ENZIMAS

INTRODUCCION

Los organismos vivos estn constituidos por una enorme

cantidad de clulas, stas en su interior llevan a cabo mltiples
procesos, los cuales permiten que se origine y mantenga la
vida, gran parte de estos procesos son realizados por las enzimas
que son biocatalizadores de naturaleza proteica, que tienen la
capacidad de degradar de compuestos orgnicos disminuir la
energa de activacin y al mismo tiempo acelerar la velocidad de
la reaccin.
Mediante la presentacin revisaremos las actividades de las
enzimas y como estn interfieren en procesos metablicos
alterando nuestra salud.
 QUE ES UNA ENZIMA?

Son molculas de naturaleza

proteica y estructural que
catalizan reacciones qumicas,
siempre que sean
termodinmicamente posibles.
FUNCIONES DE LAS ENZIMAS

Disminuyen la
energa de
activacin de una
reaccin.

Aceleran la
velocidad de
una reaccin.
CATALIZIS QUIMICAS Y
ENZIMATICAS
METODOS QUE ACELERAN LA VELOCIDAD DE
UNA REACCION QUIMICA.

Elevacin de la
temperatura

Uso de un catalizador
 CATALISIS ENZIMATICA

Las enzimas cuentan, dentro de su gran estructura, con

sitios activos, que son lugares favorecidos para la unin
de otras sustancias llamadas sustratos.

Es el en sitio activo donde ocurre la transformacin del

sustrato. Lo importante del sitio activo es su alta
especificidad : solo un nico sustrato encaja en el y
puede all ser transformado.
SITIO ACTIVO
Existen dos modelos de especificidad

MODELO
LLAVE-CERRADURA
MODELO AJUSTE INDUCIDO
 INHIBICION ENZIMATICA

La actividad enzimtica
se puede inhibir, es
decir, disminuir o
eliminar por la accin de
ciertas sustancias
llamados inhibidores
enzimticos.
IMPORTANCIA DE LA INHIBICION
ENZIMATICA
 LOS
INHIBIDORES ENZIMATICOS

Los Inhibidores enzimticos son molculas que

se unen a enzimas y disminuyen su actividad.
 CLASIFICACION DE LOS INHIBIDORES
ENZIMATICOS

Pueden clasificarse en 2 grandes grupos:

REVERSIBLE IRREVERSIBLE

No
Competitivo
competitivo
 Inhibicin enzimtica Irreversible:
El inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la
cadena lateral de los amino cidos en el foco activo.
La enzima queda inactiva permanentemente.

Por ejemplo, la aspirina o cido acetilsaliclico (ASA) inhibe irreversiblemente

la accin de la sintetasa de prostaglandina:

Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamacin. Al quedar bloqueada

su sntesis se reduce la inflamacin y se alivia el dolor.
 INHIBICION ENZIMATICA
REVERSIBLE COMPETITIVA

Por ello este tipo

de inhibicin se
caracteriza en que
puede disminuirse
considerablement
e aumentando la
concentracin de
sustrato.
INHIBICION DEL SUCCINATO
DESHIDROGENASA
INHIBICION ENZIMATICA REVERSIBLE NO
COMPETITIVA
INHIBICION COMPETITIVA
INHIBICION NO COMPETITIVA
EN RESUMEN
 ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Indica que no existen productos secundarios.

Las enzimas son especificas para:

El sustrato

La reaccin
 TIPOS DE ESPECIFICIDAD

Especificidad Especificidad
absoluta. relativa.
 ESPECIFICIDAD DE ACCION

Consiste en que la enzima solo cataliza una de las

posibles reacciones que puede seguir un sustrato.

La especificidad
depende de las
caractersticas del
sitio activo o
centro activo.
EL ENLACE DE LA ENZIMA A SUSTRATOS ESPECIFICOS DEPENDE DE LOS
DIFERENTES GRUPOS RELACIONADOS CON EL SITIO ACTIVO:

Grupos que forman el Grupo de

esqueleto peptdico. orientacin.

Grupo Grupos
ambientadores. catalticos.
 Molcula orgnica

Claves en el mecanismo de
catlisis, aceptando o donando electrones
o grupos funcionales.

modifican su estructura durante la reaccin para

luego volver a su forma original para poder ser
reutilizadas en otras reacciones.

Las molculas de coenzima son a menudo

vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.

Cada coenzima est especializada en aceptar y

transportar un tipo de tomos determinado;
unos aceptan hidrgenos, otros grupos acetilo,
amino, etc. Una misma coenzima puede unirse a
un gran nmero de enzimas distintas.
 1.-La coenzima se Mecanismo de
une a una enzima.
Accin

6.-La coenzima
reducida va a la 2.-La enzima capta
cadena de su sustrato
transporte de especfico.
electrones

5.-La coenzima 3.-La enzima ataca

acepta dichos a dicho
electrones y se sustrato, transfirien
desprende de la do algunos de sus
enzima. electrones.

4.-La enzima cede a

la coenzima dichos
electrones
provenientes del
sustrato
Este ltimo paso es esencial para no agotar la
dotacin de coenzimas de una clula ya que
las enzimas junto con las que acta no
pueden realizar la reaccin qumica sin el
concurso de su coenzima.
 Coenzima Grupo qumico transferido Distribucin
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y eucariotas
S-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'-
Grupo sulfato Bacterias, arqueas y eucariotas
fosfosulfato
Coenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
tomo de oxgeno y
Tetrahidrobiopterina Bacterias, arqueas y eucariotas
electrones
Diacilgliceroles y grupos
Citidina trifosfato Bacterias, arqueas y eucariotas
lipdicos
Azcares nucletidos Monosacridos Bacterias, arqueas y eucariotas
Algunas bacterias y la mayora de
Glutatin Electrones
eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metangenos
Coenzima B Electrones Metangenos
Metanofurano Grupo formilo Metangenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metangenos
 VITAMINAS Y DERIVADOS

Componente Grupo qumico

Coenzima Vitamina Distribucin
adicional transferido

Bacterias, arqueas y
NAD + y NADP + Niacina (B3) ADP Electrones
eucariotas

cido
Grupo acetilo y otros Bacterias, arqueas y
Coenzima A pantotnico ADP
grupos acilo eucariotas
(B5)

cido cido flico Residuos de Grupos metilo, formilo, Bacterias, arqueas y

tetrahidroflico (B9) glutamato metileno y formimino eucariotas

Filoquinona (K1)
Bacterias, arqueas y
Menaquinona Grupo carbonilo y
Vitamina K Ninguno eucariotas
(K2) electrones
* Sinttica
Menadiona(K3)*

Bacterias, arqueas y
cido ascrbico Vitamina C Ninguno Electrones
eucariotas

Riboflavina Metangenos y
Coenzima F420 Aminocidos Electrones
(B2) algunas bacterias
Principales Coenzimas
Principales Coenzimas
Coenzima A (CoA) Acido tetrahidrofolico
Es una coenzima de (Coenzima F)
transferencia de grupos acilo Derivada del cido flico
que participa en diversas rutas (vitamina B), es un compuesto
metablicas (ciclo de de particular importancia en el
Krebs, sntesis y oxidacin de metabolismode los aminocidos
cidos grasos). Se deriva de una y la sntesis de purina. Los
vitamina: el cido pantotnico grupos qumicos que transfiere
(vitamina B5), y es una son el metilo, formilo, metileno
coenzima libre. y formimino.
Adenosina trifosfato (ATP) Coenzima Q10
Es una molcula utilizada por todos (ubiquinona)
los organismos vivos para
proporcionar energa en las La coenzima Q es un
reacciones qumicas. Tambin es el
precursor de una serie de coenzimas componente de la cadena
esenciales como el NAD+ o de transporte de electrones
la coenzima A. El ATP es uno de los y participa en la respiracin
cuatro monmeros utilizados en la
sntesis de ARN celular. Adems, es celular aerbica, generando
una coenzima de transferencia de energa en forma de ATP.
grupos fosfato que se enlaza de
manera no-covalente a
las enzimas quinasas (co-sustrato)
Glutatin
Es un tripptido que contiene
un enlace peptdico inusual
entre el grupo amino de la
cistena y el grupo carboxilo
de la cadena lateral de
glutamato. Es un
antioxidante, y protege a las
clulas de toxinas tales como
los radicales libres.
Acido ascrbico
Es un cido de azcar con
propiedades antioxidantes. Su
aspecto es de polvo o cristales
de color blanco-amarillento.
Es soluble en agua.
 La vitamina K: denota una serie de compuestos derivados de la 2-metil-1,4-naftoquinona.
Las vitaminas K se dividen en tres grupos:
Vitamina K o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la ms presente
en la dieta.
Vitamina K o menaquinona, de origen bacteriano (difieren en el nmero de unidades
isoprenoides que se encuentran en la cadena lateral),
Vitamina K o menadiona, liposoluble, de origen sinttico. Sus derivados bisulfticos son solubles
en agua.
COFACTORES ENZIMATICOS
Los cofactores enzimticos
son sustancias de diferentes
naturaleza qumica , que
participan en las reacciones
enzimticas debido a que las
enzimas no poseen en su
estructura todos los grupos
funcionales necesarios para
llevar a cabo la catlisis de
todas las reacciones
metablicas ; los cofactores no
son componentes obligados
de todas las reacciones .
Los cofactores pueden ser iones inorgnicos que facilitan la unin
enzimtica - sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la
enzima , o constituyen por si los centros catalticos que gana eficiencia y
especificidad al unirse a las protenas.
 COFACTORES INORGANICOS
Es definido como un componentes
no enzimtico que promueve el
valor cataltico de una enzima , se
enfatiza mas la funcin que la
estructura dado que casi un tercio
de las enzimas requiere de metales
inicos para la funcin cataltica

Es evidente que los componentes

inorgnicos conforman una parte
substancial de los cofactores. La
mayora de los metales traza tienen un
comn denominador en su
involucramiento ntimo con las
enzimas; muchos son componentes del
sitio activo que se une a los
sustratos, aceptan
electrones, estabilizan las estructuras
terciaria y cuaternaria y an regulan el
ritmo de las rutas metablicas.
 Un cofactor metlico extiende el
Propiedades generales repertorio de funciones catalticas
disponibles para y realizadas por
enzimas.

Los cofactores minerales comprenden un

grupo grande de substancias
inorgnicas, con una mayora de iones
metlicos. Las enzimas que dependen de los
iones metlicos como cofactores
caen en 2 categoras: enzimas
El dominio de iones metlicos incluye activadas por metales y
macro mtales (como Na+, K+, Ca2+). metaloenzimas.

Iones metlicos traza (incluyendo

Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+) y metaloides
(como Se, Si y B).
Los iones metlicos son adecuados para la
labor de ejecutar peligrosas reacciones
qumicas en las superficies enzimticas
Las metaloenzimas, en
contraste, tienen un cofactor
metlicos unido firmemente a una
regin especfica en la superficie de
la protena..
 Centro cataltico primario.
Grupo puente para reunir el sustrato y
Cofactores metlicos: la enzima, formando un complejo de
coordinacin.
Agente estabilizante de la
conformacin de la protena
Hierro enzimtica en su forma
catalticamente activa.

La mayora de enzimas con hierro acoplan el hierro ya sea como heme o como un
arreglo especial de hierro con grupos azufre conocidos como centros hierro-azufre
(FenSn).

cinc

El cinc es tal vez el ms ubicuo y verstil de todos los cofactores metlicos. Ms de 300
enzimas tienen un cofactor de cinc.
 Manganeso

Mientras que el cinc puede ser el metal de transicin ms comn en enzimas.

Cobalto

El papel del cobalto como cofactor est limitado a su presencia en la vitamina B12

Vanadio

Aunque todava debe describirse una funcin bioqumica completa para el vanadio
en los animales superiores, reportes en bacterias y algas proporcionan pistas sobre la
necesidad funcional de este metal en la catlisis enzimtica.
 Calcio

Es un cofactor para un nmero limitado de importantes enzimas, adems del complejo

actina-miosina en el msculo; alfa-amilasa y termolisina son 2 de las ms conocidas.
Como un in libre o trabajando a travs de calmodulina, el calcio es mejor entendido
como un activador de enzimas en rutas de sealizacin celular dependientes de
hormonas.

Molibdeno

Ampliamente distribuido en plantas y animales. El metal existe en 3 estados de valencia:

Mo4+, Mo5+ y Mo6+. Un nmero limitado de reacciones redox explotan los estados
multivalencia. Las enzimas dependientes de molibdeno se encuentran en rutas que
metabolizan purinas, pirimidinas, pterinas, aldehdos y sulfitos.
 Nquel

Aparece con poca frecuencia, reportndose en enzimas microbianas y de

plantas, como ureasa del frijol arroz y tomates. Hay unos 2 gramo-tomos de nquel
por mol de subunidad (96,000 Da) de la enzima. Otras metaloenzimas conteniendo
nquel incluyen el Factor F340 encontrado en la membrana de bacterias
metanognicas, carbono-monxido-deshidrogenasa e hidrogenasas I y II.
 Otros cofactores metlicos

El in sodio no es considerado generalmente con un cofactor especfico pues no se

ha demostrado la existencia de una enzima cuya catlisis dependa estrictamente de
los iones de sodio.

El in magnesio es requerido por un gran nmero de enzimas conocidas como

quinasas, enzimas que transfieren el grupo fosfato terminal de ATP a un sustrato.

El in potasio es un cofactor especfico para piruvato quinasa en la ruta de gliclisis.

Tanto potasio como magnesio forman enlaces no permanentes con sus respectivas
enzimas y por tanto actan ms en la capacidad de activadores

Aunque cromo, estao, arsnico y estroncio han sido postulados por algunos
investigadores como esenciales para el ptimo crecimiento y salud de los
organismos
Cofactores minerales no metlicos:

Selenio

Como un congnere del azufre, el selenio se vuelve parte de la estructura de

protenas como selenocisteina y selenometionina, no como un tomo de selenio
ligado directamente a la protena como un grupo prosttico. Estas son los cofactores
activos en las enzimas con selenio.

Slice

Existe debate sobre si slice es un cofactor, aunque es innegable su importancia en

un nmero considerable de reacciones bioqumicas
 Boro

Manipulando el contenido de boro en la dieta lleva a un amplio nmero de

respuestas metablicas, lo que atestigua la importancia potencial del boro en la
nutricin humana.
Los cofactores minerales son ms sutiles y estn dedicados especficamente a enzimas.

Para eso la superficie de la protena puede ser fcilmente modificada qumicamente por
interaccin con sustratos y que la enzima puede perder fcilmente su forma biolgica
por desnaturalizacin.

Los cofactores minerales entran en la labor diaria de hacer que una enzima soporte el
ambiente difcil en que existe. Tambin se ha demostrado que son ligadores efectivos de
sustrato y que interactan con oxidantes y reductores sin dificultad.

La catlisis y la estabilidad estructural son las 2 funciones primarias de los metales en las
enzimas. Muchos factores orgnicos sirven como agentes de captura de electrones y de
transferencias de grupo, lo que sugiere que las metaloenzimas pueden respaldar enzimas
con cofactores orgnicos; sin embargo, esta visin es sobresimplificada ya que hay
muchas reacciones catalizadas por enzimas en donde solamente un metal podr cumplir
con el papel, como en las metaloenzimas que catalizan la destruccin de radicales de
oxgeno
 Nos referimos a los metales
esenciales en un nivel similar
que las vitaminas, que son
requeridas en cantidades muy
Muchos factores orgnicos sirven como agentes
pequeas para mantener el
de captura de electrones y de transferencias de
status quo en un sistema
grupo, lo que sugiere que las metaloenzimas
y, como las vitaminas, estn
pueden respaldar enzimas con cofactores
disponibles solamente a travs
orgnicos; sin embargo,
de la dieta.
Ejemplo : las metaloenzimas que catalizan la
destruccin de radicales de oxgeno
Por lo tanto, podemos concluir
que los minerales esenciales y
las vitaminas tienen un punto
comn en las enzimas, a las
cuales, literalmente, les
permiten funcionar
Conformacin:
Esta formado por uno o varios iones
inorgnicos como:
 Consideracion Clinica
Metabolismo

conjunto de
Las enzimas son esenciales para la vida ya
que, de otra forma, las reacciones en las reacciones
bioqumicas y
clulas se daran con poca rapidez. Una
procesos fsico-
malfuncin en una enzima,
qumicos que
provocada por una sobreproduccin o
ocurren en una
subproduccin, mutacin, delecin, etc., p
clula y en el
uede provocar enfermedades como la
organismo
fenilcetonuria.
 Fenilcetonuria

Es una rara afeccin en la cual un beb nace sin la capacidad para descomponer
apropiadamente un aminocido llamado fenilalanina.
 Causas La fenilalanina juega un
papel en la produccin
corporal de melanina.

La fenilcetonuria es una enfermedad hereditaria

Esta para el
sistema nervioso
central y ocasiona
dao cerebral.
 Otros sntomas pueden
ser:

Retraso de las habilidades mentales y sociales

Tamao de la cabeza considerablemente por debajo de lo
normal
Hiperactividad
Movimientos espasmdicos de brazos y piernas
Discapacidad intelectual
Convulsiones
Erupcin cutnea
Temblores
Postura inusual de las manos
 Tratamiento La fenilcetonuria es
una enfermedad que
se puede tratar

El tratamiento comprende una dieta

extremadamente baja en fenilalanina

Lofenalac es una leche en polvo infantil

especial para bebs con fenilcetonuria .
CONCLUSION