BAB II

PEMBAHASAN

A. Definisi Protein
Istilah protein berasal dari kata Yunani proteos, yang berarti yang utama
atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia Belanda,
Gerardus Mulder (1802 1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat
yang paling penting dalam setiap organisme. Protein adalah bagian dari semua sel
hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh
adalah protein, separuhnya ada di dalam otot, seperlima di dalam tulang dan
tulang rawan, sepersepuluh di dalam kulit, dan selebihnya di dalam jaringan lain
dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan
darah, matriks intraseluler dan sebagainya adalah protein. Di samping itu asam
amino yang membentuk protein bertindak sebagai precursor sebagian besar
koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk
kehidupan. Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat
gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh. (Sunita
Almatsier, 2010) Komposisi rata-rata unsure kimia yang terdapat dalam protein
ialah karbon 50%, hidrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen 16%, belerang 0-3%, dan
fosfor 0-3 %. Dengan berpedoman pada kadar nitrogen sebesar 16%, dapat
dilakukan penentuan kandungan protein dalam suatu bahan makanan. Unsur
nitrogen ditentukan secara kuantitatif, misalnya dengan cara Kjeldahl, yaitu
dengan cara destruksi dengan asam pekat. Berat protein yang ditentukan ialah
6,25 kali berat unsur nitrogen.

Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara

5000 sampai jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau oleh enzim, protein
akan menghasilkan asam-asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat
dalam molekul protein. Asam-asam amino ini terikat satu dengan lain oleh ikatan
peptida. Protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, pH dan pelarut organik.
(Anna Poedjiadi, 2005)
B. Definisi Asam Amino

Asam amino terdiri atas karbon yang terikat pada satu gugus karboksil (-
COOH), satu gugus amino (-NH2), satu atom hidrogen (H) dan satu gugus radikal
(-R) atau rantai cabang.

Pada umumnya asam amino yang diisolasi dari protein hidroksilat

merupakan alfa-asam amino, yaitu gugus karboksil dan amino terikat pada atom
karbon yang sama. Yang membedakan asam amino satu sama lain adalah rantai
cabang atau gugus R-nya. R berkisar dari satu atom hidrogen (H) sebagaimana
terdapat pada asam amino paling sederhana glisin ke rantau karbon lebih panjang,
yaitu hingga tujuh atom karbon. (Sunita Almatsier, 2010) Selain itu, asam amino
merupakan monomer penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptide
pada setiap ujungnya. Semua asam amino pada protein mempunyai ciri yang
sama. Gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2) diikat pada atom
karbon yang sama. (Anis Dyah Rufaida dkk, 2013) Asam amino dapat diartikan
juga sebagai asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon
dari posisi gugus COOH. Rumus umum untuk asam amino ialah

R CH COOH

NH2

Dalam rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon ialah
atom karbon asimetrik, kecuali bila R ialah atom H. oleh karena itu asam amino
juga mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optik.
Rumus molekul dapat digambarkan dengan model bola dan batang atau dengan
rumus proyeksi Fischer. Oleh karena atom karbon itu asimetrik, maka molekul
asam amino mempunyai dua konfigurasi D dan L. Jumlah asam amino dalam
darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan. Pada
proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa
reaksi hidrolisis serta enzim-enzim yang bersangkutan. Setelah protein diubah
menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui dinding usus,
 asam amino tersebut sampai ke dalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah
proses transport aktif yang memerlukan energi. (Anna Poedjiadi, 2005) Dalam
aliran darah, asam amino ditranspor bersama albumin, tetapi ikatannya sangat
longgar sehingga dianggap sebagai asam amino bebas. 1

C. Klasifikasi Asam Amino

Berdasarkan pembentukannya, asam amino dalam tubuh dibagi menjadi

dua, yaitu asam amino esensial dan asam amino nonesensial. (Anis Dyah Rufaida
dkk, 2013)

1. Asam amino esensial yaitu asam amino yang dibutuhkan tubuh, tetapi tidak
dapat disintesis dalam tubuh. Beberapa asam amino esensial adalah sebagai
berikut:
Arginin (arg)
Histidin (his)
Isoleusin (ile)
Leusin (leu)
Lisin (lys)
Metionin (met)
Fenilalanin (phe)
Treonin (thr)
Triptofan (trp)
Valin (val)
2. Asam amino nonesensial yaitu asam amino yang dapat disintesis dalam
tubuh. Berbagai asam amino nonesensial adalah sebagai berikut:
Alanin (ala)
Asparagin (asn)
Asam aspartat (asp)
Sistein (cys)
Asam glutamat (glu)
Glutamin (gln)
Glisin (gly)
 Prolin (pro)
Serin (ser)
Tirosin (tyr)

Berdasarkan struktur gugus R (rantai samping), asam amino digolongkan

menjadi tiga sebagai berikut. (Anis Dyah Rufaida, 2013)

1. Asam amino dengan rantai samping netral. Asam amino ini dibedakan
menjadi dua, yaitu asam amino polar dan asam amino nonpolar.
a. Asam amino polar, yaitu asparagin, glisin, sistein, glutamine, serin,
treonin, dan tirosin. Glisin merupakan asam amino yang pertama kali
diisolasi dari protein. Treonin merupakan asam amino terakhir yang
diisolasi.
b. Asam amino nonpolar, yaitu alanin, isoleusin, leusin, metionin,
fenilalanin, prolin, triptofan, dan valin.
2. Asam amino dengan rantai samping asam, yaitu asam aspartat dan asam
glutamat.
3. Asam amino dengan rantai samping basa, yaitu arginin, lisin, dan histidin.
D. Definisi Metabolisme
Metabolisme adalah proses pemecahan zat-zat gizi di dalam tubuh untuk
menghasilkan energi atau untuk pembentukan struktur tubuh. Suatu rentetan
reaksi kimia dari awal hingga akhir yang terjadi dalam metabolisme dinamakan
jalur metabolisme. Jalur metabolisme terdiri atas reaksi-reaksi anabolisme dan
katabolisme. Reaksi anabolisme adalah reaksi membangun dari ikatan sederhana
ke ikatan lebih besar dan kompleks misalnya glukosa diubah menjadi glikogen;
asam lemak dan gliserol menjadi trigliserida; serta asam amino menjadi protein.
Reaksi katabolisme adalah reaksi yang memecah ikatan kompleks menjadi ikatan
lebih sederhana. Reaksi katabolisme biasanya melepaskan energi. Contoh reaksi
katabolisme adalah pemecahan glikogen menjadi glukosa, trigliserida menjadi
gliserol dan asam lemak serta protein menjadi asam amino. Metabolisme juga
menyangkut semua proses fisik dan kimia yang terjadi dalam tubuh yang
diperlukan untuk mempertahankan kehidupan. Reaksi kimia yang terjadi
memungkinkan tubuh mengeluarkan dan menggunakan energi yang berasal dari
 makanan, mengubah suatu zat menjadi zat lain dan menyiapkan sisa-sisa untuk
diekskresi. Ada kurang lebih seribu macam reaksi kimia yang terjadi dalam suatu
sel tubuh. (Sunita Almatsier, 2010)
Sedangkan menurut Kamus Besar Bahasa Indonesia (KBBI), metabolisme
ialah pertukaran zat pada organisme yang meliputi proses fisika dan kimia,
pembentukan dan penguraian zat di dalam badan yang memungkinkan
berlangsungnya hidup.
E. Reaksi Metabolisme Asam Amino
Metabolisme protein dimulai setelah protein dipecah menjadi asam amino.
Asam amino akan memasuki siklus TCA bila dibutuhkan sebagai sumber energy
atau bila berada dalam jumlah berlebih dari yang dibutuhkan untuk sintesis
protein. (Sunita Almatsier, 2010) Tahap awal reaksi metabolisme asam amino
melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon
pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino, yaitu
transaminasi dan deaminasi oksidatif. (Anna Poedjiadi, 2005)
1. Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain.
Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino
dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi
asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada
dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan
glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut:

asam amino + asam piruvat alanin transaminase

asam keto + alanin

asam amino + asam ketoglutarat glutamat transaminase

asam keto + asam glutamat
 Reaksi transaminasi bersifat reversible. Pada reaksi ini tidak ada gugus
amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino
diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang
mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin sebagai satu pasang
substrat, tetapi tidak terhadap asam-asam amino yang lain. Dengan demikian
alanin transaminase dapat mengubah berbagai jenis asam amino menjadi
alanin, selamatersedia asam piruvat. Glutamat transaminase merupakan enzim
yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu
pasang substrat, karena itu enzim ini dapat mengubah asam-asam amino
menjadi asam glutamat. Apabila alanin transaminase terdapat dalam jumlah
banyak, maka alanin yang dihasilkan dari reaksi transaminasi akan diubah
menjadi asam glutamat. Reaksi transaminasi ini terjadi dalam mitokondria
maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu
oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa
piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi,
tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolism yang lain.

2. Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam
glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat
mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat
dehidrogenase sebagai katalis.

asam glutamat + NAD+ asam ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk
NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan
NADP+ sebagai akseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan
hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan
enzim yang penting dalam metabolisme asam amino. Dua jenis
dehidrogenase lain yang penting ialah L-asam amino oksidase dan D-asam
amino oksidase.
L R CH COOH + E FMN

NH2

R C COOH + NH3 + E FMNH2

L-asam amino oksidase adalah enzim flavoprotein yang mempunyai

gugus prostetik flavinmononukleotida (FMN). Enzim ini terdapat dalam sel
hati pada endoplasmik retikulum dan bukan merupakan enzim yang penting.
D-asam amino oksidase adalah juga enzim flavoprotein dan merupakan
katalis pada reaksi:

D R CH COOH + E FAD

NH2

R C COOH + NH3 + E FADH2

Enzim ini mempunyai FAD sebagai gugus prostetik dan terdapat dalam
sel hati. Oleh karena D-asam amino jarang terdapat pada tubuh manusia,
maka fungsi D-asam amino oksidase belum diketahui dengan jelas.
Disamping melalui metabolise gugus amino, asam amino dapat mengalami
reaksi-reaksi yang mengakibatkan berubahnya rantai karbon.

F. Metabolisme Asam Amino dalam Tubuh

Di dalam tubuh kita akan berlangsung pencernaan protein,

tahapan-tahapan pencernaan protein, pertama HCl didalam lambung akan
mengaktifkan proenzim. Kemudian akan terjadi denaturasi protein, akibat
 sifat asam dari getah yang disekresikan di lambung tersebut. Setelah itu,
terjadilah pemutusan ikatan tersier dan peptidanya. Pada pH optimum
pepsin, akan menghidrolisis protein dalam lambung, Selanjutnya
pencernaan dilanjutkan didalam usus oleh enzim-enzim endopeptidase
lainnya dan juga enzim-enzim eksopeptidase. Dimana enzim
endopeptidase dan eksopeptidase ini nantinya akan berkaitan dengan
dimana rantai dari asam aminonya dipotong. Jadi protein yang merupakan
rantai panjang daripada susunan asam amino tersebut akan dipotong di
bagian ujungnya dengan bantuan enzim eksopeptidase dan akan dipotong
pada bagian tengahnya dengan bantuan enzim endopeptidase. Hingga
akhirnya protein-protein tadi akan berbentuk dipeptida. Dimana molekul-
molekul dipeptida ini akan dicerna oleh enzim dipeptidase. Hingga
akhirnya terbentuklah asam amino.

Asam amino yang sudah terbentuk, kemudian akan diserap masuk

ke sistem peredaran darah. Absorbsi daripada asam amino ini bersifat
sangat selektif, dimana bentuk L-asam amino akan lebih cepat
diaabsorbsikan dibandingkan dengan bentuk D-asam amino. Absorbsi ini
memerlukan energi, karena proses ini melibatkan transport aktif. Jadi dari
gradien dengan konsentrasi rendah menuju ke gradient dengan konsentrasi
tinggi. Pada keadaan normal tidak terjadi proses absorbsi protein dan
polipeptida. Terkecuali pada orang-orang yang mengalami alergi. Pada
kondisi tersebut bisa terjadi penyerapan sedikit protein atau polipeptida.
Kemudian pada bayi, ini mengabsorbsi antibodi didalam claustrum yang
terdapat pada ASI melalui suatu proses yang disebut dengan pinositosis.

G. Produk Khusus Dari Asam Amino

Gugus rantai cabang asam amino hidrofobik, pada umumnya membentuk

bagian dalam dari molekul protein globular apabila pelarut polar, air,
dijauhkan.

Alanin Triptofan Prolin (suatu

 Valin Metionin asam imino)

Leusin Isoleusin Fenilalanin

Asam amino bercabang :

Valin

Valin, asam amino esensial, memiliki efek stimulan. Hal ini diperlukan
untuk metabolisme otot, memperbaiki jaringan, dan pemeliharaan
keseimbangan nitrogen yang tepat dalam tubuh. Valin ditemukan dalam
konsentrasi tinggi dalam jaringan otot. Ini adalah salah satu rantai cabang
asam amino, yang berarti bahwa hal itu dapat digunakan sebagai sumber
energi oleh jaringan otot. Ini mungkin membantu dalam mengobati
penyakit hati dan kandung empedu, dan itu baik untuk mengoreksi
kekurangan berat jenis asam amino yang dapat disebabkan oleh kecanduan
narkoba

Isoleusin

Isoleusin merupakan asam amino esensialyang dijumpai di alamdalam

bentuk L (+). Isoleusin juga disebut sebagai asam 2-amino-3-metil
pentanoat.

Leusin.

Leusin adalah asam amino esensial dan salah satu rantai cbang asam
amino yang lain selain isoleusin dan valin. Ini bekerja sama untuk
melindungi otot dan bertindak sebagai bahan bakar. Mereka melakukan
penyembuhan tulang, kulit dan jaringan otot dan sangat dianjurkan bagi
mereka yang dalam proses pemulihan dari operasi.

Gugus rantai cabang asam amino polar yang tak bermuatan, dapat
membentuk ikatan hidrogen. Rantai cabang polar, kecuali glisin, dapat
juga disertakan dalam ikatan ion logam dengan melalui interaksi pasangan
 elektron bebas dari atom-atom O, N, atau S dari rantai cabang ion
logamnya.

Serin Sistein Tirosin

Glisin Asparagin

Threonin Glutamin

Gugus rantai cabang asam amino

yang bermuatan positif atau negatif penuh, dapat mengadakan interaksi
ionik dengan gugus bermuatan berlawanan, atau dengan gugus polar.

Rantai cabang bermuatan negatif

Asam aspartat

Asam glutamat

Rantai cabang bermuatan positif

Arginin

Lisin

Alanin mempunyai sifat-sifat fisik yang menunjukkan zat ionik, bahkan

dalam keadaan padat. Hal ini sesuai dengan kenyataan bahwa alanin murni
ada dalam keadaan padat, dan pada batas pH tertentu terdapat bentuk ionik
dwikutub yang dikenal sebagai zwitterion.
Zwitterion disebabkan karena adanya baik gugus pemberi proton (asam)
ataupun gugus peneroma proton (basa) di dalam molekul asam amino.