UNIVERSIDAD DE CRDOBA
FACULTAD DE CIENCIAS BSICAS
PROGRAMA DE QUMICA
CURSO DE BIOLOGA GENERAL
MONTERA CRDOBA
2016
INTRODUCCIN
Las reacciones qumicas que se dan en los seres vivos no podran tener lugar sin la
presencia de los enzimas. Estas macromolculas, que generalmente son protenas
globulares formadas por una o ms cadenas polipeptdicas, catalizan las reacciones
bioqumicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que
necesita la clula. Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las
reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza
inorgnica, las reacciones que catalizan son muy especficas: slo interaccionan
con determinados sustratos, y slo facilitan el curso de determinadas reacciones.
METODOLOGA
El diseo del estudio realizado fue de tipo experimental, el cual tena como objetivos
principales la interpretacin de los mecanismos de la accin enzimtica sobre
sustratos especficos y el anlisis de la actividad de la catalasa presente en tejido
vegetal y animal sobre el perxido de hidrgeno.
En todas las figuras, del lado izquierdo est la muestra con el reactivo de lugol y en
el derecho con el reactivo de benedict.
El primer proceso es la digestin del almidn, que comienza en la boca por medio
de la -amilasa salival. Esta enzima acta sobre los enlaces -1-4 de la amilosa y
la amilopectina cortando las largas cadenas de almidn en otros componentes de
menor longitud (maltosa, maltotriosa y -dextrina lmite), pero no tiene actividad
sobre los enlaces -1-6 (ramificaciones) ni sobre los -1-4 de la celulosa (por eso
sta no puede ser digerida). La -amilasa salival se inactiva por el pH cido del
estmago por lo deja de tener accin cuando an quedan molculas de almidn por
digerir. El pncreas produce -amilasa de accin idntica a su homloga salivar
pero con mayor tasa de actividad.
En los tubos 1 y 2 se observ que la amilasa estuvo activa sobre el almidn, puesto
que el lugol (I2/KI), que se utiliza para la identificacin de polisacridos fue negativa.
En cambio, fue positiva con el reactivo de Benedict indicando la presencia de
azucares simples. Lo anterior, se debe a la hidrolisis o ruptura de los enlaces o-
glucosidicos que unen a las molculas de amilasa y amilopectina, que componen al
polisacrido produciendo azucares ms simples como por ejemplo la glucosa.
Por otro lado, para los tubos 3 y 4 se identific la presencia del polisacrido puesto
que la coloracin obtenida fue morado intensa para la prueba de Lugol, de tal
manera que se puede decir que la actividad enzimtica es nula. En cambio con el
reactivo de Benedict result de color azul despus de calentamiento debido a que
no se encontraban azucares reductores en la muestra.
CUESTIONARIO
La amilasa degrada al almidn segn los factores y condiciones del medio en el cual
acta, entre los que encontramos a la temperatura, PH, especies inductores o
inhibidores de enzimas, entre otros. Pero en este caso el tubo que presento las
condiciones ptimas para generar la hidrolisis un poco ms completa del almidn
fue el tubo 2, algo que se demostr a travs de la utilizacin o prueba con el
reactivo de benedict, debido a que este reactivo muestra segn una gama de
colores el posible contenido de azucares reductoras en el medio, y por ende
demuestra en que tubo de ensayo se present la mayor actividad enzimtica. Ya
que para que se produzca un resultado (+) con este reactivo la amilasa tuvo que
haber hidrolizado anteriormente al almidn en el sentido en que los enlaces
glucosidicos del tipo alfa 1,4 de la fraccin amilosa de almidn, se desdoblan
generando alfa dextrina como la glucosa. Es decir que la intensidad de color
alcanzado con el reactivo de benedict es proporcional a la cantidad o concentracin
de encimas en el medio de reaccin.
(2) k caseina para k Caseina + Macropptido de Caseina
Por otro lado, en el tubo 2 se presenta coagulacin lctica. Luego de adicionar HCl,
la leche se acidifica y llega a un pH del orden de 4.0, producindose la floculacin
de las casenas en forma de un precipitado ms o menos granuloso, el cual se
separa del lactosuero dando lugar a una cuajada frgil y desmineralizada. Cuando
ocurre lo anterior y al adicionar una dosis normal de la enzima, se observa una
coagulacin muy rpida debido a que la enzima quimosina tiene su mayor
efectividad a pH 3.8 4.0. Actuando sobre el fosfocaseinato de calcio, rompiendo
enlaces peptdicos y transformndolo en fosfoparacasinato de calcio (inestable y
muy sensible al calcio libre), lo que provoca la precipitacin y formacin del coagulo
en mayor tiempo con respecto al proceso enzimtico.
3. ACCIN DE LA CATALASA SOBRE EL PERXIDO DE HIDRGENO
CATALASA
2H2 O2 2H2 O + O2
En el cual se deduce que la catalasa que es una enzima acta como catalizador en
la reaccin de descomposicin del perxido de hidrgeno en agua y oxgeno.
Figura 16. Estructura de la catalasa Figura 17. Se seala el grupo hemo de
de la catalasa
Figura 18. Grupo hemo: componente importante del sitio activo en la catalasa.
Sabiendo que las enzimas son protenas, cualquier cambio brusco de pH puede
alterar el carcter inico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica,
afectando as las propiedades catalticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede
producir la desnaturalizacin de la enzima y en consecuencia su inactivacin.
El pH no afecta la actividad enzimtica, sino la concentracin de protones. Los
protones adems de alterar la estructura de la enzima y el substrato, pueden
participar tambin en la reaccin como substrato o producto. En esos casos, la
concentracin de protones afecta directamente la velocidad de la reaccin. El pH
ptimo de la catalasa es 7.6.
Figura 21. Efecto del PH sobre la velocidad de reaccin.
Figura 22. Papa + agua antes de calentar. Figura 23. Papa + H2O2 despus de
. calentamiento.
Figura 25. Tubo 1: Hgado + H2O2, Tubo 2: Hgado + HCl + H2O2 y Tubo 3: Hgado
hervido + H2O2.
CUESTIONARIO
Existen otros factores que alteran o modifican la actividad enzimtica, entre estos
se encuentra la temperatura, y al someter los alimentos a altas temperaturas las
enzimas se desnaturalizan y por ende se desactiva la actividad de la catalasa (en
este caso) sobre la reaccin.
El perxido de hidrgeno utiliza dos mtodos para matar a las bacterias: los
radicales libres de oxgeno y la entrega de oxgeno. Los radicales libres rompen las
paredes celulares de los microbios. Despus de sufrir bastante dao, las clulas
mueren. Pero no son los grmenes los que hacen que el perxido de hidrgeno
tenga burbujas. Es una sustancia llamada catalasa. Si el perxido de hidrgeno se
deja solo, se descompone lentamente en agua y pierde el oxgeno. Pero la catalasa,
que est presente en la sangre y en las clulas del cuerpo, aceleran esta reaccin.
Grandes cantidades de oxgeno son liberados, y eso es lo que causa el burbujeo.
El oxgeno es txico en altas concentraciones en algunas bacterias. As, el oxgeno
forma una espuma en la herida a medida que se inunda de agua. El oxgeno se
libera rpidamente.
Dicho en otras palabras, al aplicar H2O2 a las heridas las burbujas se producen a
partir de una reaccin qumica en los peroxisomas. Los peroxisomas son orgnulos
citoplasmticos muy comunes con forma de vesculas, contienen enzimas (las
enzimas son molculas proteicas que ayudan a romper enlaces qumicos facilitando
una reaccin) que cumplen funciones de detoxificacin celular, formacin y
destruccin de perxido.
PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
Por otra parte como muy bien se sabe las enzimas son biocatalizadores orgnicos,
con estructura de protena, que poseen un poder cataltico especfico en el sentido
que induce la transformacin de un slo tipo de molculas y no de otros que tambin
se encuentran presentes en el medio de reaccin.
Segn lo anteriormente mencionado de la actividad biolgica de las enzimas, se
debe enunciar que la concentracin de estas protenas durante el transcurso de la
reaccin no disminuye y tampoco aumenta, no obstante a esto puede que el
nmero de molculas no cambien pero la estructura de la enzima si se puede ver
afectada de manera negativa ya que esta se vuelve inactiva, por factores a los
cuales las enzimas son sensibles, como lo son el PH, temperatura o inhibidores que
causan la desnaturalizacin de esta . Por ejemplo en los seres vivos se han
desarrollados sistemas que mantienen el PH intracelular estable a travs de
amortiguadores o sistema buffer fisiolgico, que ayudan a contrarrestarlos PH acido
de sustancia ingeridas y as mantener activas las enzimas utilizadas por ejemplo en
la digestin de los alimentos. del mismo modo se menciona como la temperatura
puede variar la estructura de las enzimas como por ejemplo la amilasa que hidroliza
el almidn en azucares reductoras como la glucosa, se lleva cercana a la
temperatura ambiente, del mismo modo cabe mencionar que las temperaturas
optimas de las enzimas es a los 40c y por ltimo los inhibidores, que son sustancias
o compuestos que inactivan la enzima ya que estas en muchos de los casos se
posicionan en los sitios o centros activos de la enzima, de tal forma que el sustrato
no podr interaccionar con la enzima.
Si usted hace reaccionar la amilasa con el almidn y espera hasta que termine
la reaccin. cmo comprobara que la enzima no ha sufrido alteracin
cataltica?
Las interacciones alostricas son aquellas que regulan el mecanismo por el cual
una enzima puede activarse o inactivarse de una manera estructural y por ende
cataltica, para ello definimos que las enzimas que presentan tales interacciones
son identificadas como enzimas alostricas, que son aquellas las cuales poseen
dos sitios activos, uno en donde se une el sustrato y se lleva a cabo la reaccin
cataltica normal y otro en donde se une una especie activante o desactivante
enzimtico conocidos como efectores alostricos, que pueden ser positivos o
negativos segn beneficien o impidan la actividad cataltica de la enzima. Y la
diferencia de estos efectores radica en el hecho de que los positivos permiten que
las velocidades de reaccin sean elevadas ya que activan la accin de la enzima a
concentraciones de sustrato bajas y los negativos o inhibidores que disminuyen su
actividad al interactuar con ella.
Amilasa salival, que acta sobre el almidn Pepsina, que acta sobre las
protenas.
Renina, que acta sobre la casena que es una protena de la leche.
Lactasa, que acta sobre la lactosa.
Quimio tripsina, que acta sobre polipptidos
Dipptidasa, que acta sobre los dipptidos.
CONCLUSIN
REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS