FACULTAD DE INGENIERIA
E.A.P:
Ingeniera Agroindustrial
ASIGNATURA:
Bioquímica - Práctica
TEMA:
DOCENTE:
CICLO: GRUPO:
III B
INTEGRANTES:
Chimbote - Perú
2016
I.- OBJETIVOS
Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la presencia
de los enzimas. Estas macromoléculas, generalmente son proteínas, catalizan las reacciones
bioquímicas, permitiendque los sustratos se conviertan en los productos que necesita la célula.
Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan, pero a
diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son
muy específicas: sólo interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de
determinadas reacciones.
Un enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa, necesaria para
descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico, que se produce durante el
metabolismo celular.
Por su naturaleza proteica las enzimas son compuestos también conocidos como activadores
de algunas reacciones específicas, su terminación es ASA dependiendo del sustrato sobre el
cual actúan.
- Químicamente, las enzimas están formadas por moléculas proteicas a las que se les
añade un grupo más pequeño no proteico, llamado grupo prostético.
- Las enzimas disueltas en agua forman una solución coloidal, siendo solo activos
cuando están en solución.
- Las enzimas poseen una acción catalizadora mucho más eficaz que la de los
catalizadores químicos.
La Bromelina es una enzima con acción proteolítica para una mejor asimilación de
los aminoácidos que las componen. La bromelina deshace las proteínas de igual manera que
la pepsina, enzima que forma parte del jugo gástrico. Se encuentra en las piñas.
Las armelinas pertenecen al clan CA y a la familia C1 de las peptidasas. Los residuos catalíticos
de la familia C1 han sido identificados como la cisteína y la histidina, formando una díada
catalítica.
Pero también podemos hacer un buen uso de la Bromelina, como por ejemplo para las
carnes. Si ponemos jugo de piña natural o trozos de piña sobre un trozo de carne de res, cerdo
o cordero; la Bromelina comenzará a romper las mallas de colágeno y el tejido conjuntivo. Y
una vez que cocinemos el producto nos encontraremos con un trozo mucho más tierno y
suave.
Existen otras enzimas proteolíticas parecidas, como son la ficina de los higos y la papaína de la
papaya. Esta última se extrae y se utiliza como ablandador de carne.
- Mezclar, dejar en reposo por una hora. Ver y anotar los resultados.
IV.RESULTADOS
VASOS OBSERVACIONES
V.DISCUSION
La Bromelina, introducida en 1957, es una enzima proteolítica que contiene azufre, aislada del
tronco de la planta de la piña. Esta enzima es efectiva no sólo en el ácido presente en el
estómago sino también en el medio alcalino del intestino. Se han publicado más de 600
artículos en la literatura científica sobre la eficacia y la seguridad de la Bromelina. Las
bromelinas pertenecen al clan CA y a la familia C1de las peptidasas. Los residuos catalíticos de
la familia C1 han sido identificados como la cisteína y la histidina, formando una diada
catalítica. Se han encontrado otros dos residuos en el sitio activo, un residuo de glicina
precediendo al Cyscatalítico y un residuo de asparagina siguiendo al His catalítico. Se cree que
la Glnayuda en la formación del agujero de oxoanión y la Asn a orientar el anilloimidazol de la
His catalítica.
VI.CONCLUSIONES
VIII.BIBLIOGRAFIA
IV. CUESTIONARIO
La papaína es una enzima proteolítica que guarda bastante similitud con la pepsina humana.
Se obtiene a partir del látex de la fruta verde de la papaya (Carica papaya) antes de su
maduración, cuando aún permanece en el árbol.
SINTESIS DE LA FENILALANINA
SINTESIS DEL TRIPTOFANO
La triptófano sintasa. Enzima, tetrámero α2β2, aislado en E. coli que cataliza el paso
final de biosíntesis del triptófano. Las diferentes unidades catalizan pasos separados.
Las α convierten indol 3-glicerofosfato en indol y gliceraldehido-3-P, mientras el
dímero-β2 cataliza la condensación de indol y serina para dar triptófano. Sin embargo,
el tetrámero α2β2 es de 30 a 100 veces más activo que las subunidades aisladas, ya
que el intermediario pasa por un túnel intermolecular sin ser liberado.
SINTESIS DE LA TIROSINA
3. ¿En qué organelo se encuentran las enzimas proteolíticas?
Las enzimas proteolíticas le ayudan a digerir las proteínas contenidas en los alimentos. Aunque
su cuerpo produce esas enzimas en el páncreas, ciertos alimentos también contienen enzimas
proteolíticas.
La papaya y la piña son dos de las fuentes de plantas más ricas, como se atestigua por su uso
tradicional como "ablandadores" naturales para la carne. La papaína y la bromelina son los
nombres respectivos para las enzimas proteolíticas que se encuentran en estas frutas.
Las enzimas que produce su cuerpo se llaman tripsina y quimotripsina.
El principal uso de las enzimas proteolíticas es como una ayuda digestiva para la gente que
tiene problemas para digerir proteínas. Sin embargo, por razones que son menos claras, las
enzimas proteolíticas también parecen reducir el dolor y la inflamación.
Fase móvil: una capa de solvente orgánico que asciende por capilaridad por el
papel y sobre la capa hidratada sin mezclarse con ella.
Fase estacionaria: la capa hidratada.
Ya que el movimiento se restringe al solvente orgánico, es el tiempo que permanezcan en esta
fase el que determinará la distancia recorrida; a más tiempo, más distancia. Esto suele
significar que el compuesto que más distancia recorre es más apolar ya que permanece más
tiempo en el solvente afín.
Pueden llegar a separar sustancias con diferente K (constante de reparto), y con diferentes
grupos funcionales. Experimentalmente en ocasiones no podemos separar compuestos con
diferentes grupos funcionales.