Anda di halaman 1dari 38

ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

I. Tujuan Percobaan
1. Membuktikan adanya komponen sel-sel epitel, butir lemak, leukosit
dan bakteri dalam saliva serta membandingkannya dengan literatur.
2. Mengamati kerja enzim yang terkandung dalam saliva.
3. mengetahui kandungan karbohidrat pada suatu bahan pangan secara
kualitatif.
4. mengetahui penatapan karbohidrat dengan metode uji iodin.
5. Mengamati proses pemecahan protein dengan uji biuret
6. Menentukan kondisi optimum pencernaan protein oleh pepsin
7. Menggambarkan Peranan Empedu Dalam Pencernaan
8. Mengetahui peranan pankreatin dalam mencerna albumin dalam putih
telur dan albumin yang ada di serum darah
II. Alat dan Bahan
Alat: 12. Pipet tetes
1. Tabung reaksi merk 13. Batang pengaduk
14. Plat tetes
Pyrex 6 buah
15. Gelas ukur 10mL
2. Spatel 1 buah
Bahan:
3. Pipet tetes 3 buah
4. pH meter 1. Putih telur
5. wadah inkubasi 1 2. Pepsin 5%
buah 3. HCl 0,4%
6. Inkubator 4. Larutan biuret
7. Gelas piala merk 5. Na2CO3 0,5%
Pyrex 50ml 1 buah 6. Aquadest
8. Plat tetes 1 buah
9. Gelas ukur 1 buah
10. Gelas kimia 100mL
11. Tabung reaksi (8
buah)

page. 1
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

III. Prosedur percobaan


1. Uji Mikroskopik Komponen Saliva
Saliva diwarnai dengan metilen biru dan ditempatkan diatas
kaca objek. Kemudian tutuplah kaca objek dengan kaca penutup.
Diamati dibawah mikroskop adanya sel epitel, butir-butir lemak,
eukosit dan bakteri.
2. Pencernaan Karbohidrat di Mulut
Saliva ditampung dalam gelas piala. Agar saliva yang didapat
tidak terdapat banyak gelembung, saat pengeluarannya dilewatkan pada
batang pengaduk. Tabung reaksi yang sudah diisi dengan pasta amilum
5% sebanyak 5mL disiapkan. Saliva ditambahkan ke dalam tabung
reaksi kemudian dikocok hingga tercampur rata dan diamkan selama 1
menit. Selanjutnya, tabung reaksi sebanyak 8 buah disiapkan yang
didalamnya sudah diisikan dengan larutan benedict. Kemudian, 1 buah
plat tetes disiapkan. Saliva dan pasta amilum dicampurkan dan
dibiarkan selama 1 menit. Diambil 1 tetes campuran tersebut untuk
diteteskan ke plat tetes, kemudian iodium ditambahkan sebanyak 1-2
tetes. Secara bersamaan campuran pasta amilum dan saliva diambil
sebanyak 3 tetesuntuk diteteskan ke dalam tabung reaksi berisi larutan
benedict. Dengan catatan jika timbul warna merah ketika larutan pasta
amilum, saliva, dan iodium ditambahkan maka itu menunjukkan
amilum telah menjadi eritrodekstrin. Jika lama kelamaan menimbulkan
larutan yang tidak berwarna saat larutan pasta amilum, saliva dan
iodium dicampurkan maka itu menunjukkan bahwa proses pemecahan

page. 2
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

amium telah menghasilkan akromodekstrin. Tahap ini disebut titik


akromatik. Jika titik akromatik telah dicapai, tabung reaksi dipanaskan
di penangas air yang mendidih selama 5 menit. Gunakan tabung berisi
larutan benedict yang dicampur 2mL glukosa 10% sebagai pembanding.
Kemudian biarkan dingin. Perubahan warna yang terjadi diamati dan
dijadikan indicator apakah amilum telah dicerna oleh enzim-enzim
dalam saliva dan proses pencernaan tersebut telah mencapai tahap
mana.
3. Pencernaan Protein di Lambung
a. Proses pencernaan protein secara in vitro
Putih telur yang telah di haluskan diambil dan di timbang, lalu
dimasukkan pada wadah inkubasi. Setelah itu ditambahkan pepsin
5% sampai putih telur terendam. Lalu tambahkan beberapa tetes
HCl 0,4% sampai mencapai pH 1,5-2. Lalu campuran tersebut
ditutup, dan diinkubasi selama 1 hari. Setelah diinkubasi lalu di uji
biuret, dengan cara menambahkan beberapa tetes larutan biuret pada
campuran yang telah diinkubasi tersebut.
b. Kondisi optimum untuk aktivitas pepsin
Tabung reaksi sebanyak 6 buah disiapkan. Lalu pada tabung 1
dimasukkan 5 ml larutan pepsin 5 %, pada tabung 2 dimasukkan 5
ml HCl 0,4 %, pada tabung 3 dimasukkan larutan pepsin 5%
ditambah dengan beberapa tetes HCl 0,4 % sampai pH mencapai
1,5-2, pada tabung 4 dimasukkan larutan pepsin 5% ditambah
dengan larutan Na2CO3 0,5%, pada tabung 5 dimasukkan aquadest.
Pada keenam tabung ditambahkan sedikit putih telur. Lalu, keenam
tabung tersebut diinkubasi selama 30 menit. Setelah di inkubasi,
masing- masing tabung diambil larutannya sebanyak 2 tetes dan d
teteskan pada plat tetes lalu di tambahkan 2 tetes larutan biuret.

page. 3
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Setelah itu, diamati warna pada plat tetes tersebut. Lalu tabung 1
dan tabung 2 dicampurkan dan diinkubasi kembali selama 15-20
menit. Lalu di teteskan pada plat tetes larutan tersebut sebanyak 2
tetes dan di tambahkan larutan biuret sebanyak 2 tetes lalu diamati
warna larutan yang di hasilkan.
4. Pencernaan Kimiawi di Usus Halus
a. Percobaan Untuk Membandingkan Kecepatan Pencernaan
Albumin dan Serum Darah
2 buah vial disiapkan, masukan larutan pankreatin sebanyak 3
ml dan sedikit putih telur kedalam tabung piala 1, kemudian
kedalam tabung piala 2 masukan larutan pankreatin sebanyak 3 ml
dan 2 tetes serum darah kemudia kedua tabung tersebut di inkubasi
kedalam inkubator dengan suhu 370c, setelah 15 menit ambil
beberapa tetes larutan dari tabung piala 1 dan tabung piala 2
kedalam plat tetes untuk di amati perubahan warna dengan uji biuret
menggunakan larutan biuret beberapa tetes, kembali dimasukan
kedalam inkubator selang 15 menit sampai menit ke 90, catat hasil
yang diperoleh dalam bentuk tabel.
b. Kerja garam empedu terhadap pencernaan lemak
2 tabung reaksi disiapkan, isi tabung reaksi 1 dengan 3 ml dan 1
tetes minyak sayur yang diberi pewarna (sudan), pada tabung reaksi
2 isi dengan 1,5 ml air dan 1,5 ml garam empedu 5% kemudian
kedua tabung reaksi tersebut dikocok dan biarkan selama 5 – 10
menit, amati dan bandingkan pada tabung mana minyak terdispersi
atau teremulsi.

IV. Data pengamatan.


1. Pemeriksaan Komponen Saliva

page. 4
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

( Gambar 1.0 leukosit )

( Gambar 1.1 butiran lemak ) ( Gambar 1.2 sel epitel )

2. XXX
3. Pencernaan Protein di Lambung
a. Proses pencernaan protein secara in vitro
Berat putih telur : 1213,4 mg
Penambahan pepsin : 2 ml
Penambahan HCl : 4 tetes

page. 5
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

pH larutan :2

warna larutan sebelum di uji biuret : warna larutan setelah di uji biuret : pink
bening muda

b. Kondisi optimum untuk aktivitas pepsin


Warna larutan tabung 1: tidak berwarna
Warna larutan tabung 2: tidak berwarna
Warna larutan tabung 3: tidak berwarna
Warna larutan tabung 4: tidak berwarna
Warna larutan tabung 5: tidak berwarna
Warna larutan tabung 6: putih
Setelah dilakukan uji biuret
Warna yang dihasilkan:

a. Tabung 1 : ungu pekat

page. 6
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

b. Tabung 2 : biru pudar


e. Tabung 4 : biru keunguan

c. Tabung 3 : ungu
f. Tabung 6 : ungu sangat pekat

d. Tabung 5 : biru pudar

Warna larutan tabung 1 ditambah tabung 2 tidak berwana

page. 7
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Setelah dilakukan uji biuret warna larutan biru keunguan

4. Pencernaan Kimiawi Di Usus Halus


a. Tabel pengamatan kecepatan pencernaan Albumin dengan Serum darah
oleh pankreatin

waktu setelah pencampuran Hasil uji biuret


dengan pankreatin Albumin Serum Darah
15 menit kuning - ungu muda/ kuning - ungu muda (++)
keruh (+)
30 menit kuning - ungu muda (++) kuning - ungu muda (+++)
45 menit kuning - ungu muda (+++) kuning - ungu muda (++++)
60 menit kuning - ungu muda kuning - ungu muda
(++++) (+++++)
75 menit kuning - ungu muda (+++) kuning - ungu muda (++++)
90 menit kuning - ungu muda (+) kuning - ungu muda (++)

Ket : +++++ Sangat pekat


++++ pekat
+++ Lumayan pekat
++ Berwarna

page. 8
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

+ Hampir tidak
berwarna

Gambar 1.1 albumin dan serum darah

b. Hasil pengamatan kerja garam empedu terhadap pencernaan lemak

Hasil pengamatan Gambar


Tabung 1 (3 ml air + 1 tetes minyak sayur )

Awalnya tidak berwarna kemudian adanya 2 fase


yaitu fase minyak di bagian atas dan fase air di
bagian bawah.
Tabung 2 ( 1,5 ml air + 1,5 garam empedu )

Awalnya tidak berwarna setelah ditambah garam


empedu larutan terdapat bulir bulir putih dan lebih
dahulu terdispersi atau teremulsi.

page. 9
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

V. Pembahasan
1. Pemeriksaan komponen saliva

Saliva merupakan hasil sekret kelenjar yang penting bagi tubuh. Saliva
terdiri dari 99,5 % H2O serta 0,5 % protein, glikoprotein dan elektrolit.
Protein yang terpenting dari saliva yaitu amilase, mukus, dan lisozim yang
berperan penting dalam fungsi saliva.. Selain itu, saliva juga berfungsi
untuk menjaga higiene mulut karena mampu membersihkan residu-
residu makanan dalam mulut karena berfungsi sebagai penyangga bikarbo
nat yang berfungsi untuk menetralkan asam dalam makanan serta asam
yang dihasilkan oleh bakteri di mulut sehingga membantu mencegah karies
(Sherwood,2001).

Saliva terdiri dari tiga kelenjar utama yang terdiri dari kelenjar parotis
, kelenjar submandibular, dan kelenjar sublingual serta kelenjar-
kelenjar tambahan yang terdiri dari kelenjar palatinal, kelenjar bukal,
kelenjar labialis, kelenjar lingualis, dan kelenjar glossopalatinal.Setiap
kelenjar memiliki hasil sekret yang berbeda-beda. kelenjar parotis dan
submandibular menghasilkan sekresi yang bersifat serous (encer), kelenjar
lingualis menghasilkan sekret yang mukus, serta kelenjar-kelenjar minor
sebagian besar menghasilkan sekret yang mukus. Hal ini berkaitan dengan
viskositas atau kekentalan dari saliva. Viskositas ini
dipengaruhi oleh faktor pengunyahan dan jenis makanan. Selain
viskositas, pH juga sangat dipengaruhi oleh pengunyahan dan jenis makan
an(Sherwood,2001)

Dari hasil yang kami peroleh pada percobaan ini terdapat butir butir lemak,
sel epitel, dan leukosit sementara bakteri tidak dapat teramati karena pada

page. 10
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

saat proses pengamatan, pengamat tidak melihat dengan teliti, bakteri tidak
bisa teramati oleh metilen blue dikarenakan pemilik saliva membersihkan
mulutnya terlebih dahulu sehingga bakteri mati dan hanya terdapat sedikit
pada saliva, namun walaupun sedikit bakteri tetap tidak bisa diamati oleh
pengamat, saliva pengamat dalam kategori normal karena jumlah bakteri
tidak terlalu banyak.

2. Pencernaan Karbohidrat di Mulut


Secara umum karbohidrat merupakan kelompok senyawa yang
mengandung unsur karbon, hidrogen, dan oksigen. Banyak karbohidrat
mempunyai rumus empiris CH2O, misalnya rumus C6H12O6 (enam
kali CH2O). Sedangkan secara biokimia karbohidrat adalah
polihidroksil-aldehida atau polihidroksil-keton, atau senyawa yang
menghasilkan senyawa-senyawa ini bila dihidrolisis. Karbohidrat yang
diperoleh dari makanan yang dikonsumsi, tentunya tidak begitu saja
secara langsung dapat diserap melewati dinding usus untuk selanjutnya
masuk ke peredaran darah, melainkan harus dipecah terlebih dahulu
menjadi senyawa yang lebih sederhana, dan hal demikian tentunya
melalui proses, yaitu proses pencernaan karbohidrat (Lehninger,
A.L,1997: 313).
Pencernaan karbohidrat dimulai di mulut dimana bola makanan
yang diperoleh setelah makanan dikunyah bercampuran dengan air liur
yang mengandung enzim amilase (sebelumnya dikenal sebagai ptialin).
Amilase menghidrolisis pati atau amilum menjadi bentuk karbohidrat
lebih sederhana, yaitu dekstrin. Bila berada di mulut cukup lama,
sebagian diubah menjadi disakarida maltosa. Enzim amilase ludah
bekerja paling baik pada pH ludah yang bersifat netral. Bolus yang
ditelan masuk ke dalam lambung. (Stansfield, 2003 : 238)

page. 11
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Fungsi utama dari enzim amilase untuk memecah pati, yang


menghasilkan gula sederhana seperti fruktosa, maltosa, glukosa dan
dekstrin. Enzim ini bekerja optimum pada suhu 37oC dan pH 7.
Amilase menghidrolisis pati matang lebih cepat daripada pati mentah
yang ditunjukkan oleh titik akromatik pati matang lebih cepat tercapai.
Enzim ini hadir dalam air liur dan mulut, dimana bertindak sebagai
katalis untuk pencernaan. Lidah dapat mendeteksi gula menghasilkan
amilase, yang merupakan alasan mengapa pati rasanya sedikit manis
ketika orang mengunyah. Setelah makanan dikunyah dan bergerak dari
mulut ke kerongkongan, makanan tersebut dicampur dengan enzim dan
asam kuat. Di sinilah protein dipecah menjadi polipeptida atau asam
amino. Empedu dan enzim yang dibuat di pankreas ditambahkan ke
dalam campuran makanan di usus halus. Zat-zat ini memecah protein,
pati, lemak dan beberapa gula. Usus besar menyerap nutrisi dan
menyelesaikan proses pencernaan makanan yang tidak dapat dicerna
sebelumnya. (Campbell, 2001 : 260)
Benedict adalah bentuk lain dari test fehling dan menghasilkan
larutan tunggal yang lebih baik untuk pengujian, karena benedict lebih
stabil dari pada fehling. Larutan Benedict digunakan untuk menguji
adanya kandungan glukosa dalam suatu bahan. Adanya glukosa dalam
bahan ditandai dengan warna merah bata. Sedangkan larutan iodium
berfungsi untuk mengetahui apakah suatu bahan makanan mengandung
amilum (karbohidrat) atau zat pati. Bila ditetesi larutan iodium, saliva
yang mengandung amilum akan berubah warna menjadi biru
kehitaman. Warna biru yang dihasilkan diperkirakan adalah hasil dari
ikatan kompleks antara amilum dengan iodin. Sewaktu amilum yang
telah ditetesi iodin kemudian dipanaskan, warna yang dihasilkan

page. 12
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

sebagai hasil dari reaksi yang positif akan menghilang. (Page, 1989 :
237)
Saliva mengandung amilase dan lipase. Amilase salivarius
mampu menghidrolisis pati dan glikogen menjadi maltosa. Hasil
hidrolisis enzimatiknya berupa sakarida yang sederhana dan dekstrin,
tergantung dari tingkat hidrolisis amilum maka dekstrin yang terbentuk
memiliki berat molekul yang berbeda-beda. Makin lama dekstrin yang
terbentuk, makin kecil pula berat molekulnya. Dekstin merupakan
senyawa awal yang akan diproses lebih lanjut oleh amilase menjadi
senyawa-senyawa disakarida. Pada suhu optimum amilase dapat
menjalankan fungsinya mengubah amilum menjadi maltosa. Pada saat
senyawa-senyawa dekstrin telah diubah seluruhnya menjadi senyawa
disakarida, penambahan iodium akan menghasilkan larutan menjadi
tidak berwarna atau jernih. Hal ini menunjukkan bahwa seluruh
senyawa dekstrin yang berwarna merah telah diubah seluruhnya oleh
amilase. Saat dimana seluruh amilum dipecah menjadi akromodekstrin
disebut dengan titik akromik. Warna jernih dapat terbentuk disebabkan
amilum yang berikatan dengan iod sehingga warna ungu telah
mengalami proses hidrolisis menjadi maltosa dan dekstrin yang tidak
menimbulkan warna apabila berada dalam larutan iodium. Jika saliva
tidak dapat mencapai titik akromatik itu terjadi karena enzim amilase
mengalami denaturasi pada suasana basa sehingga enzim amilase tidak
dapat menghidrolisis pati. Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar
parotis, sub mandibularis dan sublingualis, selain itu juga ada beberapa
kelenjar bukalis yang kecil.
Kandungan enzim amilase pada saliva dapat menjadi rendah
akibat amilase banyak dikeluarkan untuk mencerna makanan sebelum
diuji pada saat praktikum dan pH makanan yang dimakan membuat

page. 13
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

kerja amilase menjadi tidak optimal sehingga pencernaan amilum


membutuhkan banyak amilase, Faktor yang memepengaruhi kerja
enzim adalah suhu, pH, keasaman dan konsentrasi substrat dan kofaktor
Inhibitor enzim. Salah satu faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
amilase dalam menghidrolisis adalah suhu. Suhu optimum untuk enzim
amilase berkisar 100C-380C, sebagian enzim menjadi tidak aktif pada
pemanasan sampai >600C terjadi denaturasi. Makin besar perbedaan
suhu reaksi dengan suhu optimum, maka aktivitas enzim menjadi
rendah. Selain suhu ada faktor lain yang juga berperan dalam aktivitas
enzim yakni pH. (Wirahadikusumah, 1989 : 65)
Pada praktikum ini indikator yang digunakan adalah larutan
iodium karena larutan ini menampakkan perubahan warna (biru) dan
bekerja spesifik pada substrat. Perubahan warna tersebut disebabkan
karena adanya proses adsorbsi molekul iodium yang masuk ke dalam
aliran spiral amilosa. Pada saat larutan amilum, saliva dan iodium
dicampurkan, setelah beberapa saat warna menjadi bening. Hal ini
disebabkan karena amilum akan dipecah oleh enzim amilase sehingga
kehilangan daya adsorbsi terhadap iodium. Pada saat dilakukan
percobaan, disiapkan tabung reaksi dan plat tetes dimana di dalam
tabung reaksi berisi larutan benedict dan plat tetes berisi campuran
larutan amilum, saliva dan iodium. Tujuan dilakukannya di tabung
reaksi yaitu untuk dijadikan pembanding, dan di plat tetes digunakan
sebagai indikator jika telah terjadi perubahan warna untuk mengetahui
apakah pencernaan telah terjadi atau tidak atau telah mencapai ditahap
mana. Pada saat pencampuran amilum dan iodium kedalam saliva harus
bersamaan untuk menghindari amilum terhidrolisis lebih dahulu oleh
enzim amilase sehingga bila terlambat ditetesi iodium tidak akan
memberikan perubahan warna biru. Didapatkan hasil bahwa benedict

page. 14
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

ditambah dengan glukosa berubah warna menjadi merah bata pada


menit ke-35. Dan pada tabung 2 serta 8 terjadi perubahan warna dari
biru menjadi hijau setelah dipanaskan. Warna hijau, menunjukkan
bahwa konsentrasi monosakarida atau gula pereduksinya sedikit.
Karbohidrat mulai dicerna pada mulut secara mekanik dengan
pengunyahan dan kimiawi oleh enzim α-amilase saliva yang
menghidrolisis karbohidrat kompleks menjadi gula-gula sederhana.
Pencernaan lebih lanjut terjadi di usus halus dengan bantuan enzim α-
amilase pankreatik, sukrase usus, maltase usus dan laktase usus. α-
amilase pankreatik merupakan enzim yang berperan dalam memotong
ikatan α-1,4 glikosida secara acak. Enzim ini akan memotong maltosa
menjadi maltosa (90%), maltotriosa, glukosa dan amilopektin menjadi
dekstrin, maltosa dan maltotriosa. Pada brush border, yaitu membran
mikrovili usus halus, oligosakarida dan disakarida akan dipecah
menjadi unit-unit heksosa penyusunnya seperti glukosa, fruktosa dan
galaktosa. Isomaltase atau α-dekstrinase, terutama berperan dalam
hidrolisis ikatan α-1,6, bersama-sama dengan maltase dan sukrase akan
memecah maltotriosa dan maltosa. Sukrase akan memecah sukrosa
menjadi satu molekul fruktosa dan satu molekul glukosa. Laktase akan
menghidrolisis laktosa menjadi glukosa dan galaktosa dan trehalase
akan menghidrolisis trehalosa, suatu dimer ikatan α-1,1 glukosa
menjadi 2 molekul glukosa. Karbohidrat setelah dicerna dalam usus
akan diserap oleh dinding usus halus dalam bentuk monosakarida.
Monosakarida sebagian besar dibawa oleh aliran darah menuju hati dan
sebagian kecil lainnya dibawa ke sel jaringan 7 tertentu dan mengalami
proses metabolisme lebih lanjut. Di dalam hati, monosakarida
mengalami proses sintesis menghasilkan glikogen, dioksidasi menjadi
CO2 dan H2O atau dilepaskan untuk dibawa oleh aliran darah ke bagian

page. 15
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

tubuh yang memerlukan. Transpor sebagian besar heksosa secara unik


dipengaruhi oleh jumlah Na+ di dalam lumen usus halus. Konsentrasi
Na+ yang tinggi pada permukaan mukosa sel mempermudah influks
gula ke dalam sel-sel epitel. Glukosa dan galaktosa masuk ke dalam sel
dengan cara difusi terfasilitasi menggunakan kotranspoter atau simport,
sodium-dependent glucose transporter (SGLT). Perbedaan konsentrasi
Na+ bagian luar dan dalam sel menyebabkan Na+ dan glukosa mampu
masuk ke dalam sel. Di dalam sel Na+ akan bergerak menuju ruang
intraseluler lateral kemudian melalui transpor aktif dikeluarkan dari
dalam sel, sedangkan glukosa masuk ke dalam interstitium dengan cara
difusi terfasilitasi melalui GLUT-2. Dari sini kemudian glukosa
terdifusi ke dalam darah. Mekanisme transpor glukosa secara langsung
juga akan mengangkut galaktosa. Transpor fruktosa tidak tergantung
pada Na+ atau transport glukosa dan galaktosa. Transpor fruktosa dari
lumen usus halus ke dalam enterosit melalui difusi terfasilitasi
menggunakan GLUT 5, kemudian masuk ke interstitium melalui GLUT
2. Kelebihan karbohidrat akan diubah menjadi lemak dan disimpan di
dalam jaringan lemak. Beberapa glukosa yang melalui jaringan otot
juga dapat diubah menjadi glikogen untuk disimpan. Absorpsi
karbohidrat dapat dihambat dengan senyawa bioaktif dari tanaman yang
berfungsi sebagai senyawa kompetitor enzim α- amilase dan α-
glukosidase.
3. Pencernaan Protein di Lambung
 Pencernaan di lambung
Dari kerongkongan, makanan masuk ke lambung. Di dalam
lambung, makanan dicerna secara kimiawi dengan bantuan enzim yang
disebut renin dan pepsin. Enzim renin akan menggumpalkan protein
susu yang ada dalam air susu sehingga dapat dicerna lebih lanjut. Di

page. 16
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

dalam lambung terdapat asam klorida yang menyebabkan lambung


menjadi asam. Asam klorida dihasilkan oleh dinding lambung. Asam
klorida berfungsi untuk membunuh kuman penyakit dan mengaktifkan
pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin berperan mengubah protein menjadi
pepton. Ketika proses pencernaan terjadi di lambung, otot-otot dinding
lambung berkontraksi. Hal tersebut menyebabkan makanan akan
tercampur dan teraduk dengan enzim serta asam klorida. Secara
bertahap, makanan akan menjadi berbentuk bubur. Kemudian, makanan
yang telah mengalami pencernaan akan bergerak sedikit demi sedikit ke
dalam usus halus. (Waught,2011)
 Struktur Pepsin dan Kondisi Optimal Pepsin
Pada dasarnya, protein merupakan polimer besar yang
bergabung dengan ikatan peptida. Ikatan peptida adalah hubungan
amida yang bergabung dengan gugus amino dari satu asam amino
dengan gugus karboksil lain. Protein terdiri dari beberapa jenis asam
amino, dengan perbedaan berada di sifat kimia rantai samping. Ketika
banyak asam amino yang bergabung dengan cara ini, itu mengarah pada
pembentukan peptida. Polipeptida terbentuk ketika ratusan asam amino
bergabung dengan cara ini. Dalam kasus protein, satu atau lebih rantai
polipeptida yang diikat bersama oleh interaksi non-kovalen. Mereka
memiliki N-terminus, di mana gugus amino dari asam amino akhirnya
dihapus linknya, dan C-terminal, di mana gugus karboksil dari asam
amino akhir adalah unlinked
Pepsinogen memiliki tambahan asam amino pada 44 N-
terminus. Selama transformasi pepsinogen menjadi pepsin, 44 asam
amino ini dirilis. Sementara pepsin memiliki residu asam amino esensial
yang lebih sedikit, memiliki 44 residu asam. Ini adalah alasan mengapa
tetap stabil pada pH yang sangat rendah. Untuk mencegah pencernaan

page. 17
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

sendiri, pepsin harus disimpan pada suhu yang sangat rendah yang
berkisar antara -80 ° C dan -20 ° C.
Pepsin menghidrolisis ikatan peptida protein, memecah mereka
ke fragmen polipeptida kecil. Hal ini aktif dalam kondisi yang asam
yang disediakan oleh adanya asam lambung dalam perut. pH rendah
perut disebabkan oleh sekresi HCl oleh kelenjar lambung.
Keasaman lambung yang kuat mendenaturasi protein dari
makanan yang dicerna, sehingga meningkatkan pemaparan dari ikatan
peptida dari protein. Pepsin bekerja paling baik pada keasaman asam
lambung yang normal, yang memiliki pH yang berkisar antara 1,5 dan
2,5.
Impuls dari saraf vagus, serta sekresi gastrin dan hormon
sekretin merangsang pelepasan pepsinogen ke dalam lambung, di mana
ia dicampur dengan asam klorida dan cepat diubah menjadi enzim
pepsin. Harus dicatat bahwa pepsin hanya terlibat dalam degradasi
parsial protein. Situs utama pencernaan protein adalah usus, dimana
tripsin, kimotripsin (disekresi oleh pankreas), dan lain-lain bekerja pada
pencernaan protein, dengan demikian memecah mereka menjadi
peptida, yang pada gilirannya diubah menjadi asam
amino.(Ganong,2003)
 Mekanisme Kerja Pepsin dan Faktor yang
Mempengaruhinya
Enzim mengkatalisis reaksi untuk membuat mereka terjadi lebih
cepat, Protease ialah enzim-enzim yang mendegradasi protein. Pepsin
ialah protease pencernaan yang memulai degradasi protein dalam
lambung. Seiring dengan kimotripsin dan tripsin dalam usus halus, akan
merusak protein dicerna sebagai makanan. Semua enzim ini memiliki
persyratan khusus untuk target mereka dan hanya akan menyerang

page. 18
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

protein di lokasi asam amino tertentu seperti aromatik asam amino


phenylalanine, triptofan atau tirosin dalam kasus pepsin.
Untuk melindungi jaringan sekitarnya dari kerusakan, protease
pencernaan diproduksi dalam bentuk tidak aktif yang dikenal sebagai
zymogen. Pepsin zymogen disebut pepsinogen, ini memiliki tambahan
44 asam amino yang melekat pada molekul. Pepsinogen tetap aktif
sampai disekresikan ke dalam cairan lambung dari lambung dan
pertemuan HCI. Pepsin dan HCI disekresikan secara terpisah dan tidak
memenuhi sampai mereka menjadi bagian dari cairan lambung.
Produksi asam lambung dirangsang oleh rasa atau bau makanan
yang memicu produksi hormon yang disebut gastrin. HCI menurunkan
pH isi lambung secara dramatis ke pH 1-3. Dalam lingkungan asam ini,
pepsinogen membentangkan dan memotong lepas 44 asam amino
ekstra. Ini mengaktifkan enzim, sehingga dapat mulai mencerna protein,
hal ini juga memotong molekul pepsinogen lain dan mengaktifkan
mereka.
Lingkungan asam membantu enzim dengen denaturasi protein
dan menyebabkan perubahan dalam struktur tiga dimensi mereka. Hal
ini memperlihatkan lebih banyak peptida untuk dapat diakses oleh
enzim pencernaan ini. Paparan tersebut membantu dalam degradasi
mereka.
Produk degradasi dikosongkan dari lambung ke dalam usus
halus, karena produk dari pepsin hanya sebagian dibelah, mereka ialah
polipeptida. Molekul-molekul ini terlalu besar untuk diserap oleh sel-
sel usus. Mereka selanjutnya terdegradasi oleh kimotripsin, tripsin, dan
enzim tertentu yang menurunkan peptida. Setelah polipeptida ini telah
dipecah menjadi asam amino dan peptida kecil, mereka dapat diserap
oleh sel-sel usus dan digunakan sebagai nutrisi bagi tubuh.

page. 19
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Dibawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing


faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim:
1) Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat
bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring
kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi
kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah
tabrakan diantara molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi
lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat
dan enzim. Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk
enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul
enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi
menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan
fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di
mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada
kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang
dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah
daripada ini.
2) Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH
atau derajat keasaman sekitarnya. Ini karena muatan
komponen asam amino enzim berubah bersama dengan
perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap
stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada
beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di
lingkungan asam atau basa.

page. 20
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu


sebenarnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim
tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau
terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami
perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat
substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi
sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-
benar berhenti berfungsi.

3) Konsentrasi Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti
lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan
aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah
berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat
melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas
enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum
dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan
konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan
dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif
semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada
tempat untuk substrat ekstra.
4) Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi
akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding
lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada
substrat yang perlu diubah menjadi produk.
5) Aktivator & Inhibitor

page. 21
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim


agar mudah berikatan dengan substrat.
 Larutan Biuret
Reagen Biuret ialah suatu uji yang digunakan untuk
membuktikan keberadaan gugus kimia ikatan peptida dalam protein. Uji
ini memberikan warna ungu dengan adanya zat kimia ini. Reagen ini
adalah campuran senyawa anorganik yang disebut kalium hidroksida,
kalium natrium tartrat, dan tembaga sulfat.
Tegasnya, uji Biuret ialah uji kimia yang digunakan untuk
melacak adanya ikatan peptida. Dengan adanya peptida, ion tembaga(II)
membentuk kompleks koordinasi berwarna-ungu dalam larutan alkalis
atau basa. Beberapa varian tentang uji ini telah dikembangkan, seperti
uji BCA dan uji Lowry yang dimodifikasi.
Reaksi Biuret dapat digunakan untuk menentukan konsentrasi
protein karena ikatan peptida terjadi dengan frekuensi yang sama per
asan amino dalam peptida. Intensitas warna, dan karena itu absorpsi
pada panjang gelom-bang 540 nm, berbanding langsung dengan
konsentrasi, sesuai dengan hukum Beer-Lambert.
Terlepas dari namanya, reagen ini pada kenyataannya tidak
mengandung biuret ((H2N-CO-)2NH). Uji ini dinamakan demikian
karena juga memberikan reaksi positif terhadap ikatan peptide seperti
dalam molekul biuret.
Biuret adalah reagen yang digunakan untuk menguji kandungan
protein suatu bahan makanan. Pengujian biuret dengan cara meneteskan
larutan biuret pada bahan makanan yang akan diuji. Jika terkandung
protein pada bahan makanan tersebut maka warna biuret yang tadinya
warnanya merah kehitaman akan berubah menjadi ungu atau violet

page. 22
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

 Komposisi dan Fungsi Masing-Masing Komponen Larutan


Biuret.
 CuSO4.5H2O
 KNaC4H2O6.4H2O (KNa-Tartrat)
 Akuades bebas CO2
 NaOH 10 % bebas karbonat
Adapun kegunaan masing-masing komponenya adalah

 CuSO4 memberikan kompleks berwarna

 NaOH/KOH memberikan suasana basa (mengubah

Cu2+ Cu+)

 KNaC4H4O6 (Kalium Natrium Tartrat) untuk


menstabilkan kompleks ion Cu2+
 Larutan ion Cu2+ membentuk kompleks dengan ikatan
peptida suatu protein sehingga menghsilkan warna ungu
dengan absorbansi dari panjang gelombang maksimal 540
nm
(Soetowo, 2002)
 Percobaan Proses Pencernaan di Lambung Secara In Vitro
Pada praktikum yang dilakukan mula-mula putih telur yang
telah dihaluskan dan digunakan sebagai sumber atau sample protein
ditimbang lalu di dapat bobot 1213,4 mg. lalu di masukkan kedalam
wadah inkubasi dan di tambahkan larutan pepsin sebanyak 2ml sampai
terendam. Lalu di tetesi HCl 0,4 % agar pH 2 sama halnya dengan
lambung yang asam sebanyak 4 tetes. Setelah itu, diinkubasi selama 1
hari pada suhu 37° sama halnya dengan suhu tubuh normal manusia.
Pada saat awal pembuatan larutan, larutan tidak memiliki warna namun
agak keruh karna pengaruh remah-remah putih telur yang cukup lembut.

page. 23
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Setelah itu, larutan tersebut ditutup dan diinkubasi selama 1 hari.


Keesokan harinya warna larutan tidak berubah. Lalu dilakukan uji
biuret, yaitu dengan meneteskan larutan biuret sebanyak 5-7 tetes
kedalam larutan tersebut dan terjadi perubahan warna menjadi pink
keunguan. Hasil ini menunjukan bahwa protein yang terdiri dari asam
amino yang berikatan secara peptida telah pecah ikatanya karena jika
protein masih berikatan ketika dilakukan uji biuret akan menimbulkan
warna ungu yang dihasilkan dari reaksi antara ion Cu2+ yang
membentuk kompleks dengan ikatan peptida. Dalam hal ini, pepsin
memecah ikatan peptide asam amino sehingga pada saat uji biuret
warna larutan pink bukan ungu. Tetapi warna pink ini menandakan
bahwa ikatan peptida pada asam amino yang menyusun protein masih
terbentuk belum pecah seutuhnya dikarenakan waktu inkubasi yang
singkat maka hasil pemecahan ikatan peptida oleh pepsin tidak
sempurna. Karena jika ikatan peptide pada asam amino telah hilang
ketika dilakukan uji biuret maka larutan akan berwarna lebih pudar dan
hampir tidak berwarna.
 Kondisi optimum aktivitas pepsin
Pada percobaan ini, digunakan tabung reaksi sebanyak 6 buah.
Pada tabung 1 dimasukkan 5 ml larutan pepsin 5 % dan juga sedikit
putih telur, pada tabung 2 dimasukkan 5 ml HCl 0,4 % dan sedikit putih
telur, pada tabung 3 dimasukkan 5 ml larutan pepsin 5 %, sedikit putih
telur dan 2 tetes HCl 0,4 % dan di dapat pH 1, pada tabung 4
dimasukkan 5 ml larutan pepsin 5 % dan 2 ml larutan Na2CO3 0,5%
yang merupakan basa, dan sedikit putih telur, pada tabung 5
dimasukkan 5 ml aquadest dan sedikit putih telur, dan tabung 6
dimasukkan sedikit putih telur. Lalu keenam tabung diinkubasi selama
30 menit. Lalu setelah itu dilakukan uji biuret dengan pada plat tetes

page. 24
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

dengan memasukkan masing- masing larutan sebanyak 2 tetes dan di


tambah 2 tetes larutan biuret dan di dapat hasil tabung 1 ungu pekat
yang menandakan protein masih utuh, tabung 2 menghasilkan warna
biru pudar yang menandakan protein pada putih telur telah rusak,
tabung 3 menghasilkan warna ungu yang menandakan protein masih
utuh, tabung 4 menghasilkan warna biru keunguan yang menandakan
protein hampir rusak , tabung ke 5 menghasilkan warna biru pudar yang
menandakan protein telah rusak, sedangkan tabung terakhir
memberikan warna ungu yang sangat pekat menandakan protein masih
dalam keadaan utuh.
Dari keenam tabung, dapat dilihat bahwa pepsin dapat bekerja
pada keadaan asam hal itu karena hasil uji biuret pada tabung 2 yang
berisi putih telur dan HCl 0,4 %, pepsin juga bekerja pada keadaan basa
karena pada tabung 4 yang berisi Na2CO3 warna dari uji biuret adalah
biru keunguan namun tidak terlalu efektif karena hasil uji masih
menunjukan warna sedikit ungu, dan terakhir pepsin bekerja pada pH
netral, karena hasil uji pada tabung 5 yang berisi air adalah
menghasilkan warna biru pudar. Hasil ini tidak sesuai karena
seharusnya pepsin paling efektif bekerja pada pH asam.
Sedangkan pada tabung 1 yang hanya diisi oleh pepsin hasil uji
biuret memberikan warna ungu dan juga pada tabung 6 yang hasilnya
sama hal ini karena pepsin perlu HCl untuk berubah menjadi bentuk
aktif dan biuret bereaksi pada protein yang masih utuh. Namun pada
tabung 3 yang seharusnya pepsin bekerja optimal karena pH larutan 1,
hasil yang didapat pada uji biuret memberikan warna ungu.
Lalu, larutan tabung 1 dan tabung 2 dicampurkan dan diinkubasi
kembali selama 15 menit. Lalu setelahnya dilakukan uji biuret kembali

page. 25
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

dan warna yang dihasilkan adalah biru yang menandakan pepsin telah
diaktifasi oleh HCl dan protein telah rusak.
Dilihat dari hasil uji biuret campuran tabung 1 dan 2, serta
tabung 3 yang berbeda adalah ukuran pHnya. pH larutan di tabung 3
dijaga sedangkan pH di larutan campuran tabung 1 dan 2 tidak. Tetapi
yang berhasil memecah protein adalah pada tabung dengan isi
campuran tabung 1 dan tabung 2 karena warna yang dihasilkan dari
hasil uji adalah biru.

4. Pencernaan Kimiawi di Usus Halus


 Percobaan Untuk Membandingkan Kecepatan Pencernaan
Albumin Dan Serum Darah

Usus halus (intestinum) merupakan tempat penyerapan sari


makanan dan tempat terjadinya proses pencernaan yang paling
panjang. Usus halus terdiri dari :

1. Usus dua belas jari (duodenum)


2. Usus kosong (jejenum)
3. Usus penyerap (ileum)

Pada usus dua belas jari bermuara saluran getah pankreas dan
saluran empedu. Pankreas menghasilkan getah pankreas yang
mengandung enzim-enzim sebagai berikut :

1. Amilopsin (amilase pankreas) Yaitu enzim yang mengubah zat


tepung (amilum) menjadi gula lebih sederhana (maltosa).
2. Steapsin (lipase pankreas) Yaitu enzim yang mengubah lemak
menjadi asam lemak dan gliserol.

page. 26
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

3. Tripsinogen Jika belum aktif, maka akan diaktifkan menjadi


tripsin, yaitu enzim yang mengubah protein dan pepton
menjadi dipeptida dan asam amino yang siap diserap oleh usus
halus. (Delmann, 1992)

 Proses Pencernaan Protein Di Usus Halus

Pencernaan protein di dalam usus halus oleh campuran enzim


protease. Pankreas mengeluarkan cairan yang bersifat sedikit basa
dan mengandung berbagai prekursor protease, seperti tripsinogen,
kimotripsinogen, prokarboksipeptidase, dan proelastase. Enzim-
enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. Di usus halus,
polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan menggunakan
enzim pankreas dan intestinal protease :

 Trypsin, untuk menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino


lysine dan arginine.
 Chymotrypsin, untuk menguraikan ikatan peptida menjadi asam
amino phenylalanine, tyrosine, tryptophan, methionine,
asparagine, dan histidine.
 Carboxypeptidase, untuk menguraikan asam amino dari ujung
karboksil polipeptida.

page. 27
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

 Elastase dan collagenase, untuk menguraikan polipeptida


menjadi polipeptida ynag kebih kecil dan tripeptida.

Enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus:

 Intestinal tripeptidase - menguraikan tripeptida menjadi


dipeptida dan asam amino.
 Intestinal dipeptidase - menguraikan tripeptida menjadi asam
amino.
 Intestinal aminopeptidase - menguraikan asam amino dari ujung
amino polipeptida kecil. (Irianto, K., 2004)

Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus merangsang


dikleuarkannya enzim enterokinase yang mengubah tripsinogen
tidak aktif yang berasal dari pancreas menjadi tripsin aktif.
Perubahan ini juga dilakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalik.
Di samping itu tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik
lain berasal dari pancreas. Kimotripsinogen diubah menjadi
beberapa jenis kimotripsin aktif; prokarboksipeptidase dan
proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif.
Enzim-enzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida
menjadi peptide lebih pendek, yaitu tripeptida, dipeptida, dan
sebagian menjadi asam amino.Mukosa usus halus juga
mengeluarkan enzim-enzim protease yang menghidrolisis ikatan
peptide.

page. 28
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Proteosa
& Pepton

e. proteolitik
e. proteolitik
Dipeptida
Pankreas
absorpsi
e. proteolitik

Asam Amino sirkulasi

( Skema tersebut merupakan proses pencernaan di usus halus )

 Pengertian Albumin
Albumin merupakan protein monomer yang larut dalam air atau garam dan
mengalami koagulasi saat terpapar panas. Substansi yang mengandung albumin,
seperti putih telur, disebut albuminoid. Pada manusia, albumin diproduksi oleh
retikulum endoplasma di dalam hati dalam bentuk proalbumin, kemudian diiris
oleh badan Golgi untuk disekresi memenuhi sekitar 60%. Pada praktikum kali ini
digunakan putih telur dan serum darah sebagai albumin untuk percobaan uji.
 Fungsi dari Albumin

 Memelihara tekanan onkotik. Tekanan onkotik yang ditimbulkan oleh


albumin akan memelihara fungsi ginjal dan mengurangi edema pada
saluran pencernaan, dan dimanfaatkan dengan metode hemodilusi untuk
menangani penderita serangan stroke akut.
 Mengusung hormon tiroid
 Mengusung hormon lain, khususnya yang dapat larut dalam lemak

page. 29
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

 Mengusung asam lemak menuju hati


 Mengusung obat-obatan dan memperpendek waktu paruh obat tersebut
 Mengusung bilirubin
 Mengikat ion Ca2+
 Sebagai larutan penyangga
 Sebagai protein radang fase-akut negatif. Konsentrasi albumin akan
menurun sebagai pertanda fase akut respon kekebalan tubuh setelah terjadi
infeksi, namun bukan berarti bahwa tubuh sedang dalam keadaan
kekurangan nutrisi. (Pearce, E., 2004)

 Pengertian Serum darah


Serum adalah bagian cairan darah tanpa faktor pembekuan atau sel
darah. Untuk mengisolasi serum, sampel darah diperbolehkan untuk membeku.
Setelah pembekuan selesai, cairan diekstrak menggunakan stik aplikator.
Cairan ini selanjutnya disentrifugasi untuk menghilangkan jejak sel atau
penggumpalan. Dalam praktikum kali ini mengapa diambil serumnya atau di
ambil bagian yag terlihat seperti minyak nya saja karena serum darah memiliki
antigen lebih dari darah atau plasma sehingga lebih akurat untuk tes atau
pengujian. Antikoagulan dalam plasma atau darah dapat mengganggu reaksi
kimia yang digunakan untuk mengukur tingkat konstituen darah, serta dapat
menarik air keluar dari sel, menipiskan sampel dan mengubah hasil tes.

page. 30
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Serum darah terdiri dari globulin, glikoprotein, imunoglobulin, dan


Albumin. Empat jenis protein tersebut merupakan protein kompleks itu sebab
nya ketika Uji Biuret cairan Albumin yang lebih cepat pudar. (Syaifuddin,
2006)

 Pankreatin
Larutan pankreatin digunakan untuk mengubah protein menjadi pepton
atau untuk mengeluarkan enzim-enzim protein, protein di usus dicerna menjadi
pepton, maka pepton akan diuraikan oleh enzim tripsin, kimotripsin, dan
erepsin menjadi asam amino. (Syaifuddin, 2006)
 Biuret

Reagen yang digunakan untuk mendeteksi atom N pada struktur protein


jadi biuret tidak akan memberikan warna apabila atom N tidak berikatan
dengan ikatan peptida. Uji Biuret digunakan untuk melihat perbedaan
kecepatan antara albumin dan serum dengan berubahnya warna. (Syaifuddin,
2006)

Hasil dari percobaan untuk membandingkan kecepatan pencernaan


albumin dan serum darah oleh pankreatin. Pada 2 tabung piala tabung A berisi
3 ml larutan pankreatin di tambah beberapa tetes albumin (putih telur)
kemudian tabung B berisi 3 ml larutan pankreatin ditambah 2 tetes serum darah,
larutan A dan B memiliki warna kuning kemudian di inkubasi dengan suhu
400C, selang 15 menit diambil tabung A dan tabung B dipipet larutan kedalam
plat tetes lalu di tambah kan larutan biuret. 15 menit pertama diperoleh hasil
pengamatan tabung A ( lar. Pankreatin + serum darah ) lebih pekat atau
berwarna keunguan dibandingkan tabung B ( lar. Pankreatin + albumin ) setelah
diamati dan di uji biuret masukan kembali ke dalam inkubator, setelah selang
15 menit berikut nya atau menit ke 30 diambil tabung A dan tabung B dipipet

page. 31
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

larutan kedalam plat tetes lalu di tambah kan larutan biuret hasil pengamatan
tabung A dan tabung B satu tingkat lebih pekat di banding 15 menit pertama
warna dari A ungu kecoklatan sedangkan B warna larutan lebih keruh dari 15
menit pertama setelah diamati dan di uji biuret masukan kembali ke dalam
inkubator, setelah selang 15 menit berikut nya atau menit ke 45 diambil tabung
A dan tabung B dipipet larutan kedalam plat tetes lalu di tambah kan larutan
biuret hasil pengamatan tabung A dan tabung B satu tingkat lebih pekat di
banding pada menit ke 30 warna dari A ungu kecoklatan sedangkan B warna
larutan lebih keruh dari pada menit ke 30 setelah diamati dan di uji biuret
masukan kembali ke dalam inkubator, setelah selang 15 menit berikut nya atau
menit ke 60 diambil tabung A dan tabung B dipipet larutan kedalam plat tetes
lalu di tambah kan larutan biuret hasil pengamatan tabung A dan tabung B
mencapai warna paling pekat dibanding pengujian menit menit sebelumnya,
kemudian setelah diamati dan di uji biuret masukan kembali ke dalam
inkubator, setelah selang 15 menit berikut nya atau menit ke 75 diambil tabung
A dan tabung B dipipet larutan kedalam plat tetes lalu di tambah kan larutan
biuret hasil pengamatan tabung A dan tabung B menurun kepekatan atau
menjadi warna seperti pada menit ke 30 dimana tabung A berwarna keunguan
dan tabung B tidak berwarna namun sedikit keruh, kemudian setelah diamati
dan di uji biuret masukan kembali ke dalam inkubator, selang 15 menit
berikutnya atau pada menit terakhir pengamatan yaitu pada menit ke 90 di
peroleh hasil pengamatan tabung A dan tabung B kembali ke warna larutan
pada menit ke 15 dimana tabung A memiliki warna kuning keunguan
sedangkan tabung B tidak berwarna. Dapat di lihat ciri metabolisme semakin
jernih maka menandakan jumlah zat atau substrat semakin sedikit.

 Kerja garam empedu terhadap pencernaan lemak


Lemak merupakan salah satu unsur penting yang mendukung metabolisme dan
perkembangan manusia. Lemak terbagi menjadi 2 jenis, yaitu lemak nabati dan

page. 32
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

lemak hewani. Proses pencernaan lemak yang sebenarnya terjadi di usus halus,
suatu zat hanya dapat dicerna jika terlarut dalam air, sedangkan lemak atau minyak
tidak bisa bercampur dengan air, maka untuk dapat mencerna lemak atau minyak
ada proses emulsifikasi lemak dan garam empedu sebagai emulgator nya, Proses
emulsifikasi sendiri terjadi ketika lemak masuk ke usus dua belas jari. Masuknya
lemak ke organ ini, secara biologis akan membuat kantung empedu menghasilkan
cairannya. Cairan yang disekresikan hepatosit hati ini adalah zat yang mampu
mengemulsikan lemak dan merubah ukurannya menjadi 300 kali lebih kecil dari
ukuran semula dengan bantuan enzim lipase dari pankreas, emulsi lemak kemudian
dihidrolisis menjadi asam lemak dan gliserol. Keduanya akan bereaksi dengan
garam empedu untuk kemudian menghasilkan butir-butir lemak (micel) yang siap
diabsorpsi oleh usus kosong (jejunum) dan usus penyerapan (ileum). Secara difusi
pasif, butir-butir lemak akan diserap oleh membran mukosa di dinding usus kosong
dan usus penyerapan. Butir-butir lemak ini kemudian dibawa dan disalurkan
melalui aliran darah ke seluruh tubuh. Pembentukan misel sangat penting untuk
penyerapan vitamin yang larut dalam lemak dan lipid yang rumit di dalam tubuh
manusia. Garam empedu terbentuk di hati dan disekresikan oleh kantung empedu
memungkinkan misel asam lemak terbentuk. Hal ini memungkinkan penyerapan
lipid yang rumit (misalnya lesitin) dan vitamin larut lemak (A, D, E, dan K) di
dalam misel oleh usus halus. Maka pada percobaan kali ini pada tabung 2 minyak
ditambahkan dengan garam empedu lebih mudah terdispersi atau lebih mudah
teremulsi berbeda dengan tabung 1 dimana adanya 2 fase terpisahnya antara fase
air dan fase minyak, serta mengamati terjadinya emulsi dan dispersi, dilakukan
dengan menggunakan air, minyak. Emulsi merupakan jenis koloid dengan fase
terdispersinnya berupa fase cair dengan medium pendispersinya bisa berupa zat
padat, cair, ataupun gas. Emulsi merupakan suatu sistem yang tidak stabil,sehingga
dibutuhkan zat pengemulsi atau emulgator untuk menstabilkan. Pemecahan lemak
dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam asam empedu yang terdapat dalam cairan

page. 33
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya garam asam empedu
sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat dipecah-pecah menjadi partikel-
partikel kecil sebagai emulsi, sehingga luas permukaan lemak bertambah besar.Hal
ini menyebabkan proses hidrolisis berjalan lebih cepat. (Ville, 1998)

VI. Kesimpulan
1. Pada percobaan ini hanya terdapat butir butir lemak, sel epitel, dan
leukosit
2. Pemecahan protein dilakukan oleh enzim pepsin dibantu oleh HCl
3. Pepsin bekerja paling optimum pada pH asam
4. Garam empedu berperan untuk membuang limbah tubuh tertentu
(terutama pigmen hasil pemecahan sel darah merah dan kelebihan
kolesterol), serta membantu pencernaan lemak dan juga penyerapannya.
5. Pankreatin dalam usus halus bekerja untuk mengubah protein menjadi
pepton atau untuk mengeluarkan enzim-enzim protein, protein di usus
dicerna menjadi pepton, maka pepton akan diuraikan oleh enzim tripsin,
kimotripsin, dan erepsin menjadi asam amino maka albumin warna
lebih cepat berubah

VII. Daftar Pustaka


Baret, J.M., Peter Abramoff, Kumaran, A.K., and Millington, W.F., 1986.
Biology. Prentice Hall: New Jersey.
Campbell, N.A., Reece, J.B. Urry, L.A., Wasserman, S.A., Minorsky, P.V.,
dan Jackson, R.B. 2001. Biologi Jilid 2 (Edisi Kedelapan). Jakarta
: Erlangga.
Delmann, 1992. Buku Teks Histologi Veteriner. UI Press. Jakarta.
Irianto, K., 2004. Struktur dan Fungsi Tubuh Manusia untuk Paramedis.
Yrama Widya. Bandung.

page. 34
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Lehninger, A.L. 1997. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : Erlangga


Page, D.S. 1989. Prinsip-Prinsip Biokimia. Jakarta : Erlangga.
Pearce, E., 2004. Anatomi dan Fisiologi Manusia untuk Paramedis.
Gramedia Pustaka Utama. Jakarta.
Sherwood, Lauralee. 1996. fisiologi Manusia.Jakarta : EGC
Soewoto, Hafiz, dkk. 2000. Biokimia Eksperimen Laboratorium. Jakarta:
Widya Medika.
Syaifuddin, 2006. Anatomi dan Fisiologi untuk Mahasiswa Keperawatan.
Buku Kedokteran EGC. Jakarta.

Stansfield, William D. et. al. 2003. Biologi Molekuler Dan Sel. Jakarta :
Erlangga.
Ville, 1998. Anatomi dan Fisiologi untuk Perawat. EGC. Jakarta.

Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Protein, Enzim dan Asam Nukleat.


Bandung : ITB Press.

VIII. Lampiran
Tugas 3.1

page. 35
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Tugas 3.2

 Fungsi saliva: air ludah mengandung enzim amilase yang mengubah


karbohidrat menjadi glukosa
 Pasta amilum: sebagai karbohidrat yang akan diuji
 Fungsi reagen iodium: untuk membuktikan keberadaan gugus kimia iktan
peptide dalam protein
 Mekanisme pencernaan & mulut: karbohidrat + enzim amilase menjadi glukosa
/ maltose
 Tahap pemecahankarbohidrat dalam mulut kelenjar ludah mengandung
99%air. Enzim ptyalin & lisozym. Enzim inilah yang membantu memecah
polisakarida untuk pertamakalinya menjadi unsur yang lebih sakarida

Maltosa + enzim maltose

Sukrosa + enzim sukrosa

page. 36
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Laktosa + enzim laktosa

Amilum + enzim amilase

Tugas 3.3

 Putih telur: mengandung protein


 Larutan pepsin: mengubah molekul protein menjadi pepton
 HCL 0,4%: merangsang/ menubah pepsinogen menjadi pepsin

Dihasilkan enzim pepsin. Enzim pepsin mencerna protein sederhana

Tugas 3.4

Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan mulai mencerna
proteindengan memecah bagian protein menjadi bagian yang lebih kecil, enzim pepsin
memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif diatas pH 6. Pepsin adalah salah satu dari
3 enzim yang berfungsi untuk mendegradasi protein yang lain adalah kemotripsin dan
tripsin. Pepsin disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung, asam hidroklori juga
diproduksi oleh gastric mukosa dan kemudian akan diaktifkan oleh pH optimum yaitu
1-3.

Tugas 3.5

Salah satu zat yang terkandung didalam serum darah adalah albumin yang
merupakan protein nebular. Sedang larutan pankreatin digunakan untuk mengubah
protein mejadi pepton, maka pepton, diuraikan oleh enzim tripsin dan erepsin menjadi
asam amino. Biuret digunakan untuk melihat perbedaan kecepatan antara albumin dan
serum darah dengan berubahnya warna. Terjadi perbedaan kecepatan pencernaan
antara sebelum dan ketika diinkubasi karena suhu mempengaruhi kelarutan.
Pencernaan oleh serum darah lebih cepat dibandingkan pencernaan albumin karena
ukuran partikel serum darah lebih kecil sehingga lebih cepat dicerna.

page. 37
ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Tugas 3.6

Emulsi merupakan jenis koloid dengan fase terdispersi berupa fase cair dengan
medium pendispersinya bisa berupa zat padat, cair, atau gas. Emulsi merupakann suatu
system yang tidak stabil sehingga dibutuhkan zat pengemulsi atau emulgator untuk
menstabilkan pemecahan lemak dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam asam
empedu yang terdapat dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator maka
lemak dalam usus dapat dipecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi,
sehingga luas permukaan lemak bertambah besar. Hal ini menyebabkan proses
hidrolisis berjalan lebih cepat

page. 38