AKTIVITAS ENZIM AMILASE

LAPORAN

Diajukan untuk memenuhi salah satu tugas mata kuliah Praktikum Fisiologi Hewan yang
diampu oleh Siti Nurkamilah, M.Pd.

Disusun oleh :

KELOMPOK 5

Ilham Nurdiansyah 15543001

Arin Sri Nursifa 15543002

Santi Suminar 15543006

Nurhadiani 15543009

Melisa Nursuciani 15544013

Neng Siti Khotimah J. 15544016

Kelas 3 – B

Program Studi Pendidikan Biologi

Sekolah Tinggi Keguruan dan Ilmu Pendidikan (STKIP)

Garut

2017
I. Judul Praktikum

Aktivitas enzim amylase pada saliva (air ludah)

II. Tujuan

1. Untuk mengetahui dan memahami proses pencernaan makanan dengan

bantuan enzim.

2. Untuk mengetahui pengaruh temperature terhadap kerja enjim amylase.

III. Alat dan Bahan

Adapun alat dan bahan yang digunakan dalam praktikum yaitu :

 Alat yang digunakan yaitu :

Thermometer Gelas kimia 500 ml

Pipet tetes Gelas ukur

Bunsen spirtus Kaki tiga dan kawat kasa

Corong Tabung dan rak tabung reaksi

Baker glass Kain kassa

Penjepit tabung Nampan

 Bahan yang dibutuhkan yaitu :

Saliva Aquadest

Larutan iodium Larutan benedict

 Larutan amilum

IV. Langkah Kerja

1. Menyiapkan alat dan bahan yang dibutuhkan.

2. Mengumpulkan saliva sebanyak 40 ml.

3. Menyaring saliva yang sudah terkumpul menggunakan kain kassa.

4. Menuangkan air kedalam 3 buah gelas kimia masing-masing sebanyak 400 ml.

5. Memanaskan dua gelas kimia yang berisi air menggunakan bunsen spirtus, gelas

kimia pertama dipanaskan sampai suhu 36-37◦C dan gelas kimia yang ke dua

sampai suhu > 70◦C.

6. Memasukan larutan amilum sebanyak 5ml ke dalam tabung reaksi sebanyak 6

buah.

7. Memasukan masing-masing 2 tabung reaksi kedalam 3 buah gelas kimia yang

sudah dipanaskan dan yang tidak dipanaskan.

8. Mendiamkan selama 10 menit.

9. Memasukan saliva yang telah disaring ke dalam tabung reaksi sebanyak 15

tetes.

10. Mencatat waktu pemasukannya.

 11. Memasukan larutan iodium dan benedict sebanyak 2 tetes setiap interval 1 menit

sampai terjadi titik akromatis.

12. Melakukan pengulangan sebanyak 20x.

13. Membandingkan hasil dari masing-masing tabung percobaan

V. Teori Dasar

Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksi-

reaksi biologis. Enzim dapat juga didefenisikan sebagai biokatalisator yang dihasilkan oleh

jaringan yang berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan itu sendiri. Semua enzim

yang diketahui hingga kini hampir seluruhnya adalah protein. Berat molekul enzim pun

sangat beraneka ragam, meliputi rentang yang sangat luas

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim

diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping

itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan

lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim

dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana

enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah

1. Oksidoreduktase yaitu enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi atau reduksi suatu

bahan. Dalam golongan ini terdapat 2 jenis enzim yang paling utama yaitu oksidase dan

dehidrogenase. Oksidase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi antara substrat dengan

molekul oksigen. Yang termasuk enzim oksidase adalah katalase, peroksidase,

tirosinase, dan asam askorbat oksidase. Dehidrogenase adalah enzim yang aktif dalam

pengambilan atom hidrogen dari substrat. Contohnya yaitu suksinat dehidrogenase,

glutamat dehidrogenase, dan laktat dehidrogenase.

2. Transferase yaitu enzim yang ikut serta dalam reaksi pemindahan (transfer) suatu radikal

atau gugus. Enzim yang termasuk dalam golongan ini adalah transglikosidase,

transfosforilase, transaminase, dan transasetilase.

3. Hidrolase yaitu enzim yang sangat penting dalam pengolahan pangan, yaitu enzim yang

mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat atau pemecahan substrat dengan

pertolongan molekul air. Enzim yang termasuk kedalam golongan ini adalah lipase yang

menghidrolisis ikatan ester pada lemak alami menjadi gliserol dan asam lemak,

glikosidase menghidrolisis ikatan glikosida dan sebagainya. Disamping itu masih banyak

lagi yang termasuk enzim hidrolase, diantaranya karboksil esterase, pektin metal

esterase, selulase, β-amilase, α-amilase dan invertase.

4. Liase yaitu enzim yang aktif dalam pemecahan ikatan C-C dan ikatan C-O dengan tidak

menggunakan melekul air. Yang termasuk dalam golongan enzim ini adalah enzim

dekarboksilase.

5. Isomerase yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi perubahan konfigurasi molekul

substrat, sehingga dihasilkan molekul baru yang merupakan isomer dari substrat, atau

dengan perubahan isomer posisi. Yang termasuk dalam golongan ini adalah enzim

fosfoheksosa isomerise atau fosfomanosa isomerase.

6. Ligase yaitu enzim yang mengakatlisis pembentukan ikatan - ikatan tertentu, misalnya

pembentukan ikatan C-O, C-C, dan C-S dalam biosintesis ko-enzim A serta

pembentukan ikatan C-N dalam sintesis glutamin

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim,

apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim

yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung

gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah

kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan
yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga

mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya

merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan

zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim

Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan

pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produktidaklah pasti dan

bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak

mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim.

Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim

tidak dapat mengubahnya

Sebagai mana protein pada umumnya, molekul enzim juga mempunyai struktur tiga

dimensi. Diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, hanya satu saja yang mendukung fungsi

enzim sebagai biokatalisator, diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, diperlukan suhu dan

pH yang sesuai. Apabila kedua faktor tersebut tidak terpenuhi, enzim akan kehilangan sifat

dan kemampuannya (Sadikin, 2002).Secara dingkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain

1. Berfungsi sebagi biokatalisator

2. Merupakan suatu protein

3. Bersifat khusus atau spesifik

4. Merupakan suatu koloid

5. Jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak

6. Tidak tahan panas

Fungsi enzim sebagai katalis untuk reaksi kimia dapat terjadi baik didalam maupun

diluar sel. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Suatu enzim
dapat bekerja 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi tanpa katalis. Enzim

bekerja sebagai katalis dengan cara menurunkan energi aktifasi, sehingga laju reaksi

meningkat.

Enzim-enzim hingga kini diketahui berupoa molekul-molekul besar yang berat

molekulnya ribuan. Karena enzim tersebut dilarutkandalam air, maka akan menjadi suatu

koloid Beberapa enzim, diketahui memiliki kemampuan untuk mengubah substrat menjadi

hasil akhir dan sebaliknya, yaitu mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat jika kondisi

lingkungan berubah. Contohnya adalah enzimenzim dari golongan protease dan urase serta

beberapa jenis enzim lainnya.

Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan

tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa,

sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa

(Salisbury, 1995).Seperti halnya katalisator, enzim juga dipengaruhi oleh temperatur. Hanya

saja enzim ini tidak tahan panas seperti katalisator lainnya. Kebanyakan enzim akan menjadi

non aktif pada suhu 50o C.

Apabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak, sehingga substrat

tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut tidak akan dapat

menjalankan fungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada umumnya denaturasi ini bersifat

tidak terbalikan atau permanen

 Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah

1. Suhu

Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim

dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu

sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.

2. pH

Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH

4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif

secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.

3. Konsentrasi enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada

konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan

reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.4. konsentrasi substrat hasil

eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi.

Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupun konsenrasi substrat

diperbesar.

4. Zat-zat penghambat

Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan

substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan.Dalam banyak sistem akibat suhu tes

reaksi enzim adalah mirip dengan tabiat bahwa laju reaksi meningkat dengan kenaikan suhu

dan akhirnya enzim kehilangan semua aktivitas jika protein menjadi rusak akibat panas.

Banyk enzim berfungsi optimal dalam batas-batas suhu antara 25-370C. Akibat dari pH

terhadap suatu reaksi enzim menjadi rumit oleh beberapa factor yang dapat saling bersaing.

VI. Hasil Pengamatan

1. Table pengamatan aktivitas enzim amylase pada suhu normal (24°C) setelah

ditambahkan reagen lugol dan reagen benedict.

 Perubahan Warna
Waktu
Reagen Lugol Reagen Benedict

1 menit ke-1 ++ ++

1 menit ke-2 ++ ++

1 menit ke-3 ++ +

1 menit ke-4 +++ +

1 menit ke-5 +++ +

1 menit ke-6 ++ +

1 menit ke-7 ++ +

1 menit ke-8 ++ +

1 menit ke-9 ++ +

1 menit ke-10 ++ +

1 menit ke-11 ++ +

1 menit ke-12 ++ +

1 menit ke-13 ++ +

1 menit ke-14 ++ +

1 menit ke-15 + +

1 menit ke-16 + +

1 menit ke-17 + +

1 menit ke-18 + +

1 menit ke-19 + +

1 menit ke-20 + +

Keterangan:
+ : Kurang Pekat

++ : Pekat

+++ : Pekat Sekali

*Pada larutan yang ditetesi reagen benedict berubah menjadi warna biru, sedangkan pada

larutan yang ditetesi reagen lugol berubah menjadi warna ungu.

Gambar pengujian aktivitas enzim amilase pada suhu normal menit ke-2

Gambar pengujian aktivitas enzim amilase pada suhu normal setelah didiamkan
 2. Table pengamatan aktivitas enzim amylase pada suhu 36°C - 37°C setelah

ditambahkan larutan iodium dan Larutan benedict.

Perubahan
No. Waktu (menit)
Reagen iodium Reagen benedict

Putih − Putih −

1 11 Berwarna putih terdapat warna Berwarna putih terdapat warna

ungu dan kuning. biru pudar dibagian bawah tabung

Ungu + Putih −

Berwarna ungu, terdapat Berwarna putih terdapat warna

2
2 1
endapan putih di bawah, dan biru pudar dibagian bawah tabung

diatas berwarna kuning

Ungu ++ Biru + +

Berwarna ungu pekat, terdapat Berwarna biru dan terdapat

3 13
endapan putih di bawah endapan putih dibagian bawah

tabung

Ungu ++ Biru + +

Berwarna ungu pekat, terdapat Berwarna biru dan terdapat

4 14
endapan putih di bawah endapan putih dibagian bawah

tabung

Ungu + Biru + +

Berwarna ungu pekat, terdapat Berwarna biru dan terdapat

5
5 1
endapan putih di bawah, dan endapan putih dibagian bawah

diatas berwarna kuning tabung

 kecoklatan.

Ungu + Biru + +

Berwarna ungu pekat, terdapat Berwarna biru dan terdapat

6 16 endapan putih di bawah, dan endapan putih dibagian bawah

diatas berwarna kuning tabung

kecoklatan.

Ungu ++ Biru + +

Berwarna ungu pekat, terdapat Berwarna biru dan terdapat

7 17
endapan putih di bawah endapan putih dibagian bawah

tabung

Ungu ++ Biru + +

Berwarna ungu pekat, terdapat Berwarna biru dan terdapat

8 18
endapan putih di bawah endapan putih dibagian bawah

tabung

Ungu +++ Biru + +

Seluruh larutan berwarna ungu Berwarna biru dan terdapat

9
9 1
pekat endapan putih dibagian bawah

tabung

Ungu ++ Biru + +

Bagian atas berwarna berwarna Berwarna biru dan terdapat

10 110 hitam (ungu pekat sekali) dan endapan putih dibagian bawah

bagian bawah berwarna ungu tabung

pekat

Ungu ++ Biru +++

11 111
Bagian atas berwarna berwarna Berwarna biru pekat, tidak ada
 hitam (ungu pekat sekali) dan endapan

bagian bawah berwarna ungu

pekat

Ungu +++ Biru +++

12 112 Seluruh larutan berwarna ungu Berwarna biru pekat, tidak ada

pekat endapan

Ungu ++ Biru +++

Bagian atas berwarna hitam Berwarna biru pekat, tidak ada

13 113
(ungu pekat sekali) dan bagian endapan

bawah berwarna ungu pekat

Ungu ++ Biru +++

Bagian atas berwarna hitam Berwarna biru pekat, tidak ada

14 114
(ungu pekat sekali) dan bagian endapan

bawah berwarna ungu pekat

Ungu ++ Biru +++

Bagian atas berwarna hitam Berwarna biru pekat, tidak ada

15
15 1
(ungu pekat sekali) dan bagian endapan

bawah berwarna ungu pekat

Ungu +++ Biru +++

16 116 Seluruh larutan berwarna ungu Berwarna biru pekat, tidak ada

pekat endapan

Ungu ++++ Biru +++

17 117 Seluruh larutan berwarna Ungu Berwarna biru pekat, tidak ada

tidak pekat (coklat) endapan

18 118 Ungu ++++ Biru +++

 Seluruh larutan berwarna Ungu Berwarna biru pekat, tidak ada

tidak pekat (coklat) endapan

Ungu ++++ Biru +++

19 119 Seluruh larutan berwarna Ungu Berwarna biru pekat, tidak ada

tidak pekat (coklat) endapan

Ungu ++++ Biru +++

20 120 Seluruh larutan berwarna Ungu Berwarna biru pekat, tidak ada

tidak pekat (coklat) endapan

*Pada larutan yang ditetesi reagen benedict berubah menjadi warna biru, sedangkan pada

larutan yang ditetesi reagen lugol berubah menjadi warna ungu.

Gambar pengujian aktivitas enzim amilase pada suhu 36°C - 37°C menit ke-20

3. Table pengamatan aktivitas enzim amylase pada suhu tinggi ( >80°C ) setelah

ditambahkan Reagen lugol dan Reagen benedict.

 PERUBAHAN WARNA
WAKTU
Reagen benedict Reagen lugol

1 menit Biru ++ Ungu ++

2 menit Biru + Ungu +

3 menit Biru +

4 menit Biru telor asin +

5 menit Hijau muda +

6 menit Hijau muda ++

7 menit Hijau muda +++

8 menit Hijau muda ++++

9 menit Hijau muda ++++

10 menit Hijau muda +++++

11 menit Hijau muda +++++

12 menit Hijau muda +++++

13 menit Hijau muda +++++

14 menit Hijau muda +++++

15 menit Hijau muda +++++

16 menit Hijau muda +++++

17 menit Hijau muda ++++++

18 menit Hijau muda ++++++

19 menit Hijau muda ++++++

20 menit Hijau muda +++++++

 VII. Pembahasan

Praktikum uji enzim amilase ini bertujuan untuk mengetahui dan mengamati aktivitas

enzim amilase memecah pati dalam persatuan waktu dengan indikator titik akromatis dan

pengaruh suhu pada aktivitas enzim amilase. Enzim amilase berfungsi dalam membantu

proses pencernaan makanan secawa kimiawi yaitu memecah gula kompleks menjadi gula

sederhana. Enzim amilase salah satunya terdapat pada air liur manusia yang juga merupakan

awal proses pencernaan. Pada uji ini dilakukan tiga perlakuan dengan penempatan pada suhu

yang berbeda-beda yaitu pada suhu normal (20º - 24ºC), suhu diatur (36º - 37ºC) dan suhu

panas (>70ºC) dengan menggunakan reagen lugol dan benedict.

Fungsi pemberian reagen lugol yaitu untuk mengetahui kandungan karbohidrat atau

pati ditandai dengan perubahan warna menjadi ungu sampai ungu kehitam-hitaman.

Sedangkan, pemberian reagen benedict berfungsi untuk mengetahui kandungan gula

pereduksi yang ditandai dengan perubahan warna menjadi biru sampai hijau pekat.

A. Pengamatan pada suhu normal (20º - 24ºC)

Pada pengujian ini tidak dilakukan pemanasan larutan amilum. Berdasarkan hasil

pengamatan, tabung pertama yang ditetesi reagen lugol terjadi perubahan warna dari warna

putih menjadi warna ungu pekat pada menit pertama. Dapat diartikan bahwa larutan amilum

mengandung pati yang cukup banyak.

Perubahan menjadi warna ungu pekat itu berlangsung sampai menit ketiga. Pada

menit ke empat sampai menit kelima terjadi perubahan warna dari ungu pekat menjadi ungu

sangat pekat. Setelah itu pada menit ke enam sampai menit ke dua puluh, warna nya menjadi

ungu kurang pekat. Warna tersebut disebabkan karena gula sederhana tidak memberi warna

ungu amilum yang berikatan dengan iod sehingga warna ungu telah mengalami hidrolisis

tetapi belum mencapai titik akromatis karena masih memberikan warna ungu kurang pekat.
 Pada tabung kedua ditetesi reagen benedict, terjadi perubahan warna dari putih

menjadi biru pekat pada menit pertama dan kedua. Dapat diartikan bahwa larutan amilum

mengandung gula pereduksi yang cukup banyak. Selanjutnya, pada menit ketiga sampai ke

dua puluh terjadi perubahan warna dari biru pekat menjadi biru kurang pekat. Hal tersebut

diakibatkan oleh gula pereduksi yang sudah terhidrolisis tetapi belum mencapai titik

akromatis.

Kemampuan enzim amilase untuk menghidrolisi substrat tergantung pada jenis pati

matang atau pati mentah. Pada percobaan ini, kami menggunakan pati mentah dan akuades.

Pada umumnya, pati mentah itu lebih lama untuk terhidrolisis dari pada pati matang.

B. Pengamatan pada suhu 36°C - 37°C

Pada suhu 36°C - 37°C keadaan larutan amilum yang berwarna putih, setelah di

diamkan selama 10 menit kemudian ditetesi dengan saliva 15 ml warnanya menjadi putih

susu setelah ditetesi Reagen benedict pada menit pertama dan ke-2 warnanya menjadi putih

serta terdapat warna biru pudar dibagian bawah tabung. Pada menit ke-3 sampai menit ke-10

setelah ditetesi lagi Reagen benedict 2 tetes warnanya menjadi biru dan terdapat endapan

putih dibagian bawah tabung. Pada menit ke-11 sampai ke-20 setelah ditetesi lagi Reagen

benedict 2 tetes warnanya menjadi biru pekat dan tidak ada endapan. Perubahan warna

tersebut dapat diartikan bahwa larutan amilum mengandung gula pereduksi yang cukup

banyak. Setelah pengulangan 20X larutan amilum tidak kembali ke warna semula hal ini

terjadi karena gula tereduksi yang sudah terhidrolisis tetapi belum mencapai titik akromatis

karena masih dapat menunjukan perubahan warna

Sedangkan larutan amilum 5 ml yang ditetesi air ludah 15 tetes dan diberi Reagen

lugol 2 tetes setelah 1 menit, pada menit pertama berwarna putih serta terdapat warna ungu

dan kuning. Pada menit ke-2 Berwarna ungu, terdapat endapan putih di bawah, dan diatas
berwarna kuning. Pada menit k-3 dan ke-4 larutan berwarna ungu pekat serta terdapat

endapan putih di bawah. Pada menit ke-5 dan ke-6 berwarna ungu pekat, terdapat endapan

putih di bawah, dan diatas berwarna kuning kecoklatan. Pada menit ke-7 dan ke-8 larutan

berwarna ungu pekat serta terdapat endapan putih di bawah. Pada menit ke-9 Seluruh larutan

berwarna ungu pekat.

Pada menit ke-10 dan ke-11 larutan Bagian atas berwarna berwarna hitam (ungu pekat

sekali) dan bagian bawah berwarna ungu pekat. Pada menit ke-12 Seluruh larutan berwarna

ungu pekat. Menit ke-13 sampai menit ke-15 larutan Bagian atas berwarna hitam (ungu pekat

sekali) dan bagian bawah berwarna ungu pekat. Pada menit ke-16 Seluruh larutan berwarna

ungu pekat. Dan pada menit ke-17 sampai menit ke-20 Seluruh larutan berwarna Ungu tidak

pekat (coklat). Warna tersebut disebabkan karena gula sederhana tidak memberi warna ungu

amilum yang berikatan dengan iod sehingga warna ungu telah mengalami hidrolisis tetapi

belum mencapai titik akromatis karena warnanya tidak kembali ke warna semula.

Setelah dilakukan pengulangan sampai 20 kali pada larutan benedict maupun larutan

iodium tidak mengalami achromatis. Ini menunjukan bahwa enzim tidak dapat bekerja secara

baik dan optimal.

Percobaan ini menghasilkan hasil yang tidak biasa. Seharusnya, pada suhu 36-37˚C

perubahan warnanya menjadi bening yang disebut titik akromatik tetapi larutannya berwarna

Ungu tidak pekat (coklat) dan Berwarna biru pekat, ini di pengaruhi oleh faktor-faktor yaitu

suhu yang turun naik dan jumlah benedick serta jumlah iodium yang diteteskan sehingga

hasil percobaan ini tidak sesuai dengan yang kita harapkan

C. Pengamatan pada suhu tinggi (>70°C )

Pada suhu tinggi (>70°C ) keadaan larutan amilum yang berwarna putih, setelah di

diamkan selama 10 menit kemudian ditetesi dengan saliva dan larutan lugol pada menit
perama warnanya berubah menjadi ungu pekat, setelah itu pada menit ke dua ditetesi kembali

larutan lugol barubah kembali ke warna menjadi putih tau warna semula sehingga waktu

yang dibutuhkan dari percobaan aktivitas enzim pada suhu >700 hingga warna ungu hilang

adalah 2 menit, maka sesungguhnya waktu yang dipergunakan oleh enzim amilase untuk

mengkatalis terletak pada menit pertama sampai menit kedua

Pada menit kedua tidak terjadi perubahan warna sekalipun sudah ditetesi pereaksi

lugol. Warna tersebut terbentuk disebabkan karena molekulnya sudah kecil dan maltosa tidak

memberi warna ungu amilum yang berikatan dengan lugol sehingga warna ungu telah

mengalami proses hidrolisis. Proses hidrolisis dianggap selesai jika telah mencapai titik

akromatik, yaitu waktu ketika pereaksi lugol sudah tidak lagi menunjukan perubahan warna.

Sedangkan larutan amilum yang diberi reagen benedict Pada menit pertama terjadi

perubahan warna menjadi biru pekat. Pada menit kedua dan ketiga warna biru mulai

memudar dan tidak lagi pekat karena biuret mulai bereaksi mengikat enzim selanjutnya pada

menit keempat terjadi perubahan warna dari biru kurang pekat menjadi biru telur asin

Pada menit kelima terjadi perubahan warna yang cukup signifikan dari warna biru

telur asin menjadi warna hijau muda + , begitupun terjadi perubahan warna pada menit

keenam menjadi hijau muda ++ , menit ketujuh hijau muda +++ , menit kedelapan hijau

muda ++++ dan menit kesembilan hijau ++++. Hal ini terjadi karena gula tereduksi yang

sudah terhidrolisis tetapi belum mencapai titik akromatis karena masih dapat menunjukan

perubahan warna pada menit kesepuluh sampai seterusnya menit kedua puluh.

Karena masih tidak terjadi titik akromasi pada menit kedua puluh maka kami cukup

mengambil sampel pada percobaan 20 kali pengulangan. Hal ini terjadi karena aktivitas

enzim pada suhu >700 tidak optimum

 VIII. Kesimpulan

Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan maka praktikan mengambil kesimpulan

sebagai berikut :

1. Makanan yang mengandung karbohidrat terumata pati akan dicerna secara kimiawi

dengan bantuan saliva (air ludah) karena saliva (air ludah) mengandung enzim yaitu

enzim amylase. Fungsi enzim amylase yaitu untuk memecah molekul karbohidrat

menjadi molekul yang lebih sederhana seperti fruktosa, maltosa, glukosa dan dekstrin,

agar dapat diserap oleh tubuh.

2. Aktivitas enzim amilase (saliva) dipengaruhi oleh suhu dilihat dari perubahan warna.

 Pada suhu normal (20º - 24ºC) aktivitas enzim amylase yang ditetesi reagen lugol

setelah dilakukan pengulangan 20X warnanya berubah menjadi unggu kurang pekat,

sedangkan yang ditetesi dengan reagen benedict warnanya berubah menjadi biru

kurang pekat, menandakan aktivitas enzim amylase belum mencapai titik akromatis.

 Pada suhu diatur (36°C - 37°C) aktivitas enzim amylase yang ditetesi reagen lugol

setelah dilakukan pengulangan 20X warnanya berubah menjadi ungu kurang pekat,

sedangkan yang ditetesi dengan reagen benedict warnanya berubah menjadi biru

pekat, menandakan aktivitas enzim amylase belum mencapai titik akromatis.

 Pada suhu tinggi ( >700 ) aktivitas enzim amylase yang ditetesi reagen lugol

mengalami perubahan warna menjadi warna semula setelah pengulangan 2x

menandakan bahwa larutan amilum telah mencapai titik akromatik, sedangkan yang

ditetesi reagen benedict mengalami perubahan warna selama 20x pengulangan

menjadi hijau sangat pekat menandakan larutan amilum belum mencapai titik

akromatis.
 DAFTAR PUSTKA

Ramdhani, C. Suci. 2016. Laporan Praktikum Biokimia Bab X Enzim Pencernaan I. [online]

tersedia http://www.academia.edu/26421644/Hidrolisis_Pati_oleh_Amilase_Air_Liur.

Diunduh pada tanggal 10 November 2017 pukul 20:01 WIB.

Pravitri, Kartika Gemma. 2015. Laporan Praktikum Pengujian Enzim. [online] tersedia

http://tikagpravitri.blogspot.co.id/2015/09/pengujian-enzim.html?m=1. Diunduh pada

tanggal 10 November 2017 pukul 19:40 WIB.

(online) tersedia di [ http://www.pintarbiologi.com/2014/12/klasifikasi-enzim.html] diunduh

pada tanggal 11 november 2017 pukul 08.20 WIB