Enzimas
David Alexander de la Cruz Rios; Juan Manuel Martínez Magallán
Las enzimas son macromoléculas con estructura proteínica que catalizan, es decir,
aumentan la velocidad de las reacciones que los seres vivos utilizan para las
distintas funciones. Su principal propiedad es que al ser catalizadores no se
consumen y hace posibles las reacciones que, de otra manera, necesitarían
condiciones extremas. (Cerón T. G y Reyes E.,2012)
Características de las enzimas
Las enzimas poseen varias características notables:
• Son catalizadores
• Son específicas para un sustrato
• Algunas necesitan componentes no proteicos
• Controladas mediante mecanismos regulatorios
• Pueden presentarse en organelos específicos
Son catalizadores
Las enzimas catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) en
uno o varios productos. Las enzimas no modifican la constante de equilibrio ni
las características termodinámicas de las reacciones, sino que hacen que la
reacción se aproxime más rápidamente al equilibrio. Es decir, afectan
extraordinariamente a la velocidad de la reacción, la cual puede llegar a alcanzar
en presencia de enzimas incrementos de hasta 106 o incluso superiores.
(Herrera C.E., 2014)
Especificidad
La especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica en
parte por el modelo de llave y cerradura propuesto por Emil Fischer en 1890.
Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el
sustrato poseen estructuras complementarias. La forma global del sustrato y su
distribución de carga le permiten entrar e interactuar con el sitio activo de la
enzima. En una variante moderna del modelo de llave y cerradura propuesta por
Daniel Koshland, denominada modelo de ajuste inducido, se toma en cuenta la
estructura flexible de las proteínas. En este modelo, el sustrato no se ajusta con
precisión a un sitio activo rígido. En vez de ello, las interacciones no covalentes
entre la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del sitio activo,
adecuando la forma de éste a la del sustrato en su conformación de estado de
transición. (McKee T. y McKee J.R., 2014)
1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidación y reducción. Los electrones que resultan
eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa
la oxidación (agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción. El nombre
común recomendado por la IUB es el del sustrato seguido de
deshidrogenasa, aunque también puede utilizarse alternativamente el de
reductasa, y en caso de que el aceptor sea el oxígeno molecular se
denominan oxidasas. (Feduchi C.E. et al., 2011) (Herrera C.E., 2014)
2. Transferasas
Co factores
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima –
sustrato, o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por si
los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad. Actúan esencialmente
como los dientes químicos de las enzimas.
El complejo enzima cofactor activo catalíticamente se llama holoenzima La proteína
inactiva enzimáticamente que resulta de la separación del cofactor de una
holoenzima se designa como apoenzima. (Voet D. y Voet J.G., 2006)
Ejemplos de cofactores
Cofactor Enzima
Cu2+ Citocromo oxidasa, amino oxidasa
Fe2+ Fe 3+ Citocromo oxidasa, peroxidasa
,catalasa
K+ Piruvato quinasa
Mg 2+ Hexoquinasa, glucosa 6 fosfata,
piruvato quinasa
Mn2+ Arginasa, ribonucleótido reductasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutatión peroxidasa
Zn2+ Alcohol deshidrogenasa,
Carboxipeptidasas A y B
Co enzimas
Para llevar a cabo su acción catalítica, muchas enzimas necesitan moléculas de
naturaleza orgánica y bajo peso molecular, denominadas coenzimas. Su
participación en el proceso catalítico puede realizarse de dos formas diferentes: en
primer lugar, la coenzima tiene una afinidad por la enzima similar a la del sustrato
y, de hecho, puede considerarse un segundo sustrato (o cosustrato) de la reacción;
y en segundo lugar, la coenzima se encuentra unida covalentemente al sitio activo
de la enzima, o en un lugar próximo a él, participando activamente en el proceso
catalítico. Existen también casos en los que la coenzima desempeña un papel
intermedio entre estos dos extremos.
Cuando la coenzima actúa como cosustrato, los cambios que ocurren en su
estructura en el transcurso de la reacción son los opuestos a los que tienen lugar
en el sustrato, de forma que el proceso podría generalizarse así:
D-G+ CoE -D+G-CoE,
donde el compuesto D-G sería el sustrato, que actuaría como una molécula
donadora (D) del grupo (G), que es transferido a la coenzima (CoE), y el producto
de la reacción sería la molécula D.
La mayoría de las coenzimas se derivan de las vitaminas, que son compuestos
orgánicos que se requieren en cantidades pequeñas para una amplia variedad de
procesos bioquímicos, y que generalmente no pueden ser sintetizadas por el
organismo, por lo que deben ser aportadas en la dieta.
Cinética enzimática
El termino cinética proviene de movimiento, hace referencia a la velocidad que la
enzima entrega a la reacción que cataliza, por lo tanto, la cinética enzimática nos
permite estudiar cuanto se está acelerando la reacción.
La velocidad de una reacción bioquímica se define como el cambio de la
concentración de un reactivo o producto por unidad de tiempo. La velocidad inicial
v0 de la reacción A →P, donde A es moléculas de sustrato y P moléculas de
producto es:
−Δ[A] Δ[P]
v0= =
Δt Δt
t= tiempo
Los estudios cinéticos también miden la afinidad de las enzimas por los sustratos y
por los inhibidores y permiten entrever los mecanismos de reacción. A su vez, la
cinética enzimática ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías
metabólicas. La velocidad de la reacción A → P es proporcional a la frecuencia
con la que las moléculas que reaccionan forman el producto. La velocidad de
reacción es:
v0= k[A]x
donde:
x= orden de reacción
Velocidad = k[A]1
Velocidad = k[A]1[B]1
Algunas veces las reacciones de segundo orden incluyen reactivos como el agua
que están presentes en gran exceso:
A + H2O → P
Velocidad = k[A]0 = k
(1)
en donde:
S es el substrato
E es la enzima
ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten
k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reacción.
La ecuación de Michaelis y Menten describe como varía la velocidad de reacción
con la concentración de sustrato:
(2)
en donde:
v0 es la velocidad inicial de la reacción
Vmax es la velocidad máxima
(3)
que describe una recta en donde el intercepto con el eje de las abscisas es igual a
–1/Km y el intercepto con el eje de las ordenadas es igual a 1/Vmax.
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición acompetitiva
En este tipo de inhibición, cuya designación no es muy adecuada, el inhibidor
no se combina con el enzima libre ni afecta a su reacción con el sustrato
normal; sin embargo, el inhibidor se combina con el complejo en enzima –
sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, el cual
no experimenta su transformación posterior en el producto habitual de la
reacción.
ES + I ESI
La constante del inhibidor es, por tanto: