ENZIM DAN KOENZIM

MAKALAH

UNTUK MEMENUHI TUGAS MATAKULIAH

Biokimia

Yang dibina oleh Prof. Dr. Agr. Moch. Amin, M. Si

Oleh

Nurlita Lestariani (120341521814)

Setyoko (120341521844)

Afrizal M. Nurdin (120341521851)

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

PROGRAM PASCA SARJANA

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI

SEPTEMBER 2012
 ENZIM DAN KOENZIM

A. Pengertian Enzim
Enzim adalah polimer biologik yang mengkatalisis reaksi kimia yang berlangsung
dalam tubuh. Sebagian besar enzim merupakan protein globuler yang terlarut dalam larutan
tubuh seperti sitoplasma atau cairan tubuh lainnya, lain daripada itu, dengan kemajuan ilmu dan
teknologi telah banyak diidentifikasi bahwa banyak molekul RNA yang ternyata juga berperan
sebagai enzim. Tidak semua protein dalam tubuh adalah enzim. Untuk dapat dikatakan sebagai
enzim, protein tersebut harus memiliki kemampuan untuk mengkatalisis reaksi kimia.
Tanpa adanya enzim, kehidupan yang kita kenal tidak mungkin ada. Sebagai
biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim memegang
peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. .Meskipun dalam keadaan sehat semua proses
fisiologis akan berlangsung dengan cara yang tersusun serta teratur sementara homeostasis akan
dipertahankan, namun keadaan homeostasis dapat mengalami gangguan yang berat dalam
keadaan patologis. Banyak penyakit yang berkaitan dengan defek pada enzim seperti kekurangan
jumlah atau aktivitas katalitik enzim-enzim kunci. Hal ini dapat disebabkan karena kelainan
genetic, kekurangan gizi atau toksin. Glycogen storage disease (GSD) merupakan contoh dari
banyak kasus penyakit yang berkaitan dengan enzim.

B. Sistem Penamaan (nomenklatur) Enzim

Untuk kepentingan penelitian, penamaan enzim didasarkan pada ketentuan yang
disepakati dalam IUBMB, dengan mengadopsi sebuah system yang kompleks berdasarkan
mekanisme reaksi. Walaupun telah ditetapkan aturan tersebut, nama lazim (yang biasanya lebih
pendek) dari enzim juga sering digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.
Adapun ketentuan itu adalah :
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisisnya membentuk enam kelas, dan masing-masing kelas
mempunyai 4 hingga 13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substratnya. Nama kedua,
yang berakhir dengan akhiran ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda
kurung di bagian akhir; misalnya enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ = piruvat
+ CO2 + NADH + H+ diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi)
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang menandai tipe reaksi berkenaan dengan
kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat
adalah untuk enzim spesifik.
Contoh :
EC1.1.1.1 (Alkohol dehidrogenase) menyatakan kelas pertama (oksidoreductase)
subkelas pertama (-C-OH sebagai donor electron) subsubkelas pertama (NAD (P)+
sebagai akseptor electron)
EC2.7.1.1 (ATP:D-Heksosa-6-fosfotransferase (heksokinase) menyatakan kelas 2
(transferase) subkelas 7 (pemindahan gugus yang mengandung fosfor) subsubkelas
pertama (menunjukkan gugus CH-OH sebagai akseptor).

C. Gugus Prostetik, Kofaktor dan Koenzim

Merupakan molekul organik non protein atau molekul anorganik (ion) yang dapat
dibutuhkan secara langsung dalam mengkatalisis atau pengikatan substrat. Disebut gugus
prostetik bila terintegrasi erat ke dalam struktur enzim dan tidak dapat dilepaskan dari enzim
tanpa merusak enzim. Kofaktor hanya berikatan secara transien dan mudah terlepas dengan
enzim atau substrat. Koenzim berfungsi sebagai pengangkut atau bahan pemindah gugus. Sistem
komplit enzim dan koenzim disebut holoenzim, sedangkan bagian protein sistem tersebut
dinamakan apoenzim.
Sebagian besar koenzim, kofaktor dan gugus prostetik merupakan turunan dari vitamin
B. selain vitamin B, beberapa koenzim mengandung gugus adenine, ribose, dan fosforil AMP
atau DMP. Contoh dari kofaktor, koenzim dan gugus prostetik antara lain :
Pyridoksal fosfat untuk aktivitas enzim transaminase
Ion zinc untuk aktivitas enzim karboksipeptidase
NAD (P) untuk aktivitas enzim alcohol dehydrogenase.

Jenis reaksi yang sering memerlukan partisipasi koenzim adalah oksidoreduksi, reaksi-
reaksi pemindahan gugus dan somerasi, dan yang menghasilkan pembentukan ikatan kovalen
sebaliknya, reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzim-enzim
saluran pencernaan, tidak memerlukan koenzim.

D. Klasifikasi Enzim
International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) mengklasifikasi
enzim berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. Berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis itu,
enzim dibagi menjadi 6 kelas dan masing-masing kelas terbagi lagi menjadi subkelas (4-13
subkelas) dan dari subkelas dibagi lagi menjadi subsubkelas. Adapun keenam kelas enzim antara
lain :
1. Oksidoreductase.
Mengkatalisis oksidasi dan reduksi. Contoh : alcohol dehidrogenase (EC1.1.1.1).
2. Transferase.
Mengkatalisis pemindahan gugus seperti : Glikosil, Metil, fosforil, aldehid dan keton. Contoh
: ATP (D-heksosa-6-fosfotransferase/heksokinase) (EC2.7.1.1).
3. Hidrolase
Mengkatalisis pemutusan hidrolitik dalam ikatan C-C, C-O, C-N dan ikatan lain. Contoh :
Beta-Galaktosidase (EC3.2.1.23).
4. Liase
Mengkatalisis pemutusan ikatan C-C, C-O, C-N, dan ikatan lain dengan eliminasi atom yang
menghasilkan ikatan rangkap. Contoh : Fumarat hidratase (Fumarase) (EC4.2.1.2).
5. Isomerase
Mengkatalisis perubahan geometric atau structural di dalam satu molekul. Contoh :
triosafosfat isomerase (EC5.3.1.1).
6. Ligase
Mengkatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitkan dengan hidrolisis ATP. Contoh :
Asetil-KoA-karboksilase (EC6.4.1.2).

E. Mekanisme Kerja Enzim

Prinsip kerja enzim berlangsung dalam dua tahap. Pada tahap pertama, enzim (E)
bergabung dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim substrat (E-S). Tahap kedua,
kompleks enzim-substrat terurai menjadi produk dan enzim bebas. Terdapat dua model yang
diusulkan pada kegiatan enzim dalam mempengaruhi substrat sehingga diperoleh zat hasil, yaitu
model kunci dan anak kunci, dan model induced fit.
Pada model kunci dan anak kunci, substrat atau bagian substrat harus mempunyai
bentuk yang sangat tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat ditarik oleh sisi katalitik enzim
yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks enzim substrat. Pada model
induced fit, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah
bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah terjadi pengikatan. Jadi, tautan
yangcocok pada keduanya dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim-substrat.

F. Kinetika Enzim
Laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim dipengaruhi oleh :
1. Suhu
Suhu rendah yang mendekati titik beku biasanya tidak merusak enzim. Pada suhu
dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 100C menyebabkan keaktifan menjadi 2
kali lebih besar sehingga akan meningkatkan laju reaksi sampai suatu titik yang melebihi
hambatan energi untuk merusak interaksi nonkovalen yang mempertahankan struktur tiga
dimensi enzim, yang kemudian akan menguraikan rantai polipeptida enzim dan akhirnya
mengalami denaturasi, disertai hilangnya kemampuan katalitik enzim. Enzim akan bekerja
dengan baik pada suhu optimum. Di dalam tubuh manusia enzim akan bekerja optimum pada
suhu sekitar 370C.
0
Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60 C. Ini
disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan
dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh
karena proses denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi
denaturasi pada pemanasan ini. Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu dapat dilihat pada
gambar berikut.
2. Konsentrasi ion hidrogen (pH)
Karena terdapat komponen asam dan basa dalam protein penyusun enzim, aktivitas
enzim sangat tergantung terhadap pH. Sebagian besar enzim intrasel memperlihatkan
aktivitas optimal pada nilai pH antara 5 dan 9, kecuali beberapa enzim misalnya pepsin (pH
optimum = 2). Hal ini disebabkan oleh :
Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.
Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan
listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.
-
Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan
+
substratnya bermuatan positif (SH ) :
- +
Enz + SH EnzSH
- +
Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan.
- +
Enz + H Enz-H
 + -
Demikian pula pada pH tinggi, SH yang dapat bereaksi dengan Enz , maka pada pH yang
+
ekstrem rendah atau tinggi konsentrasi efektif SH dan Enz akan berkurang, karena itu
kecepatan reaksinya juga berkurang, seperti pada gambar berikut.

Hubungan aktivitas dengan konsentrasi ion hidrogen mencerminkan keseimbangan antara

denaturasi enzim pada pH tinggi atau rendah.

3. Konsentrasi substrat mempengaruhi laju reaksi

Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan
kecepatan awal, hingga tercapai nilai maksimal, jika peningkatan lebih lanjut, konsentrasi
substrat tidak meningkatkan kecepatan awal, enzim dikatakan jenuh oleh substrat. Hal ini
seperti terlihat pada gambar:
 Pada titik-titik A dan B belum semua enzim bereaksi dengan subtrat, maka pada A dan B
penambahan subtrat S akan menyebabkan jumlah EnzS bertambah dan kecepatan reaksi v
akan bertambah, sesuai dengan penambahan S.
Pada titik C semua enzim telah bereaksi dengan subtrat, sehingga penambahan S tidak
akan menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada lagi enzim bebas.
Pada titik B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum. Konsentrasi subtrat
yang menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan harga Km atau konstanta
Michaelis.
Persamaan Michaelis-Menten & Hill menggambarkan efek konsentrasi substrat.
Vi = Vmaks [S] / Km + [S]
Km : Konstanta Michaelis, adalah konsentrasi substrat dengan Vi adalah separuh dari
kecepatan maksimal (1/2 Vmaks) yang dapat dicapai pada konsentrasi terntentu dari
enzim. Ada tiga kondisi :
Harga konsentrasi substrat jauh lebih kecil daripada harga Km, maka kecepatan reaksi
awal berbanding lurus dengan konsentrasi substrat.
Harga konsentrasi substrat jauh lebih besar dari harga Km, maka kecepatan reaksinya
adalah maksimal dan tidak dipengaruhi oleh peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi
substrat.
Harga konsentrasi substrat sama dengan harga Km, maka kecepatan awal adalah
separuh dari Vmaksimal.
4. Konsentrasi enzim.
Kecepatan reaksi enzim berbanding lurus dengan konsentrasi enzim. Makin besar
jumlah enzim makin cepat reaksinya. Konsentrasi enzim tidak mempengaruhi harga Keq
(suatu rasio berbagai konstanta laju reaksi, dapat dihitung dari konsentrasi substrat dan produk
pada keseimbangan). Contohnya terlihat seperti pada gambar berikut.
 Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan dengan substrat S dan membentuk
kompleks enzim-substrat Enzs. EnzS ini akan dipecah menjadi hasil reaksi P dan enzim bebas
Enz.
Enz + S EnzS Enz + P
Enz + S Enz + P
Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi sampai
batas tertentu.
5. Inhibitor.
Inhibitor dapat bersifat reversible maupun irreversibel, inhibitor reversible akan
membentuk suatu kompleks dinamik yang dapat terlepas dari enzimnya, sedangkan inhibitor
yang irreversible akan memodifikasi enzim secara kimiawi. Modifikasi ini umumnya
melibatkan pembentukan atau pemutusan ikatan kovalen dengan residu aminoasil yang
esensial untuk mengikat substrat, katalisis atau mempertahankan konformasi fungsional
enzim. Suatu enzim yang telah terikat oleh inhibitor irreversible (misalkan atom logam berat
atau reagen pengasil) biasanya tidak dapat kembali ke bentuk semula. Inhibitor reversibel
dapat bersifat :
1) Inhibitor kompetitif, mempunyai ciri-ciri sebagai berikut :
Berikatan dengan bagian dari tempat aktif yang mengikat substrat dan menghambat
akses ke substrat.
Struktur kimianya cenderung mirip dengan struktur kimia substrat. Diistilahkan
sebagai analog substrat.
 Dapat terbentuk kompleks enzim-substrat dan kompleks enzim-inhibitor
Peningkatan konsentrasi substrat akan mengatasi inhibisi, sebab terikatnya substrat
pada enzim, menghilangkan enzim bebas yang tersedia untuk mengikat inhibitor,
seberapa besar konsentrasi substrat perlu ditingkatkan untuk mengatasi inhibisi secara
total bergantung pada konsentrasi inhibitor yang ada.
Misalkan malonat merupakan inhibitor kompetitif terhadap aktivitas enzim suksinat
dehindrogenase, sebagai substrat adalah suksinat dan sebagai produk adalah fumarat.
Inhibitor kompetitif tidak berefek pada harga Vmaks, tetapi meningkatkan harga Km.
2) Inhibitor nonkompetitif, mempunyai ciri-ciri sebagai berikut :
Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat
Dapat terbentuk kompleks enzim-inhibitor dan kompleks enzim-inhibitor-substrat
Inhibitor nonkompetitif mengikat enzim dibagian yang berbeda dengan bagian yang
mengikat substrat.
Umumnya tidak memiliki kesamaan dengan struktur kimia substrat
Inhibitor nonkompetitif tidak mempengaruhi harga Km.
3) Inhibitor uncompetitive, mempunyai ciri-ciri sebagai berikut :
Tidak dapat membentuk kompleks enzim-inhibitor
Hanya terikat pada kompleks enzim-substrat, maka yang terbentuk adalah enzim-
substrat-inhibitor kompleks
Tidak aktif pada konsentrasi substrat yang rendah.
6. Pengaruh faktor-faktor lain
Enzim dapat dirusak dengan pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-
dan sinar-. Untuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada
penyinaran tersebut.

G. Denaturasi Enzim
Enzim sebagian besar tersusun oleh protein, sehingga enzim juga memilik sifat-sifat
dari protein yaitu dapat terdenaturasi oleh karena pengaruh lingkungan. Denaturasi protein dapat
muncul dibawah pengaruh dari lingkungan fisik, seperti suhu tinggi, tingkat keasaman dan
tekanan tinggi. Proses denaturasi akan menyebabkan tersebut, tetapi kadang tidak untuk struktur
primernya. Sehingga denaturasi protein dapat bersifat reversibel maupun irreversibel.
 Denaturasi bersifat reversibel apabila struktur primer pada protein tersebut tidak
mengalami perubahan, sedang bersifat ireversibel jika protein mengalami kerusakan sampai
tingkat struktur primernya. Beberapa protein yang terdenaturasi, dapat mengalami pelipatan
kembali secara spontan dengan diikuti restorasi dari aktivitas biologiknya. Ied Anfinsen
mengemukakan bahwa struktur primer dari polipeptida sudah cukup untuk mengarahkan proses
pelipatan kembali. Untuk proses renaturasi ini selain dibutuhkan struktur primer yang utuh dari
protein penyusun enzim tersebut, juga dibutuhkan protein aksesori lain seperti protein sidulfid
isomerase, propyl cis-trans isomerase dan chaperonin untuk mempercepat preses pelipatan
kembali tersebut.

H. Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Jumlah Enzim

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor yaitu:
1. Biosintesis
Biosintesis enzim merupakan suatu proses kompleks yang melibatkan proses di
inti sel dan di sitoplasma. Adanya gangguan dalam biosintesis tersebut, mengakibatkan
adanya perubahan efektifitas dalam pembentukan enzim yang akan berdampak jumlah
enzim dapat berlebih atau berkurang.
2. Katabolisme
Setelah disintesis, enzim yang tidak akan mengalami metabolisme akan
dihancurkan menjadi komponen penyusunnya yang akhirnya akan dikeluarkan.
Peningkatan perusakan atau penghancuran enzim yang dapat disebabkan oleh kelainan
internal atau eksternal akan berpengaruh pada jumlah enzim.
3. Mutasi
Mutasi pada gen pengkode protein enzim akan menyebabkan gangguan sintesis
enzim. Gangguan tersebut dapat bersifat parsial, atau penuh. Gangguan bersifat parsial
berarti tubuh masih mampu mensintesis enzim tetapi jumlahnya berkurang. Sedang
bersifat penuh apabila tubuh sama sekali tidak dapat mensintesis enzim.
4. Represi, derepresi dan inducer
Dalam menjalankan fungsinya enzim akan diatur oleh protein lain agar jumlahnya
dalam batas fisiologis. Proses tersebut dikenal dengan homeostasis. Homeostasis
melibatkan protein repressor maupun inducer yang akan bekerja secara seimbang.
 Adanya ketidak seimbangan dalam pengaturan tersebut maka akan mengakibatkan
ketidakseimbangan jumlah enzim. Apabila jumlah protein inducer lebih tinggi
dibandingkan dengan protein repressor maka jumlah enzim akan meningkat begitu juga
sebaliknya.
5. Spesifitas Enzim
Enzim biasanya sangat spesifik dalam aksinya. Spesifitas dari substrat merupakan
spesifitas yang paling sering ditemukan seperti, urea dipercaya merupakan satu-satunya
substrat untuk enzim urease, demikian juga suksinat untuk enzim succinate
dehydrogenase. Beberapa kespesifikan yang dimiliki oleh enzim antara lain :
a. Kespesifikan geometrik
b. Kespesifikan reaksi
Tiap enzim akan mengkatalisis reaksi yang berbeda-beda. Berdasarkan
kespesifikan reaksinya, enzim diklasifikasikan menjadi 6 kelas oleh IUBMB.
c. Kespesifikan optik.
Enzim hanya dapat mengkatalisis salah satu pasangan isomer optic suatu
substrat. Misalnya, arginase hanya mampu mengkatalisis hidrolisis L-arginin menjadi
ornitin dan urea, tetapi tidak mampu mengkatalisis D-arginin.
d. Kespesifikan organella
Dalam sel, enzim terdapat diberbagai macam organella. Hal ini penting dan
berkaitan dengan tempat kerja enzim tersebut. Sebagai contoh enzim yang digunakan
untuk siklus asam sitrat berada dalam mitokondria sedangkan enzim untuk proses
glikolisis berada dalam sitoplasma.
Distribusi enzim di berbagai macam organelle ini dapat dipelajari dengan
melakukan fraksinasi yang dilakukan dengan pemusingan dengan kecepatan tinggi.
Penentuan lokasi enzim juga dapat dilakukan dengan pemeriksaan histokimia dengan
menggunakan sayatan jaringan yang dibekukan (frozen section) kemudian diproses
dengan substrat untuk suatu enzim tertentu. Jika enzim tersebut ada, maka akan
terbentuk produk dari substrat.
I. Macam-macam Bentuk Enzim
Ada beberapa bentuk enzim antara lain:
1. Proenzim
Merupakan bentuk enzim yang inkatif. Untuk dapat menjadi aktif, proenzim akan
mengalami proses dengan pembuangan dari sebagian kecil strukturnya. Pembuangan
tersebut merupakan proses yang irreversibel. Proenzim sering disebut juga dengan
zimogen.
2. Isozim
Isozim merupakan bentuk enzim berbeda yang mengkatalisis reaksi kimia yang
sama. Isozim ini berasal dari duplikasi gen. Isozim dapat memperlihatkan perbedaan
ringan dalam sifat seperti sensitivitas terhadap factor regulatorik tertentu atau afinitas
substrat yang mengadaptasikan isozim ke jaringan atau lingkungan tertentu.
3. Alosterik enzim
Merupakan bentuk enzim yang diatur dengan mekanisme alosterisme. Alosterik
enzim mengikat aktivator dan inhibitor ditempat yang terpisah dari tempat aktif. Efektor
alosterik mengubah konformasi enzim melalui suatu cara yang akan mempengaruhi
tempat aktifnya. Perubahan konformasi pada posisi rantai sisi asam amino di tempat aktif
ini dapat mempengaruhi pengikatan substrat dan/atau Vmaks reaksi yang dikatalisis.
4. Enzim plasma fungsional
Merupakan bentuk enzim yang bekerja di dalam plasma. Biasanya berfungsi
dalam proses homeostasis aliran darah.
5. Enzim plasma non fungsional
Perbedaan antara enzim plasma fungsional dengan enzim plasma non fungsional
adalah :
J. Pengaturan dengan Modifikasi Kovalen
Ikatan kovalen pada molekul dapat memodifikasi aktivitas dari enzim dan beberapa
protein. Dalam keadaan ini, dibutuhkan molekul donor yang akan menyediakan fraksi fungsional
dalam modifikasi enzim. Sebagian besar modifikasi ini bersifat reversible, tetapi juga dapat
bersifat irreversible. Fosforilasi dan defosforilasi merupakan cara yang paling sering dalam
covalent modification. Bentuk-bentuk dari modifikasi kovalen tersedia dalam tabel.
 KESIMPULAN

Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan berlangsungnya berbagai

proses fisiologis. Sebagai katalisator, enzim ikut serta dalam reaksi dan kembali ke keadaan
semula bila reaksi telah selesai. Enzim bekerja mengkatalisis reaksi yang spesifik yaitu suatu
enzim hanya dapat mengatalisa beberapa reaksi, malahan seringkali hanya satu reaksi saja. Ini
merupakan salah satu sifat penting enzim. Enzim memiliki beberapa bentuk, yaitu proenzim,
isoizim, alosterik enzim, enzim plasma fungsional dan enzim plasma non-fungsional.Jumlah
enzim dipengaruhi oleh biosintesis, katabolisme, mutasi, represi, depresi dan induser, dan
spesifikasi enzim. Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam kespesifikan geometri, reaksi,
optik dan kespesifikan gugus.
Suhu yang tinggi dapat menyebabkan denaturasi enzim, baik yang bersifat reversible maupun
irreversible. Temperatur, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, inhibitor mengubah
kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dengan implikasi yang penting bagi kesehatan dan
penyakit. Fungsi klasifikasi enzim adalah untuk menekan hubungan dan persamaan dengan cara
yang tepat dan singkat. Sistem IUB (Internasional Union of Biochemistry) untuk klasifikasi
enzim menggolongkan enzim dalam enam kelas utama yaitu kelas Oksidoreduktase, Transferase,
Hidrolase, Liase, Isomerase, Ligase yang masing-masing kelas mempunyai 4 hingga 13
subkelas. Banyak enzim memerlukan molekul koenzim untuk dapat berfungsi sebagai
katalisator. Enzim kelas 1,2,5,6 sistem IUB memerlkan molekul koenzim yang umumnya
merupakan derivat vitamin B dan juga derivat nukleotida AMP.
 DAFTAR PUSTAKA

nd
Lehninger A, Nelson D , Cox M M . 1993. Principles of Biochemistry 2 : 198-236

Tim penyusun. 1976. Penuntun Praktikum Biokimia Edisi 4. Biokimia FK-UI. Jakarta ;. 98-112.