Universidade Federal do Rio Grande do Norte

Instituto de Qumica

Aminocidos, peptdeos e protenas

Profa. Juliana de Souza Nunes

E-mail: julianasnunes@quimica.ufrn.br

Qumica Industrial III: Processos Bioqumicos Profa. Juliana de Souza Nunes

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Aminocidos
COO-
Frmula geral e estrutura dimensional
H3N+ C H
Grupo amina e grupo carboxila ligados ao carbono
R

So zwiterons (espcies anfteras) Determina a identidade

de um aminocido

Estereoqumica

Todos os aminocidos tm um centro

quiral, pois esto ligados a quatro
grupos diferentes (excepto a glicina,
onde R=H).

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Em decorrncia do arranjo
tetradrico dos orbitais de ligao em
volta do tomo de carbono a, os quatro
grupos diferentes podem ocupar dois
arranjos espaciais nicos e, portanto, os
aminocidos tm dois estereoismeros
Projeo
possveis. Uma vez que elas so imagens de Fischer
especulares no sobreponveis uma da
outra.

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Sistema D, L: Baseada na configurao absoluta do acar de trs carbonos
gliceraldedo, uma conveno proposta por Emil Fischer, em 1891

oxidao

Os aminocidos que ocorrem em protenas so todas de forma L. Aminocidos de

forma D ocorrem mais frequentemente em paredes de clulas bacterianas e em alguns
antibiticos. Eles no ocorrem em protenas.

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Estruturas e propriedades de aminocidos individuais

Cadeia lateral:

Apolar ou polar

cido ou bsico

Possuir grupos funcionais (OH, SH, etc.)

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Grupo 1: Aminocidos com cadeias laterais apolares

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Grupo 1: Aminocidos com cadeias laterais apolares (continuao)

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Grupo 2: Aminocidos com cadeias laterais eletricamente neutras, polares

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Grupo 2: Aminocidos com cadeias laterais eletricamente neutras, polares (cont.)

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Grupo 3: Aminocidos com grupos carboxila em suas cadeias laterais

Carregados negativamente em pH=7

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Grupo 4: Aminocidos com cadeias laterais bsicas

Carregados positivamente em pH=7

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Curvas de titulao de aminocidos

Exemplo: Alanina

Grupos titulveis

pKas tm valores caractersticos:

pKa -carboxila=2
pKa amina= 9-10,5
pKa grupos da cadeia lateral=
depende da natureza qumica

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Exemplo: Histidina

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Ponto isoeltrico (PI):

Propriedade base para a eletroforese Mtodo de separao de molculas baseado em

sua carga

PI = pKa1 + pKa2
2

Eletroforese
A amostra rica em protenas aplicada sobre um meio
composto de acetato de celulose ou gel de agarose e, em
seguida, sofre a ao de um potencial eltrico gerado por
um plo positivo (anodo) e outro negativo (catodo).

Esse potencial provoca a migrao das protenas em

direo ao anodo e, de acordo com o peso molecular e
carga eltrica deste, elas percorrem distncias distintas,
gerando diferentes bandas.

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Ligao peptdica

Formao de uma amida entre o grupo -carboxila de um aminocido + -amina do prximo

aminocido

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Estrutura hbrida de ressonncia

Ligao planar

A ligao peptdica tem carter de ligao dupla e mais forte que a ligao simples devido
a estrutura de ressonncia.

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Peptdeos

So compostos pela ligao de um pequeno nmero de aminocidos (de 2 a vrias

dzias).

Dipeptdeo Tripeptdeo Tetrapeptdeo Pentapeptdeo

Nas protenas, o nmero de aminocidos normalmente maior que 100 e os

aminocidos so ligados por ligaes peptdicas para formar uma cadeia polipeptdica

( )n
n > 100

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Peptdeos e aminocidos de interesse fisiolgico

Carnosina: Encontrada no tecido muscular

Dipeptdeo: -alanil-L-histidina

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Glutationa: Atua na captura de

agentes oxidantes

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Encefalinas: Encontradas no crebro. So analgsicos de ocorrncia natural

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu Tyr-Gly-Gly-Phe-Met

Leucina encefalina Metiolina encefalina

Hormnios: Oxitocina e vasopressina Cclicos

Oxitocina: Induz o trabalho de parto, as contraes

uterinas e na estimulao do fluxo do leite de uma me

Vasopressina: Atua no controle da presso sangunea

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Antibiticos: Gramicidina S e Tirocidina A

So decapeptdeos cclicos produzidos pela bactria Bacillus brevis e contm aminocidos

D, assim como os L-aminocidos

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Protenas

So polmeros que consistem de aminocidos ligados por ligaes peptdicas covalentes.

Cada protena possui uma estrutura precisa, a qual necessria para o seu
funcionamento adequado.

Mioglobina

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Estrutura primria

a ordem na qual os aminocidos esto ligados. a primeira etapa unidimensional na

especificao da estrutura dimensional da protena.

Exemplo:

Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-His

Val-His-Asp-Leu-Gly-Arg-Thr

Embora tenham os mesmos aminocidos, no se trata da mesma protena,

porque a sequncia no a mesma. A sequncia de aminocidos determina a
estrutura da protena, que, por sua vez, determina as suas propriedades.

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Estrutura secundria
o arranjo dos tomos de esqueleto da cadeia polipeptdica no espao.

A natureza das ligaes no esqueleto do peptdeo desempenha um papel importante.

Em cada resduo de aminocido, existem duas ligaes com uma rotao razoavelmente
livre.

ngulos de Ramacharan ( e ): Determinam a

conformao da protena

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-hlice e folha -pregueada: So estruturas peridicas; seus elementos

repetem-se em intervalos regulares. So estabilizadas por pontes de H.

-hlice:

Envolve apenas uma cadeia polipeptdica.

Estabilizada por pontes de H paralelas ao seu

eixo, que ocorrem no interior de uma nica
cadeia polipeptdica.

As pontes de H so estabelecidas entre o

grupo C=O de um resduo de aminocido com o
grupo N-H do aminocido posicionado 4
resduos mais adiante.

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Folha -pregueada:
Estrutura repetida em zigue-zague. As pontes de H (intra e intermoleculares) so
perpendiculares direo da cadeia polipeptdica.

Antiparalela Paralela

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Outros tipos de conformao proteica: Fibrosa, globular e

integral de membrana
Fibrosa
Globular

Fibrosa: So inertes, insolveis em gua e tm funo estrutural. Ex.: queratina,

colgeno, fibrona
Globular: No-inertes e solveis em gua. So esfricas e compactadas devido s
interaes com solventes. Ex.:mioglobina, hemoglobina, anticorpos

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Integral de membrana

Ajudam a mover substncias para fora e

para dentro da clula e na captao de
sinais extracelulares (hormnios e
neurotransmissores).

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Estrutura terciria

Inclui o arranjo tridimensional de todos os tomos da protena, incluindo os das

cadeias laterais ou de grupos prostticos (grupos de tomos no pertencentes a
aminocidos).

Foras envolvidas no enovelamento das protenas:

Pontes de H intra e intermoleculares;

Resduos apolares tendem a ficar no interior das molculas, como resultado de
interaes hidrofbicas;
Atrao eletrosttica entre grupos de cargas opostas, que, frequentemente,
ocorre na superfcie da molcula, resultando na proximidade dos grupos
envolvidos;
Vrias cadeias podem estar complexadas pela presena de um on metlico
(grupo prosttico);
Pontes dissulfeto: ligaes covalentes entre as cadeias laterais da cistena.

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A conformao tridimensional de uma protena o resultado da interao de todas as

foras estabilizadoras.
Tcnicas utilizadas na determinao da estrutura terciria: RMN e cristalografia de raios X

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Exemplo: Mioglobina, a primeira protena a ter a estrutura determinada por raios X

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Estrutura quaternria

a organizao presente nas protenas compostas por mais de uma cadeia polipeptdica
e descreve quantos e quais monmeros compem a molcula e como estes monmeros
esto associados. As foras que mantm unidas a estrutura so as mesmas da estrutura
terciria, exceto as pontes dissulfeto.

Exemplo: Hemoglobina (Tetrmero, 22)

Heme

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Desnaturao

o desdobramento de uma protena causado pela alterao das interaes no-

covalentes que mantm a estrutura dimensional. Quase sempre irreversvel.

Agentes desnaturantes

Calor O aumento de temperatura favorece as vibraes no interior da

molcula e a energia dessas vibraes pode ser grande o
suficiente para desfazer a estrutura terciria.
Valores extremos de pH Afetam as cargas e as atraes eletrostticas que mantm a
estrutura
Detergentes Desfazem as interaes hidrofbicas e hidroflicas no interior da
protena (se tiver carga)
Solventes apolares Mudam a constante dieltrica do meio, alterando a fora da
ligaes eletrostticas.
Reagentes, como ureia e Formam pontes de H com a protena mais fortes que as existentes
cloreto de guanidina dentro dela.

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Bibliografia

CAMPBELL, Mary K. Bioqumica. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2000. 751 p.

NELSON, David L.; COX, Michael M. Princpios de bioqumica de Lehninger.
6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1298 p.

Bons estudos!

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