Anda di halaman 1dari 24

Biokimia

kuliah 9
ENZIM
Enzim berbeda dengan katalis kimia biasa
dalam:
Laju reaksi lebih tinggi, 106 1012 KALI.
Karbonik anhidrase 105 mol CO2 per detik
Kondisi reaksi mild, tidak terlalu panas
Spesifikasi lebihbesar, tidak ada produk
samping
Kapasitas untuk pengaturan
Feedback inhibition
Mekanisma pengontrolan enzim
Feed back inhibition, produk akhir dalam
suatu jalur menghambat enzim pertama
dalam lintasan
Fosforilasi residu threonin atau tyrosin
Disintesis dam prekursornya, zimogen.
Pengaktifan terjadi melalui pemutusan
ikatan peptida
Klasifikasi dan tata nama enzim
Reaksi-reaksi dan enzim yang
mengkatalisisnya dibagi dalam 6 kelas
Nama enzim mempunyai 2 bagian
Keterangan tambahan
Masing-masing enzim mempunyai nomor
kode sistematik (EC) nomor ini
menyetakan ; jenis reaksi. Sub kelas dan
sub sub kelas
Keenam kelas enzim tersebut adalah:

Oksidoreduktase
S red + S oks ------ S oks + Sred
X Y
Transferase
SG + S ---- SG + S
Hidrolase
Asilkolin + H2O ----- kolin + asam
Liase
C ---C ------ X---Y + C---C
ikatan rangkap
Isomerase
ligase
Spesifikasi substrat

tripsin trombin
Karakteristik sisi aktif enzim
Bagian yang relatif kecil dibanding ukuran
total enzim
Struktur 3 dimensi dibentuk oleh gugus
dari residu yang berlainan, berjauhan
Berupa cekungan, daerah terbuka yang
dangkal
Spesifikasi ikatan tergantung pada
pengaturan secara tepat sisi aktif enzim
2 model interaksi enzim dengan substrat

Model lock n key Induce fit model


Sifat kinetika enzim
1. Efek temperatur
menurut teori kinetika reaksi kimia:
- untuk bereaksi molekul harus saling
membentur
- untuk benturan yang berhasil, harus
mempunyai cukup energi untuk
mengatasi energi penghalang, pembatas
reaksi
Koefisien temperatur (Q10).
2. Pengaruh pH
Denaturasi enzim pada pH ekstrim
Pengaruh terhadap keadaan muatan
listrik enzim dan substrat
3. Pengaruh konsentrasi reaktan

Substrat
Pengaruh konsentrasi enzim
Kecepatan reaksi tidak selalu sebanding dengan
[enzim]
Bila reaksi yang dikatalisis enzim mengawali 1
atau lebih substrat menjadi produk (P), tidak ada
produk (P) untuk reaksi terbalik terjadi
Pada awal reaksi kecepatan awal (Vi) akan
berbanding langsung dengan [enzim]
Enzim adalah reaktan yang bergabung dengan
substrat membentuk EnzS yang akan terurai
menghasilkan Produk dan enzim bebas
k1 k2
Enz + S EnzS Enz + P
k-1 k-2
Disederhanakan
k1
Enz + S Enz + P
k-2

Kec 1 = k1 [Enz] [S]


Kec 2 = k-2 [Enz] [P]

k1 [Enz] [P] [P]


Keq = = =
k-2 [Enz] [S] [S]
Jadi: Enzim merubah jalan reaksi tetapi
tidak mengubah konsentrasi reaktan dan
produk pada awal dan akhir
keseimbangan faktor-faktor yang
menentukan Keq
4. Pengaruh inhibitor

- Sifat irreversibel, inhibitor terurai sangat


lambat karena terikat kuat oleh ikatan
kovalen dan non kovalen dengan enzim
- Sifat reversibel, dapat dengan mudah terurai
inhibitor kompetitif
inhibitor non kompetitif
Inhibitor kompetitif dan non kompetitif
Pengaruh inhibitor pada kecepatan reaksi
Pengaruh non kompetitif inhibitor

Anda mungkin juga menyukai