Anda di halaman 1dari 7

TUGAS BIOKIMIA

SOAL LATIHAN ENZIM DAN KOENZIM

NAMA : FINNY TESSA AVIONITA


NIM : 150351603867
OFF A-PENDIDIKAN IPA

1) Pengertian dari istilah-istilah berikut :

Istilah Pengertian
a. Enzim Enzim adalah biomolekul berupa protein dan berbentuk
bulat yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam
suatu reaksi kimia organik. Enzim terdiri dari satu atau
lebih rantai polipeptida.
b. Konstanta Konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim
Michaelis- untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap
Menten (KM) enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu
suatu reaksi substrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya
enzimatik pengikatan substrat ke enzim. Kecepatan reaksi tergantung
pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab
apabila tergantung pada konsentrasi substrat (s), maka
penambahan kecepatan reaksi apabila digambarkan akan
merupakan garis lurus.
c. Hidrolase Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan
suatu zat dengan pertolongan air. Enzim hidrolase
merupakan enzim yang mengkatalisasi hidrolisis substrat
atau enzim yang memcah substrat dengan bantuan air.
d. Ligase Ligase adalah golongan enzim yang berfungsi melepaskan
molekul asam pirofosfat dari molekul induknya berupa
isomer asam trifosfat (termasuk ATP), sehingga molekul
induknya terbelah menjadi dua.
e. Sisi Aktif Sisi aktif enzim adalah daerah yang terspesialisasi dari
enzim protein dimana enzim berikatan dengan substrat. Sisi aktif
dari suatu enzim merupakan suatu celah yang
terspesialisasi untuk mengenal substrat khusus dan
mengkatalisis transformasi kimia.

2) Bagaimanakah :
 Cara menentukan KM suatu enzim , yaitu :
 Ada dua metode analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim, yaitu asas
keseimbangan Michaelis-Menten merupakan persamaan kecepatan reaksi
enzimatik substrat tunggal yang menyatakan hubungan kuantitatif
kecepatan reaksi awal (Vo), kecepatan reaksi maksimum (Vmaks),
konsentrasi substrat [S], dan konstanta Michaelis-Menten [KM]. Persamaan
reaksi Michaelis-Menten :
(Km = (K2 + K3)) / K1
Keterangan :
Vo = kecepatan reaksi awal
Vmaks = kecepatan reaksi maksimum
[S] = konsentrasi substrat
[KM] = konstanta Michaelis – Menten
Persamaan Michaelis – Menten dapat diturunkan secara aljabar menjadi
bentuk lain menjadi persamaan Lineweaver –Burk karena dapat
menghasilkan penentuan Vmaks secara lebih tepat yang hanya dapat diduga
pada pemetaan Vo terhadap [S]
 Cara membedakan enzim dengan apoenzim atau proenzim
 Jika dilihat dari karakteristiknya, · Fungsi dasar dari enzim adalah biokatalis
untuk meningkatkan laju reaksi tanpa terjadinya perubahan struktur secara
permanen. · Sebagian besar enzim bertindak secara khusus dengan hanya
satu reaktan (disebut substrat) untuk menghasilkan produk. · Enzim dapat
mengatur dari aktivitas rendah ke aktivitas tinggi dan sebaliknya. Dalam
tubuh manusia, enzim dapat ditemukan dalam air liur, darah, cairan
lambung dan usus. Contoh peran enzim adalah pemecahan bahan makanan
sehingga dapat diserap tubuh dan penggumpalan darah. · Apoenzim yaitu
bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat labil (mudah
berubah) terhadap faktor lingkungan atau proenzim adalah protein bakal
enzim yang harus dimodifikasi/dipotong agar menjadi enzim yang aktif. ·
Protein dalam enzim biasanya berbentuk bulat. Ikatan intra dan
antarmolekul protein dalam struktur sekunder dan tersier mereka
terganggu oleh perubahan suhu dan pH. Ini mempengaruhi bentuk dan
aktivitas katalistik dari enzim. · Bentuk aktif dari apoenzim dikenal sebagai
proenzim atau zimogen. Proenzim berisi beberapa asam amino tambahan
dan memungkinkan struktur akhir berbentuk tersier yang akan dibentuk
sebelum diaktifkan sebagai apoenzim.
 Cara Membedakan inhibitor kompetitif dan non kompetitif suatu reaksi enzimatis
- Inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan
dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat
mirip dengan substrat asli enzim. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan
maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat
yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga
meningkatkan Km. · non kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat
mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik
kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan
dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun,
karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.
 Cara menentukan aktivitas suatu enzim
- Aktivitas enzim disebut juga sebagai kinetik enzim. Kinetik enzim adalah
kemampuan enzim dalam membantu reaksi kimia. Kemampuan enzim ini
dapat dihitung dengan mengukur jumlah produk yang terbentuk, atau
dengan menghitung kurangnya substrat dalam satuan waktu tertentu.
Selain itu, dapat juga dihitung dengan peningkatan atau penurunan
koenzim. Menghitung jumlah substrat, produk, atau koenzim di
laboratorium tidak mudah karena jumlahnya yang sangat sedikit. Oleh
karena itu, praktikmenghitung aktivitas enzim adalah dengan mengukur
perubahan absorbans dalam satuan waktu, pH, dan suhu tertentu sewaktu
reaksi berjalan. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, yaitu
suhu, pH, kadar substrat, kadar enzim, inhibitor, dan toksik enzim.
 Cara menentukan aktivitas spesifik suatu enzim
- Suatu enzim Aktivitas spesifik yaitu besarnya aktivitas enzim per jumlah
protein yang terkandung dalam campuran enzim yang diuji.
 Cara menentukan bahwa beberapa enzim merupakan isozim
- dua atau lebih enzim yang berbeda tetapi memiliki gugus fungsi yang sama
sehingga dapat mengkatalis reaksi atau substrat yang sama.
3) Mungkinkah :
a. Suatu lipase adalah hidrolase
Mungkin, karena Triasil Gliserol Hidrolase atau lipase merupakan suatu asil hidrolase
yang bersifat dapat larut dengan baik dalam air.
b. Suatu papain adalah protease
Mungkin, karena Enzim Papain merupakan enzim protease yang terkandung dalam
getah papaya, baik dalam buah, batang maupun daunnya.
c. Suatu larutan A kadar proteinnya hanya 1/10 larutan B, tetapi aktivitas enzimatiknya
10x larutan B.
Mungkin, tegantung banyaknya Konsentrasi substrat atau enzim yang berada dalam
larutan B. Selain itu, kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut
mempengaruhi aktivitas enzim larutan B.
4) Apa bedanya reaksi enzimatik dengan reaksi non-enzimatik
Jawab : Reaksi enzimatik Metabolisme disebut juga reaksi enzimatis karena metabolisme
terjadi selalu menggunakan enzim, enzim merupakan biokatalisator metabolisme. Enzim
hanya dapat bekerja dengan baik pada kisaran suhu dan ph tertentu. Enzim tidak
menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat laju reaksi, sehingga mencapai
keseimbangan. Reaksi Non-enzim · Lambat · Membutuhkan suhu yang tinggi · Tekanan
yang tinggi
5) Bagaimana langkah-langkah yang harus ditempuh untuk
a. Menentukan aktivitas suatu enzim secara kalorimetri
o Penentuan secara kalorimetri pada enzim kitinase Penentuan secara kalorimetri
didasarkan pada pelepasan produk hasil degradasi koloidal kitin berupa N-
asetil-D-glukosamin ke dalam supernatant dengan menggunakan metode
Reissig. Produk tersebut dikomplekskan dengan reagen tertentu seperti p-
dimetilamino-benzaldehid atau reagen asam dinitrosalisilat menghasilkan
serapan pada panjang gelombang 540 nm. Substrat lain yang bisa digunakan
pada metode ini adalah kitin azure, yaitu kitin yang direaksikan dengan
senyawa Remasol Brillian Violet 5R dan serapam yang dihasilkan dapat diukur
pada panjang gelombang 420 nm. Untuk menentukan konsentrasi produk
digunakan N-asetil-D-glukosamin sebagai standar.Ø Spektrofotometer Assay
Metode ini dapat ditentukan dengan menggunakan senyawa kromogen seperti
4-nitrofenil-β-D-N-N’-diasetilkitobiosa dan 4-nitrofenil-β-D-N-N’-N’’-
triasetilkitobiosa yang disiapkan dalam larutan stok dimetil sulfoksida (DMSO)
dan ditentukan serapan pada panjang gelombang 410 nm.

b. Mendapatkan struktur tiga dimensi suatu protein


o Langkah-langkah untuk menentukan struktur 3 dimensi yaitu pada struktur 3
dimensi terdapat 4 struktur protein antara lain :
1. struktur primer, Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur
primer protein di tentukan oleh ikatan kovalen antara residuasam
amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida.
2. Struktur sekunder Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai
asam amino : lurus, lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat
dan kemungkinan jumlah protein yang dapat dibentuk.
Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus
karbonil ( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam satu
rantai peptida.
3. Struktur tersier Struktur tersierditentukan oleh ikatan tambahan
antara gugus R pada asam-asam amino yang memberi bentuk
tigadimensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu
protein.
4. Struktur kuartener. Struktur kuartener adalahsusunan kompleks
yang terdiri dari dua rantai polipeptida atau lebih, yang setiap
rantainya bersamadengan struktur primer, sekunder, tersier
membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif
secara biologis.
6) Dengan penjelasan yang bagaimana/ mengapa:
a. Kadangkala enzim tak langsung dibentuk tetapi dalam bentuk proenzim dulu
Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada
dua tujuan utama pembentukkan proenzim ini yaitu untuk melindungi tubuh dari
proses autodigesti serta melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat
b. Pemotongan sebagian pro-enzim/ zimogen, justru mengaktivkan enzim ybs
Beberapa protein di sintesis dan di sekresikan dalam bentuk prekursor tidak aktif
yang disebut proprotein. Proprotein enzim disebut proenzim / zymogen. Proteolisis
selektif terhadp suatu proenzim/zymogen melalui pemotongan bertahap akan
membentuk enzim yang aktif. Pemotongan spesifik menyebabkan perubahan
konformasi yang menyingkap sisi aktif enzim. Mekanisme pengaturan ini dapat
dilakukan diluar sel karena tidak memerlukan ATP untuk mengubah zymogen
menjadi sisi aktif, karena mekanisme ini bersifat iireversible, maka diperlukan
mekanisme lain unt uk menginaktifkan enzim. Protease diaktifkan dengan protein
inhibittor yang mengikat secara kuat sisi aktif.
c. Enzim dapat mempercepat perubahan substrat menjadi produk
Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada pada
posisi (orientasi) yang diinginkan dengan energi yang lebih rendah dari energi
aktivasinya. Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat
berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya
membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa
lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah.
Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia
yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals dan
interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat
bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat,
selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika
produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi
kembali dengan substrat
7) Jelaskan :
a. beberapa penyakit karena defisiensi/kerusakan enzim, dan enzim apa yang rusak
Penyakit yang disebabkan karena defisiensi/kerusakan enzim adalah :
- Porfiria (Porphyrias) adalah sekelompok penyakit yang disebabkan oleh
kekurangan enzim-enzim yang terlibat dalam sintesa heme. Heme adalah
senyawa kimia yang membawa oksigen dan memberi warna merah kepada
darah. Heme merupakan komponen utama dari hemoprotein (suatu jenis
perotein yang terdapat dalam semua jaringan).
- Porfiria Kutanea Tarda (Porphyria Cutanea Tarda) merupakan bentuk porfiria
yang paling sering ditemukan, yang menyebabkan timbulnya lepuhan-lepuhan
pada kulit yang terpapar sinar matahari. Penyebabnya adalah : Penyakit ini
merupakan suatu porfiria hepatik, terjadi bila uroporfirinogen dekarboksilase
(salah satu enzim di hati yang penting untuk pembentukan heme), menjadi
tidak aktif.
- Porfiria Intermiten Akut (Acute Intermittent Porphyria) merupakan porfiria
akut yang paling sering ditemukan, yang menyebabkan gejala-gejala neurologis
(gejala-gejala saraf). Penyakit ini disebabkan oleh kekurangan enzim
porfobilinogen deaminase, yang juga dikenal sebagai enzim hidroksimetilbilane
sintase. Kekurangan enzim ini diwariskan dari salah satu orangtua, tetapi
sebagian besar dari mereka yang mewarisi kelainan ini tidak pernah
menunjukkan gejala-gejala
b. kegunaan inhibitor enzim dalam pengobatan
o Inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin
menginhibisi enzim COX-1dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan
peradanganprostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa
sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai
contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan
bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c-
oksidase dan memblok pernafasan sel
c. suatu contoh pengukuran enzim untuk diagnosis
o Faktor-faktor yang mempengaruhi. uji enzim dalam diagnosis adalah :
 Distribusi enzim dalam jaringan
 Lokasi intraseluler
 Pelepasan enzim dari jaringan yang rusak
 Perubahan-perubahan permeabilitas membran
 Klearens enzim dari serum
 Lama menghilangnya aktivitas ensim dalam serum
 Pola seri enzim serum