FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

ASIGNATURA: BIOQUMICA MDICA

TEMA: ANEMIA A CLULAS FALCIFORMES

ALUMNA: SHEYLA BENITA SOTOMAYOR CRDOVA.

CICLO: IV

DOCENTE: CATHY SARMIENTO

AO: 2016
 CASO CLNICO

Paciente varn de 12 aos de edad que procede de Chincha, especficamente del Carmen, refiere
presentar crnicamente adinamia, astenia y dificultad para respirar ante cualquier esfuerzo fsico.
Presenta peridicamente crisis de dolor agudo en los huesos, trax y abdomen que simulan
incluso un cuadro de apendicitis.

El da de hoy acude al Hospital por presentar dolor torxico intenso, y al examen fsico se le
encuentra FC: 120/minuto, FR: 24/minuto, Temp.: 37,8C. Al ser auscultada el rea cardiaca se
encuentra soplo holosistlico y soplo diastlico III/VI.

Los hallazgos de laboratorio son:

Hemoglobina 6,20 g/dl Hemates 3 450 000 x mm3 Reticulocitos 5%.

En el frotis de sangre perifrica se encuentra anisocitosis, poiquilocitosis, clulas

falciformes.

Bilirrubina total: 6,00mg/dl, Bilirrubina directa: 1,00 mg/dl

Electroforesis de hemoglobina: Presencia banda de hemoglobina S.

Hemoglobina fetal: 4%

INTERPRETACION

Adinamia ausencia total de fuerza fsica

astenia fatiga general

Examen Fsico:

FC:

V.N (nios y adultos) = 60-100/min.

Caso clnico 120/min. (Elevado, puede indicar que existe obstruccin de las
arterias).

FR

V.N (adultos) 12-20 /min

Caso clnico 24/min (un poco elevado)

Temperatura:

V.N (36.5 -37.2)

Caso clnico 36,8C (rango normal, sin alteracin)

Hallazgos de laboratorio son:

Hemoglobina V.N (nios y adultos) HOMBRE: 13.8 -17.2 g/dl

MUJER: 12.1 15.1 g/dl

Caso clnico: 6,20 g/dl (nivel demasiado bajos, indicador de anemia).

Hemates(G.R)

V.N 4.500.000 - 5.900.000/mm3 varones

4.000.000 - 5.200.000/mm3 en mujeres

Caso clnico: 3 450 000 x mm3 (niveles bajos indican anemia y

hemorragias)

Reticulocitos (mide glbulos rojos ligeramente inmaduros).

V .N 0.5-1.5%

Caso clnico: 5% (es indicador de que los glbulos rojos se estn destruyendo
ms rpido de lo normal anemia hemoltica)

Frotis de sangre perifrica se encuentra:

Anisocitosis Desigualdad en el tamao de los eritrocitos o de los leucocitos.

poiquilocitosis Grado anormal de variacin en la forma de los eritrocitos sanguneos
clulas falciformes.

Recuento de reticulocitos: indica que se est generando nuevos glbulos rojos,

Tambin nos orienta sobre el diagnostico.

Bilirrubina total (indirecta):

V.N 1.9 mg/dl

CASO CLINICO 6,00mg/dl (significa q se descomponen glbulos rojos ms

rpido de lo normal)

Bilirrubina directa:

V.N 0-03 mg / dl

CASO CLINICO 1,00 mg/dl(elevada .

Electroforesis de hemoglobina:

Banda de hemoglobina S.
 Hemoglobina fetal:

VN < 2%

Caso clnico 4% (valor alto indica anemia drepanocitica)

La prueba de diagnstico ms difundida es la llamada electroforesis de hemoglobina. Si la

prueba descubre la presencia de hemoglobina falciforme, se hace un segundo anlisis de
sangre para confirmar el diagnstico. Estas pruebas tambin revelan si el nio es portador
o heredero de las clulas falciformes

CUESTIONARIO

1. A qu se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una

protena y qu tipos de enlaces muestran estas estructuras?

Estructura primaria
Las protenas tienen mltiples niveles de estructura. La bsica es la estructura primaria. La
estructura primaria de una protena es simplemente el orden de sus aminocidos. Por convencin
el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los

distintos AA que forman la protena se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los
aminocidos.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una protena es la que adopta espacialmente.

Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las protenas que
permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina beta.
Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena
polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura
central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El
grupo carboxilo (CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno
al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos ms all (n
+ 4). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central
(columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente
hidrgeno.

Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven as:

Y los giros que tienen en su estructura:

donde el aminocido n se une por puente hidrgeno al aminocido (n +3).

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones

de la cadena polipeptdica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta
pgina es una estructura tridimensional completa.

A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor

parte de las protenas es especfica de cada molcula, adems, determina su funcin.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de

estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria
definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que
se establecen entre los tomos de azufre del aminocido cistena.

Existen, sin embargo, dos tipos de estructuras terciarias bsicas:

protenas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colgeno

protenas globulares, solubles en agua.
Estructura cuaternaria
Solo est presente si hay ms de una cadena polipeptdica. Con varias cadenas polipeptdicas, la
estructura cuaternaria representa su interconexin y organizacin. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una protena con cuatro polipptidos, dos alfa-globinas y dos beta-globinas. En rojo
se representa al grupo hem (complejo pegado a la protena que contiene hierro, y sirve para
transportar oxgeno).
2. Cul es la caracterstica estructural de la hemoglobina del adulto?
Estructura cuaternaria de la hemoglobina.
 El tetrmero de la hemoglobina puede ser considerado de un dmero de dmeros 1y 2 los
nmeros denotan a cada uno de los dmeros. Las dos cadenas de aminocidos en cada uno de
los dmeros, se mantienen unidas por medio de interacciones hidrofbicas. Los residuos de
aminocidos hidrofbicos, se localizan no slo en el interior de la molcula, sino en una
regin de superficie de la molcula que hace contacto con la otra subunidad para formar al
dmero. Enlaces inicos y puentes de Hidrgeno tambin ayudan a estabilizar a la unidad .Por
el contrario, los dos dmeros estn unidos dbilmente, por medio de enlaces polares, de tal
suerte que pueden separarse uno del otro. Estas interacciones dbiles dan origen a diferentes
posiciones relativas en la desoxi y oxihemoglobina.

3. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina?

La hemoglobina es una protena tetramrica: consta de dos subunidades y dos , con
notable homologa entre ellas. Cada subunidad contiene un grupo hemo
En cada subunidad proteica del tetrmero, el grupo hemo (grupo prosttico) se halla
encajado en la oquedad superior de la protena globular, mantenindose unido a la protena
por el enlace tipo van der Waalsentre el tomo de hierro (Fe) y los nitrgenos imidazlicos
(ver frmula bidimensional).
El grupo hemo tiene un comportamiento similar al de un hidrocarburo aromtico,
mantenindose en su posicin por interacciones van der Waals que ejercen los aminocidos
hidrofbicos que lo rodean, a una distancia estimada (estudios cristalogrficos) de 0,4nm.
El tomo de hierro, en estado de spin elevado, sobresale del plano del grupo hemo hacia el
aminocido histidina ubicado en posicin F8.

4. Cules son las funciones de la hemoglobina?

La hemoglobina presenta una funcin de transporte, transporte del oxgeno y del anhdrido
carbnico.
La hemoglobina se une reversiblemente al oxgeno para formar oxihemoglobina. Una
molcula de Hb reacciona con cuatro de oxgeno:
 La reaccin es altamente dependiente de la presin parcial de oxgeno (PO2) en el medio. Un
aumento de la presin estimula la formacin de oxihemoglobina mientras una disminucin
contribuye a la disociacin de Hb y oxgeno.
A la presin parcial de 100 mm de Hg o Torrs de oxgeno existente en aire alveolar, la
hemoglobina se satura casi completamente con oxgeno, es decir cerca del 100% de la
hemoglobina se transforma en oxihemoglobina.
La hemoglobina participa tambin en el transporte de anhdrido carbnico. Aproximadamente
5% del total de CO2 movilizado en la sangre y liberado en los pulmones es transportado en
forma de carbamino.
Cuando la sangre llega a los pulmones, la formacin de oxihemoglobina favorece la liberacin
del CO2 del carbamino.
El resto es convertido en bicarbonato e iones de hidrgeno.
5.

5.. Cules son los factores ms importantes que afectan a la curva de disociacin de la
hemoglobina?

Los factores ms importantes que afectan a la curva de disociacin de la hemoglobina son:

1. Presin parcial de anhdrido carbnico en sangre (pCO2), el aumento de la concentracin

de CO2 disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno y produce un
desplazamiento de la curva hacia la derecha.
2. pH, el incremento de la concentracin de hidrogeniones o descenso del pH provoca un
desplazamiento de la curva hacia la derecha. Este factor est ligado al anterior ya que el
incremento de pCO2 por accin de la anhidrasa carbnica produce un aumento de H+ que
son los que al fijarse a la hemoglobina disminuyen su afinidad. Este efecto se denomina
"efecto Bohr".
3. Temperatura corporal, el aumento de la temperatura provoca un desplazamiento de la
curva hacia la derecha.
4. 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG), esta molcula es un metabolito intermediario de la gluclisis
anaerobia del eritrocito, y su concentracin aumentada desplaza la curva hacia la derecha,
favoreciendo la liberacin de oxgeno a los tejidos.
5. El monxido de carbono (CO) se une a la hemoglobina mediante una reaccin reversible
similar a la que realiza con el O2, ya que ocupan el mismo lugar. El compuesto formado se
denomina carboxihemoglobina, y la cantidad formada depende de la presin parcial de
monxido de carbono. El monxido de carbono es 210 veces ms afn por la hemoglobina
que el oxgeno; de esta forma, mnimas concentraciones de CO en el aire respirado,
saturarn grandes proporciones de hemoglobina, impidiendo el transporte de O2.

6. Por qu se produce la enfermedad de clulas falciformes?

La anemia de clulas falciformes o drepanocitosis es una de las hemoglobinopatas

estructurales ms comunes en el mundo. Es un defecto de herencia autosmica recesiva
caracterizado por la presencia de hemoglobina S en el eritrocito producto de la sustitucin
de un nico nucletido (GTG por GAG) en el codn 6 del gen de la globulina en el
cromosoma 11, que resulta en la sustitucin de cido glutmico por valina. Este cambio de
estructura en la Hb S disminuye la afinidad por el oxgeno, adems esta Hb S inestable al
sufrir desoxigenacin se polimeriza alterndose su solubilidad, se deposita sobre la
membrana y deforma el eritrocito, cambiando su forma a una medialuna u hoz de hoja
curva. Estas clulas falciformes no son flexibles y se pueden pegar a las paredes de los
vasos sanguneos, causando una obstruccin que disminuye o detiene el flujo de la sangre.
Cuando esto sucede, el oxgeno no logra llegar a los tejidos cercanos, ocasionando
mltiples sntomas en el organismo, tales como crisis dolorosas, cansancio extremo,
cefaleas, mareos, palidez, entre otros. Adems el organismo inicia una serie de cambios
compensatorios con tal de asegurar la oxigenacin de los rganos diana.