METABOLISME GLIKOGEN

PENDAHULUAN
Glikogen merupakan bentuk simpanan karbohidrat yang utama di dalam tubuh hewan dan analog dengan pati
di dalam tumbuhan. Unsur ini terutama terdapat di dalam hepar (sampai 6%) dan otot yang jarang melampaui
jumlah 1%. Namun, karena massanya yang jauh lebih besar, jumlah simpanan glikogen dalam otot bisa
mencapai tiga hingga empat kali jumlahnya dalam hepar (Tabel 1). Seperti pati, glikogen merupakan
polimer a-D-glukosa yang bercabang (Gambar 1).
Tabel 1. simpanan karbohidrat dalam tubuh manusia dewasa normal (70 kg) setelah penyerapan
makanan.
Glikogen hepar 4,0% = 72 g1
Glikogen otot 0,7% = 245 g2
Glukosa ekstraseluler 0,1% = 10 g3
327 g
1 berat hepar 1800 g
2 massa otot 35 kg
3 volume total 10 L

Gambar 1. molekul glikogen A : struktur umum. B : pembesaran struktur pada sebuah titik cabang.
A B

I. KEPENTINGAN BIOMEDIS
Glikogen otot berfungsi untuk menjadi sumber heksosa yang tersedia bagi proses glikolisis di dalam otot itu
sendiri. Glikogen hepar sebagian besar berhubungan dengan simpanan dan pengiriman heksosa keluar untuk
mempertahankan kadarglukosa darah, khususnya pada saat-saat sebelum sarapan. Setelah 12-18 jam puasa,
hatnpir seluruh simpanan glikogen dalam hepar mengalami deplesi, sedangkan glikogen otot baru mengalami
deplesi yang berarti setelah seseorang melakukan olah raga yang berat dan lama. Penyakit simpanan
glikogen(glycogen storage disease) merupakan kelompok kelainan bawaan yang ditandai oleh gangguan
mobilisasi glikogen dan penumpukan bentuk-bentuk glikogen abnormal, sehingga mengakibatkan kelemahan
otot dan bahkan kematian penderitanya.
II. GLIKOGENESIS TERUTAMA TERJADI DALAM OTOT DAN HEPAR
a. Lintasan Biosintesis Glikogen Meliputi Glukosa Nukleotida yang Khusus dan Aktif (Gambar 2)
Glukosa akan mengalami fosforilasi menjadi glukosa 6-fosfat, yaitu reaksi yang lazim terjadi sebagai reaksi
pertama dalam lintasan glikolisis dari glukosa. Reaksi fosforilasi ini dikatalisasi oleh enzim heksokinase di
dalam otot dan glukokinase di dalam hepar. Glukosa 6-fosfat akan diubah menjadi glukosa 1-fosfat dalam
reaksi yang dikatalisasi oleh enzim Fosfoghtkotnutase. Enzim itu sendiri akan mengalami fosforilasi, dan
gugus fosfo akan mengambil banias dalam reaksi reversibel di mana glukosa 1,6-bisforfat merupakan
senyawa-antara.
Enz-P + Glukosa 6-fosfat Û Enz + Glukosa 1,6-bisfosfat Û
Enz-P + Glukosa 1-fosfat.
Selanjutnya, senyawa glukosa 1-fosfat bereaksi dengan uridin trifosfat (UTP) untuk membentuk nukleotida
aktif uridin difosfat glukosa (UDPGIc)*(Gambar 3).
Reaksi antara glukosa 1-fosfat dan uridin trifosf, dikatalisasi oleh enzim UDPGIc pirofosforilase.
UTP + Glukosa 1-fosfat Û UDPGIc + PPI
Hidrolisis berikutnya pirofosfat anorganik oleh enzim. pirofosfatase anorganik akan menarik reaksi ke arah
kanan persamaan reaksi.
Dengan kerja enzim glikogen sintase, atom C1 pada glukosa aktif UDPGIc rnembentuk ikatan glikosidik
dengan C4 pada residu glukosa terminal glikogen, sehingga membebaskan uridin difosfat (UDP). Molekul
glikogen yang sudah ada sebelumnya atau molekul “glikogen primer harus terdapat untuk memicu reaksi ini.
Molekul primer glikogen selanjutnya dapat terbentuk pada primer protein yang dikenal sebagai glikogenin.
UDPGIc + (C6)n à UDP + (C6)n+1
glikogen glikogen
Glikogenin adalah protein dengan 37 kDa yang terglikosilasi pada residu tirosin khusus oleh UDPGIc. Lebih
lanjut residu glukosa melekat di dalam posisi 1à4 untuk membentuk rantai pendek yang diaktifkan oleh
glikogen sintase. Pada otot rangka, glkogenin tetap melekat di bagian tengah molekul glikogen (Gambar
1),sedangkan di hati, jumlah molekul glikogen berlebih dibandingkan molekui glikogenin.
x Senyawa gula difosfat nukleosida lain yang juga dikenal, misalnya UDPGal. Selain itu, gula yang sama bisa
berikatan dengan nukleotida yang berbeda. Contohnya, glukesa bisa berikatan dengan uridin (seperti,
ditunjukkan di atas), demikian puladengan guanosin, timidin, adenosin atau sitidin.
Gambar 2. Lintasan glikogenesis dan glikogenolisis di dalam hepar. Dua fosfat energi-tinggi digunakan
dalam penylsipan t mol glukosa ke-dalam glikogen. Å, Stimulasi; (-) inhibisi. Insulin menurunkan kadar
cAMP hanya setelah kadar cAMP dinaikan oleh glukagon atau epinefrin; oleh yang kata lain, insulin
bekerja sebagai antagonis kerja kedua hormon tersebut. Glukagon aktit di dalam otot jantung tetapi
tidak aktif di dalam rangka. Glukan transferase dan enzim pemutus cabang tampaknya merupakan
enzim yang sama dengan 2 aktivitas yang terpisah.
Gambar 3. uridin difosfat glukosa (UDPGlc)
b. Percabangan Meliputi Pelepasan Rantai Glikogen yang Ada
Penambahan residu glukosa kepada rantai glikogen yang sudah ada sebelumnya atau molekul “primer”, teriadi
pada ujung luar molekul yang bersifat nonreduksi sehingga “cabang-cabang” pada “pohon” glikogen akan
memanjang begitu terbentuk ikatan 1àA yang berturutan (Gambar 4). Setelah rantai texsebut diperpanjang
hingga mencapai minimal 11 residu glukosa, maka enzim kedua, yaitu enzim
percabangan (amilo[1à4]à[1à6]-transglukosidase) akan memindahkan bagian dari rantai 1à4 (panjang mini-
mal 6 residu glukosa) kepada rantai di sebelahnya untuk membentuk ikatan 1à6, dan dengan demikian
membuat titik percabangan dalam molekul tersebut. Cabang-cabang itu akan tumbuh dengan penambahan
lebih lanjut unit 1à4 glukosil dan percabangan selanjutnya. Setelah jumlah residu terminal nonreduksi
meningkat, jumlah total tempat reaktif dalam molekul akan meningkat sehingga mempercepat glikogenesis
maupun glikogenolisis.
Gambar 4. Biosintesis glikogen. Mekanisme percabangan terlihat sebagaimana di ungkapkan dengan
penambahan glukosa berlabel14C.
III. GLIKOGENOLISIS BUKAN PROSES PEMBALIKAN GLIKOGENESIS, MELAINKAN
LINTASAN TERPISAH
Penguraian Meliputi Mekanisme Penghilangan Cabang (Gambar 2)Penguraian (degradasi) merupakan
tahap yang dikatalisasi oleh enzim fosforilase dengan membatasi kecepatan dalam glikogenolisis.
(C6)n + Pi à4 (C6)n-1 + Glukosa 1-fosfat
glikogen glikogen
Enzim ini spesifik untuk proses pemecahan fosforilasi (fosforolisis) ikatan-1à4 glikogen untuk menghasilkan
glukosa 1-fosfat. Residu glukosil terminal pada rantai paling-luar molekul glikogen dikeluarkan secara
sekuensial sampai kurang-lebih 4 residu glukosa tetap berada pada tiap sisi cabang-1 à 6 (Gambar 5).Enzim
lainnya (α[1àA]…a-[1…4]β glukan transferase memindahkan unit trisakarida dari cabang yang satu kepada
cabang lainnya sehingga membuat titik cabang 1…6 terpajan. Pemecahan hidrolisis ikatan 1à6 memerlukan
kerja enzim penghilang -cabang (amilo[1à6] glukosidase) yang spesifik. Dengan menghilangkan cabang
tersebut, kerja selanjutnya enzim fosforilase dapat berlangsung. Gabungan kerja enzim fosfo-rilase dan enzim-
enzim lainnya menghasilkan pemecahan lengkap glikogen. Reaksi yang dikatalisasi oleh enzim fosfo-
glukomutase itu bersifat reversibel, sehingga glukosa 6-fosfat dapat dibentuk dari glukosa 1-fosfat, didalam
hepar dan ginjal (tetapi tidak di dalam otot) terdapat suatu enzim spesifik, yaitu glukosa 6-
fosfatase, yang menerangkan gugus fosfat dari glukosa 6-fosfat sehingga memudahkan difusi glukosa dari
sel ke dalam darah. Peristiwa merupakan tahap akhir dalam proses glikogenolisis hepatik, yang dicerminkan
dengan kenaikan kadar glukosa.
Gambar 5. sejumlah tahapan dalam glikogenolisis
IV. AMP SIKLIK MENGINTEGRASIKAN PENGATURAN GLIKOGENOLISIS DAN
GLIKOGENESIS
Enzim utama yang mengendalikan metabolisme glikogen-yaitu glikogen fosforilase dan glikogen sintesa diatur
oleh sebuah rangkaian reaksi yang kompleks dan meliputi baik mekanisme alosterik maupun modifikasi
konvalen akibat fosforilasi serta defosforilasi protein enzim yang reversible.
Banyak modifikasi kovalen disebabkan oleh kerja cAMP (AMP siklik; asam 3′,5′-siklik adenilat) (Gambar
6) unsur cAMP merupakan senyawa-antara intrasel atau second messenger, dan banyak hormon bekerja
melalui antara ini, cAMP terbentuk dari ATP oleh enzim adenilil siklase. yang terdapat dalam permukaan
internal membran sel. Adenilil siklase diaktifkan oleh hormone seperti epinefrin dan noretinefrin yang bekerja
lewat reseptor β-adrenergik pada membran sel dan disamping itu di dalam hepar oleh glukagon yang bekerja
lewat reseptor glukagon yang independen. cAMP dihancurkan oleh fosfodiesterase, dan aktifitas enzim inilah
yang mempertahankan kadar normal cAMP yang rendah. Insulin pernah dilaporkan dapat mcningkatkan
aktivitas enzim tersebut di dalam hepar sehingga menurunkan konsentrasi cAMP.
Gambar 6. asam 3’,5’-asenilat (AMP siklik, cAMP).
a. Fosforilase Hepar Berbeda dengan Fosforilase Otot
Di dalam hepar, enzim fosforilase terdapat baik dalam bentuk aktif maupun inaktif. Fosforilase
aktif (fosforilase a) mempunyai salah satu gugus hidroksil serin yang terfosforilasi dalam ikatan ester. Melalui
kerja enzim fosfatase yang spesifik, yaitu protein fosfatase-1, enzim tersebut akan kehilangan aktivitasnya
menjadi fosforilase b dalam sebuah aksi yang meliputi pengeluaran hidrolisis gugus fosfat dari residu serin.
Pengaktifan kembali mernerlukan fosforilasi ulang dengan ATP dan enzim spesifik, yaitu fosforilase kinase.
Secara imunologis dan genetis, fosforilase otot berbeda dengan fosforilase hepar. Fosforilase merupakan
senyawa dimer, yang setiap monomernya mengandung 1 mol piridoksal fosfat. Ada dua bentuk enzim
fosforilase:fosforilase a, yaitu bentuk aktif dan terfosforilasi baik dengan maupun tanpa adanya AMP
(pengubah alos-teriknya), dan fosforilase b yang mengalami defosforilasi dan aktif hanya kalau terdapat AMP.
Enzim fosforilase ini terdapat pada saat olah raga ketika kadar AMP naik. Fosforilase a merupakan bentuk
fisiologis-aktif enzim tersebut yang normal.
b. cAMP Mengaktifkan Fosforilase Otot
Fosforilase di dalam otot diaktifkan oleh epinefrin (Gambar 7). Akan tetapi, proses ini terjadi bukan sebagai
akibat langsung tetapi dengan bantuan kerja cAMP. Peningkatan konsentrasi cAMP akan mengaktifkan suatu
enzim dengan spesifisitas yang agak luas, yaitu protein kinase yang bergantung-cAMP.Enzim kinase ini
mengkatalisasi reaksi fosforilasi fosforilase kinase b yang inaktif oleh ATP menjadi fosforilase kinase a yang
aktif. Enzim yang aktif ini selanjutnya dengan bantuan fosforilasi lebih lanjut akan mengaktifkan fosforilase b
menjadi fosforilase a.
Enzim protein kinase bergantung-cAMP yang inaktif tersusun dari 2 pasangan subunit, yang setiap
pasangannya terdiri atas sub unit regulasi (R) yang mengikat 2 mol cAMP, dan subunit katalisis (C) yang
mengandung tempat aktif, Penggabungan dengan cAMP menyebabkan disosiasi kompleks R2C2 sehingga
melepaskan monomer C aktif.
R2C2 + 4cAMP Û 2C + 2(R-cAMP2)
Enzim aktif Enzim inaktif
Gambar 7. pengendalian fosforilase di dalam otot. Rangkaian reaksi yang disusun sebagai suatu aliran
memungkinkan penguatan sinyal hormonal pada setiap tahap. (n=jumlah residu glukosa).
c. Ca2+ Mensinkronisasikan Aktivasi Fosforilase dengan Kontraksi Otot.
Glikogenolisis meningkat beberapa ratus kali lipat di dalam otot segera setelah dimulainya kontraksi. Peristiwa
ini meliputi aktivasi cepat enzim fosforilase yan terjadi karena aktivasi enzim fosforilase kinase oleh Ca2+,
yaitu sinyal sama yang memicu kontraksi. Enzim fosforilase kinase otot mempunyai empat tipe sub unit, yakni
a, b, g dan d, dalam rumus bangun yang digambarkan sebagai (abgd)4.Subunit a dan β, dalam mengandung
residu serin yang mengalami fosforilasi oleh enzim protein kinase yang bergantung-cAMP. Subunit (β
mengikat empat Ca2+ dan identik dengan protein pengikat Ca2+, kalmodulin. Pengikatan Ca 2+mengaktifkan
tempat katalisis subunit g, sementara molekul tetap berada dalam konfigurasi b yang mengalami defosforilasi.
Walaupun demikian, bentuk a terfosforilasi hanya aktif sepenuhnya bila ada Ca2+. Yang mempunyai makna
penting, struktur kalmodulin ternyata serupa dengan struktur TpC, yaitu protein pengikat Ca2+ di dalam otot.
Molekul kedua kalmodulin atau TpC dapat mengadakan interaksi dengan fosforilase kinase sehingga
mengakibatkan aktivasi selanjutnya. Jadi, aktivasi kontraksi otot dan glikogenolisis dilaksanakan oleh protein
pengikat Ca2+ yang sama sehingga menjamin sinkionisasinya.
d. Glikogenolisis dalam Hepar Bisa Tidak Bergantung pada cAMP
Di samping kerja utama glukagon dalam membentuk cAMP dan mengaktifkan fosforilase di dalam hepar,
beberapa penelitian memperlihatkan pula bahwareseptor a1 merupakan mediator utama stimulasi
glikogenolisis oleh epinefrin dan norepinefrin. Proses ini meliputi mobilisasi Ca 2+ yang tidak bergantung-
cAMP dari mitokondria ke dalam sitosol dengan diikuti oleh stimulasi enzimfosforilase kinase yang peka
terhadap kalmodulin/Ca2+. Glikoeenolisis yang tidak bergantung-cAMP juga disebabkan oleh vasopresin,
oksitosin dan angiotensin II yang bekerja lewat kalsium atau lintasan fosfatidilinositol bisfosfat(Gambar 8).
Gambar 8. fosfolipase C memecah PIP2 menjadi diasilgliserol dan insitol trifosfat. R1 umumnya berupa
stearat dan R2 biasanya arakidonat. IP3 dapat mengalami defosforilasi (menjadi 1-1,4-P2inaktif) atau
fosfolirasi (menjadi 1-1,3,4,5-P4 yang potensial aktif).
(IP3)
e. Protein Fosfatase-1 Menyebabkan Inaktivasi Fosforilase.
Baik Fosforilase a maupun fosforilase kinase a akan mengalami defosforilasi dan inaktivasi oleh enzim protein
fosfatase-1. Protein fosfatase-1 dihambat oleh suatu protein yang dinamakan Inhibitor-1, dan protein inhibitor-
1 ini bersifat aktif hanya setelah mengalami fosforilasi oleh enzim protein kinase yang bergantung-cAMP.
Jadi, cAMP mengendalikan baik aktivasi maupun inaktivasi fosforilase (Gambar 7).
f. Aktivitas Glikogen Sintase dan Fosforilase Diatur Secara Timbal-Balik (Gambar 9)
Seperti halnya fosforilase, enzim glikogen sintase bisa terdapat dalam keadaan terfosforilasi atau tak-
terfosforilasi. Namun, berbeda dengan fosforilase, bentuk aktifnya berada dalam keadaan tidak-
terfosforilasi (glikogen sintase a) dan bisa dihilangkan aktivitasnya menjadi glikogen sintase b lewat reaksi
fosforilasi pada tujuh residu, serin oleh tidak kurang dari enam protein kinase yang berbeda. Keseluruhan tujuh
tempat fosforilasi itu terdapat pada masing-masing dari empat subunit yang identik. Dua enzim protein kinase
bergantung pada Ca2+/kalmodulin (salah satu di antaranya adalah fosforilase kinase). Enzim kinase lainnya
adalah protein kinase yang bergantung-cAMP, yang memungkinkan kerja hormon dengan pengantaraan-cAMP
untuk menghambat sintesis glikogen secara sinkron dengan aktivasi glikogenolisis. Enzim kinase lainnya
dikenal sebagai enzim glikogen sintase kinase-3,-4 dan -5. Glukosa 6-fosfat merupakan aktivator alosterik
enzim glikogen sintase b, yang menurunkan nilai Km untuk UDP-glukosa dan memungkinkan sintesis glikogen
oleh enzim yang terfosforilasi. Glikogen juga menghambat pembentukannya sendiri, daninsulin juga
merangsang sintesis glikogen di dalam otot melalui penggalakan defosforilasi serta aktivasi enzim glikogen
sintase b.
Dalam keadaan normal, reaksi defosforilasi glikogen sintase b dilaksanakan oleh enzim protein fosfatase-1,
yang berada di bawah kendali enzim protein kinase yang bergantung cAMP (Gambar 9).
Gambar 9. Pengendalian glikogen sintase di dalam otot (n = jumlah residu glukosa). Rangkalan reaksl
yang disusun dalam suatu aliran menyekan penguatan (amplifikasi) pada setiap tahap sehlngga
memungkinkan hormon dalamjumlah satu nanomol saja untuk menimbulkan perubahan penting
dalam konsentrasi glikogen. (GSK, glikogen sintase kinase- 3, – 4 dan – 5; anak panah berombak,
aktivasi alosterik.)
V. PENGATURAN METABOLISM GLIKOGEN DILAKUKAN LEWAT KESEIMBANGAN
AKTIVITAS ANTARA GLIKOGEN SINTASE DAN FOSFORILASE (Gambar 10)
Glikogen sintase dan fosforilase berada di bawah kendali substrat (lewat kendali alosterik) di samping dalam.
kendali hormonal. Bukan saja fosforilase diaktifkan oleh kenaikan konsentrasi cAMP (lewat enzim forfarise
kinase), tetapi pada saat yang bersamaan glikogen juga diubah menjadi bentuk inaktif; kedua efek terjadi
terjadi dengan pengantaraan enzim protein kinase yang bergantung-cAMP. Jadi, penghambatan glikogenolisis
akan meningkatkan jumlah netto glikogenesis, dan penghambatan glikogenesis akan meningkatkan jumlah
netto glikogenolisis. Yang penting lagi di dalam pengaturan metabolisme glikogen ini adalah penemuan yang
menunjukkan bahwa reaksi defosforilasi enzim fosforilase a, fosforilase kinase dan glikogen sintase b
dilangsungkan hanya oleh sebuah enzim dengan spesifisitas luas, yaitu enzim protein fosfat-se-1. Selanjutnya,
enzim protein fosfatase-1 ini dihambat oleh protein kinase yang bergantung-cAMP lewat inhibitor-1 (Gambar
10). Jadi, glikogenolisis dapat diakhiri dan glikogenesis dapat dirangsang secara sinkron atau sebaliknya,
karena kedua proses ini dicocokkan dengan aktivitas enzim protein kinase yang bergantung-cAMP. Baik fosfo-
rilase kinase maupun glikogen sintase dapat mengalami reaksi fosforilasi yang reversibel pada lebih dari satu
tempat eleh enzim kinase dan fosfatase yang terpisah. Fosforilasi sekunder ini mengubah kepekaan tempat
primer terhadap fosforilasi dan defosforilasi (multisite phosphorylation)
Gambar 10. Pengendalian-terkoordinasi glikogenolisis dan glikogenesis oleh enzim protein kinase yang
bergantung-cAMP. Beberapa reaks yang menghasilkan glikogenolisis sebagai akibat peningkatan
konsentrasi cAMP diperlihatkan dengan anak-panah tebal, den reaksi yang menghambatnya
diperlihatkan dengan anak-panah putus-putus. Reaksi kebalikan akan terjadi kalau konsentrasi AMP
menurun sebagai hasil kegiatan enzim fosfodiesterase, yangmenimbulkan glikogenesis.
Faktor Utama yang Mengendalikan Metabolisme Glikogen di dalam Hepar
adalah Konsentrasi Fosforilase a
Enzim ini bukan saja mengendalikan tahap pembatas kecepatan dalarn glikogenolisis, tetapi juga menghambat
aktivitas protein fosfatase-1 dan dengan demikian mengendalikan sintesis glikogen (Gambar 10). Inaktivasi
fosforilase terjadi sebagai hasil penghambatan alosterik oleh glukosa ketika kadar senyawa ini mengalami
kenaikan setelah makan. Aktivasi disebabkan oleh 5′-AMP yang bereaksi terhadap deplesi ATP. Pemberian
insulin menyebabkan inaktivasi-segera fosforilasi yang diikuti oleh aktivasi glikogen sintase. Efek insulin
tersebut memerlukan keberadaan glukosa.
VI. ASPEK KLINIK Penyakit Simpanan Glikogen (Glycogen Storage Diseases) merupakan Penyakit
Bawaan
Istilah “penyakit simpanan glikogen (glycogen storage diseases)” merupakan istilah generik yang
dimaksudkan untuk menjelaskan suatu kelompok kelainan bawaan yang ditandai oleh penumpukan glikogen
dengan jumlah atau jenis yang abnormal di dalam jaringan tubuh. Kelainan glikogenosis yang penting
dirangkumkan dalam Tabel 2. Defisiensi enzim adenil kinase dan protein kinase yang bergantung
cAMP juga pernah dilaporkan. Beberapa kelainan yang dijelaskan berhasil ditolong dengan transplantasi
hepar.
Tabel 2. Glycogen stroge disease
Penyakit
Glikogenosis Nama Kelainan Karakteristik
Sel-sel hati dan sel-
sel tubulus ginjal
berisikan glikogen,
Hipoglikemia,
Defisiensi laktiasidemia,
glukosa-6- ketosis,
Tipe I Penyakit von Gierke fosfatase hiperlipemia.
Defisiensi
lisosomal 1Q4- Fatal, akumulasi
dan 1® 6 glikogen dalam
glukosidase lisosom pada gagal
Tipe II Penyakit Pompa (asam maltase) jantung.
Akumulasi
Limit dextrinosis, Tidak adanya polisakarida
Tipe III penyakit forbes atau cori enzim pemutus bercabang yang khas
Akumulasi
Tidak adanya polisakarida yang
Amilopektinosis,penyakit enzim memiliki beberapa
Tipe IV andersen percabangan titik pencabangan,
 kematian disebabkan
gagal jantung atau
hati pada tahun
pertama kehidupan
Hilangnya toleransi
terhadap latihan
fisik, otot memiliki
kandungan glikogen
yang abnormal (2.5-
4%). Sedikit atau
Defisiensi tidak ada laktat
miofosforilase, sindrom Tidak adanya dalam darah setelah
Tipe V McArdle fosforilase otot latihan fisik
Kandungan tinggi
glikogen dalam hati,
kecenderungan
Defisiensi menuju
Tipe VI Penyakit herd fosforilase hati hipogelikemia
Defisiensi
fosfofruktokinase Seperti tipe V tetapi
dalam otot dan juga mungkin
Tipe VII Penyakit tarui erittrosi anemia hemolitik
Defisiensi
forforilase kinase
Tipe VIII hati Seperti tipe VI

KESIMPULAN
(1) Glikogen merupakan bentuk simpanan karbohidrat yang utama dalam tubuh mammalia dan dijumpai
terutama dalam hepar dan otot.

(2) Dalam hepar, fungsi utan:a glikogen adalah untuk melayani jaringan tubuh lain lewat pembentukan
glukosa darah. Dalam otot, unsur ini hanya memenuhi kebutuhan organ itu sendiri sebagai sumber bahan bakar
metabolik yanv siap pakai.

(3) Glikogen disintesis dari glukosa dan prekursor lainnya lewat lintasan glikogenesis. Pemecahannya terjadi
melalui sebuah lintasan terpisah yang dikenal sebagai glikogenolisis. Glikogenolisis menyebabkan
pembentukan glukosa dalam hepar dan pembentukan laktat dalam otot yang masing-masing terjadi akibat
adanya atau tidak adanya enzim glukosa-6-fospatase.
(4) AMP siklik mengintegrasikan pengaturan glikogenolisis dan glikogenesis secara timbal balik dengan
menggalakkan aktifitas enzim fosforilase dan inhibisi enzim glikogen sintase.

(5) Kelainan bawaan defisiensi enzim-enzim yang spesifik dalam metabolisme glikogen di dalam hepar
maupun otot merupakan penyebab terjadinya simpanan glikogen.

DAFTAR PUSTAKA

Murray, Robert K. 1999. BIOKIMIA HARPER/Robert K. Murray. Ed. 24. Jakarta : EGC. Hal 190-198.