Proteinas

Definición: Son macromoléculas biopoliméricas constituidas por muchas

unidades de α-AA (monómeros) unidos a través de enlaces amida
(peptídico).
Diferencia entre Péptidos y Proteinas: Si el número de α-AA no es mayor
que 10, Oligopéptido, si es mayor que 10 y menor que 50, Péptido y si
contiene un número superior a 50 α-AA, Proteína.
Fuente natural: Se encuentran en todos los organismos vivos cumpliendo
diversas funciones biológicas. Constituyen la mitad del peso en seco de la
célula.
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres,
frutos secos, cereales, verduras y productos lácteos tales como queso o
yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como los vegetales poseen los
20 aminoácidos necesarios para la alimentación humana.
Composición: Están constituidas fundamentalmente por C, H, N y O. En
algunos casos contienen S y P ó metales como el Fe, Mg, I, Cu y Zn.
Enlace peptídico: Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un α-AA y el
grupo carboxilo (–COOH) de otro α-AA, para formar los péptidos y
proteínas.
El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH (amida sustituido).
Estructura primaria: Es la forma de organización más básica de las
proteínas. Está determinada por la secuencia de los α-AA de la cadena
proteica, es decir, por el número de α-AA presentes y por el orden en que
están enlazados por medio de enlaces peptídicos.
Estructura secundaria: Es el plegamiento regular local entre residuos α-AA
cercanos de la cadena polipeptídica a través del espacio.
Este tipo de estructura se adopta gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos
involucrados en los enlaces peptídicos. También se encuentran en forma de
espiral aplana.
Enlaces disulfuro: También conocidos como puente disulfuro o enlace SS
(enlace azufre-azufre). Es un enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH)
de dos cisteínas. Este enlace es muy importante en la estructura,
plegamiento y función de las proteínas.
Es un enlace reversible y puede producirse en una única cadena para formar
un anillo o entre dos cadenas separadas para formar un puente
intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos
polipéptidos y proteínas. Este tipo de enlace se encuentra presente en las
estructuras terciarias de las proteínas.
Estructura terciaria: Se forma por la capacidad de la estructura secundaria
de un polipéptido de plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular tridimensional.
Esta estructura se mantiene estable a través de enlaces entre los radicales
R de los α-AA, de puentes de hidrógeno, de los puentes disulfuro (entre las
cisteínas) y por las fuerzas hidrófobas de los sustituyentes R de los α-AA.
De esta estructura se derivan muchas propiedades biológicas de las
proteínas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos
funcionales de la proteína, condiciona su capacidad de interacción con
otros grupos y ligandos.
Estructura cuaternaria: Se genera mediante la unión de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, a través de enlaces débiles, para
formar un complejo proteico (ó agregado de varias subunidades). Cada una
de estas cadenas polipeptídicas (ó subunidades), recibe el nombre de
protómero.
Resumen de las estructuras de las proteínas:

Clasificación de las proteínas:

(i) Según su composición, las proteínas se pueden clasificar en dos (2) tipos.
1.- Simples u holoproteínas: En su hidrólisis solo producen aminoácidos. Ej.
La insulina y el colágeno.
2.- Conjugadas o heteroproteínas: A demás de contener cadenas
polipeptídicas, también contienen una porción no aminoacídica (no
proteica) denominada grupo prostético. Estos pueden ser un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ej. La mioglobina,
hemoglobina y los citocromo.

Las proteínas conjugadas a su vez se clasifican de acuerdo a la naturaleza

de su grupo prostético:
- Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
- Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y
triglicéridos.
- Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.
- Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo
(sustancia coloreada que contiene un metal).
- Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por carbohidratos.
- Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene
fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un fosfolípido.

(ii) Según su forma, las proteínas se clasifican en tres (3) tipos

1. Proteínas fibrosas: Su estructura es de cadenas largas y filamentosas (ó
fibrilar) y no son hidrosolubles. Tienen funciones estructurales, por eso se
encuentran en la α- y la β-queratina (piel, uñas, garras, cabello, plumas), en
elastinas, en la fibroina (sedas, telaraña y capullos), y en el colágeno
(cartílagos, tendones y vasos sanguíneos).
2. Proteínas globulares: Su cadena polipeptídica se encuentra enrollada de
manera esférica “ovillo” sobre sí misma. Sus grupos hidrófobos se
acomodan hacia adentro (como las micelas) y los hidrofílicos hacia afuera,
por ello son hidrosolubles. Típicamente están presentes en las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas, albúmina y proteínas de transporte.
3. Mixtas: Poseen una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la
proteína) y otra parte globular (en los extremos). Ej. Fibrinógeno y miosina.

Funciones de las proteínas: Desempeñan un papel fundamental para la

vida celular, siendo las biomoléculas más versátiles y diversas de toda la
serie. Son imprescindibles para el crecimiento de cada organismo,
realizando diversas funciones como:

 Estructural. Da resistencia y elasticidad lo que permite formar tejidos Ej.

Colágeno. También da soporte a otras estructuras, como la tubulina que
se encuentra en el citoesqueleto.
 Contráctil. (actina y miosina). En los músculos.
 Enzimática. Catalizan las reacciones bioquímicas del metabolismo (Ej.
sacarasa y pepsina).
 Homeostática. Colaboran en el mantenimiento del pH del organismo
(actúan como un tampón químico).
 Protectora o defensiva. Se encargan de defender el organismo de
cuerpos extraños. Ej. Anticuerpos ó inmunoglobulinas; trombina y
fibrinógeno en la sangre, queratina en la piel).
 Transducción de señales. (Ej. Rodopsina en los bastoncillos).
 Reguladoras. Ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que
realiza el cuerpo (funciones hormonales). Ej. La insulina; se encarga de
regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
 Transporte. Llevan sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Ej. La hemoglobina (O2) a través de la sangre.
 Receptoras. Se encuentran en la membrana celular y se encargan de
recibir señales para que la célula pueda realizar su función. Ej. La
acetilcolina, que recibe señales para producir la contracción.

Desnaturalización de las proteínas: Consiste en la pérdida de la estructura

(primaria, secundaria, terciaria ó cuaternaria) de las proteínas, provocadas
por acción del pH, temperatura, polaridad de solventes o presencia de
iones.

Este proceso puede ser reversible, cuando el efecto que trate de modificar
la estructura de la proteína no se genera de manera permanente (se
mantiene la función biológica); Ej. Alaciado del cabello rizado. Es
irreversible si la modificación de la estructura de la proteína es permanente
(pérdida total de la función biológica). Ej. Huevo crudo-huevo cocido.

La reversibilidad o irreversibilidad del proceso depende de la acción o

efecto aplicado a la proteína.