Anda di halaman 1dari 13

ALOSTERIK

1. Pengertian Enzim Alosterik, Sifat dan Cara Kerja

Enzim merupakan katalis yang berfungsi untuk mengubah laju reaksi suatu senyawa. Enzim
sebagai katalisator atau perantara aktivasi. Kecepatan kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh kehadiran
molekul molekul lain seperti pemicu (activator) atau penghambat (inhibitor) yang keduanya biasa disebut
sebagai efektor. Enzim dengan struktur sempurna dan aktif mengkatalisis bersama dengan koenzim
disebut juga holoenzim. Enzim memiliki sisi aktif yaitu bagian dari molekul enzim tempat untuk berkaitan
dengan substrat membentuk enzim yang lebih kompleks dan selanjutnya menghasilkan produk akhir.

2. Pengertian Enzim Alosterik

Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol. Pada beberapa jalur metabolisme,
produk akhir yang berkaitan dengan titik kontrol lainnya dan bukan dengan sisi aktif enzim. Jenis enzim
yang seperti inilah yang disebut enzim alosterik.Enzim alosterik sering berbentuk protein dan memiliki
beberapa sub unit protein. Pada setiap sub unit protein nya memiliki satu atau lebih dari satu sisi aktif.
Enzim alosterik di kontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) dan berkaitan pada bagian tertentu
dalam bagian enzim tersebut. Hal ini memicu adanya perubahan dan mempengaruhi kecepatan kerja
enzim.

3. Sifat Sifat Enzim Alosterik

Enzim alosterik memiliki beberapa sisi titik aktif yang saling berkaitan dan kooperatif. Hal ini
mengakibatkan enzim alosterik memiliki ketergantungan pada substrak mereka dan menghasilkan output
katalitik yang lebih bervariasi dalam memberikan respon pada perubahan perubahan kecil yang terjadi.
Perubahan tersebut terjadi pada konsentrasi efektor. Molekul efektor bisa menyebabkan enzim menjadi
lebih aktif atau kurang aktif. Berikut sifat- sifat enzim alosterik :

a. Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat yang mengubahnya. Enzim
alosterik juga memiliki sisi pengatur untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut dengan
modulator atau efektor. Sisi substrak pada alosterik bersifat spesifik terhadap modulatornya.

1
b. Enzim alosterik umumnya lebih besar dan kompleks daripada enzim lainnya. Enzim alosterik
memiliki dua atau lebih unit polipeptida. Enzim alosterik juga memiliki sifat menyimpang yang
nyata dibandingkan dengan tingkah laku klasik Michaelis-Menten. Hal inilah yang membedakan
enzim alosentrik dari enzim lainnya.

4. Cara Kerja Enzim Alosterik

Aktivitas katalisis enzim alosterik memiliki penghambat atau stimulan yang disebut modulator.
Modulator dibedakan menjadi sisi positif (yang menstimulasi sisi aktif enzim) dan sisi negatif (yang
menghambat sisi aktif enzim). Modulator dapat berupa produk akhir karabolisme atau katabolisme, zat
metabolik, atau produk metabolik.

Apabila sisi alosterik diisi oleh modulator negatif atau penghambat, maka apabila kondisi ini
meningkat di dalam sel, enzim akan mengalami perubahan menjadi tidak aktif atau kurang aktif. Maka
yang terjadi selanjutnya adalah molekul ini dimatikan. Apabila modulator negatif ini terlepas dari sisi aktif
maka konsentrasi modulator di sisi alosterik dalam sel menurun. Dan kemudian enzim menjadi aktif
kembali atau hidup.

Namun ada juga dimana enzim alosterik diaktifkan oleh molekul modulatornya. Modulator aktif
bukanlah hasil akhir dari rangkaian enzim, tetapi beberapa metabolit lain berfungsi sebagai isyarat
molekular untuk mempercepat enzim. Modulator alosterik ini sering juga disebut sebagai homotropik
karena substrat dan modulatornya mirip atau identik. Alosterik juga memiliki dua atau lebih pengikat
substrat. Sisi pengikat ini bekerja sebagai sisi katalitik dan sisi pengaturan.

Fungsi jenis enzim alosterik ini akan bereaksi terhadap keadaan oleh karena akumulasi substrat
yang berlebih dan selanjutnya harus diubah ke reaksi berikutnya. Jenis enzim alosterik yang lainnya, yaitu
golongan yang dihambat modulator. Hal ini dilakukan biasanya oleh molekul bukan substrat. Hal ini
disebut juga golongan enzim heterotropik dan golongan enzim yang dirangsang oleh modulator yang
berasal dari dirinya sendiri. Fungsi dan cara kerja ini yaitu mekanisme aktif- tidaknya enzim alosterik
disebut menyerupai mekanisme aktif- tidaknya hemoglobin oleh difosfogliserat.

Sisi pengikatan molekul pengatur pada enzim alosterik terletak pada sub unit yang berbeda yaitu
sub unit katalitik (C) dan submit pengatur (R). Pengikatan molekul pengatur positif (modulator positif) di

2
komunikasikan kepada sub unit katalitik melalui konfirmasi menjadikan sub unit katalitik menjadi aktif.
Kemudian memiliki kemampuan untuk mengikat substat dengan afinitas yang tinggi. Pada penguraian
modulator dari sub unit pengatur, enzim kemudian berubah bentuk menjadi tidak aktif atau kurang aktif.

Enzim alosterik memiliki dua atau lebih modulator yang dapat saling mempengaruhi dan
berlawanan dimana salah satu modulator enzimnya bersifat sebagai pengaktif dan salah satu lainnya lagi
bersifat sebagai penghambat. Masing- masing modulator memiliki sisi alosterik spesifik yang apabila
terisi maka enzim dapat mempercepat kinerja kataliriknya atau memperlambat reaksi.

5. Proses Penghambatan Balik pada Enzim Alosterik

Dalam proses metabolisme sel, enzim bekerja bersama- sama dalam suatu rangkaian dan sistem
yang berurutan agar metabolisme tubuh berjalan sesuai dengan fungsinya. Pada ssistem enzim, produk
pertama dari enzim akan menjadi substrat bagi enzim selanjutnya.

Dalan setiap enzim terdapat sekurang- kurangnya satu enzim pemacu yang menentukan kecepatan
reaksi enzim. Enzim pemacu ini tidak hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga menurunkan aktivitas
katalitik. Berkat enzim pemacu tersebut, kecepatan metabolik diatur secara berurutan setiap menitnya dan
mengubah diri sesuai dengan kebutuhan energi pada sel yang dibutuhkan dalam pertumbuhan atau
perbaikan sel.

Pada sistem multienzim, enzim pertama merupakan enzim pemacu. Enzim lain dalam urutan
sistem enzim memungkinkan adanya jumlah akobat aktivitas katalitik yang berlebihan mengikuti enzim
pengatur. Enzim tersebut yang aktivitasnya diatur ileh berbagai jenis molekular disebut enzim regulatori
atau enzim pengatur. Enzim pengatur digolongkan menjadi dua yaitu enzim alosterik atau pengatur bukan
kovalen dan enzim pengatur kovalen.

Enzim alosterik diatur oleh pengatur bukan kovalen. Pada sistem multienzim, enzim pertama
memiliki sifat pengatur yang lebih menonjol. Enzim ini dihambat oleh produk akhir dari sistem
multienzim. Apabila produk akhir meningkat, berarti senyawa ini sedang diproduksi dalam jumlah banyak
dan melebihi kebutuhan normal sel.

3
Produk akhir urutan ini kemudian menjadi penghambat spesifik terhadap enzim pertama. Dengan
begitu, sistem seperti in imelambatkan laku kecepatan reaksi sehingga produksi akhir senyawa menjadi
seimbang dengan yang dibutuhkan oleh sel tubuh. Jenis pengaturan atau sistem seperti ini disebut juga
penghambatan balik.

6. Enzim Alosterik tidak Mengikuti Kaidah Michaelis- Menten

Enzim alosterik memperlihatkan perbedaannya dengan enzim pada umumnya. Konsentrasi


substrat dan kecepatan reaksi pada enzim alosterik berbeda dan memiliki tingkah laku yang tidak
memenuhi Michaelis menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan substrat jika substrat berada
pada konsentrasi yang lebih tinggi, tetapi apabila konsentrasi enzim alosterik dipetakan terjadi kurva
sigmoid dan bukan kurva hiperbolik yang biasa terjadi pada enzim lainnya.

Titik kurva sigmoid menunjukkan setengah kecepatan reaksi maksimum. Dan dikarenakan enzim
ini tidak memiliki hubungan Michaelis Menten, maka tidak dapat digunakan untuk menentukan penentu
KM. Lambang S0.5 atau K0.5 merupakan lambang konsentrasi substrat yang memberikan kecepatan
setengah maksimum pada enzim alosterik.

Kurva kejenuhan hiperbolik pada enzim biasa mirip dengan kurva pengikatan oksigen pada
mioglobin. Sebaliknya pada kurva kejenuhan enzim alosterik yang berupa kurva sigmoid, menyerupai
kurva pengikatan oksigen dengan hemoglobin. Mioglobin dan hemoglobin dijadikan sebagai model
interpretasi tingkah laku enzim biasa dan enzim alosterik.

Mioglobin hanya memiliki satu pengikat pada sisinya, satu polipeptida, dan protein. Sama dengan
enzim pada umumnya, enzim yang memiliki satu sisi pengikat substratnya, satu rantai potipeptida,
memberikan kurva kejenuhan substrat bentuk hiperbolik.

Demikian penjelasan mengenai enzim alosterik dan perbedaannya dengan enzim- enzim pada
umumnya. Enzim alosterik memiliki beberapa sifat dan bentuk yang unik dan memiliki sistem
metabolisme yang bisa lebih cepat dan bisa menstabilkan diri sesuai dengan kebutuhan sel dengan adanya
faktor penghambat pada salah satu substratnya.

4
Hal ini juga dikarenakan enzim alosterik memiliki substrat lebih dari satu, dimana yang satu
berfungsi sebagai pengaktif dan yang satu berfungsi sebagai non aktif, sehingga enzim ini bisa menaga
keseimbangan produksinya sesuai dengan kebutuhan sel.

MEKANISME UMPAN BALIK ENZIM

5
1. PENGERTIAN ENZIM

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis dalam suatu reaksi kimia organik.
Suatu reaksi kimia yang berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi
enzim juga berfungsi menurunkan energi aktivasi

2. SIFAT ENZIM
 Termolabil yang berarti apabila bekerja pada suhu rendah maka aktivitas enzim akan lambat dan jika
bekerja pada suhu tinggi reaksi enzim akan semakin cepat, jika suhu terlalu tinggi maka enzim akan
mengalami denaturasi.
 Kerja enzim bersifat bolak – balik (reversible) yaitu enzim tidak dapat menentukan arah reaksi akan
tetapi hanya mempercepat laju reaksi hingga mencapai kesetimbangan.
 Enzim bekerja secara spesifik yaitu enzim tidak dapat bekerja pada semua substrat akan tetapi hanya
bekerja pda substrat tertentu saja.
 Enzim dapat bereaksi pada substrat asam dan basa dikarenakan enzim mempunyai gugus residu asam
amino spesifik.

3. FUNGSI ENZIM
 Enzim dapat mempercepat reaksi kimia akan tetapi tidak ikut bereaksi ( katalisator ).
 Enzim berupa koloid dalam suatu larutan yang berfungsi sebagai pengaktifasi energy.
 Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya glukosa yang
terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi keseimbangan, maka
akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa
atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan
dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis
dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya

4. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM


a. Suhu ( temperature)

6
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju reaksi
biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi kinetik
dari molekul sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekul-molekul
meningkat.Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya
terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim. Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik
untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung
terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal
melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan
enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim
yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
b. Derajat keasaman (pH)
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini
karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH.
Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi,
ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.
Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem biologis
tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka
struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat
mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi.
Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.
c. Aktivator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan substrat.
Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk menghambat aktivitas enzim.
Inhibitor enzim memiliki dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim. Berdasarkan caranya,
inhibitor dibagi menjadi 2 kategori: inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor
kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini melekat pada
sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat. Inhibitor
non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan
membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim,
sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim tersebut.

7
d. Konsentrasi enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi
enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang
perlu diubah menjadi produk.
e. Konsentrasi substrat
konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang
terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih
sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya
aktivitas enzim. Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam
kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam
aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat,
sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.

5. PENGHAMBATAN AKTIVITAS ENZIM

Telah dijelaskan bahwa mekanisme kerja enzim dalam suatu reaksi kimia dilakukan melalui
pembentukan kompleks enzim-substrat. Adakalanya reaksi kimia yang dikatalisir enzim mengalami
gangguan, yaitu jika enzim itu sendiri mengalami penghambatan. Molekul atau ion yang menghambat
kerja enzim disebut inhibitor. Terdapat tiga jenis inhibitor, yaitu inhibitor reversibel, inhibitor tidak
reversibel, dan inhibitor alosterik.

A. Inhibitor Reversibel

Inhibitor reversibel meliputi tiga jenis hambatan berikut.

1) Inhibitor kompetitif (hambatan bersaing)\


Pada penghambatan ini zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur
substrat. Dengan demikian, zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim.Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif
untuk enzim dihidrofolat reduktase

8
2) Inhibitor nonkompetitif (hambatan tidak bersaing)
Penghambatan ini dipicu oleh terikatnya zat penghambat pada sisi alosterik sehingga sisi aktif
enzim berubah. Akibatnya, substrat tidak dapat berikatan dengan enzim untuk membentuk
kompleks enzim-substrat
3) Inhibitor umpan balik
Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai
inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau
berhenti. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati
penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Penisilin dan Aspirin juga
bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian
mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau
lebih residu asam amino.

B. Inhibitor Tidak Reversibel


Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim
sehingga mengakibatkan bentuk enzim berubah. Perubahan bentuk enzim ini mengakibatkan
berkurangnya aktivitas katalitik enzim tersebut. Hambatan tidak reversibel umumnya disebabkan
oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus enzim atau lebih yang terdapat pada
molekul enzim. Contohnya, diisopropil-fluorofosfat (DFT) yang menghambat kerja
asetilkolinesterase. Enzim asetilkolinesterase adalah enzim yang penting dalam transmisi implus
saraf. Penghambatan asetilkolinesterase menyebabkab kekejangan otot. Diisoprofilfluorofosfat ini
digunakan sebagai insektisida.

C. Inhibitor Alosterik
Pada penghambatan alosterik, molekul zat penghambat tidak berikatan pada sisi aktif enzim,
melainkan berikatan pada sisi alosterik. Akibat penghambatan ini sisi aktif enzim menjadi tidak
aktif karena telah mengalami perubahan bentuk.
Contoh inhibitor alosterik adalah strychnine, racun convulsant, yang bertindak sebagai inhibitor
alosterik glisin. Glycine adalah pasca-sinaptik neurotransmitter penghambatan utama dalam tulang
belakang dan batang otak mamalia. Pengikatannya menurunkan afinitas reseptor glisin untuk
glisin. Strychnine, dengan demikian, menghambat aksi dari pemancar inhibitor, menyebabkan

9
kejang-kejang. Fosfofruktokinase (PFK) adalah enzim glikolitik yang mengkatalisis transfer
ireversibel fosfat dari ATP ke fruktosa-6-fosfat: fruktosa-6-fosfat + ATP fruktosa 1,6-bifosfat-+
ADP .
Sebagian karena sifat ireversibel langkah ini dalam glikolisis, PFK adalah enzim peraturan utama
untuk glikolisis. Ketika tingkat ATP tinggi dalam sel, sel tidak lagi membutuhkan produksi energi
metabolik terjadi. Dalam hal ini, aktivitas PFK ini dihambat oleh peraturan alosterik oleh ATP itu
sendiri, menutup katup pada aliran karbohidrat melalui glikolisis. Ingat bahwa regulator alosterik
mengikat ke situs yang berbeda pada enzim dari aktif (katalitik) situs. Jadi ATP mengikat di dua
tempat pada PFK: di situs aktif sebagai substrat dan situs peraturan sebagai modulator negatif.
ATP terikat di situs peraturan bertindak sebagai modulator dengan menurunkan afinitas PFK untuk
substrat lainnya, fruktosa-6-fosfat.

6. KEGUNAAN INHIBITOR
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim
COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia
dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang
beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung
dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan
sel.

7. REGULASI ENZIM
Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi
aktivasi. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan
transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk
mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.Enzim bekerja dengan regulasi
tertentu. Regulasi enzim itu sendiri dilakukan dengan dua cara yaitu:

A. Secara Mekanisme umpan balik

10
Mekanisme umpan balik membantu regulasi aliran metabolit bolak-balik (reversible) jangka
pendek ketika berespons terhadap sinyal-sinyal fisiologi spesifik. Bekerja tanpa mengubah
ekspresi gen. Mekanisme umpan balik juga bekerja pada enzim awal dalam rangkaian proses
metabolik yang panjang (acapkali biosintetik), dan lebih bekerja pada tapak alosterik
dibandingkan tapak katalitik. inhibisi umpan balik melibatkan satu protein tunggal dan tidak
memiliki sifat hormonal serta neural. Sebaliknya, regulasi enzim mamalia oleh fosforilasi-
defosforilasi melibatkan beberapa protein serta ATP dan berada dibawah kontrol hormonal
serta neural langsung.
B. Pengendalian genetik melalui sintesis protein dalam sel
ADN sebagai bahan genetis mengendalikan sifat individu melalui proses sintesis protein. Ada
dua kelompok protein yang dibuat ADN, yaitu protein struktural dan protein katalis. Protein
struktural akan membentuk sel, jaringan, dan organ hingga penampakan fisik suatu individu.
Inilah yang menyebabkan ciri fisik tiap orang berbeda satu sama lain. Protein katalis akan
membentuk enzim dan hormon yang berpengaruh besar terhadap proses metabolisme, dan
akhirnya berpengaruh terhadap sifat psikis, emosi, kepribadian, atau kecerdasan seseorang.
Kinetika reaksi yang cepat, itulah kelebihan dari enzim. Namun kecepatan ini juga harus
dikoordinasikan sedemikian rupa agar enzim yang bersangkutan tidak berada di jalan yang
salah.

Terdapat tiga jenis pengaturan enzim yaitu:

A. Induksi-Represi Mekanisme
Merupakan regulasi yang ditujukan pada pangkalnya, yaitu pada tingkat DNA. Seperti yang sudah
ditinjau sebelumnya bahwa enzim merupakan protein yang disintesis berdasarkan kode genetik
yang terdapat pada DNA. Regulasi pada DNA ini pada akhirnya akan meregulasi sintesis enzim
yang bersangkutan. Apabila sintesis enzim di-represi, maka artinya sedikit kerja. Sebaliknya
apabila diinduksi, maka sintesis enzim akan dipercepat sehingga enzim akan banyak tersedia,
B. Regulasi Alosterik
Regulasi ini dilakukan oleh suatu senyawa kimia lain yang bukan merupakan substrat bagi enzim.
Senyawa kimia ini, yang diistilahkan sebagai 'aktivator/inhibitor alosterik' dapat merubah
bentukan 3-dimensi enzim sedemikian rupa sehingga enzim tersebut pada akhirnya akan bekerja
lebih cepat atau lebih lambat. Perumusan kerja untuk model enzim alosterik dibuat oleh Monod,

11
Wyman, dan Changeux. Model untuk kerja enzim yang seperti itu selanjutnya dikenal sebagai
'cooperativity' atau juga model MWC.
C. Fosforilasi Enzim
Disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi atau
mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita kerjanya
sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-produk. Enzim
memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk, namun tidak kuasa untuk
mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Inilah kesetimbangan, suatu nilai
tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika suatu reaksi yang dikatalisis
oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya, maka produk tersebut akan
menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik. Regulasi seperti ini memang perlu ada,
namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu dihindari sehingga tercipta mekanisme seperti
ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya memfosforilasi enzim regulator tersebut. Ketika
enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara
alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga
terdapat enzim yang bertugas untuk mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah
tidak diperlukan lagi.

12
13