I.2 Mecanismo de accin de las enzimas. Catlisis enzimtica.

I.2.1 Energa de activacin

En toda reaccin qumica se produce la transformacin de unas molculas iniciales

denominadas sustratos (S) en las reacciones bioqumicas, en unas sustancias finales

o productos (P). Esta transformacin necesita, en la mayora de las reacciones, un

aporte inicial de energa que aumenta la energa cintica de las molculas y stas,

reaccionan permitiendo que un mayor nmero de ellas, choquen con suficiente fuerza

para superar su repulsin mutua y debilitar los enlaces qumicos que poseen. La

energa que deben poseer las molculas para iniciar la reaccin se conoce con el

nombre de energa de activacin [Figura 2] [77]

I.2.2 El catalizador

Un catalizador disminuye la energa de activacin necesaria para una reaccin,

porque forma una asociacin pasajera con las molculas que reaccionan [78]79. Esta

asociacin aproxima a las molculas que reaccionan y, favorece tanto la ruptura de

enlaces existentes, como la formacin de otros nuevos. Cuando existe un catalizador

en la energa de activacin, esta reaccin puede suceder rpidamente sin o con poca

adicin de energa. El catalizador no sufre ninguna alteracin permanente en el

proceso y puede volver a utilizarse.

Gracias a las enzimas, las clulas son capaces de desarrollar reacciones qumicas a

gran velocidad y a temperaturas relativamente bajas.

I.2.3 Reacciones enzimticas

En estas reacciones, la enzima (E) se une

al sustrato (S) para formar el complejo

enzima-sustrato (ES). Despus tiene

lugar la transformacin del sustrato (S)

en producto (P), liberndose el producto

(P) y quedando libre la enzima (E) para

una nueva unin con el sustrato [81]

E + S ES EI EPP + E

Las enzimas, como los dems

catalizadores, aceleran la reaccin sin

alterar la posicin de equilibrio. En una reaccin qumica [82] tenemos:

I.2.4 La constante de equilibrio

La constante de equilibrio K, se produce en las reacciones enzimticas y siempre

tiene un valor constante fijado por la relacin entre las velocidades en uno u otro

sentido, independientemente de que el catalizador est o no presente. La catlisis

hace disminuir considerablemente el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio [84]

K= [P]/ [S] K = constante de equilibrio

[P] = concentracin de producto

[S] = concentracin de sustrato

cul es el mecanismo principal de accion de las enzimas en general?

a) Catlisis covalente.- Algunos enzimas se pueden combinar con el sustrato, a travs de un

grupo cataltico, para formar un intermediario covalente inestable que se descompone con
facilidad para formar los productos.

b) Catlisis cido-base.- La velocidad de algunas reacciones qumicas se ve incrementada por

la presencia de cidos o bases en el medio de reaccin. En estos casos, al proporcionar grupos
funcionales capaces de actuar como dadores o aceptores de protones (carboxilo, amino, etc.),
el enzima puede efectuar una catlisis general cido-bsica.
Factores que afectan la actividad enzimtica.-

Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del

sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la
velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad,
un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto
en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya

sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la
enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad

de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que
desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se
eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.

pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las

enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido.

Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los

cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar
adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentracin de la enzima para obtener una actividad
cataltica mxima.

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su

complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman

la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general

de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos
iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+,
Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las

cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo
peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo
B son coenzimas que se requieren para una respiracin
celular adecuada.