PROTEINAS

DEFINICION

Las protenas son molculas formadas por aminocidos que estn unidos por
un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptdicos. El orden y la
disposicin de los aminocidos dependen del cdigo gentico de cada persona.
Todas las protenas estn compuestas por:

Carbono
Hidrgeno
Oxgeno
Nitrgeno

Y la mayora contiene adems azufre y fsforo.

Las protenas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y estn presentes en todas las clulas del cuerpo, adems de
participar en prcticamente todos los procesos biolgicos que se producen.

Aminocido
PROPIEDADES

Las dos propiedades principales de las protenas, que permiten su existencia y

el correcto desempeo de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.

La primera hace referencia a que las protenas deben ser estables en el medio
en el que estn almacenadas o en el que desarrollan su funcin, de manera
que su vida media sea lo ms larga posible y no genere contratiempos en el
organismo.

En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada protena tiene una temperatura

y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.

Las protenas tienen tambin algunas otras propiedades secundarias, que

dependen de las caractersticas qumicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada protena desempee una funcin
especfica y concreta diferente de las dems y de la funcin que pueden tener
otras molculas), la amortiguacin de pH (pueden comportarse como cidos o
como bsicos, en funcin de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH
de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados)
o la capacidad electroltica que les permite trasladarse de los polos positivos a
los negativos y viceversa.

CLASIFICACION

Por su composicin qumica

Protenas simples. Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) slo

producen aminocidos.

Protenas complejas. Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminocidos

y otros compuestos orgnicos e inorgnicos. Estas pueden ser: metal
protenas, nucleoprotenas y fosfoprotenas.
Por su conformacin

De acuerdo a su forma, las protenas pueden dividirse en dos clases:

1.- Protenas fibrosas. Son aquellas que estn formadas por cadenas poli
peptdicas, formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo:

La fibrona. Es producida por insectos, sobre todo por las araas y el

gusano de seda.
El colgeno. Constituye el componente proteico principal del tejido
conectivo.
La queratina. Puedes encontrarla en las uas, garras, pico, pezuas,
cuernos, pelo, lana, y en capa externa de tu piel.
La elastina. Le proporciona elasticidad a tu piel y a los vasos
sanguneos.

2.- Protenas globulares. Estn formadas por cadenas poli peptdicas que
adoptan una forma esfrica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas. La
mayora de las protenas que conoces, pertenecen a esta clase. Desempean
funciones estructurales y mecnicas, actuando como:

Hormonas: Muchos de estos componentes son protenas, capaces de

regular muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y
la reproduccin. Ejemplos son la insulina, el glucagn y la tiroxina.

Protenas transportadoras y receptores de membrana. Por ejemplo,

la hemoglobina.

Protenas transportadoras de triglicridos, cidos grasos y oxgeno

en la sangre. Son responsables, entre otras funciones de la contraccin
de las fibras musculares.

Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoprotenas que reconocen

antgenos expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes
infecciosos.

Protenas de reserva. Ejemplos de protenas de este tipo de protena

son la ferritina, que almacena hierro en el interior de las clulas y la
casena de la leche, que acta como una reserva de aminocidos.
Por su solubilidad

Esta forma de clasificar las protenas tiene en cuenta su solubilidad en

diferentes disolventes como el agua, la sal y el alcohol. Pero, quizs te ests
preguntando: dnde puedo encontrar protenas para mantener mi cuerpo
sano? Presta atencin a la siguiente lista.

ALIMENTOS CON PROTEINAS

Fuentes de origen animal

Carne vacuna
Carne de cerdo
Leche
Pescado
Huevos
Queso
Yogur
Manteca
Huevos
Fuentes de origen vegetal

Soja
Frijoles
Legumbres
Germen de trigo
Quinoa
Almendras
Avellanas
Nueces
Man
Mantequilla de man
Semillas de girasol
Nueces
ESTRUCTURA DE PROTENAS

Las protenas poseen una estructura qumica central que consiste en una
cadena lineal de aminocidos plegada de forma que muestra una estructura
tridimensional, esto les permite a las protenas realizar sus funciones.
En las protenas se codifica el material gentico de cada organismo y en l se
especifica su secuencia de aminocidos. Estas secuencias de aminocidos se
sintetizan por los ribosomas para formar las macromolculas que son las
protenas.
Existen 20 aminocidos diferentes que se combinan entre ellos de mltiples
maneras para formar cada tipo de protenas. Los aminocidos pueden
dividirse en 2 tipos: Aminocidos esenciales que son 9 y que se obtienen de
alimentos y aminocidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro
cuerpo.
La composicin de las protenas consta de carbono, hidrgeno, nitrgeno y
oxgeno adems de otros elementos como azufre, hierro, fsforo y cinc.
En las clulas, las molculas orgnicas ms abundantes que son las
protenas, constituyen ms del 50 % del peso seco de las mismas.
Las protenas son el principal nutriente para la formacin de los msculos del
cuerpo.
RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS

OBJETIVOS

Identificar la presencia de protenas en diversos alimentos por medio de la

reaccin de Biuret, observando la desnaturalizacin de una protena

Adquirir informacin acerca de las propiedades fsicas y qumicas de

las protenas

Comprobar la solubilidad de las protenas en diferentes solventes

MATERIALES

1 gradilla para tubos

10 ensayos
2 goteros
2 pipetas graduadas de 5 o 10 ml
3 cajas Petri de cristal
Soporte Universal
Placa en vidrio ceran
Mechero
1 vaso de precipitado de 50 ml
3 ml de vinagre
3 ml de jugo de limn
1 huevo crudo
5 gr de jamn
3 ml de caldo industrializado de pollo o res
5 gr de salchicha

REACTIVOS

6 ml de reactivo de Biuret
5 ml de Grenetina, solucin al 1%
2 ml de cido clorhdrico, solucin al 1%
2 ml de hidrxido de sodio al 3%
3 tiras de papel indicador de pH
Agua destilada
 METODOLOGA O PROCEDIMIENTO

DETENCIN DE PROTENAS EN LOS ALIMENTOS

1. Se cogi un tubo de ensayo y se agreg 3ml de solucin de grenetina al 1%,

luego se agregaron 12 gotas de reactivo de Biuret. Luego se observan cambios
que demuestren la presencia de protenas

2. Ahora se determin la presencia de protenas en diferentes alimentos como

fueron clara de huevo, leche, caldo industrializado, jamn, jugo de limn,
salchicha y vinagre de la siguiente manera.

Se cogi un tubo de ensayo y se agreg una pequea cantidad del alimento ,

luego se adiciono 4ml de grenetina y 12 gotas del reactivo de Biuret, y se
observ si hubo o no presencia de protenas
 Este procedimiento se realiz con cada uno de los diferentes alimentos que se
tenan para la identificacin de protenas.

DESNATURALIZACION DE UNA PROTENA

Para esta prueba se necesit clara de huevo, gelatina sin sabor y 3 tubos de
ensayo.

Tubo 1: se le agrego 2ml de clara de huevo, y 2 ml de agua y se le introdujo en

la muestra un papel pH, para medir su pH.

Tubo 2: se le agrego 2ml de clara de huevo, y 2ml de solucin de cido

clorhdrico al 1%. Se le introdujo en la muestra un papel pH, para medir su pH.

Tubo 3: se le agrego 2ml de clara de huevo, y 2ml de solucin de hidrxido de

sodio, al 3%, Se le introdujo en la muestra un papel pH, para medir su pH.
Se prepar un sobre de gelatina sin sabor para poder realizar esta prueba.

Tubo 1: se le agrego 2ml de gelatina sin sabor, y 2 ml de agua y se le introdujo

en la muestra un papel pH, para medir su pH.

Tubo 2: se le agrego 2ml de gelatina sin sabor, y 2ml de solucin de cido

clorhdrico al 1%. Se le introdujo en la muestra un papel pH, para medir su pH.

Tubo 3: se le agrego 2ml de de gelatina sin sabor, y 2ml de solucin de

hidrxido de sodio, al 3%, Se le introdujo en la muestra un papel pH, para
medir su pH.
ANLISIS Y OBSERVACIONES

DETENCIN DE PROTENAS EN LOS ALIMENTOS

GRENETINA
Al realizar la prueba con grenetina observamos que la muestra no toma otro
color al que estaba inicialmente, se podra decir que no observamos presencia
de protena
CLARA DE HUEVO
Al realizar la prueba con clara de huevo se observ que la muestra toma un
color oscuro en la parte de arriba y en la parte de abajo uno ms claro.

LECHE
Al realizar la prueba con la leche se pudo observar que la muestra toma un
pequeo tono azul, el cual se podra decir que se determin una presencia de
protenas.
CALDO INDUSTRIALIZADO
Al realizar la prueba con el caldo industrializado se observ que la muestra
paso de un color amarillo potente a un amarillo ms claro o plido

JAMN
Al realizar la prueba con jamn se observ que la muestra tomo un pequeo
tono azul muy claro
JUGO DE LIMN
Al realizar la prueba con jugo de limn tomo un color poco amarillento pero
muy claro.

SALCHICHA
Al realizar la prueba con la salchicha se pudo observar que la muestra tuvo un
cambio de color pero mucho menos que el que tuvo el jamn, es decir no tan
notable
VINAGRE

DESNATURALIZACION DE UNA PROTEINA

CLARA DE HUEVO

Al realizar las diferentes pruebas con los 3 tubos de ensayo usando la clara de
huevo, el agua, la solucin de cido clorhdrico y la solucin de hidrxido al 3%
se observ:

Tubo 1:

Esta prueba fue con clara de huevo y agua. Se pudo observar que la clara se
concentr en la parte de abajo y el agua en la de arriba, el papel pH presento
un color amarillo verdoso (8).
Tubo 2:

Esta prueba fue con clara de huevo y solucin de HCl .se observ que la
muestra forma una mezcla o un precipitado de color blanco lechoso, esta
muestra quedo congelada. El papel pH tomo un color rojo (1)
Tubo 3:
Esta prueba fue con clara de huevo y solucin de NaOH. Se observ que esta
forma una mezcla como gelatinosa casi mocosa, es decir se form un coagulo
demostrando la presencia de protenas .su papel pH tomo un color verde(14).
Esta tambin quedo congelada.
 muestra final de los tres tubos

GELATINA SIN SABOR

Al realizar las diferentes pruebas con los 3 tubos de ensayo usando la gelatina
sin sabor, el agua, la solucin de cido clorhdrico y la solucin de hidrxido al
3% se observ:

Tubo 1:
Esta prueba fue con la gelatina sin sabor y agua. Se pudo observar que el color
no cambia y que se form una espuma en la parte superior, su Papel pH tomo
un tono amarillo (7).
Tubo 2:
Esta prueba fue con gelatina sin sabor y solucin de HCl. Se observ que no
ocurri ningn cambio y que se form una pequea espuma en la parte
superior, su papel pH tomo un color rojo(14).
Tubo 3:
Esta prueba fue con gelatina sin sabor y solucin de NaOH. Se puedo apreciar
que esta prueba tampoco presento ningn cambio, su papel pH tomo un color verde
(1).

Muestra final de los 3 tubos

PUENTE HIDROGENO

La estructura de las protenas esta estabilizada por diferentes tipos de enlaces,

como enlaces covalentes (enlace peptdico, enlace por puentes disulfuro),
enlaces por puentes de hidrgeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones
hidrofbicas, enlaces salinos (interacciones electrostticas) o las fuerzas de los
contactos de Van der Waals. Todos estos tipos de enlaces juegan un
importante papel en la estabilizacin de la estructura tridimensional de las
protenas.
La fuerza de atraccin de los diferentes enlaces que intervienen en la
estabilizacin de las protenas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la
energa liberada al formar el enlace, o la energa que debe suministrarse para
romper el enlace que es:

Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)

Covalente -50 a 100
Inico o salino -1 a 80
Puentes de Hidrgeno -3 a 6
Van der Waals -0,5 a 1
Hidrofbico -0,5 a 3

Un ejemplo de un pptido de 12 aminocidos pertenecientes a la estructura de

la quimotripsina (desde la glicina193 a la asparragina204), servir para ilustrar
los diferente tipos de enlaces que se dan para estabilizar la estructura de las
protenas.

La quimotripsina est formada por cuatro cadenas polipeptdicas (A, B, C, D).

El esqueleto polipeptdico se representa en color azul, mientras que las
cadenas laterales de los aminocidos se representan con los colores
tpicos C , H, N, O, P, S

ENLACES POR PUENTE DISULFURO

Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cistenas para formar una
cistina, unin de los dos azufres.
Este tipo de uniones se conocen con el nombre de puentes

ENLACES SALINOS

Los aminocidos bsicos y cidos de las protenas presentan a pHs fisiolgicos

carga. Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptdico aminocidos cidos
(Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminocidos bsicos
(His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de las
protenas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostticas,
interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino.
Los aminocidos que presentan carga en su cadena lateral se suelen localizar
ms en la parte exterior de la protena, que en el interior de la misma, en esta
localizacin se encuentran mayoritariamente los aminocidos hidrofbicos
Aunque es raro encontrar aminocidos cargados en el interior de la protena, si
estn, juegan un papel importante ya que la distancia y fuerza de este tipo de
enlace se aproxima a los valores del enlace covalente (2,8 ).

Los grupos cargados normalmente se encuentran en la superficie de la

protena, y determinan el correcto plegamiento de la protena al poder
interaccionar con el agua de solvatacin. Las molculas de agua interaccionan
con las cargas de las cadenas laterales (o grupo amino y carboxilo terminal).
Son ejemplos de este tipo de interaccin las Lys202 y Lys203 con las
molculas de agua de solvatacin.

PUENTES DE HIDRGENO

En la estructura de las protenas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de

hidrgeno, dependiendo de los tomos que intervienen en el mismo:

Las cadenas laterales de dos aminocidos de la cadena

polipeptdica

La Ser195 en el modelo peptdico est situado de tal manera que

interacciona con la His57 a travs de un puente de hidrgeno, el grupo -
OH de la Ser comparte el hidrgeno con un N de la cadena lateral del
anillo de la His57.

Los atomos de la cadena lateral de los aminocidos y las molculas

de agua de solvatacion

El Asn204 contiene en la cadena lateral un grupo carboxilo, grupo que

puede formar un puente de hidrgeno con el agua de disolucin en la
superficie de la protena.

Los tomos de la cadena lateral de los aminocidos y los tomos del

esqueleto polipeptdico

La Gly193 forma un enlace de hidrgeno a travs del

grupo carboxilo con un grupo NH de la cadena lateral de la His40.
Los atomos del esqueleto polipeptidico

La mayora de los enlaces por puente de hidrogeno estn formados por

el esqueleto polipeptdico de la protena entre los grupos amino (N-H) y
carbonilo (C=O), que forman las hlices a o las lmina . En el modelo
polipeptdico (residuos 193-204) es una lmina que est formando
puentes de hidrgeno con un lmina antiparalela (residuos 205-214).
As se establecen dos puentes de hidrgeno entre los tomos de la
cadena polipeptdica en la Leu199 y la Gly211

Interacciones hidrofobicas

Las interacciones hidrofbicas se dan entre las cadenas laterales de los

aminocidos hidrofbico, estos aminocidos suelen disponerse en el interior de
la protena, evitando de esta manera las interacciones con el agua. Este tipo de
fuerzas hidrofbicas intervienen en el correcto plegamiento de la protena. Las
uniones hidrofbicas suelen darse en el interior, corazn hidrofbico de la
protena, donde la mayora de cadenas laterales puede asociarse
estrechamente y se encuentran protegidas de las interacciones con el
disolvente. As la Pro198 y la Val200 son dos de los seis aminocidos
hidrofbicos del modelo polipeptdico. Estos dos aminocidos se asociacin de
manera estrecha con las cadenas hidrocarbonadas
de Leu209, Val121 y Trp207. Este tipo de interacciones ayudan a mantener la
estructura tridimensional de las protena.

Aunque no todos los aminocidos hidrofbicos se encuentran en el interior de

las protenas, cuando las cadena lateral hidrofbicas estn expuestas a las
molculas polares del agua usualmente involucran un enlace hidrofbico
externo. Podemos observar la unin hidrofbica entre la Pro24 y Phe71.

FUERZAS DE VAN DER WAALS

Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones elctricas dbiles entre
diferentes tomos. Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y
repulsivas que se establecen al acercarse los tomos, de manera que existe
una distancia en que la atraccin es mxima. Esta distancia se encuentra en lo
que se conoce con el nombre de radios de Van der Waals. Estas fuerzas se
deben a que cada tomo posee una nube electrnica que puede fluctuar,
creando de esta manera dipolos temporales. El dipolo transitorio en un enlace
puede inducir un dipolo complementario en otro enlace, provocando que dos
tomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos. Estos dipolos
transitorios provocan una atraccin electrosttica dbil: las fuerzas de Van der
Waals.
Los puntos alrededor de los tomos representan el radio de Van der Waals.
Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y dbiles son un
componente importante en la estructura de las protenas porque su nmero es
importante.