II.1 Teripang
Teripang (Holothuroidea) merupakan salah satu hewan laut yang termasuk dalam
phylum Echinodermata. Hewan tersebut merupakan golongan yang paling banyak
dijumpai , mulai dari paparan terumbu karang, pantai berbatu atau berlumpur, di
laut dalam, bahkan di palung laut yang terdalam sekalipun (Nontji,1993). Pada
umumnya teripang pemakan deposit pasir yang penting di daerah coral reef
(Sutaman,1993). Makanan utama teripang adalah organisme-organisme mikro,
detritus (sisa-sisa pembusukan bahan organik), diatomae, protozoa, nematodae,
algafilamen, kopepoda, ostrakoda, dan rumput laut (Martoyo, dkk, 1993).
Ciri umum teripang yaitu, tidak mempunyai lengan, tiga ambulakral dengan podia
yang tumbuh baik terletak di bagian ventral dan dua daerah ambulakral di bagian
sebelah dorsal yang podianya tereduksi. Mulut yang terletak di ujung depan
biasanya dikelilingi oleh sejumlah tentakel sebagai alat bantu makan dan respirasi.
Tubuh teripang biasanya hitam, coklat, hijau muda, sedikit yang berwarna merah
muda, oranye, violet dan jarang yang bergaris-garis (Gosner, 1971 dan Barnes,
1987). Ditambahkan pula oleh Nontji (1993), bahwa warna teripang bermacam-
macam, ada yang hitam pekat, coklat, abu-abu atau mempunyai bercak pada
bagian punggungnya, dan dijumpai pada satu sisi tertentu, yakni pada bagian
tubuh yang biasanya berwarna lebih pucat. Setiap jenis teripang mempunyai
ukuran tubuh yang berbeda-beda, misalnya Holothuria arta dapat mencapai
panjang 60 cm dan berat 2 kg, jenis Actinopyga mauritiana mencapai panjang 30
cm dengan berat 2,8 kg, jenis Thelenota ananas mencapai panjang 100 cm dan
berat 6 kg, sedangkan teripang hitam (Holothuria edulis) panjangnya antara 25
35 cm dengan berat antara 0,250 0,350 kg (Martoyo, dkk, 1994). Adapun
kandungan gizi teripang kering ditampilkan pada Tabel II.1.
Ciri khas teripang adalah tubuhnya lunak, berdaging karena osicula yang tertanan
dalam kulitnya sebagai rangka dalam yang tereduksi ukurannya menjadi
mikroskopis (Lerman, 1986 dalam Trijoko, 1990). Bagian daging teripang inilah
yang dijual dalam keadaan kering. Selanjutnya dikemukakan oleh Barnes (1987)
bahwa sebagai makanan, teripang mempunyai cita rasa yang khas dan telah
banyak dikomsumsi oleh bangsa Asia timur seperti yang terlihat pada Gambar II.1
tentang jenis-jenis teripang ekonomis.
Menurut Clark dan Rowe (1971), sistematika teripang hitam Holothuria edulis
sebagai berikut :
Filum : Echinodermata
Kelas : Holothuroidea
Ordo : Aspidochirotda
Famili : Holothuroidae
Genus : Holothuria
Ciri morfologi teripang hitam Holothuria edulis adalah badan teripang hitam
berbentuk bulat panjang dan akan segera mengerut jika diangkat dari permukaan
air. Di seluruh permukaan badan teripang hitam terdapat bintil-bintil halus
(Gambar II.2). Teripang hitam mudah dikenali karena warnanya indah. Bagian
punggungnya berwarna hitam keungu-unguan atau kebiru-biruan. Sementara
bagian perut, sisi sekitar mulut dan duburnya berwarna kemerah-merahan.
Teripang hitam hidup di derah perairan berkarang atau berpasir yang ditumbuhi
ilalang laut (Martoyo, dkk,2006).
II.2 Protein
Protein dapat diperoleh dari hewan maupun tumbuhan. Protein yang berasal dari
hewan disebut protein hewani, sedangkan protein yang berasal dari tumbuhan di
sebut protein nabati. Tumbuhan membentuk protein dari CO2, H2O, dan senyawa
nitrogen. Hewan yang makan tumbuhan mengubah protein nabati menjadi hewani
(Poeadjiadi, 1994). Dalam tubuh hewan, protein membentuk unsur struktur yang
amat penting, merupakan komponen otot, kulit, rambut, jaringan ikat, dan
sebagainya (Winarno, 1992).
Molekul protein sangat besar dan terdiri dari rantai panjang asam-asam amino
yang berikatan secara kimiawi. Dua puluh enam asam amino dapat ditemukan dan
dua puluh diantaranya sering terdapat dalam protein yang biasa didapatkan dalam
makanan (Murdijati,dkk,1994). Asam amino adalah senyawa organik yang
merupakan unit dasar struktur protein.Dalam asam terdapat gugus amina, -NH2
gugus karboksilat, -COOH, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat
pada atom karbon dengan rumus struktur dasar (Gambar II.3). Gugus R adalah
alkil (rantai samping) sebagai pembeda antara asam amino satu dengan asam
amino lainnya (Stryer, 1994).
10
Gam
mbar II.3 Strruktur dasar asam aminoo (sumber htttp://www.mcat
45.ccom/images//Amino-Acid MCAT.pnng)
S
Satu molekuul protein mengandung
m kkira-kira 500 asam aminno, tergabunng bersama
d
dengan ikataan peptida. Ikatan peptidda terbentukk jika gugus amino (-NH
H2) dari satu
a
asam OOH) dari aasam amino berikutnya
aminoo bereaksi deengan guguss asam (-CO
d
dengan mem
mbebaskan satu
s molekuul air, tipe reeaksi ini meerupakan su
uatu contoh
p
polimerisasi
i kondensasii. Dua asam
m amino yanng berikatann bersama membentuk
m
d
dipeptida seeperti yang diperlihatkan
d n pada Gam
mbar II.4. Raantai asam-assam amino
y
yang lebih panjang dissebut polipeeptida.Keadaaan alami m
molekul prottein adalah
k
kompleks, k
karena memuuat 20 asam amino dalam
m sembarangg rangkaian.. Jika suatu
p
polipeptida disusun hannya dengann 10 macam
m asam aminno saja, susu
unan asam
a
aminonya kan sebanyaak 2010 atau lebih dari satu milyar. Urutan
ak U atau pola asam
a
amino dalam
m molekul protein dikeenal sebagaai struktur pprimer (Murrdijati dkk,
1994).
11
Ikatan-ikatan silang dapat terbentuk antara gugus samping asam amino. Ikatan
tersebut terbentuk antarrantai polipeptida yang berbeda atau gugus samping dalam
polipeptida yang sama. Salah satu ikatan silang yang paling penting adalah
jembatan disulfida. Ikatan silang menentukan struktur sekunder protein, yaitu
bentuk dan konfigurasi tiga dimensi molekul protein.Struktur protein sangat
bervariasi, tetapi dapat diklasifikasikan menjadi dua kelompok utama menurut
bentuk molekulnya (Hawab, 2004):
a. Protein globular
Molekul-molekul protein globular adalah bulat tetapi tidak harus berbentuk bola.
Rantai asam aminonya terlipat dan molekul dapat dipertahankan bentuknya oleh
adanya ikatan-ikatan silang antar asam amino dalam rantai itu. Molekul-
molekulnya tidak rapat atau tersusun dalam aturan tertentu. Molekul air mudah
menerobos ke ruang-ruang kosong dalam molekul protein. Protein globular dapat
terdispersi dengan mudah baik dalam air atau larutan garam.
b. Protein serat
Molekul-molekul protein bentuk serat ini lebih lurus. Ditemukan dalam keadaan
hampir lurus sempurna (protein tidak elastik atau protein terentang) atau
menggulung dalam bentuk spiral (protein elastik atau gulungan). Dalam protein
bentuk serat biasanya terdapat susunan yang teratur dan molekul-molekulnya
terkumpul rapat, terdapat ikatan silang antara rantai-rantai asam amino yang
berdekatan sehingga molekul air sukar menerobos struktur tersebut oleh karena
itu, protein bentuk serat biasanya tidak larut dalam air.
12
Protein merupakan penyusun utama sel-sel tubuh, membran sel tersusun dari
protein, protein juga didapatkan di dalam sel. Jumlah sel dalam tubuh meningkat
selama periode pertumbuhan, oleh karena selama periode anak-anak dan remaja
kebutuhan protein sangat tinggi. Protein penting untuk pembentukan enzim,
antibodi, dan beberapa hormon. Substansi-substansi ini diproduksi dalam sel dan
sebahagian protein dilepaskan ke aliran darah dalam bentuk(antibodi dan
hormon) atau ke dalam usus dalam bentuk (enzim pencernaan).
Tidak semua protein yang diperoleh dari makanan dapat digunakan untuk
pertumbuhan dan pemeliharaan. Selain itu, makanan dapat menyediakan protein
melebihi kebutuhan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Kelebihan protein ini
digunakan untuk energi. Asam amino yang tidak diperlukan untuk sintesis protein
akan mengalami deaminasi di dalam hati, yaitu bagian dari molekul asam amino
yang mengandung nitrogen dipisahkan untuk membentuk urea. Urea merupakan
bahan sisa yang tidak berguna bagi tubuh, diangkut oleh darah ke ginjal dan
diekskresikan ke dalam urin. Molekul yang telah mengalami deaminasi yang
mengandung karbon, hidrogen dan oksigen memasuki suatu rantai reaksi yang
melibatkan oksidasi glukosa dalam sel untuk menyediakan energi.
13
14
Alanin
NH2
CH3
CH CH COOH
Valin
CH3 NH2
CH3
Leusin
CH CH2 CH COOH
CH3
NH2
O N
H
O OH
Fenilalanin
NH2
O
Triptopan OH
NH2
N
H
15
Glisin
H C COOH
NH2
Serin H2
HO C CH COOH
NH2
Treonin CH3
H
C
H
C COOH
OH NH2
H
Sistein HS CH2 C COOH
NH2
H2N
Tirosin
HO O OH
O
NH2
HO
Asparagin
NH2 O
NH2
Glutamin
H2N OH
O O
Gambar II.6 Asam amino dengan gugus R polar
16
O
H
Asam Aspartat C CH2 C COOH
O NH2
O H
O H NH2
H
H2N N OH
Arginin
NH O
O
N
OH
Histidin
NH2
HN
17
Dari dua puluh asam amino yang umum didapatkan sebagai penyusun
protein, sembilan di antaranya adalah esensial dalam susunan makanan.
Asam-asam amino esensial ini diperoleh dari protein dalam makanan,
karena tidak dapat disintesis dalam tubuh. Asam amino nonesensial dapat
disintesis dalam tubuh dengan mengkonversikan satu asam amino
menjadi asam amino lain dalam sel-sel tubuh. Sebagai contoh, metionin
dan sistein adalah asam amino yang mengandung belerang dan sebagian
dari kebutuhan akan metionin dapat dipenuhi dari sistein atau sistin.
Daftar asam amino esensial dan nonesensial dicantumkan dalam Tabel
II.2.
18
Tabel II.2 Asam amino esensial dan non esensial (Almatsier, 2001)
19
a. Transaminasi
Transaminasi merupakan proses katabolisme asam amino yang
melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino asam amino
yang lain, terjadi dalam mitokondria maupun cairan sitoplasma. Dalam
reaksi transaminasi, gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan
pada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, -ketoglutarat,
atau oksaloasetat sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam keto.
Ada dua enzim yang bekerja dalam reaksi transaminasi, yaitu alanin
transaminase dan glutamat transminase yang bekerja sebagai katalis
dalam reaksi, yaitu:
alanin
transaminase
Asam amino + asam piruvat asam -keto + alanin (II.1)
Glutamat
transminase
As.amino + asam -ketogltarat Asam -keto+asam glutamat (II.2)
b. Deaminasi oksidatif
Asam glutamat yang dihasilkan dari proses transaminasi, dalam beberapa
sel misalnya dalam bakteri, dapat mengalami proses deaminasi oksidatif
yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.
Glutamat
transaminase
20
Ciri yang paling mencolok dari asam amino ialah sifat amfoternya, yaitu
dapat bersifat sebagai asam maupun basa. Asam amino sebenarnya
terdapat sebagai ion zwitter dengan struktur seperti yang diperlihatkan
pada Gambar II.9 (Lehninger, 1997;Stanley, dkk, 1988)
O- H R
O NH3+
Di dalam larutan asam, suatu asam amino akan bertindak sebagai suatu
basa dan dalam larutan basa akan bertindak sebagai suatu asam. Ion
dipolar/ion zwitter berperan sebagai asam karena merupakan donor
proton (Lehninger,1997).
H O H O
R R H+
O- O-
NH3+ NH2 (II.4)
H O
H
O
R + H+ R (II.5)
O- NH3+ OH
+
NH3
21
Asam amino esensial penyusun protein (20 asam amino) kecuali glisin,
atom karbon- merupakan atom karbon kiral/asimetrik karena atom
karbon mengikat empat gugus yang berbeda. Atom karbon kiral/asimetrik
bersifat optik aktif, yakni dapat memutar bidang polarisasi cahaya.
Susunan tetrahedral ikatan valensi di sekitar atom karbon- pada asam
amino dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang, yang
merupakan bayangan cermin yang tidak saling berhimpit. Kedua bentuk
ini dinamakan isomer optik, enansiomer, atau stereoisomer. Larutan salah
satu stereoisomer asam amino tertentu akan memutar bidang polarisasi
cahaya ke kiri (berlawanan dengan arah jarum jam) yang disebut
levorotatory (L) ditunjukkan dengan (-), stereoisomer yang lain akan
memutar bidang polarisasi cahaya ke kanan (searah jarum jam) yang
disebut dekstrorotatory (D) ditunjukkan dengan (+). Campuran molar
yang sama antara bentuk (-) dan bentuk (+) disebut rasemat yang tidak
dapat memutar bidang cahaya karena saling meniadakan sifat aktif optik
yang dimilikinya. Contoh struktur L dan D suatu asam amino ditunjukkan
pada Gambar II.10.
H H
HO R HO
NH2
O NH2 O R
(a) (b)
Gambar II.10 Struktur D-alanin (a) dan L-alanin (b)(Lehninger,1997)
22
OH
H
+ R C COOH
OH
NH2
Ninhidrin
O- O
N
+ R C + CO2 + H 2O
H
OH O
Biru-ungu
OPAasamamino
Gambar II.12 Reaksi (o-phthaldialdehid) dengan asam amino
23
II.4.1 Kromatografi
24
25
26