Enzimas

Descubrimiento de las enzimas

Hasta finales del siglo XIX, estaba aceptado universalmente que los
procesos de la vida eran el resultado directo de una fuerza
vital y que ocurran exclusivamente en las clulas. En el verano de
1896, esta doctrina llamada vitalismo, parte de las ideas de la
generacin espontnea, fue desacreditada por el experimento
que dio origen al nacimiento de la Bioqumica. M Hahn, un cientfico
alemn, trataba de separar protenas de las levaduras
molindolas en un mortero con arena muy fina y tierra de
diatomeas, que no es sino las frstula o envoltura de las diatomeas unos protoctistas muy
bonitos. El extracto de levadura se filtraba en un pao muy fino, pero desafortunadamente para
Hahn, era muy difcil de preservar. Hans Buchner, colega de Hahn le record que la fruta se
conserva agregndole azcares, haciendo una mermelada; le sugiri agregar sacarosa al extracto
de levaduras. El experimento lo realiz Eduard, hermano de Hans y que visitaba el laboratorio para
experimentar precisamente con los extractos de levadura. Cuando agreg la sacarosa al extracto,
observ que de la solucin emergan burbujas. Eduard concluy que la fermentacin, el proceso
descrito por Louis Pasteur como la vida sin aire, estaba ocurriendo. Actualmente esta observacin
tal vez no seria particularmente importante para nosotros, pero Buchner haba demostrado que
los procesos de la vida (la fermentacin en este caso), podan ocurrir fuera de las clulas vivas. El
fantasma posedo de la mquina viviente se haba exorcizado.

La hiptesis de Buchner consisti en que la fermentacin resulta de la actividad de una enzima,

que l llam zimasa. Actualmente llamamos a este proceso que realmente se lleva a cabo por 10
enzimas, gluclisis del griego glycos: dulce + lysis: ruptura. Por estas observaciones, Buchner
recibi el premio Nobel de Qumica en 1907.

Eduard Buchner

Los sistemas vivientes estn formados por una enorme variedad de reacciones
bioqumicas, la inmensa mayora de las cuales se llevan a cabo por entidades proteicas con
actividad cataltica conocidas como enzimas. La enzimologa, en estudio de las enzimas.

Virtualmente todas las reacciones en los seres vivos se llevan a cabo por enzimas,
que son las protenas que catalizan a las reacciones qumicas, incrementando la velocidad a
las cuales estas reacciones de manera natural ocurren, en el proceso las enzimas no resultan
modificadas, es decir, el estado inicial de la enzima es igual al final. A pesar de la inmensa
variedad de reacciones que son energticamente posibles en los seres vivos, las enzimas
conducen a los reactivos, a menudo denominados substratos, en las vas metablicas de los
seres vivos.
Las enzimas son catalizadores especficos para las reacciones bioqumicas estas son necesarias
para que las reacciones bioqumicas se produzcan a una velocidad adecuada para la clula .El
mecanismo de actuacin de las enzimas implica la necesidad de mantener su estructura
tridimensional y, en aquellas protenas oligomtricas, su estructura cuaternaria. La principal
ventaja de las enzimas frente a los catalizadores inorgnicos es que actan en condiciones suaves
de pH y temperatura, con una gran eficiencia y adems, de forma muy especfica. Tambin las
enzimas son vitales para la supervivencia de bacterias y virus que constituyen el blanco de algunos
frmacos contra estos organismos infecciosos, como es el caso de la trascriptasa inversa del virus
del SIDA.

Propiedades de las enzimas

Son protenas y por tanto cumplen sus propiedades. La ms importante es la especificad.

Especificidad: Existen dos tipos:

a) Especificidad de accin o de clase: La enzima acta sobre un determinado tipo de

reaccin y depende del tipo de enlace y no del tipo de molcula. Por ejemplo, las

fosfatasas, que separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molcula,

deshidrogenasas, oxidasas,...

b) Especificidad de sustrato: Indica el sustrato sobre el que acta la enzima. Puede ser:

Absoluta: La enzima tan solo acta sobe un determinado sustrato. Ej. Maltasa.

De grupo: La enzima acta sobre un grupo de molculas que presentan un

determinado enlace. Ej. Peptidasas

Reversibilidad: Una enzima acta igual sobre una reaccin qumica sea cual sea el sentido

de la reaccin. No modifican el sentido de la reaccin.

Sacarosa H O glu a fructosa Sacarasa + 2 cos +

 Eficacia: Se necesitan en muy poca cantidad. Una sola molcula de enzima puede catalizar

la reaccin de miles de molculas de sustrato ya que la enzima no se consumen en el

proceso sino que se recupera al final.

Gran poder cataltico: Multiplican la velocidad de las reacciones por un milln de veces o ms.

No se consumen en las reacciones.

IMPORTANCIA BIOMDICA

Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas que hacen posible la
vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y
equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegracin de nutrientes a fin de que
proporcionen energa y bloques de construccin qumicos; El montaje de esos bloques de
construccin hacia protenas, DNA, membranas, clulas y tejidos, y la utilizacion de energia para
impulsar la motilidad celular, la funcion neural y la contraccin muscular. Con la excepcin de las
molculas de RNA catalticas, o ribozimas, las enzimas son protenas. La capacidad para valorar la
actividad de enzimas especificas en la sangre, otros lquidos histicos, o extractos celulares, ayuda
en el diagnstico y el pronstico de enfermedad. Las deficiencias de la cantidad o la actividad
cataltica de enzimas clave pueden sobrevenir por defectos genticos, dficit nutricionales o
toxinas. Las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genticas o infeccin por
virus o bacterias patgenos (p. Ej., Vibrio cholera). Los cientficos mdicos abordan desequilibrios
de la actividad de enzimas al utilizar frmacos para inhibir enzimas especficas, y estn
investigando la terapia gnica como un medio para corregir dficit de la concentracin de enzimas
o la funcin de las mismas. Adems de servir como los catalizadores para todos los procesos
metablicos, su impresionante actividad cataltica, especificidad para sustrato y
estereoespecificidad permiten a las enzimas desempear funciones clave en otros procesos
relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos. La estereoespecificidad absoluta de
enzimas es en particular valiosa para uso como catalizadores solubles o inmovilizados para
reacciones especficas en la sntesis de un farmaco o antibiotico. Las enzimas proteoliticas
aumentan la capacidad de los detergentes para eliminar suciedad y colorantes. Las enzimas tienen
importancia en la produccion de productos alimenticios o el aumento del valor nutriente de los
mismos tanto para seres humanos como para animales. Por ejemplo, la proteasa quimosina
(renina) se utiliza en la produccion de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar
lactosa de la leche y beneficiar a quienes sufren intolerancia a la lactosa por deficiencia de esta
enzima hidroltica.

LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES EFICACES Y MUY ESPECFICOS

Las enzimas que catalizan la conversin de uno o ms compuestos (sustratos) hacia uno o ms
compuestos diferentes (productos) aumentan los ndices de la reaccin no catalizada
correspondiente por factores de al menos 106. Al igual que todos los catalizadores, las Enzimas no
se consumen ni se alteran de manera permanente como Consecuencia de su participacin en una
reaccin. Adems de ser muy eficientes, las enzimas tambin son catalizadores En extremo
selectivos. Al contrario de casi todos los catalizadores Usados en qumica sinttica, las enzimas son
especficas Tanto para el tipo de reaccin catalizada como para un sustrato nico O un pequeo
conjunto de sustratos estrechamente relacionados.

Las enzimas tambin son catalizadores estereoespecificos y de manera tpica catalizan reacciones
de solo un estereoismero de un compuesto dado (p. Ej., azucares D, mas no L; aminocidos de L
pero no D). Dado que se unen a sustratos por medio de al menostres puntos de fijacin, las
enzimas incluso pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales. En la figura 1 se
ilustra porque la reduccin catalizada por enzima del sustrato no quiral piruvato produce Llactato
(en lugar de una mezcla racemica de Dy Llactato).

La especificidad extrema de los catalticos enzimas confiere a las clulas vivas la capacidad para
conducir de manera simultnea y controlar de modo independiente una amplia gama de procesos
qumicos.

LAS ENZIMAS SE CLASIFICAN POR EL TIPO DE REACCIN

Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de reaccin catalizada,
seguido por el sufijo -asa. As, por ejemplo, las deshidrogenasas eliminan tomos de hidrogeno, las
proteasas hidrolizan protenas y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuracin. Los
modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el sustrato (xantina oxidasa), la
fuente de la enzima (ribonucleasa pancretica), su regulacin (lipasa sensible a hormona) o una
caracterstica de su mecanismo de accin (cistena proteasa). Cuando es necesario, se aaden
designaciones alfanumricas para identificar mltiples formas de una enzima (p. Ej., RNA
polimerasa III; protena cinasa C).

A fin de resolver estas dificultades, la International Union of Biochemists (IUB) creo un sistema de
nomenclatura de enzimas sin ambigedad en el cual cada enzima tiene un nombre y nmero de
cdigo singular que identifican el tipo de reaccin catalizada y los sustratos comprendidos; as, las
enzimas se agrupan en seis clases:

1. Oxidorreductasas (catalizan oxidaciones y reducciones).

2. Transferasas (catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo).

3. Hidrolasas (catalizan la divisin hidroltica de CC, CO, CN y otros enlaces).

4. Liazas (catalizan la divisin de CC, CO, CN y otros enlaces mediante eliminacin de

tomo, dejando dobles enlaces).

5. Isomerasas (catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de una molcula).

6. Ligasas (catalizan la unin de dos molculas acopladas a la hidrolisis de ATP).

A pesar de la claridad del sistema de la IUB, los nombres son largos y hasta cierto punto
engorrosos, de modo que en general se sigue haciendo referencia a las enzimas por su nombre
tradicional, aunque a veces ambiguo. La designacin de la IUB para la hexocinasa ilustra tanto la
claridad de su sistema como sus complejidades: el nombre que la IUB da a la hexocinasa es ATP:
Dhexosa6fosfotransferasa E.C.2.7.1.1; el cual identifica a la hexocinasa como un miembro de la
clase 2 (transferasas), subclase 7 (transferencia de un grupo fosforilo), subclase 1 (el alcohol es el
aceptor del fosforilo), y hexosa6indica que el alcohol fosforilado est en el carbono seis de una
hexosa. Sin embargo, se le sigue llamando hexocinasa.