Anda di halaman 1dari 17

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

Disusun Oleh :

Nama : DEDI PANALOSA


NPM : E1G015064
Hari/Tanggal : Jumat/02 Desember 2016
Program Studi : Teknologi Industri Pertanian
Fakultas : Pertanian
Kelompok : 2 (Dua)
Co-Ass : Juliawanto
DosenPembimbing : 1. Dra. DeviSilsia,M.Si
2. FitriElectrikaDewi Sari, STP,M.Sc
3. Drs. Hasan Basri Daulay, MS
ObjekPraktikum : UJI AKTIVITAS ENZIM

LABORATORIUM TEKNOLOGI INDUSRTI PERTANIAN


JURUSAN TEKNOLOGI PERTANIAN
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BENGKULU
2016
BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang


Dalam proses metabolisme di dalam tubuh terdapat berbagai macam
reaksi kimia. Rekasi kimia ini meupakan bagian dari sistem yang bekerja
spesifik dan menghasilkan senyawa-senyawa kimia. Dalam aktivitas
metabolisme kita mengenal adanya katalisator. Katalisator dalam reaksi ini
disebut enzim,enzim tak hanya ditemukan dalam sel-sel manusia dan hewan,
namun sel-sel tumbuhan juga memiliki enzim sebagai salah satu komponen
metabolismenya.
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme
makhluk hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi
di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh
sebab itu enzim disebut sebagai salah satu katalisator alami. Enzim terdiri dari
apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun
atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas
protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim
(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
Dengan peran enzim pada hampir tiap reaksi biologis, dapat dikatakan
enzim memilki peran sangat penting. Dalam mendukung perannya sebgai
katalisator atau mempercepat reaksi yang terjadi tentu saja ada faktor-faktor
yang mempengaruhinya. Faktor-faktor tersebut antara lain kosenntrasi enzim,
konsentrasi ion hydrogen (pH), suhu dan konsentrasi substrat.

1.2 Tujuan Praktikum


1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.
2. Membuktikan bahwa derajat keasaman ( pH ) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan subtrat.
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi subtrat terhadap aktivitas enzim.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Enzim berasal dari kata in+zyme yang berarti sesuatu didalam


ragi.Berdasarkan penelitian maka dapat disimpulkan bahwa enzim adalah suatu
protein yang berupa molekul molekul besar, yang berat molekulnya adalah ribuan.
Sebagai contoh adalah enzim katalase berat molekulnya 248.000 sedang enzim urese
beratnya adalah 438.000.Pada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas
yaitu disebut dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian
yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa atau suatu bahan
senyawa organic yang mengandung logam.Apoenzim dan gugus prostetik merupakan
suatu kesatuanyang disebut holoenzim, tetapi ada juga bagian enzim yang apoenzim
dan gugus prospetiknya tidak menyatu. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian
vitamin (misalnya : vitamin B1, B2, B6, niasin dan biotin) (Kartasapoetra, 1994).
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme
makhluk hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di
dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Enzim
berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu
dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat
berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim
terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang
tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas
protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun
dari bahan organik) dan kofaktor tersusun dari bahan anorganik. (Juryatin, 2007)
Enzim dalam aktifitasnya bekerja secara spesifik terhadap substrat yang akan
dikatalisisnya dengan begitu kita akan dapat mengetahui berapa besar aktivitas yang
dilakukan. Seperti contoh adalah enzim yang bekerja untuk mendegrasi amilum
adalah amilase. Enzim ini banyak terdapat pada saliva, sehingga makanan yang
dikunyah lama akan terasa manis karena senyawa polisakarid akan terurai menjadi
monosakarida (Lehninger, 2001)
Enzim meningkatkan laju reaksi sehingga terbentuk kesetimbangan kimia
antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan
produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi
yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang
sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya.
(Sadikin, 2001)
Pengukuran aktivitas amilase dan glukanase dilakukan berdasar kepada
kemampuan enzim tersebut dalam mengurai substrat (polisakarida) menjadi
monosakarida dalam bentuk gula pereduksi. Reagen DNS yang digunakan dalam
mengukur gula pereduksi terdiri dari asam dinitrosalisilat, garam Rochelle dan
natrium hidroksida. (Rahmansyah, 2003)
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH
yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan mengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja
enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang
menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas
enzim. Banya obat dan racun adalah inhibitor enzim. ( Hafiz Soewoto,2000).
Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon.
Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung,
jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka
limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim.
Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa,
laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai
suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium
sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat. ( Pujiyanti, 2007 ).
BAB III
METODOLOGI

3.1 Alat dan Bahan


Alat yang digunakan : Bahan yang digunakan :
Tabung reaksi. Larutan amilum 2 %.
Penjepit tabung reaksi. Enzim amilase (Saliva).
Rak tabung rekasi. Larutan iodium.
Pipet ukur. Preaksi benedict.
Alat pemanas. Larutan HCl 0,4 %, pH=1
Pipet tetes.
Gelas kimia.

3.2 Cara Kerja


A. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediahkan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering. Masing masing diisi
dengan 2 ml larutan amilum.
2. Menambahkan 1 ml enzim amilase pada setiap tabung.
3. Tabung 1 memasukan kedalam gelas piala yang berisi es.
Tabung 2 menyimpan pada suhu kamar.
Tabung 3 masukkan dalam penangas air dengan suhu 37 40 0 c.
Tabung 4 masukkan dalam penangas air dari suhu 75 -80 0 c.
Tabung 5 masukkan kedalam penangas air yang mendidih
4. Membiarkan masing masing pada tempatnya selama 15 menit.
5. Selanjutanya menguji dengan larutan iodium.
6. Menguji pula dengan pereaksi benedict.
7. Menyatat dan mengamati perubahan warna yang terjadi.
B. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih kemudian mengisih tabung 1
dengan 2 ml larutan HCl 0,4 % tabung ke 2 dengan 2 ml aquades,tabung ke 3
dengan 2 ml Na2CO3 1%.
2. Menambahkan Kedalam tiap tabung 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim.
3. Mencampurkan sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan preaksi benedict.
5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.

C. Pengaruh Konsentraasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim


1. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih,kemudian pada tabung 1,2 dan 3
berturut-turut diisi dengan enzim amylase 0,5 ml ;1,0 ml; dan 1,5 ml.
2. Menambahkan kedalam tiap-tiap tabung larutan amilum 2 ml.
3. Mencampur dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan preaksi benedict.
5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.

D. Pengaruh Konsentrasi Subtrat Terhadap Aktivitas Enzim


1. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih kemudian mengiisi secara berturut-
turut dengan larutan amilum 1 ml;4 ml ;dan 6 ml.
2. Menambahkan kedalam tiap-tiap tabung enzim amilase 1 ml.
3. Mencampur dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan preaksi benedict.
5. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan


A.Pengaruh Suhu terhadap Aktivitas Enzim
NO Suh Perubahan warna
Tabu u Uji iodium Uji benedict
ng (0C)
1 0
2 25- Warna putih tidak berubah Warna biru dari benedict
30 warna
3 37- Warn a sedikit biru Warna biru dari benedict
40
4 75- Warna sedikit hitam Warna biru dari benedict
80
5 100 Warna putih tidak berubah Warna biru dari benedict
warna

B. Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim


No pH Perubahan Warna
Tabung Uji iodium Uji iodium

1 1 Warna biru Biru muda

2 7 Warna biru Berwarna biru ada endapan

3 9 Warna biru Bening ada endapan


kebiruan
C. Pengaruh Konsentrasi Enzim terhadap Aktivitas Enzim
No Konsentras Konsentra Perubahan waran
i Substrat si Enzim Uji iodium Uji benedict
1 Warna kembali Warna menjadi biru
Amilum Amilase putih bening
2ml 0,5 ml
2 Warna kembali Warna bening
Amilum Amilase putih dengan sedikit
2ml 1,0 ml endapan biru
3 Amilum Amilase Warna ungu Warna bening
2ml 1,5 ml

D. Pengaruh Konsentrasi Subsrat terhadap Aktivitas Enzim


No Konsentras Konsentra Perubahan Warna
i Substrat si Enzim Uji Iodium Uji Benedict
1 Amilum Amilase Tidak berubah Biru bening
1ml 1 ml warna bening
2 Amilum Amilase Tidak berubah Biru bening ada
1ml 1 ml warna bening endapan
3 Amilum Amilase Warna menjadi Biru bening
4 ml 1 ml ungu
4 Amilum Amilase Sedikit berwarna Biru bening ada
6 ml 1 ml keunguan endapan

4.2 Pembahasan
Pada percobaan ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap
aktivitas enzim diastase. Semakin tinggi suhu, maka laju reaksinya akan
semakin tinggi. Energi kinetik akan meningkat pada kompleks enzim dan
substrat yang bereaksi. Namun, peningkatan energi kinetik oleh peningkatan
suhu mempunyai batas yang optimum.
Dalam praktikum kali kami melakukan beberapa pengujian yaitu uji
pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, uji pengaruh pH terhadap aktivitas
enzim, uji pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dan uji
pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
Dari hasil percobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim didapatkan
data yaitu: Pada penyimpang tabung sampel 1 yang disimpang pada suhu
kamar tidak terjadi perubahan warna pada uji iodium, sedangkan pada uji
benedict amilum mengendap dan larutan berwarna biru. Jika dilihat tidak terjadi
perubahan warna ini karena pada suhu kamar tidak meningkatakan energi
kinetik enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat,
sehingga enzim tidak aktif dan hal ini yang menyebabkan amilum tidak
terhidrolisis sehingga tidak terjadi perubahan warna pada uji iodium dan sebalik
nya pada uji benedict.
Pada tabung sampel 2 yang dimasukkan kepenangas air yang bersuhu 37-40C.
Dari data diatas didapat Biru bening ada endapan Pada tabung 3 dimasukkan
kedalam kepenangas air yang bersuhu 75-80C. Dari data yang kami dapat,
bahwa kedua uji tersebut mengalami perubahan warna yang mengindikasikan
bahwa amilum tedenaturasi. Pada uji iodium hasilnya terdapat banyak warna
ungu diatas dan amilum mengendap, sedangkan uji benedict menghasilkan
amilum mengendap, larutan warna biru dan terdapat benedict mengendap
dibawah. Namun proses denaturasi ini terjadi sangat lambat. Hal ini terjadi
dikarenakan pada suhu demikian enzim tidak dapat bereaksi dengan optimal
yang mengakibatkan proses terjadinya denaturasi mengalami penurunan
kecepatan reaksi.
pada tabung 4 dimasukkan kedalam penangas air dengan suhu 100C. Hasilnya
kembali seperti hasil di tabung pertama, yaitu tidak terjadi perubahan warna
pada uji iodium, sedangkan pada uji benedict amilum mengendap dan larutan
berwarna biru. Jika dilihat tidak terjadi perubahan warna ini karena pada suhu
kamar tidak meningkatakan energi kinetik enzim dan frekuensi tumbukan antara
molekul enzim dan substrat, sehingga enzim tidak aktif dan hal ini yang
menyebabkan amilum tidak terhidrolisis sehingga tidak terjadi perubahan warna
pada uji iodium dan sebalik nya pada uji benedict.
Dari hasil percobaan pengaruh ph terhadap aktivitas enzim yang kami
lakukkan, didapat bahwa terjadi perubahan warna yang berbeda disetiap sampel
yaitu pada sampel 1 tidak terdapat perubahan warna dengan uji iodium dan
terdapat endapan putih dan berwarna biru muda dengan uji benedict. Pada
sampel 2 terdapat endapan, warnanya warna sedikit dengan juji iodium,
kemudian dengan uji benedict warnanya biru bening dan ada endapan putih.
Sedangkan pada sampel 3 warnanya kehitaman dan terdapat endapan dengan
uji iodium dan perubahan warna biru muda serta ada sedikit endapan pada uji
benedict. Pada sanpel 4 hasilnya sama seperti sampel ke 1 atau tidak ada
aktivitas enzim. Berdasarkan data yang kami dapat, kami menyimpulkan bahwa
enzim tidak menunjukkan aktivitas maksimal pada setiap sampel, dan enzim
tidak aktif pada suhu terlalu rendah atau terlalu tinggi. Hal ini sangat bertolak
belakang dengan literatur yang kami baca bahwa aktifitas enzim saat
maksimum umumnya terjadi pada pH 6-8. Enzim yang bereaksi pada pH tinggi
atau rendah akan mudah terdenaturasi sehingga kinerja enzim akan mengalami
penurunan.
Dari hasil percobaan pengaruh kosentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
yang kami lakukan, didapat bahwa terjadi perubahan warna pada uji benedict
dan uji iodium. Pada sampel 1 hasilnya warna putih keruh dan terdapat endapan
dengan uji iodium, sedangkan uji benedict hasilnya warna menjadi biru pekat
dan terdapat endapan putih. Pada sampel 2 dengan uji iodium hasilnya warnnya
putih susu dan terdapat endapan, sedangkan uji benedict menghasilkan larutan
menjadi warna biru keputihan dan terdapat endapan putih. Pada sampel 3 warna
putih keruh dan terdapat endapan yang kental dengan uji iodium, sedangkan uji
benedict dihasilkan larutan putih bening dan membentuk endapan putih. Ini
menunjukkan bahwa penambahan konsentrasi enzim secara bertingkat pada
setiap sampel yang memiliki konsentrasi substrat yang sama akan terjadi hasil
peningkatan jumlah substrat yang terhidrolisis. Sehingga dapat disimpulkan
bahwa semakin tinggi konsentrasi enzim yang menghidrolisis suatu substrat
maka aktifitas enzim akan semakin tinggi juga.
Dari hasil percobaan pengruh kosentrasi substrat terhadap aktivitas enzim
yang kami lakukan, didapat bahwa perubahan warna disetiap sampel bertingkat
yaitu dari bening, biru bening, biru langit dan biru tua. Pada tabung pertama
dengan penambahan konsentrasi substrat amilum 1 mL diperoleh hasil dengan
uji iodium amilum semakin mengendap kebawah dan amylase keatas dan uji
benedict amilum mengendap dan larutan warnanya biru tua, pada tabung kedua
penambahan substrat 2 ml diperoleh hasil dengan uji iodium amilum
mengendap kebawah dan amylase keatas (tidak bercampur) dan uji benedict
amilum mengendap dan warna biru, pada tabung ketiga penambahan
konsentrasi substrat 4 ml memperoleh hasil dengan iodium amilum mengendap
kebawah dan amylase keatas (warna tidak bercampur) dan uji benedict terdapat
larutan biru bening dengan amilum mengendap, sedangkan pada tabung
keempat penambahan konsentrasi substrat 6 ml memperoleh hasil dengan
iodium amilum mengendap kebawah, amylase keatas dan larutan tidak
tercampur serta pada uji benedict terdapat warna biru langit dan amilum
mengendap. Dari perubahan warna yang terjadi menandakan bahwa amilum
terhidrolisis oleh enzim sehingga dapat diketahui bahwa bertambahnya
konsentrasi substrat secara bertingkat dapat menunjukkan titik aktifitas enzim
secara maksimum.
BAB V
PENUTUP

5.1 Kesimpulan
1. Aktifitas suatu enzim akan mencapai titik optimal pada suhu antara 30-45C,
yang akan diketahui dengan adanya perubahan warna pada uji iodium dan uji
benedict dikarenakan amilum terhidrolisis menjadi glukosa.
2. Derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktifitas enzim dapat diketahui
dengan melakukkan uji iodium dan uji benedict. Dengan catatan pH
optimum untuk enzim dapat mencapai ativitasnya secara maksimum yaitu
antara 6-8.
3. Semakin besar konsentrasi enzim yang digunakan maka akan semakin tinggi
pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.
4. Konsentrasi substrat berbanding lurus dengan kecepatan reaksi sampai batas
maksimum yang tetap. Jika melewati batas maksimum penambahan substrat
tidak berpengaruh.
5.2 Saran
Dalam proses percobaan sebaiknya praktikan diharapkan dapat menjaga
ketertiban didalam ruangan praktikum agar praktikum yang dilaksanakan bisa
berjalan dengan baik. Serta sebaiknya alat-alat yang ada dilaboratorium, lebih
dilengkapi lagi. Seperti alat penangas, sehingga tidak perlu mengantri terlalu
lama dalam melakukan pemanasan. Kemudian untuk koass-nya harus lebih
mengontrol lagi praktikan dalam melakukan pengamatan agar hasilnya bisa
sesuai dengan yang ada di buku penuntun.
DAFTAR PUSTAKA

Juryatin. 2007. Peran Enzim Amilase Pada Tubuh Manusia. Bandung: Universitas
Padjajaran.
Kartasapoetra,A.G, 1994, Teknologi Penanganan Pasca Panen, Rineka Cipta.
Jakarta.
Lehninger, A.L 2001. Dasar-Dasar Biokimia Terjemahan Maggy Thenawidjaya.
Jakarta: Erlangga.
Pujiyanti, Sri, 2007, Menjelajah Dunia Biologi Platinum. Jakarta. Gramedia Pustaka
Utama.
Rahmansyah. 2003. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika.
Sadikin, Mohammad, Dkk. 2001. Biokimia Eksperimen Laboratorium. Jakarta:
Widya Medika.
Soewoto, Hafiz, Dkk. 2000. Biokimia Eksperimen Laboratorium. Jakarta: Hayati
Tumbuh Subur.
JAWABAN PERTANYAAN

PERTANYAAN
1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan benedict dalam percobaan ini
2. Apakah suhu dan pH mempengaruhi aktifitas enzim ? mengapa ?
3. Pada suhu berapa diperoleh aktifitas enzim amilase paling optimal? Mengapa?
4. Pada pH berapa diperoleh aktifitas enzim amilase paling optimal? Mengapa?
5. Pada konsentrasi enzim berapa diperoleh aktifitas enzim amilase paling optimal?
Mengapa?
6. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktifitas enzim amilase paling
optimal? Mengapa?
7. Tulis 3 enzim yang dapat menghidrolisis karbohidrat, masiung-masing dengan
sumbernya.
8.
JAWABAN
1. Uji iodium dan Benedict digunakan untuk mengatahui apakah amilum
terhidrolisis oleh enzim menghasilkan molekul-molekul yang lebih sederhana
(monosakarida) dan jika direaksikan dengan iodium akan berwarna biru
sedangkan dengan Benedict, amilum yang terhidrolisis menjadi monosakarida
akan bereaksi dengan benedict membentuk endapan berwarna merah bata.
2. Ya. Suhu sangat mempengaruhi aktivitas enzim hal ini dibuktikan pada
percobaan ini, misalnya pada suhu yang rendah seperti ketika larutan uji
ditempatkan dalam wadah yang berisi es, tidak menyebabkan perubahan warna
larutan, karena pada suhu rendah enzim tidak aktif sehingga tidak terjadi
aktivitas enzimatis. Sedangkan pada suhu optimum 370C-400C atau pemanasan
rendah, aktivitas enzim meningkat dan kecepatan reaksi maksimal. Berbeda
halnya ketika dipanaskan sampai pada suhu 1000C, enzim mengalami denaturasi
sehingga aktivitas katalitiknya menurun. Sehingga saat diuji menghasilkan hasil
negatif mengandung monosakarida. Dan pH sangat mempengaruhi aktivitas
enzim. Karena enzim bekerja pada kisaran pH tertentu dan akan menunjukkan
aktivitas maksimal pada pH optimum yakni berkisar antara pH 6-8. Pada pH
rendah atau tinggi aktivitas enzim menurun karena enzim mengalami denaturasi
pada pH 1 dan 9 pada percobaan, sedangkan pada pH aquades, aktivitas enzim
maksimal yang ditandai dengan warna larutan yang mendekati warna zat uji
iodium.
3. Pada suhu optimal yakni pada suhu 37-400C aktivitas enzim meningkat dan
kecepatan reaksi maksimal.
4. Pada pH 7. Karena pH 7 merupakan pH optimum sehingga aktivitas enzim
maksimum dan kecepatan reaksi pun meningkat
5. Pada volume amilase 1,5 mL. Karena pada volume ini warna larutan dengan
iodium menjadi bening dan dengan benedict membentuk endapan orange, hal ini
membuktikan bahwa aktivitas enzim dalam mengkatalisis amilum maksimal
dengan terbentuknya endapan.
6. Pada konsentrasi amilum 6 mL. Karena pada konsentrasi ini, warna larutan
dengan benedict membentuk endapan merah bata dan uji iodium berwarna
kuning bening, menandakan enzim telah optimal membantu hidrolisis amilum.
7. - amilase saliva, terkandung dalam saliva.
- amilase pankreas, terdapat dalam cairan pankreas.
- amilase usus, terdapat dalam usus.