Código Genético

Síntesis de Proteínas
 Generalidades
• La información genética
Replicación
almacenada en el ADN es
trasmitida a las células hijas ADN
mediante replicación.
Transcripción
• Información que es expresada
como ARN mediante la
transcripción al ARNm . ARN
• La información contenida en el Traducción
ARNm es traducida a términos
de secuencia de aminoácidos y
estructura proteica mediante la Proteína
traducción.
 El Código Genético
• El Código Genético es el diccionario que
establece la correspondencia entre bases de
nucleótidos y secuencia de aminoácidos.
• Cada palabra está formada por tres bases de
nucleótidos, tripletes y se les llama codones.
• Los codones usan como nucleótidos Adenina (A),
Guanina (G), Citosina (C) y Uracilo (U).
• La secuencia siempre está escrita de 5´a 3´.
• Hay 64 combinaciones de cuatro bases, tomando
tres cada vez. (43).
 Código Genético
• Existen tres codones de
terminación: UAG, UGA,
UAA . Cuando aparecen en la
secuencia de ARNm, son señal UAA
que la síntesis del péptido se stop
ha completado.
• Los cambios en un único Mutación
nucleótido de un codón pueden sin sentido
llevar a:
– Mutación silenciosa: El codón
se traduce por el mismo UCA Mutación UCU
aminoácido. Silenciosa
serina serina
– Mutación diferente: El codón se
traduce en otro aminoácido. Mutación
– Mutación sin sentido: El codón diferente
no se traduce como aminoácido
sino como codón de
terminación. CCA
prolina
 Características del Código Genético
• Específico: un codón siempre se traduce como el
mismo aminoácido.
• Universal: la especificidad del código ha sido
mantenida en todas las etapas de la evolución.
• Redundante: aunque un triplete corresponde a
un aminoácido, un mismo aminoácido puede
traducir a varios tripletes.
• No existe superposición: el código es leído a
partir de un punto inicial como una secuencia
continua de tripletes: UGGACUAGGCCA es en
realidad UGG/ACU/AGG/CCA.
 Componentes necesarios para la síntesis proteica

• Para la síntesis se necesita:

– Todos los aminoácidos que formarán la cadena peptídica.
– El necesario ARNm usado como patrón para la síntesis proteica.
– Por lo menos un tipo específico de ARNt por cada aminoácido.
En el humano existen 50 tipos de ARNt.
• Cada molécula de ARNt tiene un sitio de unión específico para el
aminoácido correspondiente.
• La molécula de ARNt tiene una secuencia de tres nucleótidos cuyas
bases constituyen el anticodón.
– Debe estar presente la enzima aminoacil ARNt sintetasa que une
covalentemente el aminoácido al terminal 3´del ARNt.
– Presencia de ATP y GTP como fuentes de energía.
 Unión codón:anticodón
Aminoácido:
Metionina metionina

ATP
Aminoacil ARNt
sintetasa

Aminoacil ARNt
sintetasa
AMP-metionina

AMP

CAU

GU A
3´ 5´
 Presencia de ribosomas
funcionalmente competentes

• Los ribosomas son

grandes complejos de 80 S
proteína y ARNr.
• Constan de dos sub-
unidades, una grande 60S
y otra pequeña 40S. 60 S
• Cada una es responsable 40 S
de la fabricación de
determinadas proteínas.
• En la unión de ambas, la
80S, hay cierta super-
posición, por ello no 30 proteínas
suma 100S. 50 proteínas
 Contenido ribosomal
• Los ribosomas presentan:
1. ARNr.- Los ribosomas de las células eucariotes
contienen cuatro moléculas de ARNr.
En la subunidad 60S están los ARN 5S, 5.8S y 28S.
En la subunidad 40S está el ARN 18S.
2. Proteínas ribosomales.- Juegan un número
considerable de roles en la estructura y función de
los ribosomas.
3. Sitios A y P.-Son puntos de contacto de los
ribosomas que se extienden en ambas
subunidades.
 Contenido ribosomal

4.-En las células eucariotes, los ribosomas están libres o unidos al

retículo endoplásmico conocido como rugoso.
5.-Asociación.-Cuando se produce la síntesis proteica, algunos
ribosomas se alinean como si fuera un collar de perlas,
llamado polisoma, debido a que una misma molécula de
ARNm puede ser traducida por diferentes ribosomas,
iniciándose en el codón inicial AUG y moviéndose hasta el
codón final.
La proteína nueva es sintetizada y luego las subunidades se
separan.
 Subunidad 40S
El polisoma

ARNm

Subunidad 60S ARNt

5´ ARNm

ARNm

Codón final
UAA,UAG,UGA
Codón de inicio
(AUG) 3´
Hormonas: estructura y función
Control del metabolismo
Hormonas

 Sustancias químicas que son sintetizadas en las

glándulas endocrinas, actúando como señales
químicas primeros mensajeros produciendo
modificaciones del metabolismo de otros tejidos u
órganos blanco.
 Los órganos blanco tienen receptores con alto grado
de especificidad que traducen la información de la
hormona
 Hipotálamo
Hipófisis
Glándulas
endócrinas Tiroides y
Paratiroides

Corazón

Hígado Páncreas
Intestino Suprarrenales
Riñón

Gonadas
 Clasificación de Hormonas Proteicas
 Oligopéptidos:menos de
20 aminoácidos
 Vasopresina, oxitocina
 H. liberadora de
hormonas tiroideas
 H. liberadora de
gonadotrofinas
 Somatostasina
 Colecistoquinina,
secretina, péptido
intestinal vasoactivo
 Polipéptidos:21 a 50
aminoácidos
 Paratohormona,
calcitonina
 Insulina, glucagon
 ACTH
 Factores de crecimiento:
insulínico, epidérmico,
fibroblástictico
 Proteínas:
 Somatotropina
 Prolactina
 Somatotropina
coriónica
 Renina
 Glucoproteínas
 Folículo estimulante
FSH
 Luteotropina LH
 Gonadotropina
coriónica
 Tirotropina TSH
 Eritropoyetina
Clasificación de Hormonas no Proteicas
 Catecolaminas:
 Epinefrina y Norepinefrina
 Dopamina
 Esteroides y derivados:
 Cortisol y otros Glucocorticoides
 Aldosterona y otros Mineralocorticoides
 Testosterona y otros Andrógenos
 Estradiol y otros Estrógenos
 Progesterona y otros Progestágenos
 Colecalciferol
 Tironinas: Tiroxina y Triyodotironina
 Otras: Serotonina, Melatonina, Prostaglandinas
 Síntesis de Hormonas Proteicas
RE liso RE rugoso

GOLGI

MICROTÚBULIS
VESÍCULAS
SECRETORAS
MICROFILAMENTOS

 La hormona se produce en el Retículo Endoplásmico pero se concentra y

almacena en el Aparato de Golgi.
 Se dirige a la membrana mediante vesículas secretoras guiado por
microtúbulis.
 Sólo los microfilamentos la separan de la membrana. Estos desaparecen
cuando interviene el factor estimulante de la liberación hormonal.
Transporte hormonal

 La mayoría de las hormonas de naturaleza grasa y aquellas con anillos

aromáticos en su molécula - requieren para su transporte por el plasma- de
la presencia de proteínas transportadoras.
 Transportadores que actúan además como reservorios de hormonas fácil-
mente disponibles, dependiendo del grado de afinidad hormona:proteína.
 Receptores de superficie
Receptor para Insulina
 Hormonas peptídicas, catecolaminas, y
neurotransmisores son moléculas solubles
en agua , luego no atraviesan la membrana.
Actúan mediante receptores de membrana.
 Hay tres clases de receptores:
 Ligados a transportadores : forman canales
de iones. Los neurotransmisores se unen al
receptor y lo hacen permeable a uno o más
iones. Por ejemplo, el Valium actúa sobre el
requerimiento de GABA que a su vez abre el
Receptor para catecolaminas
canal de Cl en el cerebro.
 Receptores catalíticos: tienen doble dominio,
intra y extracelular. Este último recibe a la
hormona y el intracelular tiene acción de
tirosinoquinasa. Ej.insulina
 Receptores ligados a proteina G
 Receptores de superficie
Neurotransmisor Hormona
Iones Hormona

Proteína G

Tirosina
kinasa Precursor Segundo
mensajero

Prot.kinasa Prot.kinasa(act)
Proteína-OH Proteína-OPO3

Proteína-OH Proteína-O-P
 SISTEMA ADENIL CICLASA

Hormonas Hormonas
 El sistema que usa la adenil Estimulantes Inhibitorias
ciclasa y el adenosin
monofosfato cíclico como
segundo mensajero del
estímulo hormonal, es uno de
los más comúnes en la
actividad hormonal proteica.
 Está sujeto a dos receptores,
el estimulante y el inhibidor,
a dos juegos de proteína G ( Adenil
Adenilciclasa
Ciclasa
  y  de cada uno) y a una
sóla enzima adenil ciclasa. AMPc
 Y a la presencia de GTP
unida a la fracción  de la
proteina G.
 SISTEMA ADENIL CICLASA
 El segundo mensajero de la mayoría de hormonas es el AMPc,
sintetizado por la adenil ciclasa.
 Depende de un equilibrio entre producción y degradación.
 El efecto estimulante o inhibitorio depende de la proteina G
activada.

Hormona1 + Hormona2- Insulina + Cafeína -

ATP AMPc AMP

Adenil ciclasa Fosfodiesterasa

 El AMPc activa una proteínquinasa asociándose a subunidades

regulatorias y liberando las formas activas.
AMPc AMPc
AMPc
C R R C R R + 2 C

AMPc AMPc
inactivo activo
 Vía del fosfatidil inositol

 Algunas hormonas activan

la fosfolipasa C que trans-
forma el fosfatidil inositol de
la membrana en diacil Receptor
glicerol e inositol trifosfato. G
 El IP3 se une a receptores
del RES transfiriendo Ca2+ Fosfolipasa C
que activa algunas enzimas.
 El DAG activa a la proteína Fosfolípido
kinasa que fosforila la serina DAG+IP3
de membrana
de enzimas.

Retículo
endoplásmico

Ca2+
Proteína kinasa(act)
 Hormonas proteicas hipotalámicas

Hormona liberadora Regula TSH y

de tiroides TRH paraventricular prolactina Fosfatidil inositol
Hormona liberadora
de gonadotrofinas GnRH preóptica Regula LH y FSH Fosfatidilinositol
Hormona liberadora
de corticotrofina CRH paraventricular Regula ACTH AMPc
Regula la
Somatotrofina SRH arcuato Somatotropina AMPc
Regula el
Vasopresina ADH supraóptico equilibrio hídrico AMPc
Oxitocina paraventricular Contrae el útero Fosfatidilinositol
 Hormonas proteicas hipofisiarias

eleva la tiroxina, Glicoproteina.Dos

Tirotropina TSH Gland.tiroides triydotironina cadenas de 30000 AMPc
Espermatogénesis
Foliculo Crecimiento Glicoproteina.Dos
estimulante FSH Gonadas folicular cadenas de 30000 AMPc
Eleva los Glicoproteina.Dos
Luteotrofina LH Gonadas estrógenos cadenas de 30000 AMPc
Gonadotrofina Conserva la Glicoproteina.Dos
coriónica hCG Placenta placenta cadenas de 30000 AMPc
Hígado, riñón Eleva la Cadena única
Somatotropina hGH etc somatomedina 22000 ?
Adrenocorticotr ACT
opina H Corteza adrenal Eleva el cortisol Polipéptido 4,100 AMPc
Síntesis de hormonas esteroideas
COLESTEROL

PREGNENOLONA ESTRIOL

CORTICOSTERONA ALDOSTERONA

PROGESTERONA CORTISOL

ESTRONA

TESTOSTERONA ESTRADIOL
Hormonas
corticales Colesterol(C27) Pregnenolona C21 Aldehido isocaproico

17Hidroxipregnenolona

Progesterona

Dehidroepiandrosterona

Aldosterona C21

Cortisol C21
 Receptores intracelulares

 Hormonas, esteroides,
hormonas tiroideas, vitamina
Receptor
D, retinol, actúan en el núcleo
celular.
 Sus receptores intranucleares Núcleo
alteran la tasa de transcripción
del ADN y síntesis de ARNm.
 Se activan secuencias de
Citoplasma
transcripción o de silencio.
RNAm

Síntesis proteica
 SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE CATECOLAMINAS

Tirosina
Tirosina hidroxilasa

Dihidroxifenil
alanina DOPA

Dopa decarboxilasa

Dopamina

Dopamina
betahidroxilasa
Ácido 3 metoxi 4 hidroxi
mandélico
Norepinefrina
H
Feniletanolamina HCO
N-metiltransferasa C OH
HO- -C-C-OH
H
Epinefrina
SINTESIS DE HORMONA TIROIDEA

 Todo el proceso de síntesis de yodo

aminoácidos como la yodotirosina, y
las formas complejas yodo tironinas
T3 y T4 se lleva a cabo dentro de la
unidad llamada tiroglobulina en el
coloide tiroideo.
 Proceso graficado como sigue:
H
O
R T
M I
O R
N O
A I
S D
E
A
S
 Luz folicular

endocitosis

Gota
coloidal

lisosomas

proteasas

Síntesis y liberación de T3 y T4
CARACTERÍSTICAS DEL TRANSPORTE DE LAS
HORMONAS TIROIDEAS
 Las hormonas tiroideas T3 y T4, dada su característica de poseer
núcleo aromático son algo insolubles en agua por lo que deben
transportarse en la sangre unidas a proteínas, como las hormonas
esteroideas.
 Los transportadores son: la albúmina, la pre albúmina y
fundamentalmente la TBG (Thyroid Binding Globulin).
 Más del 99% de ambas hormonas se encuentra unido a una de las
proteínas mencionadas, el resto, menos del 1% es la hormona libre y
fisiológicamente activa. La hormona unida a la proteína se comporta
como una forma de depósito de acceso rápido para el organísmo.

Hormona Total en sangre % Libre ng/dl libres t/2 en días

T3 0,15 0,3 0,40 1,5
T4 8,00 0,03 2,24 6,5
Síntesis y Degradación
de Porfirinas
 Porfirinas: generalidades
• Compuestos cíclicos que se encuentran en la naturaleza
unidos a metales.
• Están relacionados fundamentalmente a fenómenos
respiratorios.
• Las más importantes son:
Hem de la hemoglobina,
Mioglobina de los músculos,
Citocromos de la cadena fosforilación oxidativa
Catalasa, enzima para evitar acción de radicales libres
Triptofano pirrolasa.
 Porfirinas: estructura
• Es un tetrapirrol, con cuatro anillos pirroles
unidos por puentes meténicos (-CH2-_)
• Cada pirrol presenta dos cadenas laterales
• Las coproporfirinas tienen metilos y propionatos.
• Las uroporfirinas tienen acetatos y propionatos.
• Los porfirinógenos son las formas incoloras de
las porfirinas y tienen enlaces metínicos (=CH-)
 Uroporfirina III

CH - CH2-COO-
-OOC-CH2-CH2-
-CH2-CH2-COO-
-OOC-CH2-
N NH
CH
CH

NH N
-CH2-COO-
-OOC-CH2-
-CH2-CH2-COO-
-OOC-CH2-CH2-
CH
 Síntesis del Hem
• El grupo Hem de la hemoglobina se forma inicialmente a partir
de la Succinil CoA del Ciclo de Krebs y de una molécula de
glicina. Ambos forman -amino -ceto adípico que se
decarcarboxila para forma -amino levulínico –ALA-. Esta
síntesis la realiza la ALA sintetasa, en la mitocondria.
• En el citosol se condensan dos moléculas de ALA, formando
porfobilinógeno mediante la ALA dehidratasa.
• Cuatro moléculas de porfobilinógeno se condensan para formar
uroporfirinógeno I o III por acción de la uroporfirinógeno I
sintasa o III cosintasa.
• Una decarboxilasa convierte al uroporfirinógeno III en
coproporfirinógeno III que ingresa a la mitocondria para
transformarse en Protoporfirinógeno III (oIX), luego
Protoporfirina III (o IX) , recibir una molécula de Fe y formar
Hem.
 NH2
H2C-COOH
Síntesis de Hem
Succinil CoA Glicina
Piridoxal fosfato

-CH2-NH2 Protoporfirina IX
Fe
Ácido - Aminolevulínico

HEM
Protoporfirinógeno IX
Mitocondria

Citosol Uroporfiriógeno III Coproporfirinógeno III

Porfobilinógeno

Uroporfirinógeno I Coproporfirinógeno I
Catabolísmo de la Hemoglobina
• En condiciones fisiológicas en un adulto se destruyen 1 a
2 x 108 hematíes por hora. Se deben degradar
aproximadamente 6g de hemoglobina diariamente.
• De ella la globina se separa en aminoácidos útiles para
formar otras proteínas, el Fe pasa a formar parte del pool
de Fe del organísmo y el grupo Hem se degrada vía la
formación de bilirrubina.
• Eso sucede en los microsomas de las células retículo
endoteliales del hígado, bazo y médula ósea.
• El primer paso es la ruptura del anillo tetrapirrólico
formando biliverdina IX. Una biliverdina reductasa
reduce los puentes meténicos para formar Bilirrubina IX,
un pigmento de color amarillo.
 Catabolismo de
la hemoglobina
BILIRRUBINA

NADP
Heme oxigenasa

Biliverdina
Reductasa NADPH

BILIVERDINA
 Diglucoronización de la bilirrubina

• La bilirrubina formada en las células del retículo

endotelio se transporta al hígado unida a la
albúmina.
• En el hígado se une a dos moléculas de ácido
glucorónico para formar bilirrubina conjugada,
glucoronizada o directa a la reacción de van den
Bergh.
• Este proceso se lleva a cabo en el retículo
endoplásmico liso y solubiliza convenientemente
en agua a la bilirrubina.
UDP-glucosa+2NAD UDP-glucoronato+2NADH

2UDP-glucoronato+bilirrubina
Glucoronil
transferasa

DIGLUCORONIZACIÓN DE LA BILIRRUBINA
Metabolismo bacteriano de la bilirrubina

• La bilirrubina glucoronizada es secretada al

intestino delgado con la bilis.
• En el intestino  glucoronidazas separan los ácidos
glucorónicos y dejan un tetrapirrol incoloro que es
el mesobilirrubinógeno.
• Este último se transforma en urobilinógeno que
puede ser reabsorbido al torrente sanguíneo y
eliminado por el riñón o eliminado como
estercobilina con las heces.
 Transtornos del metabolismo de la
bilirrubina
Sangre:

Bilirrubina indirecta
BILIRRUBINA Defecto de conjugación:
+ Ictericia neonatal
Sind.Crigler Najjar
ALBÚMINA Sindrome de Gilbert
Bilirrubina Directa

Defecto de captura: Defecto de secreción:

Sindrome de Gilbert Sind. de Dubin Johnson
Sind. de Rotor
Radicales
Libres
 RADICALES LIBRES
1. CONCEPTO
Son especies químicas que se caracterizan por poseer
electrones desapareados, -que pueden ser considerados
fragmentos moleculares- los cuales generalmente son
muy reactivos.

2.
OXÍGENO

VIDA

EQUILIBRIO

PRO-OXIDANTE ANTI-OXIDANTE
De dónde provienen los Radicales Libres?

 Las moléculas están compuestas por átomos unidos

entre si, al compartir electrones. Cuando dos átomos se
unen, sus electrones forman un par y se crea un enlace.
 Sólo dos electrones pueden existir en un enlace.
 Cuando un enlace se rompe cada electrón va con un
átomo y se forman iones.
 Si al romperse quedan los dos electrones en el mismo
átomo se genera un Radical Libre.
 Los antioxidantes sirven de blanco para esos electrones.
Función mitocondrial

 La energía del organísmo proviene del ATP

 El ATP se genera en un 95% en las
mitocondrias.
 El consumo de O2 en las mitocondrias está
acoplado a la generación de ATP.
 La energía del proceso de transferencia de
electrones está acoplada al transporte de H+
de la matriz mitocondrial al citosol.
Oxidación mitocondrial
 La oxidación de sustratos
hasta la formación de H2O
se realiza con la salida de
NADH H+ al citosol.
H+  Se genera un potencial
H2O
- protomotriz p que
p + dirige los H+ de vuelta a la
ADP matriz mitocondrial a
H+ través de la ATPasa o ATP
ATP
sintetasa.
 La ATPasa genera ATP.
Producción de Radicales Libres
 La transferencia de electrones de los sustratos al oxígeno
no es perfecta.
 Una pequeña parte de los electrones (2%) reacciona con
el oxígeno molecular produciendo el RL anión
superóxido.
 Este fenómeno se produce a nivel de la ubisemiquinona.
(es un radical libre resultante de la eliminación de un átomo de hidrógeno con su electrón durante el
poceso de deshidrogenación de una hidroquinona)

O OH OH

O O* OH
Semiquinona RL Ubiquinona reducida
Ubiquinona oxidada
Formación de Peroxinitrito
 Recientemente se ha descubierto que la membrana
mitocondrial contiene una óxido nítrico sintetasa, que
produce óxido nítrico NO.
 Los dos componentes O2- y NO, reaccionan formando
peroxinitrito.
Óxido nítrico sintetasa

NADPH 2  Arg  NADP  cit  NO

 
O2  NO  ONOO
Envejecimiento y RL
 En 1954 Gerschman propugna que :
– Los RL son el mecanismo molecular de la toxicidad del oxígeno y las
radiaciones.
– Que un aumento de RL o disminución de antioxidantes llevan a daño
celular: stress oxidativo.
 En 1956 Hartman señala “los RL producen un daño
acumulativo y al azar en las macromoléculas biológicas con
disminución de las funciones vitales y envejecimiento”.
 En 1963 Orel establece que el envejecimiento es la suma
de errores accidentales de traducción del mensaje
genético, por lo que se degrada el mensaje genético y la
estructura de los organismos.
 Efecto de antioxidantes Daño de tejidos por RL
en la vida de ratones

O2- RADICALES
Porcentaje de aumento en la longitud de vida
Antioxidante LAF1 C3H-m C3H-h SHK
Mercaptoetilamina 0,5% 12,8 Peroxidación Acumulación
de Lípidos de neutrófilos
Mercaptoetilamina 1% 29,2
Santoquina 0,5% 18,1 20
Etil-metil-hidroxipiridina 0,1% 23,1
La suplementación está en g% de dieta sólida
Desintegración Cierre de vasos:
LAF1,C3H,SHK son cepas de ratones
de membranas isquemia

Muerte celular
Envejecimiento mitocondrial
 La acumulación del daño oxidativo al ADN mitocondrial
modifica las mitocondrias por:
– Aumento de tamaño.
– Aumento de permeabilidad al H+ con colapso del p y menor
síntesis de ATP.
– Salida del Ca2+ intramitocondrial.
– Liberación del superóxido al citosol.
H+

H+

- ADP Ca2+
p+ -
p +
ATP
ATPasa
O2- ATPasa
Efecto de la vitamina E sobre la respiración
mitocondrial

7,5 Con vit. E

5,0

2,5 Sin vit.E

10 20
Edad (meses)
Superóxido en el hematíe
 El oxígeno unido a la Hb puede oxidarse a superóxido, a
una tasa del 1% por hora
 Como resultado se forma Metahemoglobina y superóxido
 Ambos productos son dañinos :
– La metahemoglobina no puede unirse al oxígeno
– El superóxido es transformado en peróxido de
hidrógeno
 Ambos son dañinos y provocan lisis y anemia

Hb-Fe2+ . O2 Hb-Fe3+ + O2-

antioxidantes
Preventivos
Descomponen hidroperóxidos
Catalasa
Glutation peroxidasa
Peroxidasa
Secuestro de metales
Transferrina
Haptoglobina
Ceruloplasmina
Albúmina
Captadores de electrones
Hidrofílicos:vit C
Lipofílicos:vit E carotenos
 ANTI-OXIDANTE
Alteraciones debido PRO-OXIDANTE
A Radicales Libres

Stress Oxidativo
ESTRÉS OXIDATIVO

Daño al DNA Lipoperoxidación

•Cáncer •Cáncer
ENFERMEDAD

•Inflamación
•Aterosclerosis
Daño a las
Proteínas
Cataratas
Demencia senil
Artritis
reumatoide
 FUENTES DE RADICALES LIBRES EN LAS CÉLULAS

FUENTES ENDÓGENAS:
* Cadena transportadora de electrones mitocondrial
* Cadena transportadora de electrones microsomal
* Enzimas oxidantes
Xantina oxidasa
Indolamina dioxigenasa
Triptofano dioxigenasa
Ciclooxigenasa
Monoaminooxidasa, etc.
* Células fagocíticas
* Reacciones de Autoxidación (ej. Epinefrina, Fe2+)
 FUENTES DE RADICALES LIBRES EN LAS CÉLULAS

FUENTES EXÓGENAS:
 Sustancias con ciclo redox (ej. Paraquat,
aloxano, doxorubicina)
 Oxidaciones de drogas (ej. Paracetamol,
CCl4)
 Humo de cigarrillos

 Luz solar

 Shock de calor, otros.

 PRINCIPALES ANTIOXIDANTES

•Sistemas ezimáticos •Compuestos hidrosolubles

Superoxidodismutasa Ascorbato
Catalasa Glutation reducido
Glutation peroxidasa Glucosa
Glutation reductasa Ácido úrico
Cisteína
•Compuestos liposolubles •Compuestos proteicos
Vitamina E Albúmina
-caroteno Ceruloplasmina
Vitamina A Ferritina
Bilirrubina •Misceláneos
Metales de transición:
Se, Cu, Zn, Mn.
Flavonoides
Químicos sintéticos