UNIVERSIDAD TECNOLOGICA NACIONAL Biotecnología

FACULTAD REGIONAL DEL NEUQUEN Carrera: Ingeniería Química

AÑO: 2016

U.T.N. – F.R.N.
Ingeniería Química

TRABAJO PRACTICO Nº1

Título: “Preguntas de Biomoléculas y Enzimas”

Cátedra: Biotecnología

Profesora: Ing. POJMAEVICH, ANDREA

Alumno: PAVÓN MAXIMILIANO

Legajo: 2595

Fecha: 18/04/2016

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ESCOJA LA RESPUESTA CORRECTA:

1. En la organización jerárquica de los seres vivos el orden que se sigue es:

a. Células Tejidos Órganos Organismos Población Comunidad Ecosistema Biosfera.
b. CélulasÓrganos Tejidos Organismos Población Comunidad Biosfera Ecosistema
c. Órganos Células Tejidos Población Biosfera Ecosistema.
d. Células Tejidos Organismos Órganos Población Ecosistema comunidad

2. En la composición química de los seres vivos, los elementos primarios son:

a. Cloro, azufre, potasio y hierro
b. Carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
c. Sodio, yodo y calcio
d. Flúor, manganeso y boro

3. Las biomoléculas inorgánicas son:

a. Lípidos, proteínas y vitaminas
b. Agua y sales minerales
c. Carbohidratos y ácidos grasos
d. Enzimas y ácidos nucléicos

4. Escoja la respuesta correcta

a. Las funciones de los carbohidratos son: energética, de reserva y estructural
b. Un disacárido está compuesto por la unión de 10 polisacáridos
c. Un polisacárido resulta de la unión de dos monosacáridos
d. Todas son correctas

5. Los lípidos:
a. Tienen la propiedad de ser solubles en agua
b. Son solubles en solventes orgánicos cono el éter, cloroformo, etc.
c. Son insolubles tanto en agua como en solventes orgánicos
d. Ninguna es correcta

6. Los aminoácidos se unen entre sí para formar proteínas mediante:

a. Enlaces covalentes
b. Dobles enlaces
c. Enlaces peptídicos
d. Enlaces dipolo-dipolo

7. La estructura primaria de una proteína se determina por la secuencia de:

a. Lípidos
b. Aminoácidos
c. Carbohidratos
d. Enzimas

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8. Estos hidratos de carbono cumplen funciones energéticas en algunos seres vivos, EXCEPTO:
a. Glucosa
b. Celulosa
c. Glucógeno
d. Almidón

9. Las reacciones de hidrólisis pueden actuar en:

a. La sacarosa, produciendo fructosa y glucosa
b. La maltosa, produciendo fructosa y glucosa
c. Los triglicéridos, produciendo glucosa y ácidos grasos
d. La galactosa, produciendo lactosa y glucosa

10. ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece el siguiente compuesto?

a. Hidratos de carbono
b. Lípidos
c. Proteínas
d. Ácidos nucleícos

11. ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece el siguiente compuesto?

a. Hidratos de carbono
b. Lípidos
c. Proteínas
d. Ácidos nucleícos

12. ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece el siguiente compuesto?

a. Hidratos de carbono
b. Lípidos
c. Proteínas
d. Nucleótido

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13. ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece el siguiente compuesto?

a. Hidratos de carbono
b. Lípidos
c. Proteínas (péptidos)
d. Ácidos nucleícos

14. Un nucleótido unitario de ADN está formado por:

a. Desoxirribosa - una base nitrogenada (A, G, C, T) - fosfato
b. Ribosa - una base nitrogenada (A, G, C, T) – fosfato
c. Desoxirribosa - una base nitrogenada (A, G, C, U) - fosfato
d. Ribosa - una base nitrogenada (A, G, C, U) - fosfato

15. Un nucleótido unitario de ARN está formado por:

a. Ribosa - una base nitrogenada (A, G, C, T) - fosfato
b. Desoxirribosa - una base nitrogenada (A, G, C, U) - fosfato
c. Ribosa - una base nitrogenada (A, G, C, U) – fosfato
d. Desoxirribosa - una base nitrogenada (A, G, C, T) - fosfato

16. ¿Qué es el ATP?

a. Una moneda de energía
b. Un compuesto inorgánico
c. Un compuesto presente sólo en los animales
d. Un compuesto presente sólo en las plantas

17. Cuando una proteína pierde su estructura tridimensional característica, se dice que está:
a. Desnaturalizada
b. Desintegrada
c. Destruida
d. Activada

18. La secuencia de aminoácidos, dictada por la información hereditaria contenida en el ADN, se conoce
como:
a. Estructura secundaria
b. Estructura terciaria
c. Estructura primaria
d. Estructura cuaternaria

19. En una proteína, las hojas beta plegadas y las hélices alfa constituyen

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a. La estructura secundaria
b. La estructura terciaria
c. La estructura primaria
d. La estructura cuaternaria

20. La suma de las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos es:
a. El catabolismo
b. El anabolismo
c. El metabolismo
d. Ninguna es correcta

21. Una enzima puede desnaturalizarse por acción de los siguientes factores:
a. Temperatura
b. pH
c. Inhibidores irreversibles (sustancias químicas)
d. Todas las anteriores

22. Los nucleótidos del ARN son:

a. adenina, guanina, oxitocina, uracilo
b. adenina, guanina citosina, timina
c. ninguna de las anteriores.

23. Escoja la respuesta correcta:

a. Cofactor es una sustancia no proteica que ayuda a la acción enzimática
b. Las enzimas tienen una porción proteica llamada apoenzima y una porción no proteica llamada
cofactor
c. Un catalizador son sustancia que acelera las reacciones químicas hasta hacerles instantáneas o casi
instantáneas
d. Todas las anteriores son correctas

24. La función más importante que cumplen las proteínas son:

a. Reserva
b. Hormonal
c. Homeostática
d. Enzimática

25. Las diferencias entre el ADN y el ARN son:

a. El peso molecular del ARN es mayor que el del ADN
b. El azúcar del ADN es la ribosa y del ARN la desoxirribosa
c. El ADN presenta timina y ARN el uracilo
d. Todas las respuestas anteriores.

26. Escoja la respuesta incorrecta:

a. Los ácidos nucleicos son el ADN y el ARN
b. Los nucleótidos están formados por: una base nitrogenada, una pentosa y un grupo fosfato
c. El azúcar del ADN es la ribosa y del ARN es la desoxirribosa

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d. La estructura del ADN es semejante a una cadena enrollada en forma de espiral

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ENZIMAS
1. Defina: enzima, sustrato y centro activo.
Enzimas: son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas,
siempre que sean termodinámicamente posibles. Una enzima hace que una reacción química que
es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad. Resumiendo, son catalizadores biológicos.
Sustrato: moléculas sobre las cuales la enzima puede actuar, mientras que deja al resto del sistema
sin afectar.
Centro Activo: lugar donde se lleva a cabo la interacción con el sustrato. Estructuralmente son
complementarios de la molécula de un sustrato específico, de la misma forma que una llave
embona en una cerradura en particular.
2. ¿Cuál es la característica que diferencia a las enzimas del resto de las proteínas?
La característica de diferencia a las enzimas de las demás proteínas es que es un catalizador natural.
Las enzimas inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen, ya sea por ruptura,
formación o redistribución de sus enlaces covalentes, o por introducción o pérdida de algún grupo
funcional. El resultado de esta unión enzima-sustrato es que el sustrato se transforma en otra
molécula llamada producto.
3. ¿Cuál es la propiedad común que presentan todos los catalizadores? ¿Cuáles son las principales
diferencias entre las enzimas y los catalizadores no biológicos?
La primera es que los biocatalizadores son mucho más complejos que los catalizadores inorgánicos.
Al ser proteínas son más sensibles a factores ambientales: cambios en el pH o en la temperatura
pueden desestructurar la enzima, disminuyendo la eficacia con la que cataliza la reacción4. Eso no
ocurre en los catalizadores inorgánicos, estructuras mucho más sencillas: un ion metálico no se va a
ver afectado por tales parámetros. Por otra parte, la gama de reacciones que facilitan los
catalizadores inorgánicos es más amplia que la que llevan a cabo los biocatalizadores: por ser estos
moléculas que se encuentran en los seres vivos, las reacciones que aceleran están restringidas a las
que tienen lugar en los seres vivos (aunque se puede realizar ingeniería de proteínas para cambiar
la especificidad por un determinado sustrato, las reacciones en sí siempre serán menos variadas
que con un catalizador inorgánico). Por último, hay que remarcar que los biocatalizadores en
ocasiones pueden requerir de otras moléculas, llamadas cofactores, para llevar a cabo su función,
cosa que no es necesaria con catalizadores inorgánicos. Además, los biocatalizadores podrían
resultar inhibidos por algunos tipos de moléculas, lo cual no ocurre en catalizadores inorgánicos.

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4. ¿Qué entiende por especificidad enzimática?

Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformación de apenas un substrato o una
familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles reacciones
que ese substrato puede experimentar. Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de
substrato, se dice que la enzima muestra especificidad absoluta para el substrato. Ese es el caso de
la deshidrogenasa succínica.

5. Características y función del centro activo de las enzimas.

En las enzimas existe una zona o surco que comparte cierta complementariedad tridimensional con
el sustrato. En este surco existe complementariedad de cargas o de densidades de carga, con el
sustrato; lo cual depende de los aminoácidos que queden en esa zona que, a su vez corresponderá,
en últimas instancia, a la estructura primaria de la proteína. Dicha área se llama el sitio activo y en
ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener
solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la
catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas.
En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos
aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de
unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se
conocen como residuos catalíticos. Características del sitio activo:
 Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima.
 Es una entidad tridimensional.
 Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles.
 Presentan forma de surco o hendidura
 La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro
activo.

6. ¿Son igualmente importantes todos los aminoácidos para llevar a cabo la catálisis enzimática?
La presencia en el centro activo de los aminoácidos implicados en la catálisis enzimática es
muchísimo más frecuente en unos casos que en otros. De los 20 aminoácidos que integran las

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proteínas enzimáticas, sólo algunos de ellos intervienen directamente en la catálisis a través de

determinados grupos funcionales de su molécula.

En el centro activo de las enzimas se hallan con mayor frecuencia algunos de los siguientes:
aspártico, cisteína, glutámico, histidina, lisina y serina.
7. Interprete el esquema siguiente y nombre las partes numeradas.

a) b)

a) 1 = sustrato. 2 = enzima. 3 = complejo enzima-sustrato

Se trata del modelo denominado “ajuste inducido”, es decir, la enzima modifica su conformación
espacial adaptándose el centro activo a la molécula de sustrato para formar el complejo.

b) Sobre la interacción de determinados sustratos y enzimas se ha propuesto el modelo denominado

“apretón de manos”, observándose en el esquema que tanto la enzima como el sustrato modifican
su forma al acoplarse y constituir el complejo enzima-sustrato.

8. Interprete el siguiente esquema. Aclare el significado de las letras (A, a) y de los números (1, 2, 3).
Escriba una conclusión.

En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre que los reactantes, aunque
hay que suministrar un aporte energético para que transcurra la reacción. Este aporte, al que a llamamos
energía de activación, es necesario para alcanzar un estado de transición o activado, que facilita la reacción
al aumentar la energía cinética de los reactantes, posibilitando que se rompan enlaces químicos y se
puedan formar otros nuevos.
Cuanto menor sea la energía de activación más fácilmente transcurre la reacción. En la mayoría de los
procesos realizados en los laboratorios la energía de activación se aporta en forma de calor.
Los catalizadores facilitan y aceleran las reacciones ya que disminuyen la energía de activación.

 A = estado activado de la reacción sin catalizador

 a = estado activado de la reacción catalizada
 1 = energía de activación sin catalizador
 2 = energía de activación con catalizador
 3 = energía liberada en la reacción (proceso exergónico)

Conclusión: las enzimas aumentan la velocidad con que una reacción química alcanza el equilibrio puesto
que disminuyen la energía de activación (cantidad de energía necesaria para activar las moléculas
reaccionantes y completar la reacción).

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9. ¿Qué reacción cataliza la hexoquinasa (EC 2.7.1.1)?

La hexoquinasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a una
hexosa, resultando ADP y hexosa fosfato.

10. ¿Qué son metabolitos?

Metabolitos o intermediarios metabólicos son los compuestos que se generan en las vías o rutas
metabólicas (serie de reacciones enzimáticas consecutivas). A modo de ejemplo en la ruta
metabólica A—›B—›C—›D—›E—›F, se observa que entre el sustrato inicial A y el producto final F se
han originado los intermediarios B, C, D y E

11. ¿Qué son los inhibidores enzimáticos? Tipos de inhibición.

Los inhibidores son moléculas que frenan de forma específica la actividad de las enzimas. Se
consideran los siguientes tipos de inhibición:

 Inhibición reversible. Cuando la unión del inhibidor con la enzima es temporal y la actividad
enzimática se puede recuperar.
 Competitiva. El inhibidor es una molécula con una conformación espacial muy similar a la
del sustrato, de forma que compite con éste por alojarse en el centro activo, impidiendo
así la formación del complejo enzima-sustrato
 No competitiva. El inhibidor se une a otra región distinta del centro activo y provoca un
cambio en la conformación de la enzima que da lugar a una disminución de su actividad.
 Incompetitiva (acompetitiva). El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato e impide la
formación del producto.

 Inhibición irreversible. Cuando el inhibidor se une de modo permanente a determinados grupos

del centro activo de una enzima anulando su capacidad catalítica. Por ejemplo, los insecticidas
organofosforados son inhibidores irreversibles de la enzima acetilcolinesterasa. Esto ocasiona
accidentes mortales entre los agricultores por su uso indebido

.
12. Aclare el significado de las figuras A y B.

A = inhibición competitiva. El inhibidor competitivo (1) es una molécula tan parecida al sustrato que
“compite” por alojarse en el centro activo, impidiendo así la fijación del sustrato y su posterior
transformación.
B = inhibición no competitiva. En este caso, el inhibidor no competitivo (2) se une a la enzima en otra
región distinta del centro activo y provoca un cambio conformacional que dificulta la interacción con el
sustrato, por lo que también disminuye la actividad enzimática.

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13. Interprete el esquema adjunto

14. Redacte un breve comentario sobre las figuras A y B.

Este esquema sirve para ilustrar el concepto de inhibición irreversible. El inhibidor (I) se une de modo
permanente a determinados grupos del centro activo de la enzima (E) y anula su capacidad catalítica puesto
que impide la unión de los sustratos (S1 y S2).

15. ¿Qué representa la ecuación adjunta?

Se trata de la ecuación de Michaelis-Menten (llamada coloquialmente “ecuación MM”), siendo:

V = velocidad inicial de la reacción
V* = velocidad máxima
[S] = concentración de sustrato libre
KM = constante de Michaelis-Menten
Esta ecuación permite explicar las características cinéticas de muchas reacciones enzimáticas con un solo
sustrato. La constante (KM) refleja la afinidad de la enzima por el sustrato.

16. Simplifique la ecuación de Michaelis-Menten para los siguientes casos:

a) [S] mucho menor que KM;
b) [S] igual a KM;
c) [S] mucho mayor que KM.

a. Si [S] es mucho menor que KM puede considerarse que ([S] + KM) equivale a KM y la ecuación
queda así:

Esto quiere decir que la velocidad es proporcional a [S].

b. Si [S] es igual a KM, entonces ([S] + KM) equivale a 2 [S], resultando:

KM corresponde a la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de

la máxima.

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c. Si [S] es mucho mayor que KM, entonces ([S] + KM) equivale a [S], resultando al simplificar que la
velocidad inicial se aproxima al valor de V* (velocidad máxima), lo que corresponde a la zona de
saturación de la gráfica de la cinética enzimática.

17. Defina la KM. ¿Cuál es su significado?

La KM es la constante de Michaelis-Menten, que se define como la concentración de sustrato para
la cual la velocidad de reacción es la mitad de la máxima.
La KM es un indicador de la afinidad enzima-sustrato, significando que cuanto menor es KM, mayor
es la afinidad de la enzima por el sustrato.

18. Aclare la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva con respecto a la KM.
Las enzimas que siguen la cinética de Michaelis, en presencia de inhibidor competitivo, tienen la
misma velocidad máxima y diferente KM, mientras que en presencia de inhibidor no competitivo,
tienen la misma KM puesto que el sustrato mantiene su capacidad de unión a la enzima, pero
diferente velocidad máxima ya que la enzima pierde capacidad catalítica.

19. Interprete la gráfica adjunta considerando que se ha representado la cinética de una enzima sin
inhibidor y con inhibidor (aclare el significado de las letras A, B, C, d, e).

En la representación de Lineweaver-Burk los puntos de cruce con los ejes de coordenadas son:
 Ordenada en el origen (d) = 1 / Vmáx.
 Abscisa en el origen (e) = -1 / KM
Representaciones gráficas:
 A = no existe inhibidor
 B = con inhibidor competitivo. En la inhibición competitiva existe la misma V máxima y mayor KM,
por lo que el punto de corte con el eje de abscisas (-1/KM) se acerca al origen.
 C = con inhibidor no competitivo. En este caso existe la misma KM pero menor V máxima, por lo
que el inverso (1/ Vmax) se aleja del origen.

20. Interprete el gráfico adjunto (aclarando el significado de las letras: A, B, c, d).

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Las enzimas que siguen la cinética de Michaelis, en presencia de inhibidor competitivo, tienen la misma
velocidad máxima y diferente KM. Esta inhibición puede superarse aumentando la concentración de
sustrato.
 A = sin inhibidor
 c = constante de Michaelis-Menten (KM)
 B = con inhibidor competitivo
 d = KM “aparente”

21. Interprete el gráfico adjunto (aclarando el significado de los números y de las letras minúsculas).

Las enzimas que siguen la cinética de Michaelis, en presencia de inhibidor no competitivo, tienen la misma
KM puesto que el sustrato mantiene su capacidad de unión a la enzima, pero diferente velocidad máxima ya
que la enzima pierde capacidad catalítica. Esta inhibición no puede superarse aumentando la concentración
de sustrato.
 1 = sin inhibidor
 (a) = Velocidad máxima
 (b) = 1 / 2 de V máxima
 2 = con inhibidor
 (c) = V máxima aparente (Vmap)
 (d) = Vmap / 2
 (e) = KM

22. Cite los factores que influyen en la regulación de la actividad enzimática.

Una molécula de enzima no actúa siempre a la misma velocidad, variando ésta en función de las
necesidades de la célula. La actividad enzimática puede estar modulada por:
 cambios en la temperatura
 cambios en el pH
 presencia de cofactores
 las concentraciones del sustrato y de los productos finales
 presencia de inhibidores
 modulación alostérica
 modificación covalente
 activación por proteólisis
 isoenzimas

23. En relación con la actividad enzimática (A) y la influencia del pH, interprete las tres gráficas del
esquema adjunto.

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La mayoría de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH. Puesto que la conformación de las
proteínas está influida por las cargas eléctricas de los grupos ionizables, presentes en las cadenas laterales
de los aminoácidos integrantes, habrá un pH en el cual dicha conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica. Es decir: existe un valor óptimo del pH al cual la velocidad de la reacción enzimática es
máxima.
Variaciones significativas del valor óptimo provocan la alteración de la estructura espacial de la enzima,
quedando frenada su eficacia catalítica. Dado que ciertos cambios significativos del pH pueden provocar la
desnaturalización de las proteínas, los seres vivos han desarrollado mecanismos reguladores (tampones o
amortiguadores) que permiten mantener estable el pH fisiológico.
 Caso “a”. Esta enzima presenta un pH óptimo muy ácido, entre 1’5 y 2. Su actividad se anula
prácticamente cuando el pH se acerca a la neutralidad.
 Caso “b”. Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 7. Su actividad catalítica se anula cuando el pH
es muy ácido (pH = 2’5) o básico (pH = 11).
 Caso “c”. Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 10, observándose que su actividad catalítica se
anula cuando el pH es ácido (pH = 5) o muy básico.

24. ¿Por qué un pH óptimo de 5 para las enzimas hidrolíticas protege a la célula de una posible
degradación?
Si accidentalmente un lisosoma vierte su contenido al citosol, las enzimas hidrolíticas se
encontrarán en un entorno de pH de alrededor de 7, o sea, muy cercano a la neutralidad, y su
actividad catalítica disminuirá, quedando la célula más protegida con respecto a los daños
intracelulares que se produzcan.

25. Interprete el esquema siguiente e identifique las partes numeradas. ¿Cómo se llama el conjunto
formado por 2 y 3?

1 = sustrato. 2 = coenzima. 3 = apoenzima.

La coenzima se fija en la superficie de la apoenzima mediante enlaces débiles y le aporta los grupos y
funciones químicas, de los que carece la enzima, lo cual posibilita interaccionar con el sustrato y fijarlo en el
centro activo, como paso previo a la catálisis.
Apoenzima y coenzima constituyen el conjunto funcional denominado holoenzima. Así, pues, cada
holoenzima está constituida por una porción peptídica (apoenzima) y por otra de naturaleza no peptídica
(cofactor).
26. ¿Es lo mismo cofactor que coenzima? Razone la respuesta.
Las coenzimas son cofactores, pero no todos los cofactores son coenzimas.
Algunas proteínas enzimáticas necesitan para ser funcionales un componente químico adicional llamado
cofactor, pero éste puede ser de naturaleza inorgánica (Fe2+, Mg2+, Zn2+, etc.), o bien, una molécula
orgánica no proteica, que puede estar unida a la proteína de manera débil y transitoria, en cuyo caso recibe

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el nombre de coenzima, o de modo fuerte y permanente (covalentemente), denominándose entonces

grupo prostético.

27. ¿A qué se llama grupo prostético? Cite un ejemplo.

Grupo prostético es una molécula orgánica no proteica que se halla unida a la cadena peptídica (proteína)
de manera permanente al formarse enlaces covalentes.
Un ejemplo de grupo prostético de naturaleza metaloorgánica es el “hemo” de la hemoglobina, la
mioglobina y los citocromos.

28. ¿A qué clase pertenece la catalasa y cuál es su función?

La catalasa rompe el peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) y lo transforma en agua mediante un
proceso redox que libera oxígeno. Por consiguiente pertenece a la clase 1: oxidorreductasas.
Su función es catalizar esta reacción: 2 H2O2 ‹–› 2 H2O + O2

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