Anda di halaman 1dari 16

SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

Nama : Lutviyah Dwi


Nim : 150351605475
Class : Off B 2015
Matkul : Biokimia
1. Jelaskan dengan ringkas pengertian dari istilah-istilah berikut:
a. Enzim
b. KM suatu reaksi enzimatik dan apa fungsinya
c. Hidrolase
d. Ligase
e. Sisi aktif enzim
Jawab :
a. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
b. KM suatu reaksi enzimatik dan apa fungsinya adalah kecepatan reaksi
enzimatik dapat diukur dengan mengukur jumlah substrat yang diubah atau
produk yang dihasilkan per satuan waktu, dan pada suatu waktu yang sangat
pendek, atau pada satu titik tertentu pada grafik diatas disebut kecepatan sesaat
(instantaneus velocity). Suatu enzim dengan KM besar memerlukan substrat
lebih banyak daripada enzim dengan KM kecil untuk mencapai laju reaksi yang
sama.
Catatan:
Makin besar KM makin tidak spesifik substratnya. Nilai KM khas bagi suatu
reaksi enzimatis. Km disebut juga sebagai konstanta kespesifikan dan
memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta
kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas sehingga dapat
digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain,
ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.
c. Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan
pertolongan air (hidrolisis). Ada tiga jenis yaitu yang memecah ikatan ester,
glikosida, dan peptida. Contoh : esterase, amilase, amino peptidase, karboksil
peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin.
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

d. Ligase adalah mengkatalisis reaksi penggabungan antara satu molekul dengan


molekul lain melibatkan hidrolisis dari ATP. Misalnya: RNA ligase dan DNA
ligase. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis
rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P.
e. Sisi aktif enzim adalah tempat menempelnya molekul substrat pada proses cara
kerja enzim

2. Bagaimana caranya:

a. Menentukan KM suatu enzim


b. Membedakan enzim dengan apoenzim/proenzim
c. Membedakan inhibitor kompetitif dan non kompetitif suatu reaksi
enzimatis
d. Menentukan aktivitas suatu enzim
e. Menentukan aktivitas spesifik suatu enzim
f. Menentukan bahwa beberapa enzim merupakan isozim

Jawab :

a. Cara menentukan KM bergantung adanya substrat, karena enzim mengikat


substrat (S) dan menghasilkan produk (P)

E + S ES E + P
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

Reaksi kebalikan antara E dan P sangat kecil sehingga v = k2 [ES](1)

Pada reaksi enzimatis [ES] sulit diukur, yang dapat terukur dengan baik adalah
[S] atau [P] dan [E]t (Enzim total= Enzim awal= E0)

[E]t = [E] + [ES] atau [E] = [E]t - [ES](2)

Pada keadaan steady state:

maka laju pembentukan ES = laju penguraian ES

k1 [E] [S] = k-1[ES] + k2 [ES](3)

[E] [S] = {(k-1+k2)/k1} [ES] = KM [ES](4)

(2) ke (4) ......[E]t [S] - [ES] [S] = KM [ES]

[ES] = [E]t [S]/ (KM+[S])(5)

Kalau pers (5) dimasukkan ke pers (1) v = k2 [E]t [S]/ (KM+[S]) (6)

Pada [S] yg sangat besar , enzim telah jenuh dengan substrat sehingga reaksi
mendekati kecepatan maksimum= Vmaks:

Vmaks = k2 [E]t, sehingga

v = Vmaks [S]/ (KM + [S]) (pers Mikhaelis-Menten)

Pada saat kecepatan reaksi mencapai Vmaks maka [S]=KM

b. Membedakan enzim dengan apoenzim. Enzim merupakan biokatalisator organik


yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein
atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Apoenzim adalah bagian
protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan
kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa
yang berlainan, tergantung dari enzimnya.Sifat ikatannya dengan apoenzim inilah
yang membedakan gugus prostetik dengan koenzim. Tidak seperti koenzim yang
dapat terikat, lepas, kemudian diikat lagi oleh apoenzim selama kerja enzim, maka
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

gugus prostetik umumnya berada dalam keadaan terikat terus menerus menjadi
satu dengan bagian apoenzim. Cara membedakan enzim dengan proenzim dengan
enzim yaitu ditinjau dari bagian-bagiannya. Enzim terdiri dari protein dan
kombinasi dari satu atau lebih bagian yang disebut kofaktor, sedangkan apoenzim
adalah bagian protein dalam enzim

c. Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian
bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga
tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat
dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara
reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat
juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu
sama lainnya.
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

d. Uji Aktivitas Enzim dengan tujuan agar praktikan dapat mengetahui suhu
terhadap aktivitas enzim, mampu membuktikan bahwa derajat keasaman (pH)
mempengaruhi aktivitas enzim, mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap
perombakan substrat dan mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap
aktivitas enzim.
e. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun
terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik
hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan
ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas,
dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim yang menunjukkan
akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian
genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme sistem pengecekan ulang. Enzim
seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan
mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-
langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta
reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan
pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom. Dengan cara
menetukan jumlah unit aktivitas enzim(jumlah enzim yang menyebabkan
perubahan satu mikroMol (sepersejuta Mol) substrat permenit pada suhu dan
keadaan optimumnya) permiligram proteinnya
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

f. Isoenzim adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik,
kimia, imunologi yg berbeda, misalnya manusia punya enzim laktat
dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pada tubuh manusia bisa
menyebabkan alergi/ proses imunologis. Dengan menentukan aktivitas enzim,
karena isozim merupakan kumpulan-kumpulan enzim yang mempunyai aktivitas
yang sama.

3. Mungkinkah
a. Suatu lipase adalah hidrolase
b. Suatu papain adalah protease
c. Suatu larutan A kadar proteinya hanya 1/10 larutan B, tetapi aktivitas
enzimatiknya 10x larutan B
Jawab :
a. Mungkin, karena Triasil Gliserol Hidrolase atau lipase merupakan suatu asil
hidrolase yang bersifat dapat larut dengan baik dalam air. Lipase memiliki
peranan yang penting dalam pencernaan suatu senyawa lemak. Enzim ini
mengkatalisis reaksi hidrolisis lemak dan minyak dengan cara memutuskan rantai
panjang trigliserida pada lemak menjadi bentuk lipid polarnya.
b. Mungkin, karena untuk buah kates yang muda banyak menghasilkan getah, getah
inilah yang memiliki banyak kandungan enzim protease dan enzim turunannya
yang terdapat pada kates muda dan daun-daun kates terkandung enzim papain
dan kimopapain dan lebih dari 40 asam amino (enzim protease adalah enzim
pengurai dan peningkat protein).
c. Mungkin, karena tergantung banyaknya Konsentrasi substrat atau enzim yang
berada dalam larutan B. Selain itu, kondisi lingkungan seperti suhu, pH,
kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi aktivitas enzim larutan B.

4. Apa bedanya

a. Reaksi enzimatik dan reaksi non enzimatik

Jawab :
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

Reaksi Enzimatik

1. Menurunkan energy aktivasi


2. Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga
reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi.

Reaksi Non Enzimatik


1. Menggunakan energy aktivasi yg tinggi
2. Lambat
3. Membutuhkan suhu yang tinggi
4. Tekanan yang tinggi

SOAL LATIHAN LANJUTAN

1. Bagaimana langkah-langkah yang harus ditempuh untuk


a. menentukan aktivitas suatu enzim secara kolorimetri?
b. mendapatkan struktur tiga dimensi suatu protein?
Jawab :
a. Penentuan secara kalorimetri didasarkan pada pelepasan produk hasil
degradasi koloidal kitin berupa N-asetil-D-glukosamin ke dalam
supernatant dengan menggunakan metode Reissig. Produk tersebut
dikomplekskan dengan reagen tertentu seperti p-dimetilamino-benzaldehid
atau reagen asam dinitrosalisilat menghasilkan serapan pada panjang
gelombang 540 nm. Substrat lain yang bisa digunakan pada metode ini
adalah kitin azure, yaitu kitin yang direaksikan dengan senyawa Remasol
Brillian Violet 5R dan serapam yang dihasilkan dapat diukur pada panjang
gelombang 420 nm. Untuk menentukan konsentrasi produk digunakan N-
asetil-D-glukosamin sebagai standar. Spektrofotometer Assay
Metode ini dapat ditentukan dengan menggunakan senyawa kromogen
seperti 4-nitrofenil--D-N-N-diasetilkitobiosa dan 4-nitrofenil--D-N-N-
N-triasetilkitobiosa yang disiapkan dalam larutan stok dimetil sulfoksida
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

(DMSO) seperti yang telah dilakukan oleh Imoto dan Yagishita (1977)
dan ditentukan serapan pada panjang gelombang 410 nm.

b. Struktur tersier

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai


polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan
ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada
beberapa interaksi yang terlibat yaitu:
Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus NH2
tambahan) dan gugus negatif (COOH tambahan).
Ikatan Ionik
Ikatan hidrogen
Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada backbone, maka
ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur
tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti OH,
COOH, CONH2 atau NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

2. Dengan penjelasan yang bagaimana/ mengapa:

a. Kadangkala enzim tak langsung dibentuk tetapi dalam bentuk


proenzim dulu
b. Pemotongan sebagian pro-enzim/ zimogen, justru mengaktivkan
enzim ybs
c. Enzim dapat mempercepat perubahan substrat menjadi produk
Jawab :

a. Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk


inaktif. Ada dua tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1)
Melindungi tubuh dari proses autodigesti; (2) Melayani kebutuhan enzim
tertentu dengan cepat. Sebagai contoh misalnya pepsinogen, tripsiogen dan
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

kemotripsinogen. Biasanya dalam bentuk yang masih berupa proenzim atau


zimogen ini, enzim tersebut diberi nama seperti nama trivialnya dan
ditambah dengan awalan pro- atau akhiran ogen. Contoh yang paling
dikenal adalah enzim pencerna protein yang dikeluarkan oleh pancreas, yaitu
tripsin, kimotripsin, dan elastase. Enzim-enzim ini diaktifkan di tempat dia
harus bekerja dan oleh keadaan tertentu. Pepsin misalnya, disekskresikan
oleh sel-sel utama (chief cell) epitel mukosa lambung, dalam bentuk yang
belum aktif dan dinamai sebagai pepsinogen.
b. Karena, Pemotongan spesifik menyebabkan perubahan konformasi yang
menyingkap sisi aktif enzim, sehingga enzim akan aktif. Mekanisme
pengaturan ini dapat dilakukan di luar sel karena tidak memerlukan ATP
untuk mngubah zymogen menjadi enzim aktif. Karena mekanisme ini
bersifat irreversible, maka diperlukan mekanisme lain untuk menginaktifkan
enzim. Contohnya Protease diinaktifkan dengan protein inhibitor yang
mengikat secara kuat pada sisi aktif enzim.
c. Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan
reaksi yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat
lambat. Berbagai reaksi juga mungkin tidak akan terjadi jika tidak terdapat
enzim yang tepat di dalam tubuh. Enzim dapat meningkatkan kecepatan
reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah menemukan bahwa enzim dapat
mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali lebih cepat. Zat kimia yang
hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat, yang mengalami
perubahan kimia membentuk produk akhir. Konsentrasi substrat atau enzim
dapat berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu, kondisi lingkungan seperti
suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi aktivitas enzim.

3. a. Jelaskan beberapa penyakit karena defisiensi/kerusakan enzim, dan enzim apa yang
rusak
b. jelaskan kegunaan inhibitor enzim dalam pengobatan
c. jelaskan suatu contoh pengukuran enzim untuk diagnosis
jawab :
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

a. Beberapa penyakit genetik manusia yang berkaitan dengan rusaknya enzim


tertentu
Penyakit Enzim yang rusak
Albino 3-monooksigenase tirosin
Alkaptonuria 1,2-dioksigenase homogentisat
Galaktosemia Uridililtransferase galaktosa I-fosfat
Homosistinuria -sintase sistationin
Fenilketonuria 4-monooksigenase fenilalanin
Penyakit tay-sachs Heksosaminidase A
1. Albinisme
Kelainan ini disebabkan karena tubuh seseorang tidak mampu
membentuk enzim yang diperlukan untuk merubah asam amino menjadi
beta-3,4-dihidroksiphenylalanin untuk selanjutnya diubah menjadi pigmen
melanin. Jadi Albinisme bukanya disebabkan karena adanya penimbunan
tirosin dalam tubuh, melainkan karena tidak dapatnya tirosin diubah
menjadi melanin. Pembentukan enzim yang mengubah tirosin menjadi
melamin itu ditentukan oleh gen dominant A, sehingga orang normal
dapat mempunyai genotip AA atau Aa. Orang albino tidak memiliki gen
dominant A sehingga homozigotik aa. Oleh karena orang albino tidak
memiliki pigmen melamin, maka rambutnya putih, kulit badan dan mata
berwarna merah jambu, karae warna darah menembus kulit. Matapun tak
berpigmen sehingga tidak tahan sinar matahari, sehingga kerapkali rusak.
Oleh karena gen penyebab albinisme ini terletak dalam autosom, maka
kelainanalbino ini dapatdijumpaui pada orang laki-laki maupun
perempuan.
2. Alkaptonuria
Garrod 1902 mengemukakan penyakit ini akaibat adanya
gangguan metabolisme. Sampai sekarang belum diketahui terapinya
dengan pasti. Frekuensi penyakit ini di Amerika Serikat adalah 5 orang
tiap 100.000 kelahiran hidup. Ini berarti setiap tahun dilahirkan 160 anak
penderita. Penderita tidak memiliki gen dominant H sehingga di
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

hompzigotik resesip hh dan tidak mampu membentuk enzim asam


homogentisin oksidase yang seharusnya mengubah asam homogentisin
(alkapton) menjadi asam maleyl asetoasetat sampai menjadi H2O dan
CO2. Alkapton keluar tubuh bersama kemih, yang menyebabkan kemih
berubah warna
3. Tirosinosis
Kira-kira 5% dari phenylalanine segera digunakan untuk
mensintesa protein baru bagi tubuh. Bagian besar lainnya akan
ditukarmenjadi tirosin oleh enzim phenylalanine hidrosilase menjadi
tirosin. Apabila enzim tirosinase (tirosin transaminase) absen yaitu pada
orang homozigotik tt), maka darah mengandung terlalu banyak tirosin,
sehingga menyebabkan penyakit pada hati, kejang pada otot, gemetar,
sering kacau kelakuannya, serangan jatung dan pigmen kulit kearah
albino. Berbeda dengan penderita PKU penderita tirosinosis mempunyai
intelegensia normal. Jika timbulnya penyakit diketahui sejak kecil,
keselamatan penderita masih mungkin ditolong dengan melaksanakan
makan berpantang, yaitu memilih makanan yang sedikit atau tidak
mengandung phnylalanin.
4. Galaktosemia
Galaktosemia disebabkan oleh defisiensi galaktosa 1-fosfat
uridililtransferase. Galatosemia merupakan penyakit resesif autosom pada
metabolisme galaktosa yang terdapat pada sekitar 1 dalam 60000 bayi
baru lahir. Gejala klinis awal adalah kegagalan pertumbuhan. Muntah atau
diare ditemukan pada sebagian besar penderita, biasanya berawal dalam
beberapa hari setelah minum susu. Tanda gangguan hati, baik ikterus dan
hepatomegali, hampir sering muncul setelah minggu pertama setelah lahir.
Ikterus pada penyakit hati intrinsik dapat diperberat oleh hemolisis hebat
pada beberapa penderita. Bahkan katarak juga pernah dilaporkan terjadi
dalam beberapa hari setelah lahir

b. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, enzim tersebut dalam
pengobatan di turunkan karena akan memberi pengaruh yang kurang baik pada
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

tubuh yang tidak sehat, sehingga perlu diturunkan aktivitasnya. Enzim sebagai
sasaran pengobatan merupakan terapi di mana senyawa tertentu digunakan untuk
memodifikasi kerja enzim, sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapat
dihambat dan efek yang menguntungkan dapat dibuat. Berdasarkan sasaran
pengobatan, dapat dibagi menjadi terapi di mana enzim sel individu menjadi
sasaran dan terapi di mana enzim bakteri patogen yang menjadi sasaran.

Misalnya :
1. Penyakit kanker merupakan penyakit sel ganas yang harus dicegah
penyebarannya. Salah satu cara untuk mencegah penyebarannya adalah
dengan menghambat mitosis sel ganas. Seperti yang diketahui, proses mitosis
memerlukan pembentukan DNA baru (purin dan pirimidin). Pada
pembentukan basa purin, terdapat dua langkah reaksi yang melibatkan
formilasi (penambahan gugus formil) dari asam folat yang telah direduksi.
Reduksi asam folat ini dapat dihambat oleh senyawa ametopterin sehingga
sintesis DNA menjadi tidak berlangsung. Selain itu penggunaan azaserin
dapat menghambat biosintesis purin yang membutuhkan asam glutamate. 6-
aminomerkaptopurin juga dapat menghambat adenilosuksinase sehingga
menghambat pembentukan AMP (salah satu bahan DNA).

2. Pengendalian tekanan darah diatur oleh enzim renin-EKA dan angiosintase.


Enzim renin-EKA berperan dalam menaikkan tekanan darah dengan
menghasilkan produk angiotensin II, sedangkan angiosintase bekerja terbalik
dengan mengurangi aktivitas angiotensin II. Untuk menghambat kenaikan
tekanan darah, maka manipulasi terhadap kerja enzim khususnya EKA dapat
dilakukan dengan pemberian obat penghambat EKA (ACE Inhibitor).

3. Pada penderita penyakit kejiwaan, pemberian obat anti-depresi (senyawa)


inhibitor monoamina oksidase (MAO inhibitor) dapat menghambat enzim
monoamina oksidase yang mengkatalisis oksidasi senyawa amina primer yang
berasal dari hasil dekarboksilasi asam amino. Enzim monoamina oksidase
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

sendiri merupakan enzim yang mengalami peningkatan jumlah ada sel


susunan saraf penderita penyakit kejiwaan.

c. Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga
kelompok:
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ
akibat penyakit tertentu.

Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan


mengikuti prinsip bahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak
terlacak di cairan ekstrasel dalam jumlah yang signifikan. Pada kenyataannya
selalu ada bagian kecil enzim yang berada di cairan ekstrasel. Keberadaan ini
diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehingga mengeluarkan isinya
(enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap.
Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih
besar dari yang seharusnya, atau mengalami peningkatan yang
bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakan terjadi kematian (yang diikuti
oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran. Kematian
sel ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti keracunan bahan kimia
(yang merusak tatanan lipid bilayer), kerusakan akibat senyawa radikal bebas,
infeksi (virus), berkurangnya aliran darah sehingga lisosom mengalami lisis
dan mengeluarkan enzim-enzimnya, atau terjadi perubahan komponen
membrane sehingga sel imun tidak mampu lagi mengenali sel-sel tubuh dan
sel-sel asing, dan akhirnya menyerang sel tubuh (penyakit autoimun) dan
mengakibatkan kebocoran membrane.

Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan


adalah sebagai berikut: Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan
adanya gangguan perfusi darah ke glomerulus ginjal, sehingga renin akan
menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum yang berfungsi untuk
menaikkan tekanan darah

2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.


Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk
mencari petanda (marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim,
keberadaan suatu senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur
berapa jumlahnya. Kelebihan penggunaan enzim sebagai suatu reagensia
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

adalah pengukuran yang dihasilkan sangat khas dan lebih spesifik


dibandingkan dengan pengukuran secara kimia, mampu digunakan untuk
mengukur kadar senyawa yang jumlahnya sangat sedikit, serta praktis karena
kemudahan dan ketepatannya dalam mengukur.

Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter
globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-


oksidase yang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.

Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan


keracunan alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol
dehidrogenase yang dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-
lain

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan


memperlihatkan reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak.
Senyawa yang dilacak dan diukur sama sekali bukan substrat yang khas bagi
enzim yang digunakan. Selain itu, tidak semua senyawa memiliki enzimnya,
terutama senyawa-senyawa sintetis. Oleh karena itu, pengenalan terhadap
substrat dilakukan oleh antibodi. Adapun dalam hal ini enzim berfungsi dalam
memperlihatkan keberadaan reaksi antara antibodi dan antigen.

Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil


seperti obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya,
menyebabkan antibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau
SOAL LATIHAN BAB ENZIM DAN KOENZIM

hormon) tersebut. Enzim yang lazim digunakan dalam teknik ini adalah
lisozim, malat dehidrogenase, dan gluksa-6-fosfat dehidrogenase.