1.

Alanine
Alanin, Valin, Leusin, dan Isoleusin

Keluarga piruvat terdiri dari alanin, valin, leucine, dan isoleucine. Alanine disintesis
dari piruvat dalam satu langkah:

(Trudy McKee.2004)

Piruvat bergabung dengan -ketobutyrate melalui serangkaian tiga reaksi yang

mengarah ke rantai bercabang antara -keto--methylvalerate. Kompleks ini
kemudian dikonversi ke isoleusin dalam reaksi transaminasi. Enzim yang menjadi
katalis sintesis -keto--methylvalerate juga mengkatalisis sintesis dari-
ketoisovalerate dengan menggabungkan dua molekul piruvat daripada satu molekul
piruvat dan satu molekul -ketobutyrate. -Ketoisovalerate diubah langsung ke valin
oleh valin transaminase. Enzim yang sama yang mengkatalis sintesis isoleusin dari -
keto--methylvalerate. (Horton.2006)

Valine dan isoleusin disintesis paralel dengan empat enzim yang sama. Sintesis valin
diawali dengan kondensasi piruvat dengan hidroksietil - TPP ( produk dekarboksilasi
dari piruvat tiamin pirofosfat ).Produk -acetolactate kemudian dikurangi untuk
membentuk ,- dihydroxyisovalerate diikuti oleh dehidrasi - ketoisovalerate .
Valin diproduksi dalam reaksi transaminasi berikutnya.

Sintesis isoleusin juga melibatkan hidroksietil - TPP , yang mengembun dengan -

ketobutyrate untuk membentuk - aceto - - hidroksibutirat . ( - Ketobutyrate berasal
dari reaksi deaminasi L - treonin dengan katalis treonin deaminase . ) , -
Dihydroxy -- methylvalerate , berkurangnya produk - aceto - - hidroksibutirat ,
dan hilangnya molekul H2O , maka terbentuklah -keto--methylvalerat . isoleusin
kemudian dihasilkan selama reaksi transaminasi . Langkah pertama dari biosintesis
leusin dari - ketoisovalerate , asetil CoA menyumbangkan dua unit karbon . Leusin
terbentuk setelah isomerisasi , pengurangan , dan transaminasi . (Trudy McKee.2004)
Tetapi yang termasuk asam amino rantai lurus adalah alanine. Berikut ini adalah struktur
kimia dari alanin
2. Glysin dan Serin
Serine, Glycine, and Cysteine

Tiga asam-serin, glisin, dan amino sistein-berasal dari glikolitik / gluconeogenic 3-

fosfogliserat. Serin disintesis dari 3 -phosphoglycerate dalam tiga langkah. Pertama,
substituen hidroksil sekunder 3-fosfogliserat dioksidasi menjadi kelompok keto,
membentuk 3-phosphohydroxypyruvate. Senyawa ini mengalami transaminasi dengan
glutamat untuk membentuk 3-phosphoserine dan -ketoglutarat. Akhirnya, 3 -
phosphoserine dihidrolisis untuk memberikan serin dan Pi. (Horton.2006)

Serin merupakan sumber utama dari glisin melalui reaksi reversibel yang dikatalisasi
oleh serin hydroxymethyltransferase . Dalam mitokondria tanaman dan bakteri, aliran
fluks reaksi ini adalah menuju serin yang menyediakan rute ke serin yang berbeda
atau yang lain. Reaksi Serin hydroxymethyltransferase membutuhkan dua kofaktor:
PLP gugus prostetik dan kosubstrat tetrahydrofolate. (Horton.2006)

Pada sebagian besar spesies, biosintesis sistein dari serin terjadi dalam dua langkah
Pertama, gugus asetil dari asetil CoA ditransfer ke substituen b-hidroksil serin,
membentuk O-acetylserine. Selanjutnya, digantikan oleh kelompok sulfide asetat
untuk membentuk sistein. (Horton.2006)

Serin adalah sumber utama dari glisin. Jumlah yang lebih kecil dari glisin dapat
diturunkan dari kolin. Sintesis glisin dari kolin terdiri dari dehydrogenations dan
serangkaian dimethylations. Glisin bertindak sebagai penghambat neurotransmitter
dalam sistem saraf pusat. Ketika pemancar neuro penghambatan mengikat reseptor sel
saraf, yang biasanya terkait dengan saluran klorida, membran menjadi hiper-
terpolarisasi dikarenakan membran lebih negatif dalam neuron terpolarisasi daripada
di neuron yang sedang istirahat. (Trudy McKee.2004)
Sintesis sistein adalah komponen utama dari metabolisme belerang. Kerangka karbon
sistein berasal dari serin.

Hewan tidak memiliki jalur biosintesis sistein yang normal. Namun demikian, sistein
masih dapat disintesis pada hewan sebagai produk sampingan degradasi metionin.
Dalam langkah pertama, serin mengembun dengan homosistein, senyawa antara
dalam biosintesis metionin. Produk dari reaksi kondensasi, cystathionine, dibelah
menjadi ketobutyrate dan sistein. (Horton.2006)
 Tetapi yang termasuk asam amino rantai lurus adalah glycine dan serine .Berikut ini
struktur kimia dari glysin :

Berikut ini struktur kimia dari serin :

http://eprints.undip.ac.id/27478/1/365-BA-FP-2010.pdf
Alanin adalah asam amino non-esensial yang terdapat dalam tubuh manusia, alanin adalah salah
satu yang paling banyak digunakan untuk konstruksi protein dan terlibat dalam metabolisme
triptofan dan vitamin piridoksin. Alanin merupakan sumber energi yang penting untuk otot dan
sistem saraf pusat, memperkuat sistem kekebalan tubuh, membantu dalam metabolisme gula dan
asam organik, dan menampilkan efek mengurangi kolesterol.

By ColleenMDuncan (Own work) [CC BY-SA 3.0], via Wikimedia Commons

Makanan Yang Mengandung Alanin (Sumber Alanin)

Alanin merupakan asam amino nonesensial, yang berarti bahwa senyawa ini mampu diproduksi ole
tubuh kita. Meski demikian, terkadang jumla alanin tidak mencukupi kebutuhan dalam tubuh kita
sehingga kita perlu mengkonsumsi sejumlah makanan yang mengandung alanin untuk memenuhi
kebutuhan tersebut.

Ada banyak jenis makanan yang mengandung alanin. Beberapa di antaranya adalah jamur, parseli,
biji bunga matahari, daging sapi, daging ayam, dan ikan. Beberapa makanan nabati kaya protein
seperti alpukat juga menyediakan alanin.

Seseorang yang memiliki gangguan pencernaan terkadang tidak dapat mencukupi alanin dari
makanan yang ia konsumsi. Orang yang memiliki gangguan pencernaan bisa mencukpi alanin dengan
mengkonsumsi suplemen. Ada beberapa suplemen yang mengandung alanine yang tersedia di
apotek.

Fungsi Dan Manfaat Alanin

Alanin merupakan asam amino yang dapat menjaga kadar glukosa sehingga dapa mensuplay energi
dalam tubuh. Selain itu Alanin dapat membantu mengatur keseimbangan gula darah. Alanin adalah
asam amino yang juga memeiliki fungsi membantu tubuh dalam mengkonversi glukosa gula
sederhana menjadi energi serta dapat menghapus kelebihan racun dari hati. Asam amino adalah
blok bangunan protein, dan merupakan kunci dalam menjaga kesehatan dan kekuatan tubuh kita.
Selain itu alanin juga dapat membantu melindungi sel-sel dari kerusakan selama sedang beraktivitas
berat seperti berolah raga atau pun pekerjaan berat lainnya.
Beta-Alanin juga memiliki fungsi penting dalam menjaga keseimbangan nitrogen dan glukosa dalam
tubuh, yaitu dengan cara serangkaian tindakan kimia yang disebut siklus alanin. Selama siklus
alanin, setiap kelebihan asam amino (protein) dalam sel-sel atau jaringan ditransfer ke molekul
reseptor yang disebut piruvat, yang diproduksi dengan pemecahan glukosa. Piruvat tersebut
nantinya dikonversi menjadi alanin dan ditransfer ke hati. Hati mengekstrak nitrogen dari alanin dan
mengkonversinya kembali ke piruvat, yang kemudian dapat digunakan untuk menghasilkan lebih
banyak glukosa. Sementara itu nitrogen yang berlebih selanjutnya akan diubah menjadi urea dan
akan diekskresikan dari tubuh bersamaan dengan urin.

Sementara itu, untuk menfaatnya sendiri Alanin memiliki beberapa manfaat di antaranya adalah
membantu perkembangan otot, meningkatkan sistem kekebalan tubuh, menjaga kesehatan ginjal
dan prostat serta dapat mengobati beberapa jenis penyakit seperti penyakit diabetes dan beberapa
penyakit terkait dengan peradangan atau inflamasi.

Asam Amino Serin

Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan, kecuali
pada mamalia yang hanya memiliki L-serin. Serin bukan merupakan asam amino esensial bagi
manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi
dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Sintesis serin
(dan glisin) berawal dari oksidasi 3-fosfogliserat (3-PGA) yang membentuk 3-fosfohidroksipiruvat dan
NADH. Reaksi transaminasi dengan asam glutamat menghasilkan 3-fosfoserin dan glisin, yang diikuti
dengan dilepasnya fosfat.

Serin merupakan asam amino nonesensial, yang berarti bahwa itu dibuat dari asam amino lain yang
terdapat dalam hati, yang tidak harus diperoleh langsung melalui diet. Serin dibutuhkan untuk
metabolisme lemak dan asam lemak, pertumbuhan otot, dan memelihara sistem kekebalan tubuh
yang sehat karena membantu produksi imunoglobulin dan antibodi. Serin juga memainkan peran
penting dalam pembuatan membran sel, dan sintesis dari kedua jaringan otot dan selubung yang
mengelilingi sel-sel saraf. Serin bekerja sama dengan alanin dan glisin untuk membantu
menstabilkan gula darah dan menyediakan sumber time-release glukosa setelah deplesi glikogen.

Metabolisme serin berlangsung melalui reaksi deaminasi dan menghasilkan asam piruvat.
Metabolism ini terjadi dengan menggunakan treonin aldolase selaku katalis.

Biosintesis serin dimulai dari asam fosfogliserat yang terbentuk pada proses glikolisis dan
berlangsung melalui beberapa tahap reaksi sehingga terbentuk serin.

Serin merupakan bagian dari fosfatidil serin yaitu salah satu lipid yang terdapat dalam otak.
Serin juga dapat membentuk etanolamina yang merupakan bagian dari fosfatidil etanol-amina.

Serin penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa- senyawa purin dan
pirimidin. Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator
enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai
gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu
serin pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya,
asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah
bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.

Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat
menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang
biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota. Berikut ini
beberapa informasi tentang Serin, Serin Memiliki rumus kimia C3H7NO3, Titik leburnya 228C, masa
jenisnya 1,537g cm3.

Serin merupakan asam amino nonesensial berasal dari glisin. Seperti semua blok bangunan asam
amino dari protein dan peptida, serin dapat menjadi penting dalam kondisi tertentu, dan dengan
demikian penting dalam menjaga kesehatan dan mencegah penyakit. konsentrasi rendah rata-rata
dari serin dibandingkan dengan asam amino lainnya ditemukan dalam otot. Serin sangat
terkonsentrasi dalam semua membran sel.

Serin tingkat rendah dapat terjadi pada pasien hipertensi, dan tingkat serin tinggi dapat terjadi pada
pasien alergi. Aplikasi pengetahuan untuk pengobatan sedang berlangsung. Serin juga
imunosupresif, yang membuatnya menjadi agen berbahaya pada pasien kanker tetapi berpotensi
berguna dalam penyakit autoimun. Sebuah analog serin (threo-serin) dan L-serin juga dapat
meningkatkan tekanan darah.. Peran untuk serin bisa terjadi pada penghilang rasa sakit, tetapi pada
suplemen serin tidak memiliki tujuan terapeutik yang tepat. D-serin harus diuji sebagai agen
antipsikotik.

Kekurangan asam amino nonesensial tidak akan terjadi jika diet seimbang dikonsumsi karena asupan
makanan yang tepat akan memungkinkan tubuh untuk menghasilkan persis jumlah asam amino yang
dibutuhkan untuk berfungsi optimal. Saat in, serin telah diberikan bersama dengan alanin dan glisin
untuk membantu manajemen masalah gula darah yang berhubungan dengan hipoglikemia reaktif.
Terapi dosis berkisar antara 300 dan serin 1.000 mg per hari. Serin yang mudah dimetabolisme dan
memiliki margin keamanan yang luas.
Alanin (L-Alanine), Sumber, Fungsi, Manfaat, Dosis Dan Efek Samping | Gejala Penyebab Dan Cara
Mengatasi

http://www.referensisehat.com/2015/09/alanin-l-alanine-sumber-fungsi-manfaat-dosis-efek-
samping.html

DAFTAR PUSTAKA:

[1] Strayer, L, 1998. Biochemistr, 4th ed. W,H. Freeman And Company, New York. Page 25-62

[2] Nelson, D.L., Cox, M.M., Lehninger Principles Of Biochemistry, 4th ed. The Mc. Graw Hill
Company, 2004. Page 116-166

[3] Strayer, L, 1998. Biochemistr, 6th ed. W,H. Freeman And Company, New York. Page 65-106

[4] Alexander, R.R and Griffiths, J.M(1993),Basic Biochhenical Method, 2nd ed., A Jhon Wiley and
sons, Inc., New York. Page 35-67

[5] Rosebrough, N.J., Farr, L.A and Randall, R.J (1951), Protein measurement , The Journal of
Biological Chemitry, page 265-275.

[6] Tim penyusun, penuntun praktikum biokimia (KI3161) Struktur dan Fungsi Biomolekul, Institut
Teknologi Bandung, 2014. Page 1-10