BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan
aktif dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya
membutuhkan zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya
untuk membantu proses metabolisme itu sendiri.
Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia.
Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk
kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan
mampu mengatur lintasan–lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar
terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat
dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.
Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang
nyatanya membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki.
Namun, karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis
menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh
manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi
lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari
luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak
mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan),
sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess
1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang
besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme.
Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah
kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di
bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap
peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan

1
 yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang
memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga,
dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan.
Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat,
reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini
disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam
keadaan sehat, semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta
teratur. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu,
pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apa pengertian enzim?

2. Bagaimana sejarah perkembangan enzim?
3. Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?
4. Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?
5. Bagaimana cara penggolongan enzim?
6. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
7. Apa pengertian koenzim?

1.3 Tujuan dan Manfaat

1. Untuk mengetahui pengertian enzim.

2. Untuk mengetahui perkembangan dan sejarah enzim
3. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.
4. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.
5. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.
6. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja
enzim.
7. Untuk mengetahui pengertian koenzim.

1.4 Metode Penyusunan

Penyusun menggunakan sumber-sumber yang terdapat di internet yang

berkaitan dengan masalah yang dibahas dalam makalah ini.

2
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim

Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme =
ragi) adalah senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel,
dan berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah
biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan
dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi
tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim
merupakan protein.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi
metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim
terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan
sel juga terganggu.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut
sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-
molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses
biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat
dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim
mempunyai gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein
majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim)
dan suatu gugus bukan protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari
enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang
tidak begitu kuat ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri

3
 atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan
logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

2.2 Sejarah Enzim

Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.
Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu
jurusan tersendiri, tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.
Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi
pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging
oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan
ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum
diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya
dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis
bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan
kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi
sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900)
pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani
yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini.
Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti
pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi
yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai
kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak
terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas
Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak
terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa
sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel
dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel

4
 yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai
sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk
mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama
substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai
laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase
yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong
penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal
menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun
beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten
hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat
melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil
mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein
murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan
hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti
enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini
meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan
struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama
kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah,
dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur
enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David
Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam
resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha
untuk memahami cara enzim bekerja pada tingkat atom.

2.3 Tata Nama dan Kekhasan Enzim

a. Tata Nama Enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan
nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang
dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan
enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat)
dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis

5
 diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok
enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis.
Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on
Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan
pula tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau
penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem
penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai berikut:

1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas,

masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan
substrat dan kedua ditambah dengan –ase yang menunjukkan
tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh: heksosa isomerase (subsrat:
heksosa dengan reaksi isomerase).
3. Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang
reaksi dalam tanda kurung di bagian akhir nama.
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4
nomor yaitu:
1. Digit pertama : kelas tipe reaksi
2. Digit kedua : subkelas tipe reaksi
3. Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi
4. Digit keempat : untuk enzim spesifik

b. Kekhasan Enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.
Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan
enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim
urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease
hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang
bekerja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap
mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase
dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat
menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.

6
 Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam
amino tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan
berbagai enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut berjalan namun tiap
enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan
disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.
Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi
kimia minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi
kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat
diukur.
Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang
dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang
diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia
saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat
jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil
sampingan yang tak berguna.

2.4 Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a. Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia
yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat
mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada
suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi
sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat
kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan yang
sangat penting dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi
metabolisme adalah sebagai berikut:
1. Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia
dengan menurunkan energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2. Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi
berpola. Misalnya glukosa yang terbentuk selama proses
fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi
keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan
adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau

7
 amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh
jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum.
Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses
fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh
akumulasi hasilnya.
b. Cara Kerja Enzim
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu
hanya bekerja pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu
zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan
substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan
dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi
pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang
mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif
(active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif
mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila
substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat
ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak
dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap
enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan
terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks
yang aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi
yang diinginkan telah terjadi.
1). Lock and key (gembok dan kunci)
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara
substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang
antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim,
sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan
sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai
gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat
ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi
akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.

8
 Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami
denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi.
2). Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim
dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat
terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya
merupakan struktur yang komplemen atau saling
melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku,
tetapi lebih fleksibel.

2.5 Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-
masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease,
arginase, dan lain-lain. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal
dengan nama lama, misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision
on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam
enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana
enzim memegang peran. Enam golongan enzim tersebut adalah:

1. Oksidoreduktase. Enzim yang melaksanakan katalis dengan

melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan
senyawa lain.
2. Transferase. Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan
suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa
lain
3. Hidrolase. Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau
sebaliknya
4. Liase. Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-
O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi
5. Isomerase. Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang
merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul

9
 6. Ligase. Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan
ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan
ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energi tinggi lainnya.

2.6 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

1. Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan

reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
2. Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu,
tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin
besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada
suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi
oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini,
bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah
besarnya kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya
pun tidak bertambah besar.
3. Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada
suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu,
karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim
akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi
berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Kenaikan suhu sebelum
terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun
kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan
reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi
suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi
yang menggunakan enzim tersebut.
4. pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat
berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion).

10
 Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.
Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat
menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang
dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.
5. Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)
6. Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn,
Mg, dan Cl.
7. Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat
menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan
yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau
hambatan revesibel.
a. Hambatan Revesibel

Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau

hambatan tidak bersaing. Hambatan bersaing disebabkan karena ada
molekul mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk
kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan
kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim
pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara
inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi
sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor
bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan
cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi
( P).
E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi
peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan
berkurangnya kecepatan reaksi.

11
 Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di
pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang
melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat
bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara
inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim
yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
b. Hambatan tidak reversibel
Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor
bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga
mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian
mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung
tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan
sempurna.
8. Hambatan Alosterik, yeti hambatan yang terjadi pada enzim alosterik
dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat
dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan
dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian,
hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar
substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor
mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami
perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian
aktif enzim terhambat.

a. Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor)

berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.
Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.
b. Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat
inhibitor) berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang
disebut sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif berubah sehingga
substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

12
2.7 Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang
mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus
kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau
NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun
gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa
oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina,
dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah
dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat
sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan
koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam
sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-
adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin
bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara
vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut :
1) Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida
atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian
dari molekul NAD+, NADP+. Kekurangan niasin akan mengakibatkan
pellagra pada manusia.
2) Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat
pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal
sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian
dari molekul FAD.
3) Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor
pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua
bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada
enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan
dalam reaksi pemisahan gugus akil.

13
 4) Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan
suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi
karboksilasi.
5) Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas
dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan
mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin
B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang
menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto
oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
6) Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan
piridoksamin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis
(penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari
vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7) Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam
usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang
berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan
FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang
berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8) Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina.
Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain
reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan
enzim mutase dan dehidrase.
9) Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam
molekul koenzim A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor
pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus
asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan
vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu
adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa
berenergi tinggi.

14
 BAB III

KESIMPULAN DAN SARAN

3.1 Kesimpulan

1. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di

dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
2. Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan
penting dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan
modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada
hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-
substrat).
3. Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme
reaksi, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya,
misalnya urease, arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang
mempengaruhi kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi
substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.
4. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor
gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
5. Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase,
isomerase, dan ligase.

3.2 Saran
Setelah mempelajari tentang enzim, pembaca diharapkan dapat lebih
memahami tentang enzim serta peranannya dan dapat memanfaatkan ilmu
pengetahuannya sebaik-baiknya.

15