos propiciam o surgimento de novas enzimas ou novas aplicaes. Dentre os
diversos catalisadores existentes, as lipases so bastante conhecidas por suas diferentes
aplicaes e tambm pela incrvel quantidade de reaes que podem catalisar. As lipases so
de grande interesse na qumica orgnica devido a sua ampla especificidade para diferentes
substratos, em alguns casos, com alta regio e enantioseletividade. Estas propriedades as
tornaram muito utilizadas nos processos de biotransformaes (Kamal et al., 2002).
2. MATERIAIS E MTODOS
3. RESULTADOS E DISCUSSO
3.1 Imobilizao em suportes hidrofbicos
XIX SIMPSIO NACIONAL DE BIOPROCESSOS
X SIMPSIO DE HIDRLISE ENZIMTICA DE BIOMASSAS
30 de julho-02 de agosto de 2013
Foz de Iguau, PR, Brasil
Figura 1 SDS-PAGE 12% referente purificao das lipases corado com prata (M- marcador
molecular; 1- Extrato bruto; 2- Derivado Octil; 3-Derivado decaoctil; 4-Sobrenadante decaoctil).
A Figura 1 indica que a lipase proveniente do suporte octil foi purificada, com massa
molecular aproximadamente de 30 kDa. A lipase proveniente do C18, com massa molecular
aproximada de 65 kDa, foi parcialmente purificada devido presena de um contaminante de
massa molecular muito prxima.
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Contudo, a imobilizao das lipases foi fundamental para muitas aplicaes, pois
aumentou a estabilidade das enzimas. Alm disso, essa tcnica ainda permite melhorar as
propriedades catalticas das lipases, ampliando sua possibilidade de uso e tornando-as
indispensveis biotecnologia (Palomo et al., 2004).
6. REFERNCIAS
BRADFORD, M.M. Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of
protein utilizing the principle of protein- Dye binding. Anal. Biochem. 72, 248-254, 1976.
KAMAL, A.; SANDBHOR, M.; RAMANA, K.V. One-pot lipase-catalyzed synthesis of enantiopure
secondary alcohols from carbonyl compounds: a new protocol for lipase mediated resolution.
Tetrahedron: Asymmetry. 13, 815-820, 2002
LAEMMLI, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.
Nat. 227, 680-685, 1970.