Anda di halaman 1dari 14

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar belakang
Mioglobin adalah suatu protein kecil (ukuran molekular 17.200 dalton)
yang terdapat di otot, tempat molekul ini berfungsi dalam penyimpanan dan
pemindahan oksigen dari hemoglobin dalam sirkulasi ke enzim-enzim respirasi di
dalam sel kontraktil. Dibandingkan dengan hemoglobin, mioglobin memiliki
afinitas tinggi terhadap oksigen, sehingga terjadi kecenderungan penyimpanan
oksigen di otot. Karena merupakan molekul kecil, mioglobin merupakan salah
satu penanda protein pertama yang berdifusi keluar sel otot yang mengalami
iskemia, bahkan sebelum CK (creatinine-kinase). ( Kendrew, 1963).
Mioglobin dikode oleh sebuah gen yang menghasilkan hanya satu
bentuk molekular protein, yang sama bagi semua jenis otot. Dengan demikian,
mioglobin otot rangka tidak dapat dibedakan dari mioglobin miokardium.
Mioglobin memperlihatkan aktivitas enzimatik pseudoperoksidase dari gugus
hem-nya, demikian juga hemoglobin, tetapi biasanya diukur dalam serum dengan
immunoassay. Mioglobin dibersihkan dari sirkulasi oleh ginjal. Pada konsen- trasi
yang tinggi di dalam urine, mioglobin menghasilkan reaksi dipstick positif untuk
darah samar karena adanya aktivitas pseudoperoksidase. Metmioglobin (besi hem
dioksidasi dari fero 2+ menjadi feri 3+) tidak memiliki aktivitas ini.
Walaupun tidak spesifik untuk miokardium, pengukuran mioglobin
dalam serum memiliki sensitivitas yang tinggi untuk cedera otot, termasuk IMA
(ischemia-modified albumin). Dengan demikian, pengukuran mioglobin serum
efektif untuk menyingkirkan IMA apabila konsentrasi rendah dan tetap rendah.
Peningkatan mioglobin mungkin berasal dari miokardium atau otot rangka (misal,
penyuntikan intramuskulus atau trauma lain); namun, dalam konteks klinis nyeri
dada akut, peningkatan mioglobin mengisyaratkan IMA dan memungkinkan kita
memberikan terapi awal sebelum diagnosis dikonfirmasi dengan analisis yang
lebih spesifik atau dengan perkembangan gejala dan analit lain setelah periode
beberapa jam.( Kendrew, 1963).

1
B. Rumusan Masalah
1. Bagaimana struktur Mioglobin ?
2. Bagaimana fungsi Mioglobin ?
3. Bagaimana mekanisme O2 pada Mioglobin ?
4. Bagaimana metabolisme Mioglobin ?
5. Bagaimana patofisiologi Mioglobin ?
6. Bagaimana ciri molekuler umum Mioglobin ?
7. Bagaimana masalah klinis Mioglobin ?
8. Bagaimana cara diagnostic Mioglobin ?
9. Bagaimana pemeriksaan laboratorium Mioglobin ?
10. Bagaimana dampak kekurangan dan kelebihan Mioglobin ?

C. Tujuan
1. Untuk mengetahui struktur Mioglobin.
2. Untuk mengetahui fungsi Mioglobin.
3. Untuk mengetahui mekanisme O2 pada Mioglobin.
4. Untuk mengetahui metabolisme Mioglobin.
5. Untuk mengetahui patofisiologi Mioglobin.
6. Untuk mengetahui ciri molekuler umum Mioglobin.
7. Untuk mengetahui masalah klinis Mioglobin.
8. Untuk mengetahui cara diagnostic Mioglobin.
9. Untuk mengetahui pemeriksaan laboratorium Mioglobin.
10. Untuk mengetahui dampak kekurangan dan kelebihan Mioglobin.

2
BAB II
PEMBAHASAN

A. Struktur Mioglobin
Mioglobin dan hemoglobin, protein utama pengikat oksigen dalam
tubuh, adalah protein pertama yang strukturya dipastikan secara rinci.
Kristalografi sinar-X memperlihatkan bahwa masing-masing dari keempat
subunit hemoglobin memiliki struklur tiga-dimensi yang sangat mirip dengan
rantai polipeptida tunggal dari mioglobin

Mioglobin menyimpan oksigen di dalam sel otot sehingga oksigen


tersedia untuk oksidasi bahan bakar yang menghasilkan energi bagi kontraksi
otot. Hem berfungsi sebagai gugus prostetiknya. Rantai polipeptida tunggal
mengandung 153 asam amino, yang tersusun dalam delapan regio heliks-, di
mana sebagian besar residu polar terletak di permukaan dan residu nonpolar
terletak di bagian dalam molekul. Hem, yang terdiri dari sebuah cincin porfirin
hidrofobik yang berikatan dengan besi, berikatan dengan kantong hidrofobik
pada protein yang mengandung 2 residu histidin. Salah satu residu histidin ini
membentuk kompleks dengan besi hem.

3
Hemoglobin, yang mengangkut oksigen dari paru ke jaringan
sehingga oksigen tersedia untuk oksidasi bahan bakar, mengandung empat
subunit: dua rantai- dan dua rantai-. Walaupun urutan asam amino berbeda,
struktur tiga-dimensi rantai- dan rantai- hemoglobin serupa satu sama lain dan
serupa dengan rantai polipeptida tunggal dari mioglobin. Rantai- hemoglobin
memiliki 141 residu asam amino, sedangkan rantai- memiliki 146 residu asam
amino.
Banyak molekul hemoglobin telah diteliti dan ditemukan lebih dari 300
keadaan di mana satu asam amino digantikan oleh asam amino lain. Sebagian
besar substitusi ini bersifat konservatif, yaitu menimbulkan efek kecil pada
keseluruhan bentuk dan fungsi molekul. Namun, sebagian substitusi
menimbulkan akibat serius, misalnya substitusi residu valin dengan glutamat
yang menyebabkan anemia sel sabit.

B. Fungsi Mioglobin
Myoglobin adalah protein yang berukuran kecil (sekitar 17.200
dalton) yang terdapat di otot jantung dan otot rangka. Myoglobin berfungsi
menyimpan dan memindahkan, menerima, dan melepas oksigen dari
hemoglobin dalam sirkulasi ke enzim-enzim respirasi di dalam sel kontraktil.
Ketika terjadi kerusakan pada otot, myoglobin dilepas ke dalam sirkulasi darah
Myoglobin disaring dari darah oleh ginjal dan diekskresikan melalui
urin. Jika sejumlah besar myoglobin yang dilepaskan ke dalam aliran darah,
seperti setelah trauma parah, myoglobin berlebihan dapat menyebabkan
kerusakan pada ginjal dan akhirnya mengakibatkan kegagalan ginjal
Peningkatan myoglobin serum terjadi 2-6 jam setelah terjadi kerusakan
jaringan otot jantung atau otot rangka, mencapai kadar tetinggi dalam waktu 8-
12 jam, dan kembali normal dalam waktu 18-36 jam. Myoglobin urin dapat
dideteksi selama 3-7 hari setelah cedera otot
Mamalia yang menyelam seperti ikan paus yang menyelam dalam
waktu lama, memiliki myoglobin dalam konsentrasi tinggi dalam ototnya.
Protein seperti myoglobin juga banyak ditemukan pada organisme sel tunggal.

4
C. Mekanisme O2 Pada Mioglobin
Myoglobin adalah protein yang merupakan penyusun darah yang
berperan mengikat oksigen. Myoglobin tidak cocok sebagai protein
pengangkut oksigen, tetapi efektif sebagai protein penyimpan oksigen.
Myoglobin pada jaringan otot merah mengikat oksigen yang dalam keadaan
kekurangan oksigen akan dilepas sehingga bisa digunakan oleh mitokondria
otot untuk sintesis ATP yang bergantung pada oksigen. Myoglobin yang
teroksigenasi, molekulo oksigen menempati posisi koordinasi keenam dari
atom besi dan juga gerakan His F8 serta residu yang secara kovalen berikatan
dengan His F8 ke arah bidang cincin. Gerakan ini menimbulkan konformasi
baru untuk bagian-bagian protein.( Marks, Dawn B, 2000).
Ketika O2 berikatan dengan myoglobin, ikatan antara satu molekul
oksigen dengan Fe2+ berada tegak lurus terhadap bidang heme. Molekul
O2 kedua berikatan dengan sudut 121o terhadap bidang heme dan terarah
menjauhi histidin distal. Pengikiatan oksigen disertai dengan putusnya ikatan
garam anatar residu terminal karboksil pada keseluruhan subunit. Pengikatan
O2 selanjutnya dipermudah karena jumlah ikatan garam yang putus menjadi
lebih sedikit. Perubahan ini mempengaruhi struktur hemoglobin. Satu pasang

sub unit / mengadakan rotasi terhadap pasangan / lain, sehingga


menempatlkan tentramer dan meningkatkan afinitas heme terhadap O2.
Saat oksigenasi, atom besi deoksihemoglobin bergerak ke dalam
bidang cincin heme. Gerakan ini diteruskan pada histidin proximal, yang
bergerak menuju bidang cincin dan dan pada residu asam amino yang melekat
pada his F8. Oksigen yang telah terlepas dari hemoglobin menuju ke jaringan,
hemoglobin kemudian mengamgkut CO2 dan proton ke dalam paru.

D. Metabolisme
Mioglobin terjadi sebagai protein monomer dimana globin berada
dusekitarnya heme. Bertindak sebagai pembawa sekunder oksigen dalam
jaringan otot. Ketika sel-sel otot akan beraksi, mereka membutuhkan sejumlah
besar oksigen. Sel-sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepat difusi

5
oksigen dan mengambil oksigen untuk waktu respirasi intens. Struktur tersier
mioglobin mirip dengan struktur protein globul yang larut air. Rantai
polipeptida dari mioglobin memiliki 8 -heliks terpisah tangan kanan. Setiap
molekul protein mengandung satu heme gugus prothetic dan setiap residu heme
mengandung satu atom besi terkoordinasi terikat dipusat. Oksigen terikat
langsung pada atom besi dari kelompok prostetik heme.

E. Patoisologi

Peningkatan mioglobin serum terjadi 2-6 jam setelah terjadi kerusakan


jaringan otot jantung atau otot rangka, mencapai kadar tetinggi dalam waktu 8-
12 jam, dan kembali normal dalam waktu 18-36 jam. Mioglobin urin dapat
dideteksi selama 3-7 hari setelah cedera otot.
Peningkatan mioglobin darah berarti bahwa telah terjadi kerusakan
sangat terbaru pada jantung atau jaringan otot rangka. Karena mioglobin juga
ditemukan pada otot rangka, peningkatan kadar dapat terjadi pada pasien yang
mengalami kecelakaan, kejang, operasi, atau penyakit otot, seperti distrofi otot.
Mioglobin memiliki sensitivitas yang tinggi untuk cedera otot, namun
tidak spesifik untuk jantung. Karena itu mioglobin tidak banyak digunakan
untuk mendiagnosis serangan jantung karena Troponin jauh lebih spesifik.
Peningkatan mioglobin dalam waktu 12 jam setelah nyeri dada akut harus
dikonfirmasi dengan uji enzim jantung (CK, CK-MB dan Troponin), EKG dan
tanda-tanda klinis juga harus diperhitungkan untuk memastikan infark miokard
akut (AMI).
Peningkatan kadar mioglobin serum dapat dijumpai pada infark
miokard akut (AMI), cedera otot rangka, luka bakar berat, polimiositis, trauma,
prosedur bedah, intoksisitas alkohol akut disertai delirium tremens, gagal
ginjal, stress metabolik.
Mioglobinuria (mioglobin dalam urin) dapat dijumpai pada kerusakan
miokardium akibat AMI, cedera jaringan otot traumatik, iskemia berat,
ketoasidosis diabetik, delirium tremens, infeksi sistemik disertai demam, luka

6
bakar berat, serta distrofi muskular. Tanda-tanda klinis dan uji lainnya harus
diperhatikan untuk menentukan penyebab terjadinya mioglobin dalam urin.

F. Ciri Molekuler Umum


Myoglobin merupakan suatu protein pembawa oksigen yang
ditemukan dalam otot, dimana myoglobin bertindak sebagai suatu cadangan
oksigen dan mempermudah difusi oksigen melalui sel. Myoglobin mempunya
dua komponen molekuler, suatu rantai polipeptida tunggal yang mengandung
153 residu asam amino (BM = 17.600) dan suatu gugusan hem, sutu
biomelekul yang mengandung zat besi.

Gambar 1.1 Suatu gugusan hem yang mengandung protoporfirin IX dan zat
besi (Fe) dan b. Bidang hem Fe (Lehninger)
Bagian organic dari molekul hem mrupakan suatu forfirin, yang
mengandung suatu struktur tetrapirol (porifirin) yang dibentuk melalui
sambungan jembatan-meten antara empat cincin pirol. Terdapat berbagai tipe
struktur porifirin dalam alam. Gugusan hem, atau porifirin zat besi, dari
myoglobin, hemoglobin, dan sebagian besar sitikrom disebut protoporfirin IX
zat besi dank has dengan adanya gugusan penggantinya (dua propionate, dua
vinil, dan empat metal) dan posisinya dalam struktur tetrapirol. (Kendrew
1983)
Kelat ion logam protoforpirin, contohnya zat besi, magnesium, dan
tembaga, dan yang digunakan oleh proses metabolism tertentu memerlukan

7
suatu ion logam untuk membentuk suatu kompleks kelasi yang secara biologi
aktif (gambar 1). Kelat berasal dari kata chele berarti cakar dari kepiting atau
lobster. Suatu biomolekul chelating merupakan salahsatu yang mengikat ion
logam. (Kendrew 1983)
Hem dari myoglobin dikenal sebagai gugusan prostetik kareuna
merupakan suatu molekul organic nonprotein yang berkaitan erat dengan
struktur polipeptida. Pengikatan dari atom zat besi denan sutau hem melibatkan
empat nitrogen dari cincin pirol (gambar 1). Zat besi yang terikat dapat
membentuk dua ikatan tambahan, satu pada masing-masing sisi dari bidang
hem, disebut posisi kordinasi kelima dan keenam; pada posisi koordinasi
keenam dari zat besi fero dalam myoglobin mengikat suatu molekul oksigen.
(Kendrew 1983)

Gambar 1.2 Struktur tiga dimensi dari myoglobin (hanya diperlihatkan


posisi karbon-). Gugus hem ditunjukan dengan warna hitam.
(Lehninger, 1991)
a) Dari model molekul myoglobin yang tersusun secara tepat berdasarkan
data sinar X, dapat ditarik kesimpulan penting linnya:
b) Molekul myoglobin demikian padat, sehingga pada bagian dalamnya
terdapat ruangan hanya untuk empat molekul air.
c) Semua kecuali dua gugus polar R dari rantai myoglobin terletak pada
permukaan luar molekul, dan semuanya terhidrasi.
d) Hampir semua gugus R hidrofobik berada di bagian dalam molekuyl
myoglobin, tersembunyi dari lingkungan air.

8
e) Pada masing-masing dari keempat residu prolin terdapat suatu belokan
(gugus R dari prolin yang kaku tidak cocok dengan suatu struktur -
Heliks). Belokan atau putaran yang lain mengandung residu serin, treonin,
dan asparagin yang merupakan asam amino yang cenderung tidak cocok
dengan struktur -Heliks, jika asam-asam ini berada pada posisi yang
berurutan.
f) Semua ikatan peptide berada dalam konfigurasi trans pada bidang datar
g) Gugus heme yang datar berada didalam suatu celah atau kantung, dalam
molekul myoglobin. Atom besi pada pusat heme mempunyai dua ikatan
kordinasi yang tegak lurus pada bidang heme. Salah satu diantaranya
berikatan dengan gugus R residu histidin pada posisi 93, sedangkan ikatan
koordinasi yang lain berada pada sisi tempat pengikatan molekul O2.
(Lehninger, 1991).

G. Masalah klinis
Peningkatan kadar mioglobin serum dapat dijumpai pada infark
miokard akut (AMI), cedera otot rangka, luka bakar berat, polimiositis, trauma,
prosedur bedah, intoksisitas alkohol akut disertai delirium tremens, gagal
ginjal, stress metabolik. Mioglobinuria (mioglobin dalam urin) dapat dijumpai
pada kerusakan miokardium akibat AMI, cedera jaringan otot traumatik,
iskemia berat, ketoasidosis diabetik, delirium tremens, infeksi sistemik disertai
demam, luka bakar berat, serta distrofi muskular. Tanda-tanda klinis dan uji
lainnya harus diperhatikan untuk menentukan penyebab terjadinya mioglobin
dalam urin.

H. Diagnostik
Peningkatan mioglobin darah berarti bahwa telah terjadi kerusakan
sangat terbaru pada jantung atau jaringan otot rangka. Karena mioglobin juga
ditemukan pada otot rangka, peningkatan kadar dapat terjadi pada pasien yang
mengalami kecelakaan, kejang, operasi, atau penyakit otot, seperti distrofi otot.
Mioglobin memiliki sensitivitas yang tinggi untuk cedera otot, namun tidak

9
spesifik untuk jantung. Karena itu mioglobin tidak banyak digunakan untuk
mendiagnosis serangan jantung karena Troponin jauh lebih spesifik.
Peningkatan mioglobin dalam waktu 12 jam setelah nyeri dada akut harus
dikonfirmasi dengan uji enzim jantung (CK, CK-MB dan Troponin), EKG dan
tanda-tanda klinis juga harus diperhitungkan untuk memastikan infark miokard
akut (AMI).
Kadar mioglobin biasanya sangat rendah atau tidak terdeteksi dalam
urin. Tingginya kadar mioglobin urin mengindikasikan peningkatan risiko
kerusakan ginjal dan kegagalan. Pengujian tambahan, seperti BUN, kreatinin,
dan urine, dilakukan untuk memantau fungsi ginjal.
Peningkatan sekresi mioglobin ke urin dapat menyebabkan reaksi
dipstick positif untuk darah samar karena adanya aktivitas pseudoperoksidase.

I. Pemeriksaan laboratorium
Pemeriksaan mioglobin digunakan pada saat terjadi dugaan serangan
jantung untuk perkiraan reperfusi coroner pasca trombilisis.
Mioglobin diukur dengan immunoassay. Sampel darah vena harus
diambil segera setelah AMI akut atau setelah nyeri; pengambilan dilakukan
pada saat admission dan setiap 2-3 jam sampai 12 jam. Hindari terjadinya
hemolisis. Tidak terdapat pembatasan asupan makanan atau minuman.
Mioglobin stabil dalam darah lengkap atau dalam serum yang disimpan dalam
lemari pendingin selama beberapa jam sampai beberapa hari. Mioglobinuria
dapat dideteksi dari sampel urine acak untuk dugaan luka trauma otot yang luas
dan kerusakan ginjal.
Interprestasi hasil
a) Dewasa : 12-90 ng/ml, 12-90 g/l
b) Wanita : 12-75 ng/ml, 12-75 g/l
c) pria : 20-90 ng/ml, 20-90 g/l
d) Urine : tidak terdeteksi

10
J. Dampak Kekurangan dan Kelebihan Mioglobin
a. Kekurangan
Kehilangan besi sehari-hari oleh laki-laki dewasa kira-kira antara
0,9 dan 1,0 mg/hari (12-14 mg/Kg/hari). Kehilangan tersebut berlangsung
dari berbagai letak diantaranya pada dinding gastrointersinal (0,6), kulit
(0,2-0,3) dan ginjal (0,1). Dari data tersebut dapat dilihat bahwa kebanyakan
kehilangan besi via daerah gastrointestinal (0,6 mg). dari 0,6 mg, sekitar
0,45 mg sesuai dari kehilangan darah/menit (-1 mL) dan 0,15 mg besi yang
lain sesuai kehilangan empedu dan kematian sel mokusa. Kehilangan pada
kulit kira-kira 0,2 sampai 0,3 mg besi berlagsung untuk kematian
permukaan sel dari kulit. Terakhir, kira-kira sangat sedikit, sekitar 0,1 mg,
hilang di urin. Kehilangan besi, walaupun mungkin meningkat pada orang
dengan ulkus gastrointensial atau parasit intestinal atau hemorange
ditimbulkan oleh operasi atau luka yang sesuai.
Kehilangan besi basal baru digambarkan sedikit (0,7-0,8 mg/hari)
pada wanita karena daerah permukaannya lebih kecil. Kehilangan total
premanopause wanita, walaupun diperkirakan kurang lebih 1,3 sampai 1,4
mg/hari karena kehilangan besi pada saat menstruasi. Rata-rata kehilangan
darah selama siklus menstruasi sekitar 35 mL, dengan batas lebih sekitar 80
mL. Kandungan besi dalam darah sekitar 0,5 mg/100 mL darah, yang
kehilangan hampir 17,5 mg besi per periode. Ketika dirata-ratakan lebih
sebulan, kehilangan besi dalam menstruasi sekitar 0,5 mg per hari; pada
beberapa wanita, kehilangan besi untuk menstruasi mungkin melebihi 1,4
mg/hari. Ekskresi besi meningkat pada orang sehat dengan asupan yang
melebihi rata-rata konsentrasi besi ferritin pada kematian sel mokusa sel.
Kehilangan besi basal, dengan rata-rata 0,7 sampai 1,0 mg/hari oleh laki-
laki dewasa dan wanita pada saat menopause dengan pertambahan
kehilangan besi meningkat dalam memformulasi RDA. Pada tahun 1989
RDA berasumsi absorpsi besi sekitar 10% dan telah diatur rekomendasinya
10 mg pada laki-laki dan wanita postmonopouse. RDA untuk besi pada
wanita sebelum monepouse diatur 15 mg/hari. Karena kurangnya menstruasi

11
selama kehamilan dan bertambah atau lebih efisien absorpsi besi yang juga
berlangsung saat kehamilan, RDA menyarankan 30 mg besi/hari wanita
hamil. Karena 30 mg besi lebih dari biasanya yang didapatkan dari diet,
supplement yang biasanya digunakan.
Kekurangan zat besi akan menyebabkan terjadinya anemia gizi besi
yang ditandai dengan gejala pucat, lemah, letih, lesu, penglihatan
berkunang. Pada ibu hamil yang kekurangan zat besi akan mempunyai
resiko melahirkan bayi dengan berat badan rendah serta perdarahan sebelum
dan saat persalinan.
b. Kelebihan
Peningkatan myoglobin darah berarti bahwa telah terjadi kerusakan
sangat terbaru pada jantung atau jaringan otot rangka. Karena myoglobin
juga ditemukan pada otot rangka, peningkatan kadar dapat terjadi pada
pasien yang mengalami kecelakaan, kejang, operasi, atau penyakit otot,
seperti distrofi otot.
Kadar myoglobin biasanya sangat rendah atau tidak terdeteksi
dalam urin. Tingginya kadar myoglobin urin mengindikasikan peningkatan
risiko kerusakan ginjal dan kegagalan. Pengujian tambahan, seperti BUN,
kreatinin, dan urine, dilakukan untuk memantau fungsi ginjal. Peningkatan
sekresi myoglobin ke urin dapat menyebabkan reaksi dipstick positif untuk
darah samar karena adanya aktivitas pseudoperoksidase.
Peningkatan kadar myoglobin serum dapat dijumpai pada infark
miokard akut (AMI), cedera otot rangka, luka bakar berat, polimiositis,
trauma, prosedur bedah, intoksisitas alkohol akut disertai delirium tremens,
gagal ginjal, stress metabolik.
Myoglobinuria (myoglobin dalam urin) dapat dijumpai pada
kerusakan miokardium akibat AMI, cedera jaringan otot traumatik, iskemia
berat, ketoasidosis diabetik, delirium tremens, infeksi sistemik disertai
demam, luka bakar berat, serta distrofi muskular.

12
BAB III
PENUTUP

A. Kesimpulan
Dengan adanya penemuan-penemuan tentang myoglobin, kita
akhirnya dapat lebih memahami tentang proses-proses yang terjadi pada
myoglobin dan perannya didalam tubuh makhluk hidup terutama dalam tubuh
manusia. Dengan berkembangnya ilmu pengetahuan, manusia dapat melacak
proses yang terjadi pada myoglobin serta dapat memprediksi hal-hal yang
dapat terjadi diakibatkan oleh kekurangan atau kelebihan myoglobin serta
pencegahan terhadapnya.
B. Saran
Jika terlihat adanya kekurangan pada penyusunan makalah ini, maka
diharapkan bagi mahasiswa selanjutnya mencari referensi-referensi guna
melengkapi makalah ini.

13
DAFTAR PUSTAKA

Kendrew, J. C., 1963. Myoglobin and the Structure of Proteins. Science


139:1259

Lehninger, A.L, 1991, Dasar-dasar Biokimia, Terjemahan: Maggy


Thenawidjaja.Penerbit Erlangga, Jakarta

Marks, Dawn B., Allan D. Marks, dan Collen M. Smith. Biokimia Kedoketran Dasar
: Sebuah Pendekatan Klinis. Alih bahasa, Brahm U. Pendit ; editor edisi
bahasa Indonesia, Joko Suyono, Vivi Sadikin, Lydia I. Mandera. Jakarta:
EGC, 2000.

Sacher, Ronald A. dan Richard A. McPherson. Tinjauan Klinis Hasil Pemeriksaan


Laboratorium. Alih bahasa, Brahm U. Pendit, Dewi Wulandari; editor
edisi bahasa Indonesia, Huriawati Hartanto. Edisi 11. Jakarta: EGC,
2004.

14