Bioqumica General (2017) Universidad Nacional de Trujillo

PRACTICA DE LABORATORIO N 1
CARACTERIZACIN FSICO-QUMICA DE LAS PROTENAS

I. OBJETIVOS
Estudiar la prueba de Biuret en presencia de la albmina.
Comprobar el efecto de los agentes desnaturalizantes en las protenas.

II. INTRODUCCION
Las protenas son biomolculas orgnicas de origen animal, vegetal o microbiano que
contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, en muchos casos azufre, y
pueden tener adems, fsforo, yodo y otros elementos. Son macromolculas formadas
en comn por 20 -L-aminocidos diferentes unidos entre s por enlaces peptdicos.
Cada aminocido presenta una parte constante: el carbono alfa, el grupo amino (
NH2) y el grupo carboxilo (COOH). Tambin presentan una cadena lateral (grupo R)
variable que les confiere caractersticas fsico-qumico diferenciales.
El reconocimiento y/o determinacin cualitativa y cuantitativa de las protenas puede
efectuarse por distintos mtodos, segn las necesidades de precisin y sensibilidad.
La reaccin del Biuret se basa en que las protenas reaccionan con CuSO4 en medio
alcalino formando un complejo color violeta o rosado segn la protena. La reaccin
positiva con las protenas se debe a que presentan dos o ms enlaces peptdicos (
CONH), formados por condensacin de un grupo COOH de un aminocido con el
grupo amino NH2 de otro aminocido.
Los aminocidos azufrados cistena y cistina, ms no la metionina, se reconocen al
calentar con lcali una solucin proteica, desprendindose azufre en forma de sulfuro,
el cual se detecta al reaccionar con el (CH3COO)2Pb y formar PbS de color negro.
Tambin se pueden dosar protenas por el aumento de turbiedad debido a la presencia
de cidos fuertes (sulfosaliclico o tricloroactico).
En una solucin proteica, cualquier factor que modifique la interaccin de la protena
con el disolvente disminuir su estabilidad en solucin y provocar la precipitacin.
Si a una solucin proteica se le adiciona un cido, como el tricloroactico, el pH
disminuye por debajo del pI de la protena y los aniones tricloroacetato reaccionan con
las protenas; el producto es insoluble y precipita. Por el contrario, las protenas en
solucin de pH superior a su pI reaccionan con cationes de metales pesados formando
los proteinatos del catin correspondiente, el cual es insoluble y precipita.
La presente experiencia prctica tiene como finalidad la caracterizacin fsico-
qumica de las protenas, empleando muestras de ovoalbmina y casena.

III. MATERIALES
1. Material biolgico: Ovoalbmina diluda al 1/10 y al 1/3, casena 0.5%,
solucin de proteasa.
2. Material y equipo de laboratorio:
Gradilla para tubos. Tubos de ensayo de 16 x 150 mm (8).
Pipetas de 1 mL (2), 2 mL (2), 5 mL (1) y 10 mL (1).
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Bao Mara a 37C y a temperatura de ebullicin. Pizeta con agua destilada.
3. Reactivos y soluciones:
Soluciones de NaOH 20%, CuSO4 5%, (CH3COO)2Pb 10%, cido
tricloroactico (ATCA) 10%, Ba(OH)2 5% y de ninhidrina 0.25%
Agua destilada.

IV. PROCEDIMIENTO
A) RECONOCIMIENTO DE PROTENAS:

COMPONETES Y TUBOS
PROCESO 1 2 3 4
Ovoalbmina al 1/3 1 mL 1 mL --- ---
Casena 0.5% --- --- 1 mL ---
Solucin de proteasa --- --- 1 mL 1 mL
Agua destilada 2 mL 2 mL 1.5 mL 2.5 mL
NaOH 20% 1 mL 1 mL --- ---
CuSO4 5% 0.5 mL --- --- ---
(CH3COO)2Pb 10% --- 0.5 mL --- ---
Mezclar e incubar T ambiente --- 37 C / 30 37 C / 30
Ninhidrina 0.25% --- --- 1 mL 1 mL
Temperatura de ebullicin --- 3 3 3

B) PRECIPITACIN DE PROTENAS:

COMPONETES Y TUBOS
PROCESO 1 2 3 4
Ovoalbmina al 1/3 1 mL 1 mL 1 mL 3 mL
Agua destilada 2 mL 2 mL 2 mL 1 mL
cido tricloroactico 10% 1 mL --- --- ---
Ba(OH)2 5% --- 20 gotas --- ---
HgCl2 1% --- --- 1 mL ---
Temperatura de ebullicin --- --- --- 3

V. RESULTADOS
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A) RECONOCIMIENTO DE PROTENAS:
TUBOS
CARACTERSTICA
1 2 3 4
Incoloro Incoloro Amarillo claro Amarillo claro
Color inicial
Violeta Negro Violeta Amarillo claro
Color final

Resultados del reconocimiento de protenas.

B) PRECIPITACIN DE PROTENAS:
TUBOS
CARACTERSTICA
1 2 3 4
No No No No
Solubilidad: Si/No
Si Si Si Si
Precipitacin: Si/No

Resultados de la precipitacin de protenas.

VI. DISCUSIN
RECONOCIMIENTO DE PROTENAS:
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El resultado del tubo 1 el cual cambi de transparente a morado azulado indica y concuerda con
la teora que dice que las protenas reaccionan con el CuSO4 en medio alcalino formando un
color violeta, producindose asi la reaccin de Biuret.
El resultado del tubo 2 concuerda con la teora que dice que para detectar la presencia de una
protena se usa el (CH3COO)2Pb que al reaccionar con la astena y astina forma un precipitado
de PbS color negro, igual al resultado final del tubo 2.
El resultado final del tubo 3 y 4 concuerdan con la teora, ya que el tubo 3 que presentaba
casena reaccion con el cido Ninhidrina ponindose de color violeta oscuro mientras que en el
tubo 4 no sucedi nada ya que no tena protena alguna.
PRECIPITACIN DE PROTENAS:
Los resultados obtenidos en los 4 tubos estn de acuerdo a la teora que dice que las protenas se
desnaturalizan ante agentes fsico-qumicos como el calor, pH fuertes bsico o cidos y
detergentes.
Los 4 tubos, contenan protena y al ser expuestos a estos agentes, todos presentarn
precipitacin.

VI. CONCLUSIONES
- Se comprob la reaccin de Biuret en la albmina al obtener un resultado positivo de sta
por el cambio de color (violeta) en el tubo de precipitacin.
- Se comprob la desnaturalizacin de las protenas al obtener precipitados en todos los tubos
que contenan albmina y fueron expuestos a calor, pH fuerte bsico, cido y detergentes.

VII. CUESTIONARIO
1. Indicar las reacciones qumicas que se producen en la formacin del complejo Biuret-
protena de color violeta.
- La reaccin debe su nombre al Biuret, una molcula formada a partir de dos de urea (H2N-
CO-NH-CO-NH2), que es la ms sencilla que da positiva esta reaccin la presencia de
protenas en una mezcla se puede determinar mediante la reaccin del Biuret. El reactivo de
Biuret contiene CuSO4 en solucin acuosa alcalina (de NaOH o KOH). La reaccin se basa
en la formacin de un compuesto de color violeta, debido a la formacin de un complejo de
coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno
que forma parte de los enlaces peptdicos presentando un mximo de absorcin a 540 nm.
La producen los pptidos y las protenas, pero no los aminocidos, ya que se debe a la
presencia del enlace peptdico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los aminocidos.
Cuando una protena se pone en contacto con un lcali concentrado, se forma una sustancia
compleja denominada Biuret. Debido a dicha reaccin fue que observamos que al agregar el
reactivo de sulfato de cobre ms solucin de protena precipit una coloracin violeta.
Quedando en el fondo del tubo una tonalidad azul cielo reaccin positiva. Precipitando a
una coloracin amarilla la reaccin nos torna negativa al no haber presencia de protenas.
Da positiva esta reaccin en todos los compuestos que tengan dos o ms enlaces peptdicos
consecutivos en sus molculas.
2. Qu otras molculas pueden dar la reaccin Biuret?
- El reactivo de Biuret puede reaccionar al detectar la presencia de cualquier protena, pptido
corto u otros compuestos con dos o ms enlaces peptdicos en sustancias de descomposicin
desconocida.
3. Mencionar otros mtodos que tambin permiten reconocer y/o determinar protenas.
Mtodo de Lowry: Dependen de la concentracin de tirosina y triptfano de la muestra.
Consiste en dos reacciones: Reaccin de Biuret y reaccin de Folin, este ultimo caracteriza
los grupos OH reductores de los aminocidos tirosina y trptofano, junto con los complejos
Cu+2. Se utiliza principalmente en orina.
Turbidimetra: Medicin de la turbidez resultante de la precipitacin de protenas.
Absorcin del ultra violeta: S e mide la absorbencia a 270nm originada
fundamentalmente por los anillos aromticos de triptfano y tirosina.
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Mtodo de unin a colorantes.
4. Cules son los niveles de organizacin de la estructura proteica y sus enlaces
correspondientes?
- La estructura proteca se clasifica en primera, secundaria, terciaria y cuaternaria. La
estructura primaria es el orden lineal de aminocidos. Estn enlazados por enlaces
peptdicos. La estructura secundaria se caracteriza por una organizacin repetitivadel
esqueleto peptdico. Los mas comunes son hlice alfa y la hoja beta. La estructura
terciaria se refiere a la estructura tridimensional completa de la protenas. Esta es
mantenida por diferentes tipos de interacciones covalentes y no covalentes como: el
puente de hidrogeno y electrones electrostticos, la estructura cuaternaria describe una
protena que tiene multiples cadenas polipeptidicas, las subunidades interaccionas entre si
a travs de interaccione no covalentes.
5. Qu se entiende como estructura nativa y desnaturalizacin de las protenas?
- Una molcula tan grande como la de una protena, puede tomar muchas configuraciones
diferentes (estructuras tridimensionales). De todas las configuraciones posibles, solo una
o unas cuantas tienen actividad biolgica: estas son las configuraciones nativas.
Al desplegarse una protena, es decir, la desorganizacin de su estructura terciaria, se
llama desnaturalizacin.
6. Qu efectos fsico-qumicos provocan la desnaturalizacin de las protenas?
- Las protenas pueden ser desnaturalizadas por medio de color, pH extremos y sustancias
qumicas especificas como detergentes entre ellos el SDS, la rea o el cloruro de guanidina.
7. Mencionar agentes fsico-qumicos desnaturalizantes de las protenas, y sus mecanismos
de accin.
- Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta
y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se
denomina renaturalizacin. Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena
se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor)
y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos
el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera
selectiva mediante cambios en:
La polaridad del disolvente.
La fuerza inica.
El Ph.
La temperatura.
- En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede
volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles
superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin.
- Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de
protenas, ya que no todas las protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el
medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la
prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita.
- La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen
que el proceso sea irreversible.
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VIII. BIBLIOGRAFA
- Campbell Shawn, F (2016). Bioqumica. Volumen 1. 8 Edicin. Cengage Learning:
Mxico DF.
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PRACTICA DE LABORATORIO N 2
DEMOSTRACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

I. OBJETIVOS
- Se evaluar la actividad enzimtica de la amilasa por medio de la presencia del
almidn residual.
- Se evaluar la actividad enzimtica de la amilasa por medio de la presencia de
azucares reductores.

II. INTRODUCCION
Las enzimas son biocatalizadores proteicos que tienen un alto grado de
especificidad y eficiencia. Precisamente, las enzimas aceleran en gran medida las
reacciones qumicas dentro de la clula, permitiendo as que ocurran rpidamente a
travs de vas bien definidas. Sin estas protenas especializadas no habra
metabolismo como tal y, por tanto, no podra existir la vida. En general, las
reacciones qumicas enzimticas se representan de la siguiente manera:

SUSTRATO + ENZIMA COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO ENZIMA + PRODUCTO

La cantidad de una determinada enzima en un ser vivo depende de la velocidad

de su sntesis y de la velocidad de su degradacin. Generalmente ambas velocidades
se encuentran en equilibrio, de modo que la cantidad de la enzima se mantiene ms o
menos constante.
La velocidad de una reaccin qumica catalizada por una enzima est
influenciada por factores fsicos (principalmente el tiempo y la temperatura) y
qumicos (concentraciones del sustrato, de la enzima y del cofactor; el pH de la
solucin en la que se encuentra el sistema enzimtico y la presencia de molculas o
iones activadores o inhibidores); por ello, el manejo de las enzimas requiere de
valores adecuados de estos factores.
Para detectar y medir la actividad de una enzima, es decir, para detectar y medir
la velocidad de transformacin del sustrato en productos existen dos mtodos
generales: 1) deteccin y medicin del sustrato transformado (sustrato inicial
sustrato residual o final), 2) deteccin y medicin de los productos formados.
El objetivo de la presente experiencia es demostrar la actividad enzimtica,
determinando para ello la actividad de la amilasa salival que cataliza la hidrlisis del
almidn a maltosa y algo de glucosa, despus de un tiempo determinado de
incubacin y bajo condiciones especficas de pH y temperatura.

III. MATERIALES
1. Material biolgico: Amilasa salival al 1%.
2. Material y equipo de laboratorio:
Gradilla para tubos. Tubos de ensayo de 16 x 125 mm (6).
Pipetas de 1 mL (2), 2 mL (1), 5 mL (1) y 10 mL (2).
Bao Mara a 37C. Cocina elctrica y pocillo con agua.
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Espectrofotmetro o fotocolormetro. Pizeta con agua destilada.
3. Reactivos y soluciones:
Solucin de almidn al 1% en buffer fosfato 0.1 M, pH 6.9
Solucin de cloruro de sodio 0.1 M.
Solucin de cido clorhdrico 0.05 M.
Solucin yodada.
Reactivo de Benedict cualitativo.
Agua destilada.

IV. PROCEDIMIENTO
A) SISTEMA DE INCUBACION ENZIMTICA:
COMPONENTES (mL) Y TUBOS
PROCESO 1 (TESTIGO) 2 (PROBLEMA)
Solucin de almidn al 1%, pH 6.9 2.5 2.5
Solucin de cloruro de sodio 0.1 M 0.5 0.5
Agua destilada 2.0 1.5
Mezclar y pre-incubar a 37C por 5 minutos
Amilasa salival al 1% ----- 0.5
Mezclar suavemente e incubar a 37C por 10 minutos

B) VALORACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

Preparar los siguientes sistemas simultneamente con el proceso de incubacin de la
etapa A, y, luego de los 10 minutos de incubacin, realizar la valoracin del almidn
residual y de los azcares reductores:
1) Deteccin y medicin de la actividad enzimtica por el sustrato residual:
COMPONENTES (mL) Y TUBOS
PROCESO 1 (TESTIGO) 2 (PROBLEMA)
Solucin de HCl 0.05 M 5.0 5.0
De los tubos 1 y 2 de la etapa A 0.5 0.5
Solucin yodada 0.5 0.5
Mezclar y observar el color resultante en cada tubo.
Analizar los datos obtenidos, explicando si se demuestra o no la actividad
enzimtica en base a la intensidad del color resultante.

2) Deteccin y medicin de la actividad enzimtica por los productos

formados (Azcares reductores):
COMPONENTES (mL) Y TUBOS
PROCESO 1 (TESTIGO) 2 (PROBLEMA)
De los tubos 1 y 2 de la etapa A 1.0 1.0
Reactivo de Benedict 5.0 5.0
Mezclar y hervir por 10 minutos en bao de agua hirviendo.
Observar el color y la formacin de precipitado resultantes en cada tubo.
Analizar los datos obtenidos, explicando si se demuestra o no la actividad
enzimtica en base a la formacin de precipitado.
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V. RESULTADOS
Registrar en las siguientes tablas los datos obtenidos e interpretar:
1) Deteccin y medicin de la actividad enzimtica por el sustrato residual:

TUBOS
INDICADOR
1 (TESTIGO) 2 (PROBLEMA)
Color resultante: Azul violeta / Amarillento Azul violeta Amarillo

Presencia de almidn residual: Abundante / Abundante Ausente

Regular / Escaso / Ausente.
Diferencia entre Testigo y Problema: Si / No. Si No

Actividad amilsica: Abundante / Regular / Ausente Abundante

Escasa / Ausente.

2) Deteccin y medicin de la actividad enzimtica por los productos formados

(Azcares reductores):

TUBOS
INDICADOR
1 (TESTIGO) 2 (PROBLEMA)
Color resultante: Celeste / Rojo indio. Celeste Rojo indio

Precipitado: Presencia (abundante / regular / Ausente Escaso

escaso / ausente) y Color (rojo indio).
Presencia de azcares reductores: Si / No. No Si

Diferencia entre Testigo y Problema: Si / No. Si Si

Actividad amilsica: Abundante / Regular / Ausente Abundante

Escasa / Ausente.

Resultados de la prctica 2 de productos formados y sustrato residual.

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VI. DISCUCIN

- Las diferencias entre el tubo testigo y el tubo problema se dieron porque el primero
no presenta la enzima amilasa salival. Esto provoc que en la deteccin por el
sustrato residual el que ya haba reaccionado con la amilasa no se detectara y el tubo
con amilasa no cambiara de color. De la misma manera en la deteccin por los
productos formados solo el tubo con la enzima amilasa forma azcares reductores y
de esta manera slo este tubo reaccion con el reactivo Biuret formando un
precipitado rojo.

VII. CONCLUSIONES

- Se comprob la actividad enzimtica de la amilasa por medio de la ausencia del

almidn residual en el tubo contiendo amilasa ya que ste no reaccion ante el HCL
cambiando de color.

- Se comprob la actividad enzimtica de la amilasa por medio de la presencia de

azcares reductores como productos de la reaccin de la amilasa con el almidn.

VIII. CUESTIONARIO
1. Qu es una enzima?
- Las enzimas son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas,
siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica
que es energticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea
cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la
enzima. En estas reacciones, las enzimas actan sobre
unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que
ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimticas.
2. De qu manera puede medirse la actividad de una enzima?
- La velocidad de una reaccin qumica se mide por la velocidad de aparicin de los
productos o desaparicin de los sustratos.
3. Qu se entiende por sitio activo de una enzima?
- La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama sitio activo (puesto que all es donde
sucede la accin cataltica). Generalmente, el sitio activo ser un bolsillo o hendidura en
la superficie de la enzima y suele ser una pequea parte de la molcula total. En una enzima
proteica, el sitio activo obtiene sus propiedades, como su forma y capacidad para unir
sustratos, de los aminocidos que lo componen.
4. Cmo se denominan las molculas sobre las cuales actan las enzimas?
Explique los mecanismos de actividad enzimtica.
- Los sustratos son las molculas sobre las cuales las enzimas actan.
Existen dos mecanismos de actividad enzimtica: el de llave cerradura y el de
ajuste inducido. En el modelo de llave cerradura la forma del sustrato y la
conformacin del sitio activo son complementarias entre si. En el modelo de
ajuste inducido la enzima sufre un pequeo cambio de conformacin al unirse al
sustrato, la forma del sitio activo se convierte en la complementaria de la forma
del sustrato solo despus que este se enlaza a la enzima.

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5. A qu datos experimentales puede remitirse para afirmar que las enzimas son de
naturaleza proteica?. Segn ello, qu precauciones se deben tomar para
manipular las enzimas?
- Para afirmar que las enzimas tienen naturaleza proteica se puede tratar de
desnaturalizarlas para as comprobar que al igual que todas las protenas es
afectada por los mismos factores de desnaturalizacin. Al manipular enzimas se
debera tener cuidado de exponerlas a agentes desnaturalizadores como calor, Ph
extremos o detergentes.
6. Explique el fundamento de la valoracin de la actividad de la amilasa mediante el
mtodo de los productos formados.
- Se valora la amilasa mediante el mtodo de los productos formados.
Este mtodo consiste en exponer a la amilasa salival a almidn y que ambas
reacciones formando un producto, luego se comprueba la presencia de almidn
residual o si todo este lleg a reaccionar. Si el tubo de ensayo no cambia de color
significa que la reaccin fue exitosa.
7. Explique el fundamento de la valoracin de la actividad de la amilasa por el
sustrato residual.
- Se valorara la amilasa salival por el sustrato residual. Este mtodo consiste en
excluir el producto formado que en el caso de juntar la amilasa con el almidn
vendrn a ser azucares reductores, la presencia de estos azucares nos dir si la
reaccin fue exitosa o no. Esta valoracin de la presencia de azucares reductores
se har con el reactivo de Benedict que reaccionar con estos cambiando de color.
IV. BIBLIOGRAFA
- AL Lehninger, DL Nelson, MM Cox, Principios de Bioqumica (2 ed), Omega, 1995.

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PRACTICA DE LABORATORIO N3

EFECTO DE LA CONCENTRACIN DE ENZIMA

I. OBJETIVOS

- Valorar el efecto de la concentracin de enzima sobre la

actividad enzimtica por medio del sustrato residual.

II. INTRODUCCIN

III. MATERIALES

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IV. PROCEDIMIENTO

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V. RESULTADOS

Azul Violeta Amarillo Amarillo

claro
Abundante Regular Escaso Ausente

Si Si Si
Ausente Escaso Regular Abundante

Resultados de la valoracin del efecto de la concentracin de

enzima sobre la actividad enzimtica: Sustrato residual.

VI. CUESTIONARIO
1. Explicar la variacin de la velocidad de reaccin en funcin de la concentracin de enzima
- La velocidad de una reaccin es la derivada de la concentracin de un reactivo o producto
con respecto al tiempo tomando siempre como un valor positivo. Es decir es el cociente
de la variacin de la concentracin de una enzima o producto por unidad de tiempo
cuando los intervalos tienen a 0.

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2. Explicar el diseo experimental: Cul es el propsito de cada tubo? Ser necesario mas
de un tubo testigo?
- El propsito de cada tubo es mostrar como distintos niveles de amilasa salival (desde nada
de enzima en el tubo testigo, hasta solamente enzima sin disolver en el tubo 4) y como de
forma distinta reacciona cada nivel de enzima.

3. Porqu es importante determinar si la actividad vara linealmente con la concentracin de

la enzima?
- Es importante verificar que la actividad vara linealmente con la concentracin de la
enzima ya que podemos estar seguros que la reaccin an se est dando y todava no se
llega al punto 0.

4. La desviacin de la linealidad de la actividad es el resultado de algn factor limitante?

Explica la respuesta.
- La desviacin de la linealidad de la actividad se puede dar por la presencia de inhibidores
que corten la reaccin o la hagan mucho ms lenta. La curva de velocidad vs
concentracin de enzima puede variar si la enzima es o no alostrica.

5. A qu se denomina cintica enzimtica?

- Cintica enzimtica se denomina al estudio de la velocidad de las reacciones qumicas que
son catalizadas por enzimas.

6. Describir los diversos parmetros cinticos que son considerados en el estudio de las
enzimas.
- Los parmetros cinticos dividen el orden de una reaccin que esta descrito por el
exponente de la ecuacin respectiva, los rdenes de reaccin 0,1, 2 son los ms
comunes. En una reaccin de 1 y 2 orden, la velocidad est dada por la concentracin
del sustrato, a diferencia del orden 0, donde la velocidad es independiente de la enzima.

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7. A qu se denomina velocidad inicial de una reaccin?

- La velocidad inicial de la reaccin es la velocidad medida inmediatamente despus que la
enzima y el sustrato han sido mezclados.

VII. BIBLIOGRAFA
- AL Lehninger, DL Nelson, MM Cox, Principios de Bioqumica (2 ed), Omega, 1995.

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLGICAS
ESCUELA PROFESIONAL DE BIOLOGA

INFORME DE LABORATORIO DE BIOQUMICA GENERAL.

NOMBRE: MERCY ANAL ARGOMEDO BRIONES.

DOCENTE: CARLOS LEN TORRES.

CURSO: BIOQUMICA GENERAL.

CICLO: IV.

AO:
2017.

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