Anda di halaman 1dari 31

Tugas Kimia Organik

ASPEK KIMIA ASAM AMINO DAN PROTEIN

OLEH:

Nama : Jeriana Matasak


Stambuk : 1620423005
Prodi : Teknik Kimia

UNIVERSITAS FAJAR
MAKASSAR
2017
BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Di dalam kehidupan, protein merupakan molekul yang sangat penting bagi tubuh
makhluk hidup. Hal ini disebabkan oleh hampir semua reaksi kimia dalam system biologi
dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein. Unit dasar penyusun struktur
protein adalah asam amino.

Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat
diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita.
Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam
amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari
asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang
dapat masuk kedalam siklus asam sitrat.

Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses
Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat
dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian
protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asam amino dalam darah.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino
yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari
posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai,
serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan
sifat-sifat biologis protein sederhana. Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa
Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot
molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
B. Rumusan Masalah
1. Apa pengertian Asam Amino?
2. Bagaimana Struktur, sifat , penggolongan dan klasifikasi Asam amino?
3. Bagaimana reaksi kimia asam amino?
4. Apa pengertian protein?
5. Bagaimana Struktur, sifat , dan penggolongan protein?
6. Bagaimana cara yang dapat digunakan dalam reaksi pengujian protein uji protein ?

C. Tujuan

Pembuatan makalah ini bertujuan untuk.

1. Mengetahui pengertian asam amino


2. Mengetahui Struktur, sifat , penggolongan dan klasifikasi Asam amino.
3. Mengetahui reaksi asam amino
4. Mengetahui pengertian protein
5. Mengetahui Sturktur, sifat , dan penggolongan protein.
6. Mengetahui cara - cara yang dapat digunakan dalam reaksi pengujian protein

D. Metode Penulisan

Metode yang digunakan dalam penulisan makalah ini adalah metode keperpustakaan
dan browsing internet. Saya menggunakan kedua metode tersebut agar isi makalah ini bisa
lebih lengkap dan berbobot.
BAB II

ASAM AMINO DAN PROTEIN

A. Asam Amino
1. Pengertian Asam Amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah


suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus
karboksil. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat
pada satu atom karbon (C) yang sama Gugus karboksil memberikan sifat asam dan
gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat
amfoterik yaitu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada
larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.
Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah
satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan
dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus
karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama.

2. Struktur Asam Amino

Gambar 1. Struktur asam amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu
gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang
membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut
dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil,
yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus
amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut
menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Semua asam amino pembentuk molekul protein mempunyai struktur yang


serupa yaitu mempunyai gugus karboksilat dan gugus amino yang terikat pada satu
atom karbon yang sama. Perbedaan struktur asam amino banyak ditentukan oleh gugus
rantai samping atau biasa dinamakan gugus R. Gugus R ini bervariasi baik struktur,
ukuran, muatan listrik maupun kelarutannya dalam air. Semua asam amino pembentuk
protein sering dikatakan sebagai asam amino standar atau asam amino primer, untuk
membedakannya dari asam amino yang bukan pembentuk protein walaupun ditemui
dalam sel hidup.

Suatu asam amino terdiri atas :

1) Atom C
2) Atom H yang terikat pada atom C
3) Gugus karboksil yang terikat pada atom C
4) Gugus amino yang terikat pada atom C
5) Gugus R yang juga terikat pada atom C

3. Sifat-sifat Asam Amino

Hampir semua asam amino, kecuali glisin mempunyai atom karbon tidak simetris
(kiral), yaitu atom karbon yang keempat valensinya mengikat atom atau gugus berbeda.
Atom karbon tidak simetris dalam asam amino, yaitu atom karbon alfa yang mengikat
empat macam gugus, seperti gugus karboksil, gugus amino, atom hidrogen, dan gugus R.
Gambar 2. Atom karbon kiral (keempat valensinya mengikat gugus berbeda).
Asam amino tidak simetris memiliki dua bentuk isomeri, di mana sifat fisika dan
kimia mirip, kecuali kemampuan membedakan arah putar bidang polarisasi, disebut juga
sebagai senyawa optis aktif. Senyawa yang memiliki isomeri optis dinamakan isomer
optis atau stereoisomer.
Asam amino yang dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, disebut
isomeri levorotary (l) atau (–), jika pemutaran bidang cahaya ke kanan dinamakan de
trorotary (d) atau (+). Perhatikan Gambar 3.

Gambar 3. Alanin memiliki atom C kiral. Lalanin dan D-alanin pada cermin tampak sama, seperti tangan
kiri dan tangan kanan yang berhadapan.

Oleh karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karboksil, semua
asam amino akan memberikan reaksi positif dari kedua gugus ini. Keadaan ini dapat
digunakan untuk mengidentifikasi asam amino dalam protein.
Ada tiga sifat-sifat asam amino yaitu:

a. Sifat Amfoter

Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya
memengaruhi sifat keasaman asam amino. Dengan demikian, asam amino dapat
bereaksi dengan asam maupun basa sehingga dikatakan bersifat amfoter atau
amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam amino yang hanya mengikat satu
gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam amino yang mengikat lebih
dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2, akan lebih bersifat asam.
Asam amino bersifat amfoter, maka:

1) Jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu kation.

2) Jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu anion.

b. Ion Zwitter

Pada asam amino, ada gugus yang dapat melepaskan ion H+ dan ada gugus
yang dapat menerima ion H+. Akibatnya, terbentuk molekul yang memilikidua
jenis muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif...

Gambar 4. Dua bentuk asam amino, (1) tidak terionisasi; (2) ion zwitter.

c. Optis Aktif
Semua asam amino kecuali glisin, memiliki atom C asimetris atau atom C
kiral, yaitu atom C yang mengikat empat gugus yang berbeda (gugus -H, - COOH,
-NH2, dan -R). Oleh karena itu, semua asam amino (kecuali glisin) bersifat optis
aktif. Artinya, senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya.
4. Penggolongan asam amino

Asam amino dikelompokkan menurut sifat dan struktur kimiawinya, antara lain :

a. Asam amino Alifatik sederhana


1) Glisina (Gly, G )
2) Alanina ( Ala, A)
3) Valina (Fal, V)
4) Leusina (Leu, L)
5) Isoleusina (lle, l)
b. Asam amino hidroksi-alifatik
1) Serina (ser, S)
2) Treonina (Thr, T)
c. Asam amino dikarboksilat (asam)
1) Asam aspartat (Asp)
2) Asam glutamat (Glu, G)
d. Amida
1) Asparagina (Asn, N)
2) Glutamina (Gln, Q)
e. Asam amino basa

1) Lisina (Lys, K)

2) Arginina (Arg, R)

3) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

f. Asam amino dengan sulfur

1) Sisteina (Cys, C)

2) Metionina (Met, M)

h. Prolin

1) Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)


i. Asam amino aromatik

1) Fenilalanina (Phe, F)

2) Tirosina (Tyr, Y)

j. Triptopan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metebolit
sekunder aromatik.

Tabel 1. Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein

No Nama Biasa Nama Sistematika

1. Alanin As. 2-amino propanoat

2. Valin As. 2-amino-3-metil butanoat

3. Leusin As. 2-amino-4-metil pentanoat

4. Isoleusin As. 2-amino-4-metil pentanoat

5. Prolin As.2-amino-3 fenilpropanoat

6. Fenilalanin As. 2-amino-3 fenilpropanoat

7. Triptofan As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat

8. Metionin As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat

9. Glisin As. 2 amino etanoat

10. Serin As. 2-amino-3-hidroksil propaniat

11. Treonin As. 2-amino-3-hidroksin propaniat

12. Sistein As. 2-amino-3-merkapto propanoat


13. Tirosin As. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat

14. Asparagin As. 2-amino-suksinat

15. Glutamin As. 2 amino glutaramat

16. Asam aspartat As. 2-amino-suksinat

17. Asam glutamate As. 2-glutarat

18. Lisin As. 2,6-diamino-heksanoat

19 Arginin As. 2-amino-5-guanido valerat

20 Histidin As. 2-amino-3-imidazol propanoat


Gambar 5. struktur asam amino penyusun protein
5. Klasifikasi Asam amino

Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan
berdasarkan relatif gugus R-nya.

a. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)

Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai
selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari
lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin,
valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu
mengandung atom sulfur (metionin).

b. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan

Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub
karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air.
Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus
hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang
termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan glutamine yang
kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus
sulfidril (-SH).

Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida


dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa.
Sistein yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil
fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.

c. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)


Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari
asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus
karboksil (COOH).
d. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)

Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin
dan arginine. Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R
alifatik Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50
%molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10%
bermuatan positif. Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.

Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga jenis, yaitu


Asam amino essensial, Asam amino nonessensial dan Asam amino essensial bersyarat.

a. Asam Amino Esensial, adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Jenis-jenis Asam amino
esensial yaitu :

1) Triptofan; merupakan asam amino esensial, ini merupakan beberapa sumber di


dapatkan dari karbonhidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu
skim,pisang, susu, dan keju.
2) Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan bici wijen.
3) Metionin: bersifat esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan pangan.
Sumber utama metionin hádala buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu
murni, beberapa jenis keju), saturan (bayam, bawang putih, jagung), serta
kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe).
4) Lisin; terdapat dalam protein kedelai,bici polong-polongan, dan ikan. Rata-rata
kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
5) Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu,
beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak
di temui kandungan leusin.
6) Isoleusin; Asam amino dengan rantai bercabang, membantu mencegah
penyusutan otot, membantu dalam pembentukan sel darah merah.
7) Fenilalanin; merupakan asm amino esensial yang menjadi bahan baku bagi
pembentukan katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat
kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada
daging ayam, sapai, ikan, telur, dan kedelai.
8) Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan
keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada bici-bijian yang
mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil).

b. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan
asam amino esensial. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
1) Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pada manusia, asam amino ini tidak
bersifat esencial, tapi pembentukanya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh
enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut
penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi
pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja
mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung
dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.
2) Sistein; sekalipun asam amino bukan esensial kandungan atom sistein hampir
sama dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai,
bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
3) Serin; pertama kali di isolasi dari protein serat sutra pada tahun 1865.
4) Prolin; fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen protein.
5) Glisin; secara umu, protein itu sendiri tidak banyak mengandung glisin
(kecuali pada kolagen yang mengandung glisin dari dua per tiga kandungannya).
Tubuh manusia memproduksi glisin dalam jumlah yang mencukupi.

6) Asam Glutamat; karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa type saraf
yang ada pada lidah manusia, glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap
rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut
sebagai monosodium glutamat atau MSG.
7) Asam Aspartat; sering pula di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui sebagia
pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga
dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.
8) Ariginin; sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi
ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena
produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi
kesehatan. Pada anak-anak, ariginin sangatlah penting. Pangan sumber utama
ariginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging, susu, telur,
dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak
ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.

9) Alanin; ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu,
telur, dan kacang-kacangan.
10) Histidin; merupakan asam amino yang esensial bagi manusia
11) Glutamin; merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam
glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol
kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara
alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.
12) Asparagin; di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan di
perlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada
daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunanya).

c. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial, namun
pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak
secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan
maupun suplemen protein. Jenis-jenis Asam amino esensial bersyarat yaitu :
1) Arginine; asam amino essensial untuk anak-anak, diyakini merangsang produksi
hormon pertumbuhan, iyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang
melegakan pembuluh darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih
baik) dan GABA, dan bersama glycine dan methionine membentuk creatine.
2) Histidine; asam amino essensial pada beberapa individu, salah satu zat yang
menyerah ultraviolet dalam tubuh, diperlukan untuk pembentukan sel darah
merah dan sel darah putih, banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi.
3) Cystine; mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok, merangsang
aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh,
bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas, salah satu
komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian,
ligamen, dan lain-lain), siap diubah menjadi energi, salah satu elemen besar dari
kolagen.
4) Glutamic Acid (Asam Glutamic); pemicu dasar untuk glutamine, proline,
ornithine, arginine, glutathine, dan GABA, diperlukan untuk kinerja otak dan
metabolisme asam amino lain.
5) Tyrosine; pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin
(pigmen kulit), hormon thyroid, meningkatkan mood dan fokus mental.
6) Glutamine; asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia,
dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan, membantu
dalam membentuk daya tahan tubuh, sumber energi penting pada organ tubuh
pada saat kekurangan kalori, salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan
pencernaan, mengingkatkan volume sel otot.
7) Taurine; membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak, membantu dalam
meningkatkan volume sel otot.
8) Ornithine; dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan,
membantu dalam penyembuhan dari penyakit, membantu daya tahan tubuh dan
fungsi organ hati.

6. Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non


esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non
asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Jalur
metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino
dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di
hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah
katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai
proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis
protein dari asam-asam amino.
Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap pelepasan gugus amin
dari asam amino, yaitu: Transaminasi dan Pelepasan amin dari glutamat
menghasilkan ion ammonium. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme
nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino
dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon
umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi
asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu:

1.) Asam amino glukogenik

2.) Ketogenik serta glukogenik, dan

3.) Ketogenik.

Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau
oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui
jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat
glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang
hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.

7. Reaksi kimia asam amino


a. Reaksi Ninhidrin

Merupakan reaksi warna yang biasa digunakan untuk identifikasi asam


amino. Nindhidrin merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat
menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam a-amino untuk
menghasilkan CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom karbon kurang
daripada asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi
dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal menyerap
cahaya dengan panjang gelombang 570 nm.
b. Reaksi Sanger

Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4—


dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam a-
amino membentuk turunan 2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino. Reaksi
ini digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai peptide.

c. Reaksi Edman

Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat yang
menghasilkan turunan fenil tiokarbonil.

d. Peptida

Bila gugus amino dan gugus hidroksil asam amino bergabung membentuk
ikatan peptide, unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino. Suatu peptide
terdiri dari 2 residu asam amino atau lebih yang digabungkan oleh ikatan peptide
atau dikatakan pula bahwa jika protein-protein hanya terhidrolisa sebagian, maka
polimer-polimer yang lebih kecil yang terbentuk dari asam-asam amino disebut
peptida.

Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino,
masing-masing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan seterusnya. Bila
peptida mengandung banyak ikatan (dikatakan lebih dari 10 ) residu asam amino,
peptida dinamakan polipeptida, banyak hormone atau semua protein sederhana
ialah polipeptida.

Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai
polipeptida bercabang Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut
residu. Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai ujung
yang berbeda yaitu gugus amino-α dan gugus karboksil-α. Ujung amino diletakkan
pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam amino dalam rantai polipeptida
ditulis dengan diawali oleh residu amino-terminal.
Gambar 6. Rantai Polipeptida

Setiap sel hidup mengandung protein. Protein senyawa organik essensial bagi
mahluk hidup dan konsentrasinya paling tinggi di dalam jaringan otot hewan.
Protein merupakan bahan essensial yang menunjang kehidupan. Kulit, tulang, otot,
darah, hormon, enzim dan organ-organ dalam semuanya tersusun dari protein.

B. Protein

1. Pengertian Protein

Protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ―protos‖ yang berati yang paling
utama Protein ditemukan oleh Jons Jakob Berzelius pada tahun 1838. Protein adalah
senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan
kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi
semua sel makhluk hidup dan virus.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain
berperan dalam fungsi struktural dan mekanis, seperti protein yang membentuk batang
dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan sebagai antibodi,
sistem kendalu dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan dan juga
dalam transportasi hara. Sebagai saah satu sumber gizi, protein juga berperan sebagai
sumber asam amino bagi oragnisme yang tidak mampu membentuk asam amino
tersebut.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusund ari sejumlah L-asam


amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul
protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat
turunan. Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang
sudah tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli,
sangat stabil sehingga memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan
konformasi aslinya itu.

Protein adalah senyawa organik kompleks dengan bobot molekul yang


bervariasi dari 5000 hingga lebih dari satu juta dan merupakan polimer dari monomer-
monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala
sulfur serta fosfor. Atom-atom itu membentuk unit-unit asam amino. Urutan asam
amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino satu dengan yang lain,
menentukan sifat biologis suatu protein. Protein berperan penting dalam struktur dan
fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
2. Struktur Protein
Kunci ribuan protein yang berbeda strukturnya adalah gugus pada molekul unit
pembangunan protein yang relatif sederhana dibangun dari rangkaian dasar yang sama,
dari 20 asam amino mempunyai rantai samping yang khusus, yang berikatan kovalen
dalam urutan yang khas. Karena masing-masing asam amino mempunyai rantai samping
yang khusus yang memberikan sifat kimia masing-masing individu, kelompok 20 unit
pembangunan ini dapat dianggap sebagai abjad struktur protein.

Gambar 7. Struktur Protein

Ada lima struktur protein yaitu:

a. Struktur primer

Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Struktur primer protein bisa ditentukan
dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan
kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2)
analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari
digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular
dengan spektrometri massa.
Gambar 8. Struktur primer dari protein.

b. Struktur sekunder

Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai
rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai
bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

1) alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino


berbentuk seperti spiral;
2) beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun
dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H);
3) beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
4) gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur
tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan.
Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen
membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan
membentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim
Rubisco dan insulin. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan
spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).
Gambar 5. Struktur sekunder protein (a) Struktur α-heliks dari protein (b) Struktur β-sheet dari protein.

c. Struktur tersier

Protein ini memiliki banyak sbeta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek.
Struktur tersier merupakan struktur tiga dimensi sederhana dari rantai protein. Dalam
struktur ini, selain terjadi folding membentuk struktur α–heliks dan β–sheet, juga terjadi
antaraksi van der Waals dan antaraksi gugus nonpolar yang mendorong terjadi lipatan.

Gambar 6. (a) Struktur tersier dari protein b) Struktur kuarterner dari protein hemoglobin dengan empat subunit
(a1, a2, b1, b2)
d. Struktur kuarterner

Pada struktur kuartener setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut


tidak fungsional. Struktur tertinggi dari protein adalah struktur kuarterner. Dalam struktur
ini, protein membentuk molekul kompleks, tidak terbatas hanya pada satu rantai protein,
tetapi beberapa rantai protein bergabung membentuk seperti bola.

Jadi, pada struktur kuartener molekul protein di samping memiliki ikatan


hidrogen, gaya van der Waals, dan antaraksi gugus nonpolar, juga terjadi antaraksi antar
rantai protein baik melalui antaraksi polar, nonpolar, maupun van der Waals. Contoh dari
struktur ini adalah molekul Hemoglobin, tersusun dari empat subunit rantai protein.

e. Struktur domain

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari
40-350 asam amino. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka
fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang
membedakan struktur domain dengan struktur kuartener.

3. Penggolongan Protein
Berdasarkan komposisi kimia, bentuk, atau fungsi biologisnya, protein dibedakan
menjadi 7 golongan, yaitu :

a. Enzim, yaitu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Hampir semua reaksi senyawa
organik dalam sel dikatalis enzim. Lebih dari 2.000 jenis enzim telah ditemukan di
dalam berbagai bentuk kehidupan.
b. Protein transpor, yaitu protein yang mengikat dan memindahkan molekul atau ion
spesifik. Hemoglobin dalam sel darah merah mengikat oksigen dari paru-paru, dan
membawanya ke jaringan periferi. Lipoprotein dalam plasma darah membawa lipid
dari hati ke organ lain. Protein transpor lain terdapat dalam dinding sel dan
menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa, asam amino, dan
nutrien lain melalui membran ke dalam.sel.
c. Protein nutrien dan penyimpanan, ialah protein yang berfungsi sebagi cadangan
makanan. Contohnya ialah protein yang terdapat dalam biji-bijian seperti gandum,
beras, dan jagung. Ovalbumin pada telur dan kasein
pada.susu.juga.merupakan.protein.nutrien.
d. Protein kontraktil, yaitu protein yang memberikan kemampuan pada sel dan
organisme untuk mengubah bentuk atau bergerak. Contohnya ialah aktin dan miosin,
yaitu protein yang berperan dalam sistem kontraksi otot kerangka.
e. Protein struktur, yaitu protein yang berperan sebagai penyangga untuk memberikan
struktur biologi kekuatan atau perlindungan. Contohnya ialah kolagen, yaitu
komponen utama dalam urat dan tulang rawan. Contoh lain adalah keratin yang
terdapat pada rambut, kuku, dan bulu ayam/burung; fibroin, yaitu komponen utama
dalam serat sutera dan jaring laba-laba.
f. Protein pertahanan (antibodi), yaitu protein yang melindungi organisme terhadap
serangan oraganisme lain (penyakit). Contohnya adalah imunoglobin atau antibodi
yang terdapat dalam vertebrata. Protein ini dapat mengenali dan menetralkan bakteri,
virus, atau protein asing dari spesi lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein
penggumpal darah jika sistem pembuluh terluka. Bisa ular dan toksin bakteri juga
tampaknya berfungsi.sebagai.protein.pertahanan.
g. Protein pengatur, yaitu protein yang berfungsi mengatur aktivitas seluler atau
fisiologi. Contohnya ialah hormon, seperti insulin yang mengatur metabolisme gula
darah. Kekurangan insulin akan menyebabkan penyakit diabetes. Contoh lain adalah
hormon pertumbuhan dan hormon seks.

4. Sifat Protein
a. Ionisasi

Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang memiliki muatan
positif dan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif,
sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik
protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama sehingga tidak bergerak
kearah elektrode positif maupun negatif, apabila ditempatkan diantara kedua
elektroda tersebut.

b. Denaturasi

Bebarapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu


protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat
melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini
banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Apabila
konformasi molekul protein berubah, misalnya oleh perubahan suhu, pH, atau karena
terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain, ion-ion logam, maka aktivitas
biokimiawinya akan berkurang. Ion-ion logam berat yang masuk kedalam tubuh akan
bereaksi dengan sebagian protein, sehingga menyebabkan terjadinya koagulasi atau
penggumpalan. Proses denaturasi ini kadang-kadang dapat berlangsung secara
reversibel, kadang-kadang tidak. Penggumpalan protein biasanya didahului oleh
proses denaturasi yang berlangsung dengan baik pada titik isoloistrik protein tersebut.

c. Viskositas

Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-
molekul didalam zat cair yang mengalir. Alat yang digunakan untuk menentukan
viskositas ini adalah viskometer ostwald. Pengukuran viskositas dengan alat ini
didasarkan pada kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui suatu pipa
tertentu. Serum darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang lebih lambat
dibandingkan dengan kecepatan aliran air.

d. Kristalisasi

Banyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk kristal. Proses
kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan
mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar. Beberapa enzim antara lain
pepsin, tripsin, katalase dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk kristal.
Sedangkan albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan.
e. Sitem Koloid

Zat-zat kimia ada dua kategori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau
kertas perkamen dan zat yang tidak dapat menembus membran. Zat yang dapat
menembus membran adalah kristaloid, sedangkan zat yang tidak dapat menembus
membran adalah koloid.

Sifat-sifat utama protein adalah sebagai berikut:

1) Ada protein yang larut dalam air dan juga ada protein yang tidak larut dalam air,
tetapi semua protein tidak dapat larut dalam lemak.
2) Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein akan
berkurang akibatnya protein akan mengendap.
3) Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan
menggumpal.
4) Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa.

7. Uji Protein

Beberapa cara yang dapat digunakan dalam reaksi pengujian protein yaitu:
- Uji Biuret
Jika larutan protein encer yang dibuat basa dengan larutan natrium hidroksida
ditambah dengan beberapa tetes larutan tembaga sulfat encer, larutan tersebut akan
terbentuk warna merah muda sampai violet. Reaksi ini disebut reaksi biuret sebab warna
senyawa yang terbentuk sama dengan warna senyawa biuret bila ditambah larutan
natrium hidroksida dan tembaga sulfat. Warna merah muda atau merah jambu terbentuk
apabila larutan protein yang diselidiki mempunyai molekul yang kecil, misalnya proteosa
dan pepton. Warna violet terbentuk apabila larutan protein yang diselidiki mempunyai
molekul yang besar, misalnya gelatin. Reaksi biuret positif untuk semua jenis protein dan
hasil-hasil antara hidrolisisnya jika masih mempunyai dua atau lebih ikatan peptida, dan
negatif untuk asam amino (Sumardjo, 2009).
- Uji Ninhidrin
Zat pengoksidasi ninhidrin dengan larutan protein membentuk larutan berwarna
ungu sampai biru. Reaksi ini berjalan dengan sempurna pada pH 5-7 dan sedikit
pemanasan. Reaksi ini berlaku untuk semua protein, hasil antara hidrolisisnya, dan hasil
akhir hidrolisisnya, yaitu asam amino. Khusus untuk asam amino prolin dan hidroksi
prolin akan terbentuk warna kuning (Sumardjo, 2009).
- Uji Xantoprotein
Protein yang mengandung residu asam amino dengan radikal fenil dalam struktur
kimianya (protein yang mengandung asam amino fenilalanin atau tirosin) jika
ditambahkan dengan asam nitrat pekat akan terbentuk gumpalan warna putih. Pada
pemanasan, warna gumpalan putih tersebut akan berubah menjadi kuning, yang akhirnya
berubah menjadi jingga jika ditambah dengan larutan basa. Sebenarnya, proses ini adalah
proses nitrasi inti benzena pada asam amino penyusun protein tersebut. Proses ini dapat
terjadi jika kulit terkena asam nitrat pekat, yang segera menjadi kuning karena terjadinya
proses nitrasi ini benzena pada asam amino penyusun kulit (Sumardjo, 2009).
- Uji Molisch
Larutan protein majemuk yang mempunyai radikal prostetik karbohidrat, yaitu
glikoprotein atau mukoprotein, pada penggojlokannya secara hati-hati dengan larutan
alfanaftol dalam alkohol dan asam sulfat pekat akan membentuk larutan berwarna violet.
Pada proses ini, glikoprotein atau mukoprotein akan mengalami hidrolisis menjadi
protein sederhana dan karbohidrat. Karbohidrat yang terbentuk dengan alfanaftol dalam
alkohol dan asam sulfat pekat memberikan warna violet (Sumardjo, 2009).
- Uji Adamkiewicz
Pada tahun 1874, Adamkiewicz menerbitkan sebuah deskripsi tetang fenomena
perubahan warna sebagai akibat dari reaksi kuat asam belerang pada albumin dalam telur.
Pada beberapa percobaan, ia menggunakan asam asetat sebagai pelarut, dan ia meneliti
pada beberapa kasus bahwa warna ungu dihasilkan oleh penambahan asam belerang.
Reaksi ini kemudian digunakan untuk mendeteksi keberadaan asam amino triptofan
dalam protein melalui warnanya. Apabila asam belerang dicampurkan dengan campuran
protein dari asam glioksalik, maka akan terbentuk warna merah atau ungu (Fearon,
1920).
- Uji Belerang
Uji belerang ini memberikan hasil positif terhadap protein yang mengandung asam
amino yang memiliki gugus belerang, seperti sistein, sistin, dan metionin. Cara
pengujiannya sebagai berikut: larutan protein dan larutan NaOH pekat dipanaskan,
kemudian ditambahkan larutan timbal asetat. Jika protein tersebut mengandung belerang,
akan terbentuk endapan hitam timbal sulfida (PbS) (Syabana, 2011).
- Uji Pengendapan dengan Garam Logam
Larutan garam logam berat seperti larutan perak nitrat, merkuri klorida atau plumbo
asetat dapat menggumpalkan larutan protein encer. Gumpalan perak proteinat, misalnya,
dapat terjadi apabila larutan protein encer ditambah dengan larutan perak nitrat
(Sumardjo, 2009). Dasar reaksi ini adalah penetralan muatan. Pengendapan akan terjadi
apabila protein berada pada daerah alkalis terhadap titik isoelektriknya, yang mana
protein bermuatan negatif. Adanya ion positif dari logam berat, maka terjadi penetralan
dan terjadi garam netral proteinat yang mengendap (Budiman, 2009).
- Uji Pengendapan dengan Asam
Senyawa-senyawa asam mempunyai muatan negatif yang besar dapat menetralkan
protein yang bermuatan positif, membentuk garam yang tidak larut. Pada pH iso-elektrik
(pH larutan tertentu biasanya berkisar 4 – 4,5 dimana protein mempunyai muatan positif
dan negatif sama, sehingga saling menetralkan) kelarutan protein sangat menurun atau
mengendap (Simanjuntak dan Silalahi, 2003).
BAB III
KESIMPULAN

Kesimpulan dari pembahasan yang telah diuraikan pada makalah ini adalah :

1. Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari
posisi gugus –COOH.
2. Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni : Asam
amino dengan gugus R yang tidak mengutub, Asam amino dengan gugus R mengutub
tidak bermuatan, Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam,
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa.
3. Struktur Asam amino terdiri atas satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina
(NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue)
sedangkan struktur Protein terdiri atas struktur primer, struktur sekunder, struktur tertier
dan struktur kuartener.
4. Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusund ari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun
oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan. Ada lima struktur
protein antara lain, struktur primer , struktur sekunder, struktur tersier, sruktur kuartener
dan struktur domain.
5. Berdasarkan komposisi kimia, bentuk, atau fungsi biologisnya, protein dibedakan menjadi 7
golongan, yaitu : Enzim, protein transpor, protein nutrien dan penyimpanan, protein
kontraktil , protein struktur , protein pertahanan (antibodi) dan protein pengatur.
DAFTAR PUSTAKA

http://chemistrysza.blogspot.co.id/2016/11/asam-amino-dan-protein-biokimia.html

https://devibio14.files.wordpress.com/2015/05/devi-biokimia.pdf

http://docshare01.docshare.tips/files/25314/253140816.pdf

https://harveymoningka.wordpress.com/biokimia-asam-amino/

https://indriyani14.files.wordpress.com/2015/05/makalah-biokimia.pdf

https://muhammadhasan811.wordpress.com/2012/03/23/makalah-biokimia-asam-amino-dan-
protein/

http://nisaaftrn.blogspot.co.id/2014/04/asam-amino-dan-protein-biokimia.html

http://www.nafiun.com/2013/10/pengertian-protein-contoh-struktur-sifat-jenis-fungsi.html

Simanjuntak, M.T. dan Silalahi, J. 2003. Penuntun Praktikum Biokimia.

Sitompul, S. 2004. Analisis Asam Amino Tepung Ikan dan Bungkil Kedelai.

Jurnal Teknik Pertanian, 9(1): 33-37.

Sumardjo, D. 2009. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa

Kedokteran dan Program Strata I Fakultas Bioeksakta. Buku Kedokteran

EGC, Jakarta.

Syabana, M.F. 2011. Sifat Asam Amino.