Anda di halaman 1dari 13

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

PENENTUAN PH OPTIMUM PADA AMILASE SALIVA (LUDAH)

Percobaan ke : 5 (Lima)

Hari dan Tanggal Percobaan: Kamis, 19 Mei 2016

Kelompok :5 (Lima)

GRUP E

NAMA : YUNITA

NPM : 1543050101

FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS 17 AGUSTUS 1945 JAKARTA
1. Judul Percobaan :
PENENTUAN pH OPTIMUN DARI AMILASE LUDAH
2. Tujuan Percobaan :
Untuk mengetahui pengaruhsuhupadaaktivitasenzim amylase ludah
Untukmengetahui pengaruh pH terhadap aktivitasenzimamilase
Untuk menentukan pH optimum dariaktivitasenzim amilase.
Untukmembuktikanadanyamusindalam air liur
3. Tinjauan Teori :

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh


sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis
oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi
metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi
enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan
terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk
biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase dapat
memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada tiga macam enzim amilase,
yaitu amilase, amilase dan amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan
pankreas adalah amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum
dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam atau bagian tengah molekul
amilum (Poedjiadi, 2006)

Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi dalam sel. Sebagai
protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi
seperti konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Enzim amilase memiliki
kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Molekul pati yang
merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan
alfa-1,4- dan alfa-1,6-glikosida (Hart 2003).

Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi Enzim Perubahan suhu


dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim. Kecepatan reaksi enzim
juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengruh aktivator,
inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga merupakan
faktor-faktor yang penting.

1) Pengaruh Suhu terhadap Kerja Enzim

Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun enzim tidak
dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim mulai bekerja sebagian dan
mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah
enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi. Kecepatan reaksi
enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum. Enzim dalam tubuh manusia
mempunyai suhu optimum sekitar 37 C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif
pada pemanasan sampai 60 C, karena terjadi denaturasi( Hafiz Soewoto,2000) .
Suhu campuran reaksi juga berpengaruh terhadap laju reaksi enzimatik. Jika
reaksi tersebut dilangsungkan dalam berbagai suhu, kurva hubungan tersebut akan
menunjukkan suhu tertentu, yang menghasilkan laju reaksi yang maksimum. Dengan
demikian, dalam hal ini juga ada kondisi optimum yang disebut sebagai suhu
optimum.
Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum, makin rendah pula
laju reaksinya. Akan tetapi, keadaan yang menyebabkan rendahnya suhu di luar suhu
optimum berbeda antara suhu yang lebih rendah dengan suhu yang lebih tinggi. Pada
suhu yang lebih rendah penyebab kurangnya laju reaksi enzimatik yaitu kurangnya
gerak termodinamik, yang menyebabkan kurangnya tumbukan antara molekul enzim
dengan substrat. Jika kontak antara kedua jenis molekul itu tidak terjadi, kompleks ES
tidak terbentuk. Padahal kompleks ini sangat penting untuk mengolah S menjadi P.
Oleh karena itu, makin rendah suhu, gerak termodinamik tersebut akan makin
berkurang.
Pada daerah suhu yang lebih tinggi gerak termodinamik akan lebih meningkat,
sehingga tumbukan antara molekul akan lebih sering. Akan tetapi laju reaksi tidak
terus meningkat, melainkan malah menurun dengan cara yang lebih kurang sebanding
dengan selisih nilai dan suhu optimum. Dalam peningkatan suhu ini, selain gerak
termodinamik meningkat, molekul protein enzim juga mengalami denaturasi,
sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara bertahap. Jika suhu jauh lebih tinggi
dari suhu optimum, maka makin besar deformasi struktur tiga dimensi tersebut dan
makin sukar bagi substrat untuk menempati secara tepat di bagian aktif molekul
enzim. Akibatnya, kompleks E-S akan sukar terbentuk, sehingga produk juga makin
sedikit. ( Mohamad Sadikin, 2002 )

2) Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran aktivitas


enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh
akan menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi
enzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH
optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. pada pH
yang jauh di luar pH optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini
baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang
mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat( Hafiz Soewoto,2000)
Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang sempit umumnya 5 - 9.
Ini adalah hasil merupakan hasilpengaruh dari pH atas kombinasi factor ( 1 ) ikatan dari
substrat ke enzim (2) aktivitas katalik dari enzim (3) ionisasi substrat dan (4) variasi
struktur protein ( biasanya signifikan hanya pada pH yang cukup tinggi )
(M.T. Simanjuntak, 2003)

3) Pengaruh Konsentrasi Enzim

Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatik.


Dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi enzimatik (v) berbanding lurus dengan
konsentrasi enzim [E]. Makin besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat( Hafiz
Soewoto,2000) .
Semakin besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula produk yang
terbentuk dalam tiap waktu pengamatan. Dari pengamatan tersebut dapat dikatakan
bahwa konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan enzim. Dengan
bertambahnya waktu, pada tiap konsentrasi enzim pertambahan jumlah produk akan
menunjukkan defleksi, tidak lagi berbanding lurus sejalan dengan berlalunya waktu
tersebut. Fenomena itu tentu mudah dimaklumi, karena setelah selang beberapa waktu,
jumlah substrat yang tersedia sudah mulai berkurang, sehingga dengan sendirinya
produk olahan enzim juga akan berkurang. Akan tetapi pada gambar 1 tampak pula
dengan jelas, bahwa defleksi tersebut makin jelas dengan makin tingginya konsentrasi
enzim. Sebaliknya, pada konsentrasi enzim yang rendah, dalam jangka waktu
pengamatan yang sama hubungan waktu dengan jumlah produk yang dihasilkan masih
berbanding lurus.
Hubungan antara laju reaksi dengan konsentrasi enzim ternyata berbanding lurus.
Jadi, makin besar konsentrasi enzim, maka makin cepat laju reaksi.
Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga diperoleh
garis agak melengkung. Biasanya, penyimpangan ini terjadi jika enzim yang dipelajari
tidak dalam keadaan murni, sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat
reaksi dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya, penyimpangan juga terdapat dalam
sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi. Dalam keadaan ini, penyimpangan
disebabkan oleh senyawa pengaktif (aktivator), misalnya tidak adanya ion tertentu,
meskipun ph yang diperlukan sudah dipastikan dengan menggunakan larutan dapar dan
tidak hanya sekedar larutan dengan ph yang diperlukan tersebut ( Mohamad Sadikin,
2002 )

4) Pengaruh Konsentrasi Substrat

Pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat diperbesar, sedangkan


kondisi lainnya tetap, maka kecepatan reaksi (v) akan meningkat sampai suatu batas
kecepatan maksimum (V). Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan substrat.
Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat membentuk
kompleks enzim-substrat [ES], kemudian kompleks ini akan terurai menjadi [E] dan
produk [P]. Makin banyak kompleks [ES] terbentuk, makin cepat reaksi berlangsung
sampai batas kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi substrat [S] melampaui batas kejenuhan
kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu seluruh enzim sudah berada dalam
bentuk kompleks E-S. Penambahan jumlah substrat tidak menambah jumlah kompleks
E-S.
.

Grafikpengaruhkonsentrasisubstratterhadaplajureaksi

6) Zat Penghambat

Kerja enzim dapat dihambat oleh zat penghambat atau inhibitor. Terdapat dua
jenis inhibitor, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
a) Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara berikatan dengan


enzim pada sisi aktifnya. Oleh karenaitu, inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk
menempati sisi aktif enzim.Hal ini terjadi karena inhibitor memiliki struktur yang
mirip dengan substrat.Enzim yang telah berikatan dengan inhibitor tidak dapa
tmenjalankan fungsinya sebagai biokatalisator.

b) Inhibitor nonkompetitif

Berbeda dengan inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak bersaing


dengan substrat untuk berikatan dengan enzim.Inhibitor jenis ini akan berikatan
dengan enzim pada sisi yang berbeda (bukansisiaktif). Jika telah terjadi ikatanenzim-
inhibitor,sisi aktif enzim akan berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim. Banyak ion logam berat bekerja sebagai inhibitor nonkompetitif, misalnya
Ag+, Hg2+, dan Pb2+.

Enzim amilase dapat diperoleh dari sekresi air liur atau saliva. Saliva adalah
suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas campuran
sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral. Saliva dapat
disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur. Semua kelenjar ludah mempunyai
fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang
disebut saliva (ludah atau air liur). Pembentukan kelenjar ludah dimulai pada awal
kehidupan fetus (4-12minggu) sebagai invaginasi epitel mulut yang akan
berdiferensiasi ke dalam duktus dan jaringan asinar. Enzim amilase di dalam tubuh
manusia sangat penting. Enzim amilase ikut bertanggung jawab menjaga kesehatan
dan proses metabolisme di dalam tubuh. Kekurangan enzim amilase dapat
menyebabkan tubuh mengalami gangguan pencernaan (maladigesti), yang selanjutnya
menyebabkan gangguan penyerapan (malabsorpsi).

Saliva merupakan cairan mulut yang kompleks terdiri dari campuran sekresi
kelenjar saliva mayor dan minor yang ada dalam rongga mulut. Saliva sebagian besar
yaitu sekitar 90 persennya dihasilkan saat makan yang merupakan reaksi atas
rangsangan yang berupa pengecapan dan pengunyahan makanan (Kidd 1992).
Saliva terdapat sebagai lapisan setebal 0,1-0,01 mm yang melapisi seluruh
jaringan rongga mulut. Pengeluaran air ludah pada orang dewasa berkisar antara 0,3-
0,4 ml/menit sedangkan apabila distimulasi, banyaknya air ludah normal adalah 1-2
ml/menit. Menurunnya pH air ludah (kapasitas dapar / asam) dan jumlah air ludah
yang kurang menunjukkan adanya resiko terjadinya karies yang tinggi. Meningkatnya
pH air ludah (basa) akan mengakibatkan pembentukan karang gigi. Saliva memiliki
beberapa fungsi, yaitu melicinkan dan membasahi rongga mulut sehingga membantu
proses mengunyah dan menelan makanan, membasahi dan melembutkan makanan
menjadi bahan setengah cair ataupun cair sehingga mudah ditelan dan dirasakan,
membersihkan rongga mulut dari sisa-sisa makanan dan kuman, mempunyai aktivitas
antibacterial dan sistem buffer, membantu proses pencernaan makanan melalui
aktivitas enzim ptyalin (amilase ludah) dan lipase ludah, perpartisipasi dalam proses
pembekuan dan penyembuhan luka karena terdapat faktor pembekuan darah dan
epidermal growth factor pada saliva, jumlah sekresi air ludah dapat dipakai sebagai
ukuran tentang keseimbangan air dalam tubuh dan membantu dalam berbicara
(pelumasan pada pipi dan lidah) (Suharsono 1986).
Setiap hari sekitar 1-1.5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar saliva. Saliva
terdiri atas 99.24% air dan 0.58% terdiri atas ion-ion Ca2+, Mg2+, Na+, K+, PO43-,
Cl-, HCO3-, SO42-, dan zat-zat organik seperti musin dan enzim amilase (ptialin).
Saliva bersifat agak sedikit asam. Saliva mempunyai pH antara 5.75 sampai 7.05.
Pada umumnya pH saliva adalah sedikit dibawah 7 (Aisjah 1986)

Selain dalam pencernaan air liur juga berperan dalam kebersihan mulut.
Sekresi saliva terutama tipe mucus penting dalam mempertahankan kesehatan
jaringan rongga mulut. Rongga mulut berisi bakteri atau kuman patogen (merugikan)
yang dengan mudah merusak jaringan dan menimbulkan karies gigi (gigi berlubang).
Air liur juga mencegah kerusakan dengan beberapa cara. Pertama, aliran air liur itu
sendiri membantu membuang bakteri atau kuman patogen juga pertikel makanan yang
memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri itu sendiri. Kedua, air liur
mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah satunya adalah ion
tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang menghancurkan
bakteri,membantu ion tiosianat membunuh bakteri,mencerna partikel makanan dan air
liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri

Pati disusun oleh amilosa dan amilopektin. Amilosa merupakan polisakarida


yang liniar, sedangkan amilopektin adalah yang bercabang. Tiap jenis pati tertentu
disusun oleh kedua fraksi tersebut dalam perbandingan yang berbeda-beda. Pada pati
jenis yang rekat(addesif) amilosa dalam pati berkisar antara 20-30% pati pada beras
dan sorghum sebagian terbesar penyusunya adalah amilopektin.

Pemisakan antara fraksi amilosa dan amilopektin dapat menggunakan


elekrodialisa atau dengan n-butanol atau thymol. Amilopektin larut dalam n-butanol
sedangkan amilosa tidak larut. Amilosa memberikan warna biru dengan larutan iodine
dan amilopektin memberikan warna violet.
Apabila suatu enzim hendak menujukan sifat katalitiknya, makan ada syarat-
syarat tertentu yang harus dipenuhi mengenai gugus ionisnya, terionisasi atau tidak
pada umumnya syarat ini dipenuhi pada daerah pH yang sangat terbatas. Dalam
daerah pH inilah enzim mempunyai daya optimal. Pada pH yang lebih rendah atau
lebih tinggi, aktifitasnya akan cepat menurun.
Kecepatan reaksi katalitik dari enzim ini dapat ditentukan dari reaksi satu tetes
campuran reaksi dengan iodium terhadap tepung tiap-tiap 5 menit (iodium dengan
tepung akan memberikan kompleks berwarna biru dan dengan dextrin akan
memberikan kompleks berwarna merah tua) dan selanjutnya diperhatikan waktu
dimana tepung diuraikan sempurna. Campuran reaksi ditahan pada pH tertentu
dengan larutan buffer natriumfosfat. pH optimum dari amylase ludah akan terletak
pada pH dimana peruraian tepung tercepat. ( Mohamad Sadikin, 2002 )

4. Alat dan bahan


a. Alat

No. Nama Alat Ukuran Jumlah


1. Tabung Reaksi standar 15
2. Elenmeyer 200ml 1
3. Corong standar 1
4. Pipet tetes Sedang 1
5. Beker Gelas 100ml 1
6. Gelas ukur 50ml 1
b. Bahan

No. Nama Bahan Wujud Konsentrasi Jumlah


1. Larutan tepung Cair - 50 ml
2. Air Ludah Cair - 3 ml
3. Aqua Dest Cair - 50 ml
4. Buffer Fosfat 0,1 N Cair 0,1 N @ 1 ml
(pH; 5; 5,5 ; 6 ; 6,5 ;
7 ; 7,5 dan 8)
5. Larutan encer KI Cair - 5 ml
5. Prosedur Kerja

No. Prosedur Kerja Hasil Pengamatan


1. Pengenceran saliva. Warna awal saliva:
a) Siapkan 4 tabung reaksi. Bening, tidak bewarna
b) Siapkan 3mL saliva dalam beker glas.
c) Masukkan 1 tetes saliva kedalam erlenmeyer, Warna awal laturan amylum:
tambahkan 10mL aqua dest, kocok sampai Putih agak kecoklatan,
homogeny, masukkan dalam tabung reaksi 1, Kental seperti susu.
beri label A.

d) Ulangi point c dengan catatan:


- Tabung B berisi 2 tetes saliva dan 10mL
aq.dest.
- Tabung C berisi 6 tetes saliva dan 10mL
aq.dest.
- Tabung D berisi 20 tetes saliva dan 10mL
aq.dest.

2. Pemeriksaan terhadap air liur (saliva) yang hendak


dipakai.
a) Siapkan 4 tabung reaksi. Beri label I-IV.
b) Pada keempat tabung tersebut masukkan
buffer fosfat pH 6 ditambah 6mL larutan
tepung.
c) Diamkan selama 10 menit.
d) Masukkan 0.5 larutan saliva A ke tabung I, 0.5
larutan saliva B ke tabung II, dan selanjutnya.
Diamkan selama 5 menit.

e) Siapkan keping tetes, dari tiap tabung diambil


1 tetes larutan dan tambahkan 1 tetes KI-I2.
Sediakan 1 plat untuk blanko (1 tetes Iodium
dan 1 tetes air) sebagai perbandingan warna.
f) Amati dari ke4 tabung, manakah yang
warnanya paling mirip blanko.

3. Penentuan pH optimum. Warna larutan paling


a) Lakukan seperti point 2 dengan menggunakan mendekati warna blanko,
1 macam air liur saja (tabung III) pada:
b) Siapkan 7 tabung reaksi, masukkan 1 macam
larutan pH pada tiap tabung (pH 5, 5.5, 6, 6.5, pH 5 : pada menit ke 5
7, 7.5, dan 8) dan tambahkan 0.5 larutan air pH 5.5 : pada menit ke 10
liur. pH 6 : pada menit ke 5
Nyalakan stopwatch, amati perubahan warna pada pH 6.5 : pada menit ke 10
menit ke 5, 10, dan 15 dari tiap tabung. Buat pH 7 : pada menit ke 10
grafiknya. pH 7.5 : pada menit ke 10
pH 8 : pada menit ke 10
6. Hasil dan Pembahasan

A. Pemeriksaan Terhadap Pengenceran Air Liur (saliva) Yang Hendak Digunakan.

Hasil pengamatan menunjukan bahwa tabung III yang berisi 6 tetes saliva
dengan 10mL aqua dest adalah air ludah yang paling tepat digunakan karena paling
menyerupai warna blanko pada plat tetes.Hal ini berarti pengaruh konsentrasi dapat
mempengaruhi kinerja enzim.Dalam hal ini pati berperan sebagai substrat, sedangkan
saliva merupakan enzimnya.Saliva digunakan untuk mengetahui reaksi enzimatik dari
enzim amilase di dalamnya.Sedangkan larutan Iodium berperan sebagai indikator
perubahan warna dari larutan uji yang spesifik untuk menguji adanya kandungan
amilum dan digunakan untuk membentuk larutan kompleks pada larutan pati.

Larutan pati merupakan larutan yang tidak berwarna, sehingga untuk


melakukan pengukuran absorbansi menggunakan spektrofotometer larutan pati harus
dijadikan larutan kompleks agar menjadi berwarna dan dapat diukur
absorbansinya.Jika larutan pati tidak dikomplekskan maka tidak dapat diukur
absorbansinya menggunakan spektrofotometer, karena larutan pati tersebut tidak
menyerap warna komplementer dari sinar putih sehingga tidak ada warna yang
diteruskan.Enzim Amilase bekerja memecah karbohidrat rantai panjang seperti
amilum dan dekstrin, akan diurai menjadi molekul yang lebih sederhana maltosa.

B. Penentuan pH Optimum

Hasil pengamatan menunjukkan bahwa enzim memiliki waktu yang


diperlukan untuk mengakhiri reaksinya, hal ini dapat dianggap sebagai ukuran
aktifitas enzimnya.pH berpengaruh terhadap fungsi enzim karena pada umumnya
efektifitas maksimum suatu enzim pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara
pH 4,5 8,0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi
non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.

Secara umum enzim -amilase bekerja optimal pada pH 6,6 7 (Guyton, 1997).
Sebagai produk makhluk hidup, secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh
pH terhadap aktivitas biologis dari enzim (Sadikin (2002).Dalam lingkungan pH
optimum, protein enzim mengambil struktur tiga dimensi yang sangat tepat sehingga
ia dapat mengikat dan mengolah substrat dengan kecepatan yang setinggi-tingginya.
Di luar pH optimum tersebut, struktur tiga dimensi enzim mulai berubah, sehingga
substrat tidak dapat lagi duduk dengan tepat di bagian molekul enzim yang mengolah
substrat. Akibatnya proses katalisis berjalan tidak optimum.

Dapat dilihat bahwa enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7,


Namun pada kurva yang diperoleh melalui percobaan didapat pada pH 6.5, karena
pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik
tinggi).Umumnya, kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH
optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal.

Grafik :

7. Kesimpulan

a. Enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7, karena pada pH ini


diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi).
Umumnya, kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH
optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal.
b. Jumlah atau konsentrasi substrat berpengaruh terhadap mekanisme kerja
enzim. Jika substratnya sedikit maka kerja enzim juga rendah, sebaliknya
jika jumlah substratnya banyak semakin cepat pula kerja enzim tersebut.

8. DaftarPustaka

a. Ahira, Anne. 2011. Mengenal Enzim-enzim Pencernaan Manusia. (online).


http://www.anneahira.com. Diakses pada tanggal 17 Juni 2016 Pukul 12.26
b. Lehninger AL. 1982. Dasar Dasar Biokimia Jilid I. Maggy Thenawijaya,
penerjemah. Jakarta: Erlangga. Terjemahan dari: Principles of Biochemistry
c. Sadikin, Mohamad. 2002. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika
d. Soewoto, Hafiz, dkk. 2000. Biokimia Eksperimen Laboratorium.Jakarta: Widya
Medika
e. Anna Podjiadi,1994 Dasar-dasar Biokimia,UI,Press,Jakarta.
f. Hart, Harorld. (2003). Kimia Organik. Jakarta: Erlangga

Jakarta, 22 Juni 2016

Nilai (Tanda Tangan) (Tanda Tangan) (Tanda Tangan)

(Riong S.Panjaitan,M.Si) (Harijadi Basri,IR) Yunita