Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos.

Los enzimas son catalizadores,

es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen
factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse.
Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran
condiciones extremas de presin, temperatura o pH.
Las enzimas1 2 son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean
termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (ver
Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir,
transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.3 4 En estas reacciones, las enzimas actan sobre
unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos.
Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas
reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una clula determina el tipo de metabolismo que tiene esa
clula. A su vez, esta presencia depende de la regulacin de la expresin gnica correspondiente a la enzima.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una
reaccin, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no
alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reaccin que se
produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa
que la correspondiente reaccin no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni
alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. La
gran diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioqumicas distintas.5 No todos
los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones
(como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).6 7 Tambin cabe
nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones qumicas
como las enzimas clsicas.8

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas
que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que
incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el
pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos.

Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos o de productos
domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la
fabricacin de alimentos, destincin de vaqueros o produccin de biocombustibles.

DEFINICIN DE
ENZIMA
Una enzima es una protena que cataliza las reacciones bioqumicas del metabolismo. Las enzimas actan sobre
las molculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares.

Enzima
Es importante determinar adems de todo lo expuesto que las enzimas se caracterizan por contar con una serie
de seas de identidad propias que las determinan en todos y cada uno de sus aspectos. En este sentido
podemos exponer, por ejemplo, que poseen la capacidad para contar con unos tamaos muy diferentes de tal
modo que hay desde las que tienen 2.500 aminocidos hasta las que, sin embargo, rondan los 50.

Y adems poseen elementos fundamentales para su funcionamiento tales como el centro activo o la cadena de
aminocidos, entre otros muchos ms.

Es importante destacar que las enzimas no modifican el balance energtico ni el equilibrio de aquellas
reacciones en las que intervienen: su funcin se limita a ayudar a acelerar el proceso. Esto quiere decir que la
reaccin bajo el control de una enzima alcanza su equilibrio de manera mucho ms rpida que una reaccin no
catalizada.

Se estima que las enzimas catalizan cerca de 4.000 reacciones bioqumicas diferentes. Existen distintas
molculas que afectan la actividad de las enzimas. Se conoce como inhibidor enzimtico, por ejemplo, a la
molcula que impide la actividad de la enzima o que disminuye su efecto. Existen frmacos y drogas que actan
como inhibidores. Los activadores enzimticos, en cambio, incrementan su actividad. Hay que tener en cuenta
que el pH, la temperatura y otros factores fsicos y qumicos inciden en la actividad enzimtica.

Los especialistas distinguen entre seis grandes tipos de enzimas de acuerdo a la reaccin que se encargan de
catalizar: las oxirreductasas, las transferasas, las hidrolasas, las isomerasas, las liasas y las ligasas. Se conoce
como nmero EC al esquema de clasificacin numrica de las enzimas que se basa en las reacciones qumicas
que catalizan.

Las enzimas suelen ser utilizadas a nivel comercial e industrial para la produccin de alimentos, el desarrollo de
biocombustibles y la elaboracin de productos de limpieza (como detergentes), por ejemplo.
Qu son las Enzimas?

Las enzimas son importantes protenas cuya funcin es acelerar la velocidad de las reacciones qumicas que se
producen en el organismo y que son necesarias para mantener su actividad biolgica, lo cual realizan al
disminuir la energa de activacin.
Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren a velocidades 1010 a 1014 veces ms rpidas que las no
cataliza-das. Por ejemplo, la ureasa acelera la hidrlisis de la urea en la orina por un factor de 1014. Este factor
significa que una reaccin catalizada que toma I segundo en producirse podra tomar un tiempo de 3 millones de
aos sin estar catalizada.

En toda reaccin qumica se produce la transformacin de una sustancia inicial, denominada sustrato (S), en una
sustancia final o producto (P), segn la siguiente notacin:

Esta transformacin ocurre a travs de varias etapas. En primer lugar, la enzima atrae el sustrato hacia su
superficie; despus lo fija en una posicin determinada, y en este paso intermedio se forma un complejo
enzima-sustrato (ES). Enseguida, el sustrato se activa, de modo que sus enlaces se debilitan, dando paso a su
transformacin. Una vez que la enzima ha realizado la transformacin, libera rpidamente el producto de
reaccin para seguir su labor con otras molculas de sustrato.

Estructura de una enzima

Como toda protena, las enzimas estn formadas por una gran cantidad de aminocidos, que cumplen funciones
diferenciadas. Entre stos tenemos los no esenciales, estructurales, de unin y catalticos.

Los aminocidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos casos eliminados sin una prdida
significativa en la funcin o conformacin de una enzima.
Los aminocidos estructurales son vitales para la conformacin de la enzima, forman su esqueleto.
Los aminocidos de unin participan en la asociacin entre la enzima y el sustrato.
Los aminocidos catalticos participan activamente en la transformacin del sustrato.
La estructura de una enzima puede explicarse en funcin de los residuos de estos cuatro tipos de aminocidos.
Obviamente, los residuos estructurales, de unin y catalticos pueden considerar-se esenciales y cualquier
modificacin de stos disminuye la actividad enzimtica. De hecho, si el residuo es particularmente crucial, como
en el caso de un residuo clave en la unin o cualquier residuo cataltico, resulta una prdida total de la actividad.

El sitio donde se encuentra el conjunto de aminocidos de unin y catalticos se denomina centro activo de la
enzima, un lugar estratgico donde, por medio de uniones intermoleculares, la enzima atrae al sustrato en una
orientacin tal que encajan correctamente, as como las piezas en un rompecabezas.

Regulacin de la actividad enzimtica

Como ocurre con toda protena, la actividad de una enzima depende de factores tales como la temperatura, el
grado de acidez o pH, las disoluciones salinas, los solventes, los activadores y los inhibidores.
Factor temperatura

Si a una reaccin enzimtica se le aumenta la temperatura, aumenta la energa cintica de las partculas. El
aumento en la movilidad de estas molculas produce un aumento en el nmero de colisiones, aumentando la
velocidad de la transformacin. Si la temperatura contina aumentando, se comienzan a romper algunas
unio-nes intermoleculares responsables de la conformacin de la enzima y, as, comienza a disminuir
paulatinamente su actividad. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus
propiedades catalticas.

Factor pH

Cuando vara el pH del medio, se producen cambios en el estado de ionizacin de algunos grupos ionizables de
una enzima, afectando su estructura tridimensional y, por lo tanto, su actividad biolgica. Adems, el cambio en
el estado de ionizacin de grupos qumicos localizados en el sitio activo, puede alterar el reconocimiento del
sustrato o la reactividad de los aminocidos asociados al sitio activo de la enzima. Todas las enzimas tienen dos
valores lmites de pH entre los cuales son efectivas. AI traspasarse estos valores, la enzima se desnaturaliza y
deja de actuar.

Clasificacin de las Enzimas

Por Arias-Abdallah, Zarah

Las enzimas, se clasifican por tipos de reaccin y mecanismo. Con el descubrimiento de

ms y ms enzimas surgieron ambigedades inevitables y con frecuencia no estaba claro
de que enzima se estaba hablando, para remediar esta deficiencia la Unin Internacional
de Bioqumica (IUB, en ingles internacional Union Of Biochemistry) adopto un sistema
complejo pero inequvoco, de la nomenclatura enzimtica y las clasifico.

Oxidoreductasas:

Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde una molcula que va a ser
el agente reductor hasta otra molcula receptora y esta ser el agente oxidante.

Las enzimas Oxidoreductasas reaccionan de la siguiente manera:

AH2 + O2 A + H2O
 Se clasifican en:

Deshidrogenadas.
Oxidasas.
Peroxidasas.
Oxigenasas.
Hidroxilasas.
Reductasas.

Transferasas:

Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molcula donante a

una molcula receptora.

Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:

AB + C A+ CB

Se clasifican en:

Grupos Monocarbonados.
Grupos Aldehdo o Ceto.
Acil Transferasas.
Glicosiltransferasas.
Alquil o Ariltranferasas.
Grupos Nitrogenados.
Grupos Fosfato.
Grupos Sulfato.
Hidrolasas:

Estas enzimas son capaces de hidrolizar sea descomponer enlaces qumicos por su
reaccin con el agua.

Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:

AB + H2O AH + BOH

Se clasifican en:

Esterasas.
Glucosidasas.
Eter Hidrolasa.
Peptidasas.
Acil anhidro Hidrolasas.
Helicasas.
Etc.
Liasas:

Estas enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de enlaces qumicos en

compuestos orgnicos por un mecanismo distinto a la hidrlisis y a la oxidacin. Como
resultado del proceso de la ruptura de los enlaces se forman frecuentemente nuevos
dobles enlaces o nuevas estructuras en anillos.

Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:

AB A + B

Se clasifican en:

Actan sobre enlaces C-C.

 Actan sobre enlaces C-O.
Actan sobre enlaces C-N.
Actan sobre enlaces C-S.
Actan sobre enlaces C- Haluro.
Actan sobre enlaces P-O.
Etc.

Isomerasas:

Estas enzimas son las encargadas de transformar un isomero de un compuesto qumico

en otro

Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:

ABC ACB

Se clasifican en:

Rasemasas y Epimerasas.
Cis-Trans- Isomerasas.
Oxidoreductasas Intramoleculares.
Transferasas Intramoleculares.
Liasas Intramoleculares.

Ligasas:

Son las enzimas capaces que catalizar la union entre dos molculas de gran tamao, para
dar lugar a un nuevo enlace qumico.

Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:

A + B + XTP AB + XDP + Pi
 Se clasifican en:

Forman enlaces C-O.

Forman enlaces C-S.
Forman enlaces C-N.
Forman enlaces C-C.
Forman enlaces esters fosforicos.
Actan sobre enlaces N-metal.

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como
protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios
en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de
manera ms directa sobre la actividad de un enzima son:
pH
temperatura
cofactores
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las
cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica
positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas,
habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH
ptimo. (Para activar la animacin de la Figura de la derecha, pulsar la opcin "Recargar" del navegador).

La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima
o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH
ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas
ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la
velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo,
al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la
cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima (Figura de la derecha). Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de
actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta
anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se
llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos
observar una molcula de hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo).
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas.
Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta
sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
(1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

1.- El enzima y su 2.- Unin al centro 3.- Formacin de

sustrato activo productos

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones especficas. Sin embargo
hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy especfico: rompe el enlace b-glucosdico
de la sacarosa o de compuestos muy similares. As, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural,
mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos. El enzima acta con mxima eficacia sobre el
sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas poco especficos estn
las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y pptidos de muy
diverso tipo.
Caractersticas de las enzimas

Las enzimas tienen caractersticas muy singulares e importantes, ya que gracias a estas
caractersticas pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y
efectiva. A continuacin mencionaremos algunas de estas caractersticas:

La enzimas son catalizadores orgnicos, que no son afectados por la reaccin que
catalizan, adems de ser muy potentes y eficaces. La actividad cataltica de una enzima
facilita su identificacin.
Las enzimas catalizan la formacin o rotura de enlaces covalentes
Su elevada especificidad es su mayor caracterstica.
Actan en baja concentracin; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar
la accin de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeas.
No sufren modificaciones durante la reaccin; su composicin y forma no son
transformadas en ninguna parte de la reaccin, se recuperan intactas.
No afectan el equilibrio de la reaccin, pero si su velocidad, debido a que su
trabajo es catalizar la reaccin.
Son sumamente especficas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para
ello, su actividad est regulada y actan en el mismo lugar donde se segregan.
Son molculas estrictamente proteicas; Son Protenas Globulares que regulan la
mayor parte de las reacciones metablicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas
sufren desnaturalizacin, no dializan y sufren saturacin.
Lo sintetizan tanto los seres Auttrofos como Hetertrofos.
Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reaccin.
Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los lquidos orgnicos.
Segn su composicin molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una
estrictamente Proteica y otra constituida por la unin mediante enlaces.
Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.
Las enzimas se clasifican por tipo de reaccin y mecanismo
La mayora de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar
como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas
B y del monofosfato de adenosina.
Pueden considerarse como segundo sustrato.
Las enzimas muestran especificad ptica; presentan un alta especificidad para el
tipo de reaccin que catalizan.
Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reaccin a una
hidrogenasa.
Las enzimas pueden encontrarse en organelas especficas
Proporcionan estados de transicin alternos.