AO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

COENZIMAS

CURSO : Qumica y Bioqumicas

FACULTAD : Obstetricia
DOCENTE : Marayma Belmira Peloez de S.
INTEGRANTES : Fresly Isuiza Verde
Yadira Calderon Rituay
Falcn Snchez Romery
Leydi Leon Borrovich
CICLO : II

Tingo Mara Per

2017
 DEDICATORIA

Este presente trabajo monogrfico

est dedicado a nuestros padres,
por estar con nosotros, por
ensearnos a crecer y levantarnos
cuando caemos, por apoyarnos y
guiarnos a llegar hasta aqu.

FACULTAD DE OBSTETRICIA - COENZIMAS 2

 AGRADECIMIENTO

Este trabajo monogrfico es el resultado del esfuerzo conjunto de todos los que

formamos el grupo de trabajo. Por esto agradezco a nuestra profesora del curso,

mis compaeros A mis padres quienes a lo largo de toda mi vida han apoyado

y motivado mi formacin acadmica, creyeron en m en todo momento y no

dudaron de mis habilidades. A mis profesores a quienes les debo gran parte de

mis conocimientos, gracias a su paciencia y enseanza y finalmente un eterno

agradecimiento a esta prestigiosa universidad la cual abri abre sus puertas a

jvenes como nosotros, preparndonos para un futuro competitivo y

formndonos como personas de bien.

FACULTAD DE OBSTETRICIA - COENZIMAS 3

 NDICE

INTRODUCCIN ............................................................................................... 5

COENZIMAS ...................................................................................................... 6

1. HISTORIA. ..................................................................................................... 6

2. DEFINICIN .................................................................................................. 6

3. CARACTERSTICAS GENERALES. .............................................................. 7

4. EVOLUCION .................................................................................................. 8

5. MECANISMO DE ACCION DE LAS COENZIMAS ........................................ 9

6. FUNCIONES DE LAS COENZIMAS ............................................................ 10

7. CLASIFICACION DE LAS COENZIMAS. ..................................................... 11

8. PRINCIPALES COENZIMAS. ...................................................................... 13

CONCLUSIN ................................................................................................. 14

BIBLIOGRAFIA ................................................................................................ 15

ANEXO ............................................................................................................. 17

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 INTRODUCCIN

La evolucin ha producido un conjunto espectacular de protenas catalizadoras,

pero el repertorio cataltico de un organismo no se limita por la reactividad de
grupos subministrados por los residuos de aminocidos en las enzimas. Hay
otras especies qumicas, llamadas cofactores, que participan con frecuencia en
la catlisis. Hay dos tipos de cofactores: los iones esenciales y los compuestos
orgnicos llamados coenzimas.

El cofactor puede ser un ion metlico o bien una molcula orgnica llamada
coenzimas.

Cada uno de las coenzimas catalogadas contiene como parte de una estructura
una molcula de algunas de las molculas de alguna de las vitaminas. Las
principales coenzimas conocidas y los tipos de reacciones en las partculas.

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 1. HISTORIA.

La primera coenzima que se descubri fue el NAD+,

que fue identificado por Arthur Harden y William
Youndin en 1906. Observaron que aadiendo un
extracto de levadura hervida y filtrada se aceleraba la
fermentacin alcohlica en extractos de levadura sin
hervir. Al factor no identificado responsable de este
efecto le llamaron cofermento.

A travs de una purificacin larga y difcil de extractos de levadura, este factor

estable al calor fue identificado como un nucletido azcar fosfato por Hans von
Euler-Chelpin.

Otras coenzimas fueron identificadas a principios del siglo 20, siendo aislado el
ATP en 1929 por Karl Lohmann, y la coenzima A descubierta en 1945 por Fritz
Albert Lipmann.

Las funciones de las coenzimas no se conocan bien al principio pero, en 1936,

Otto Heinrich Warburg identific la funcin del NAD+ en la transferencia de
hidruro. Este descubrimiento fue continuado a comienzos de 1940 con los
trabajos de Herman Kalckar, que estableci el vnculo entre la oxidacin de los
azcares y la generacin de ATP. Esto confirm el papel central del ATP en la
transferencia de energa, algo que haba sido propuesto por Fritz Albert Lipmann
en 1941.

Ms tarde, en 1949, Morris Friedkin y Albert L. Lehninger demostraron que la

coenzima NAD+ estaba vinculada a rutas metablicas tales como el ciclo de
Krebs y la sntesis de ATP.

2. DEFINICIN

Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas no proteicas que

transportan grupos qumicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos.
Estas molculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de
la estructura enzimtica. Esto distingue a las coenzimas de los grupos

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prostticos, que son componentes no proteicos que se enlazan estrechamente
a las enzimas, tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo.

Las coenzimas actan por lo general como transportadores intermediarios de

grupos funcionales de tomos especficos o de electrones los cuales son
transferidos en la reaccin enzimtico global. Cuando la coenzima se haya unido
ntimamente a la molcula del enzima recibe normalmente el nombre de grupo
prosttico; por ejemplo el grupo biocitina de la acetil-CoA-carboxilasa, que se
halla incorporado covalentemente en la cadena polipeptidica. Sin embargo en
algunos casos la coenzima est unido dbilmente y acta esencialmente, como
uno de los sustratos especficos de aquel enzima.

3. CARACTERSTICAS GENERALES.
Son molculas orgnicas NO proteicas que participan en la reaccin
enzimtica y son transformados durante ella (ce-sustratos)
Reconstituyen su estado original mediante una reaccin secundaria (se
reciclan en una reaccin adicional)
Son indispensables para que ocurra la reaccin enzimtica
Aportan grupos qumicos que no se encuentran en los AminoAc. que
constituyen las protenas.
Actan como transportadores transitorios de grupos qumicos especficos
Se unen por fuerzas dbiles a las enzimas y se pueden separar de estas
por dilisis

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 4. EVOLUCION

Las coenzimas, como el ATP y el NADH, estn presentes en todas las formas
conocidas de vida y forman parte esencial del metabolismo. Tal conservacin
universal indica que estas molculas evolucionaron muy pronto en el desarrollo
de los seres vivos. Algunos de los actuales conjuntos de coenzimas pueden
haber estado presentes en el ltimo ancestro universal, que vivi hace unos 4
billones de aos, incluso antes de que hubiera vida sobre la Tierra. Es
interesante sealar que los nucletidos adenosina estn presentes en las
coenzimas que catalizan muchas reacciones metablicas bsicas, como las
transferencias de grupos metilo, acilo y fosforilo, as como reacciones redox.

Este andamio qumico omnipresente ha sido propuesto como un vestigio del

ARN, con los ribozimas evolucionando en un principio para enlazarse con un
grupo restringido de nucletidos y compuestos relacionados. Las coenzimas
basadas en adenosina se piensa que han actuado como adaptadores
intercambiables que permitieron a las enzimas y ribozimas enlazarse a nuevas
coenzimas a travs de pequeas modificaciones en los dominios de enlace de
la adenosina, que habra evolucionado originalmente para enlazarse a un
cofactor diferente. Este proceso de adaptar una estructura pre-evolucionada
para un nuevo uso se conoce como exaptacin.

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 5. MECANISMO DE ACCION DE LAS COENZIMAS
El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el siguiente:

1. La coenzima se une a una enzima.

2. La enzima capta su sustrato especfico.
3. La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones.
En realidad la unin de sustrato y enzima produce una nueva sustancia.
Esta sustancia es inestable, lo que provoca su separacin en diferentes
partes: enzima, producto, y la forma reducida de la coenzima, que se
qued con algunos electrones (al oxidar el sustrato esta se reduce) por
presentar mayor fuerza de atraccin molecular.
4. La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del
sustrato.
5. La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima.
6. La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la
cual se genera ATP y H2O (respiracin celular), al "dejar" all sus
electrones esta mediante una lanzaderas,vuelve a su estado inicial.

Este ltimo paso es esencial para no agotar la dotacin de coenzimas de una

clula ya que las enzimas junto con las que acta no pueden realizar la reaccin
qumica sin el concurso de su coenzima.

Algunas coenzimas estn fuerte y permanentemente unidas a su enzima,

constituyendo en la prctica un grupo prosttico; tal es el caso del FMN a la
enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.

Cada coenzima est

especializada en aceptar y
transportar un tipo de tomos
determinado; unos
aceptan hidrgenos, otros
grupos acetilo, amino, etc. No
obstante, las coenzimas no son
nada especficas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una
misma coenzima puede unirse a un gran nmero de enzimas distintas y es por
ello que el nmero de coenzimas diferentes es relativamente bajo.

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 6. FUNCIONES DE LAS COENZIMAS
La principal funcin de las coenzimas es actuar como intermediarios
metablicos. El metabolismo conlleva una amplia gama de reacciones qumicas,
pero la mayora corresponden a unos tipos bsicos de reacciones que implican
la transferencia de grupos funcionales. Esta qumica comn permite a las clulas
utilizar un pequeo conjunto de intermediarios metablicos para transportar
grupos qumicos entre las diferentes reacciones. Estos intermediarios en la
transferencia de grupos son las coenzimas.
Cada clase de reaccin de transferencia de
grupo se lleva a cabo por una coenzima
particular, que es el sustrato de un conjunto
de enzimas que la producen, y un conjunto
de enzimas que la consumen.

Un ejemplo de esto son las

deshidrogenasas, que utilizan
la nicotinamida adenina dinucletido
(NADH) como cofactor. Aqu, cientos de
enzimas diferentes eliminan los electrones de sus sustratos y reducen el NAD+ a
NADH. Esta coenzima reducida es entonces un sustrato para cualquiera de las
reductasas presentes en la clula que necesitan reducir sus sustratos.

Las coenzimas se reciclan continuamente, por lo tanto, como parte del

metabolismo. A modo de ejemplo, la cantidad total de ATP en el cuerpo humano
es aproximadamente 0,1 moles. Este ATP se ve constantemente degradado en
ADP, y luego se convierte de nuevo en ATP. As, en un momento determinado,
el importe total de ATP ms ADP se mantiene relativamente constante.

La energa utilizada por las clulas humanas requiere la hidrlisis de 100 a 150
moles de ATP diario que es alrededor de 50 a 75 kg. Tpicamente, un ser humano
usar su peso corporal de ATP en el transcurso del da. Esto significa que cada
molcula de ATP se recicla de 1000 a 1500 veces al da.

El principal papel de las vitaminas es actuar como coenzimas en el organismo,

aunque las vitaminas tienen otras funciones en el cuerpo.

FACULTAD DE OBSTETRICIA - COENZIMAS 10

Las coenzimas tambin se fabrican a partir de nucletidos, como la adenosina
trifosfato (que es el transportador bioqumico de los grupos fosfato), o
la coenzima A (que transporta grupos acilo). La mayora de las coenzimas se
encuentran en una enorme variedad de especies, y algunas son universales para
todas las formas de vida. Una excepcin a esta amplia distribucin es un grupo
nico de coenzimas que evolucionaron en metangenas, y que se limitan al
grupo de las arqueas.

7. CLASIFICACION DE LAS COENZIMAS.

Se pueden clasificar a las coenzimas en dos tipos, segn la forma en que

interactan con la apoenzima.

Las coenzimas de tipo, llamadas cosustratos, con frecuencia en

realidad son sustratos en reacciones catalizadas por enzimas. Un
cosustrato se altera durante la reaccin y se disocia del sitio activo. La
estructura original del cosustrato se regenera en una reaccin posterior,
catalizada por otra enzima.

El segundo tipo de coenzima se llama grupo prosttico. Un grupo

prosttico permanece unido a la coenzima durante la reaccin. En
algunos casos, el grupo prosttico se une en forma covalente a su
apoenzima, en tanto que en otros casos est firmemente unido al sitio
activo por muchas interacciones dbiles.

FACULTAD DE OBSTETRICIA - COENZIMAS 11

 Igual que los residuos inicos de aminocidos del sitio activo, un grupo
prosttico debe regresar a su forma original durante cada evento
cataltico total, o la holoenzima no seguir siendo catalticamente activa.
Los cosustratos y los grupos prostticos son parte del sitio activo de las
enzimas. Suministran grupos reactivos que no estn disponibles en las
cadenas laterales de los residuos de aminocidos.

Cada especie viviente usa coenzimas en una cantidad variada de reacciones

importantes catalizadas por enzimas. La mayor parte de esas especies son
capaces de sintetizar sus coenzimas a partir de precursores simples. Esto es
vlido en especial en cuatro de los cinco reinos: procariotas, protistas, hongos y
plantas. Los animales, en general, han perdido la capacidad de sintetizar
algunas coenzimas. Los mamferos (incluyendo los humanos) necesitan una
fuente de coenzimas, o de sus precursores inmediatos, para sobrevivir. Son
suministradas por los nutrientes, por lo regular en pequeas cantidades
(microgramos o miligramos por da). Estos compuestos esenciales se llaman
vitaminas. Los mamferos y otros animales se basan en que otros organismos
les suministren esos micronutrientes. Las fuentes originales de vitaminas suelen
ser plantas y microorganismos, aunque los animales carnvoros pueden obtener
vitaminas de la carne. La mayor parte de las vitaminas deben transferirse, en
forma enzimtica, a sus coenzimas correspondientes. La mayor parte de ellas se
convierten en coenzimas, a veces despus de una reaccin con ATP. La parte
de la molcula de ATP que es transferida a la vitamina es un grupo que enlaza
a coenzimas con los sitios activos de las enzimas.

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 8. PRINCIPALES COENZIMAS.
FAD (flavn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones.
FMN (flavn mononucletido): transferencia de electrones y protones.
NAD+(nicotn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y
protones.
NADP+ (nicotn-adenn dinucletido fosfato):
Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en
la descarboxilacin del cido pirvico) y de grupos acilo en general.
Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrgenos entre
molculas.
TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehdo; forma
parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
Vitamina C.
PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
FH4 (cido tetrahidroflico): transferencia de
grupos formilo, metenilo y metileno.
Biocitina: transferencia de dixido de carbono.
cido lipoico: transferencia de hidrgenos, grupos acilo y metilamina.

COEZIMA A

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 CONCLUSIN
Las molculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen
a partir de vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucletido
adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima
A y el NAD+. Esta estructura comn puede reflejar un origen

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 evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de
ARN.

BIBLIOGRAFIA
http://ingambiental308.wixsite.com/enzimas-coenzimas/single-

post/2015/09/13/Resumen-de-Enzimas

FACULTAD DE OBSTETRICIA - COENZIMAS 15

 https://www.coenzima.com/tipos_de_coenzimas

https://es.wikipedia.org/wiki/Coenzima

https://www.coenzima.com/

https://www.coenzima.com/funciones_de_las_coenzimas

https://www.coenzima.com/coenzimas_nad_y_nadh

https://definicion.de/coenzima/

https://mundoasistencial.com/coenzimas/

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 ANEXO

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