Anda di halaman 1dari 5

Soal Latihan

1. Jelaskan dengan ringkas pengertian dari istiah-istilah berikut :


Enzim
KM suatu reaksi enzimatik dan apa fungsinya
Hidrollase
Sisi aktif enzm
2. Bagaimana caranya :
Menentukan KM suatu enzim
Membedakan enzim dengan apoenzim/proenzim
Menentukan aktivitas suatu enzim
Menentukan aktivitas spesifik suatu enzim
Menentukan bahwa beberapa enzim merupakan isozim
3. Mungkinkah
Suatu lipase adalah hidrolase
Suatu papain adalah protease
Suatu larutan A kadar proteinnya hanya 1/10 larutan B tetapi aktivitas
enzimatinya 10x laarutan B
4. Apa bedanya
Suatu enzimatik dan reaksi enzimatik

SOAL LANJUTAN
1. Bagaimana langkah-langkah yang harus ditempuh untuk
a. menentukan aktivitas suatu enzim secara kolorimetri?
b. mendapatkan struktur tiga dimensi suatu protein?
2. Dengan penjelasan yang bagaimana/ mengapa:
a. Kadangkala enzim tak langsung dibentuk tetapi dalam bentuk proenzim dulu
b. Pemotongan sebagian pro-enzim/ zimogen, justru mengaktivkan enzim ybs
c. Enzim dapat mempercepat perubahan substrat menjadi produk
3. a. Jelaskan beberapa penyakit karena defisiensi/kerusakan enzim, dan enzim apa
yang rusak
b. jelaskan kegunaan inhibitor enzim dalam pengobatan
c. jelaskan suatu contoh pengukuran enzim untuk diagnosis
Jawaban
1. A. Biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang
terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

B. Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Lalu
apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul
kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa
enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya.

C. Enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat atau pemecahan substrat
dengan pertolongan molekul air. Enzim yang termasuk kedalam golongan ini adalah
lipase yang menghidrolisis ikatan ester pada lemak alami menjadi gliserol dan asam
lemak, glikosidase menghidrolisis ikatan glikosida dan sebagainya.
D. Enzim yang mengakatlisis pembentukan ikatan - ikatan tertentu, misalnya
pembentukan ikatan C-O, C-C, dan C-S dalam biosintesis ko-enzim A serta
pembentukan ikatan C-N dalam sintesis glutamin.
E. daerah yang terspesialisasi dari protein dimana enzim berikatan dengan substrat.
Sisi aktif dari suatu enzim merupakan suatu celah yang terspesialisasi untuk mengenal
substrat khusus dan mengkatalisis transformasi kimia.

2. A. Jika dilihat dari karakteristiknya, Fungsi dasar dari enzim adalah biokatalis untuk
meningkatkan laju reaksi tanpa terjadinya perubahan struktur secara permanen.
Sebagian besar enzim bertindak secara khusus dengan hanya satu reaktan (disebut
substrat) untuk menghasilkan produk. Enzim dapat mengatur dari aktivitas rendah ke
aktivitas tinggi dan sebaliknya. Dalam tubuh manusia, enzim dapat ditemukan dalam
air liur, darah, cairan lambung dan usus. Contoh peran enzim adalah pemecahan bahan
makanan sehingga dapat diserap tubuh dan penggumpalan darah.

B. Apoenzim yaitu bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat labil
(mudah berubah) terhadap faktor lingkungan atau proenzim adalah protein bakal enzim
yang harus dimodifikasi/dipotong agar menjadi enzim yang aktif. Protein dalam enzim
biasanya berbentuk bulat. Ikatan intra dan antarmolekul protein dalam struktur
sekunder dan tersier mereka terganggu oleh perubahan suhu dan pH. Ini mempengaruhi
bentuk dan aktivitas katalistik dari enzim. Bentuk aktif dari apoenzim dikenal sebagai
proenzim atau zimogen. Proenzim berisi beberapa asam amino tambahan dan
memungkinkan struktur akhir berbentuk tersier yang akan dibentuk sebelum diaktifkan
sebagai apoenzim.

C. Inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan


enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan
substrat asli enzim. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah,
namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan
maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km. non kompetitif Inhibitor non-
kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim.
Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan
peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih
dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama. d. Menentukan aktivitas suatu enzim Jawab
: Aktivitas enzim disebut juga sebagai kinetik enzim.

D. Aktivitas enzim disebut juga sebagai kinetik enzim. Kinetik enzim adalah
kemampuan enzim dalam membantu reaksi kimia. Kemampuan enzim ini dapat
dihitung dengan mengukur jumlah produk yang terbentuk, atau dengan menghitung
kurangnya substrat dalam satuan waktu tertentu. Selain itu, dapat juga dihitung dengan
peningkatan atau penurunan koenzim. Menghitung jumlah substrat, produk, atau
koenzim di laboratorium tidak mudah karena jumlahnya yang sangat sedikit. Oleh
karena itu, praktikmenghitung aktivitas enzim adalah dengan mengukur perubahan
absorbans dalam satuan waktu, pH, dan suhu tertentu sewaktu reaksi berjalan. Aktivitas
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, yaitu suhu, pH, kadar substrat, kadar enzim,
inhibitor, dan toksik enzim.

E. Aktivitas spesifik yaitu besarnya aktivitas enzim per jumlah protein yang
terkandung dalam campuran enzim yang diuji.

F. isoenzim adalah dua atau lebih enzim yang berbeda tetapi memiliki gugus fungsi
yang sama sehingga dapat mengkatalis reaksi atau substrat yang sama.

3. A. mungkin, karena Triasil Gliserol Hidrolase atau lipase merupakan suatu asil
hidrolase yang bersifat dapat larut dengan baik dalam air.
B. mungkin, karena Enzim Papain merupakan enzim protease yang terkandung dalam
getah papaya, baik dalam buah, batang maupun daunnya.

C. Mungkin, tegantung banyaknya Konsentrasi substrat atau enzim yang berada dalam
larutan B. Selain itu, kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut
mempengaruhi aktivitas enzim larutan B.

4. Reaksi enzimatik Metabolisme disebut juga reaksi enzimatis karena metabolisme


terjadi selalu menggunakan enzim, enzim merupakan biokatalisator metabolisme.
Enzim hanya dapat bekerja dengan baik pada kisaran suhu dan ph tertentu. Enzim tidak
menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat laju reaksi, sehingga mencapai
keseimbangan. Reaksi Non-enzim Lambat Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi.

5. A. Penentuan secara kalorimetri pada enzim kitinase Penentuan secara kalorimetri


didasarkan pada pelepasan produk hasil degradasi koloidal kitin berupa N-asetil-D-
glukosamin ke dalam supernatant dengan menggunakan metode Reissig. Produk
tersebut dikomplekskan dengan reagen tertentu seperti p-dimetilamino-benzaldehid
atau reagen asam dinitrosalisilat menghasilkan serapan pada panjang gelombang 540
nm. Substrat lain yang bisa digunakan pada metode ini adalah kitin azure, yaitu kitin
yang direaksikan dengan senyawa Remasol Brillian Violet 5R dan serapam yang
dihasilkan dapat diukur pada panjang gelombang 420 nm. Untuk menentukan
konsentrasi produk digunakan N-asetil-D-glukosamin sebagai
standar. Spektrofotometer Assay Metode ini dapat ditentukan dengan menggunakan
senyawa kromogen seperti 4-nitrofenil--D-N-N-diasetilkitobiosa dan 4-nitrofenil--
D-N-N-N-triasetilkitobiosa yang disiapkan dalam larutan stok dimetil sulfoksida
(DMSO) dan ditentukan serapan pada panjang gelombang 410 nm.

B. Langkah-langkah untuk menentukan struktur 3 dimensi yaitu pada struktur 3 dimensi


terdapat 4 struktur protein antara lain : 1. struktur primer, Struktur primer adalah
rantai polipeptida. Struktur primer protein di tentukan oleh ikatan kovalen
antara residuasam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida. 2. Struktur
sekunder Struktur sekunder ditentukan oleh bentukrantai asam amino : lurus, lipatan,
atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan
jumlah protein yang dapat dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara
atom O dari guguskarbonil ( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam
satu rantai peptida. 3. Struktur tersier Struktur tersierditentukan oleh ikatan tambahan
antara gugus R pada asam-asam amino yang memberi bentuk tigadimensi sehingga
membentuk struktur kompak dan padat suatu protein. 4. Struktur kuartener. Struktur
kuartener adalahsusunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida atau lebih,
yang setiap rantainya bersamadengan struktur primer, sekunder, tersier membentuk
satu molekul protein yang besar dan aktif secara biologis.

6. A. Ada dua tujuan utama pembentukkan proenzim ini yaitu untuk melindungi tubuh
dari proses autodigesti serta melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat b.
Pemotongan sebagian pro-enzim/ zimogen, justru mengaktivkan enzim ybs Beberapa
protein di sintesis dan di sekresikan dalam bentuk prekursor tidak aktif yang disebut
proprotein. Proprotein enzim disebut proenzim / zymogen. Proteolisis selektif terhadp
suatu proenzim/zymogen melalui pemotongan bertahap akan membentuk enzim yang
aktif.

B. Pemotongan spesifik menyebabkan perubahan konformasi yang menyingkap sisi


aktif enzim. Mekanisme pengaturan ini dapat dilakukan diluar sel karena tidak
memerlukan ATP untuk mengubah zymogen menjadi sisi aktif, karena mekanisme ini
bersifat iireversible, maka diperlukan mekanisme lain unt uk menginaktifkan enzim.
Protease diaktifkan dengan protein inhibittor yang mengikat secara kuat sisi aktif.

C. Enzim dapat mempercepat perubahan substrat menjadi produk Enzim bekerja


dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada pada posisi (orientasi)
yang diinginkan dengan energi yang lebih rendah dari energi aktivasinya. Sisi aktif
enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat,
untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir.
Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan
protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah. Substrat berikatan dengan sisi
aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi
elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals dan interaksi hidrofobik). Setelah
berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian
membentuk suatu kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh
enzim untuk membentuk produk. Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas
kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.

7. A. Penyakit yang disebabkan karena defisiensi/kerusakan enzim adalah : 1. Porfiria


(Porphyrias) adalah sekelompok penyakit yang disebabkan oleh kekurangan enzim-enzim yang
terlibat dalam sintesa heme. Heme adalah senyawa kimia yang membawa oksigen dan memberi
warna merah kepada darah. Heme merupakan komponen utama dari hemoprotein (suatu jenis
perotein yang terdapat dalam semua jaringan). 2. Porfiria Kutanea Tarda (Porphyria Cutanea
Tarda) merupakan bentuk porfiria yang paling sering ditemukan, yang menyebabkan timbulnya
lepuhan-lepuhan pada kulit yang terpapar sinar matahari. Penyebabnya adalah : Penyakit ini
merupakan suatu porfiria hepatik, terjadi bila uroporfirinogen dekarboksilase (salah satu enzim
di hati yang penting untuk pembentukan heme), menjadi tidak aktif. 3. Porfiria Intermiten Akut
(Acute Intermittent Porphyria) merupakan porfiria akut yang paling sering ditemukan, yang
menyebabkan gejala-gejala neurologis (gejala-gejala saraf). Penyakit ini disebabkan oleh
kekurangan enzim porfobilinogen deaminase, yang juga dikenal sebagai enzim
hidroksimetilbilane sintase. Kekurangan enzim ini diwariskan dari salah satu orangtua, tetapi
sebagian besar dari mereka yang mewarisi kelainan ini tidak pernah menunjukkan gejala-gejala.

B. Inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.


Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi
enzim COX-1dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan
peradanganprostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.
Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai
contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung
dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c-oksidase dan
memblok pernafasan sel.

C. Faktor-faktor yang mempengaruhi. uji enzim dalam diagnosis adalah : Distribusi


enzim dalam jaringan Lokasi intraseluler Pelepasan enzim dari jaringan yang rusak
Perubahan-perubahan permeabilitas membran Klearens enzim dari serum Lama
menghilangnya aktivitas ensim dalam serum Pola seri enzim serum.