BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Dalam kehidupan sehari-hari kita melakukan aktivitas, untuk melakukan

aktivitas itu kita memerlukan energi. Energi yang kita perlukan ini diperoleh dari

bahan makanan yang kita makan. Pada umumnya makanan yang kita makan

mengandung karbohidrat khususnya nasi. Nasi merupakan polisakarida yang

termasuk dalam kelompok amilum.

Enzim amilase, dapat memecah ikatan-iakatan pada amilum hingga

terbentuk maltosa. Oleh karena itu, enzim amilase termasuk enzim golongan

hidrolase yaitu enzim yang berfungsi sebagai katalis pada reaksi hidrolisis.

Konformasi enzim sangat penting karena dapat menentukan aktifitas dari

enzim itu sendiri. Beberapa faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim adalah

temperatur, pH, inhibitor, konsentrasi substrat dan sebagainya. Enzim mempunyai

keaktifan maksimal pada temperatur optimumnya. Pada temperatur rendah reaksi

kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi

berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka

kenaikan temperatur dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Karena

enzim hanya bekerja baik pada temperatur optimumnya dan perubahan pH

lingkungan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim, maka hal inilah

yang mendasari percobaan ini dilakukan khususnya untuk menentukan pengaruh

pH dan temperatur terhadap aktivitas enzim amilase.

1.2 Maksud dan Tujuan

1.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini adalah untuk mengetahui dan mempelajari

pengaruh pH dan temperatur terhadap aktifitas kerja enzim amilase dalam

peruraian pati (amilum).

1.2.2 Tujuan Percobaan

Tujuan dari percobaan ini antara lain:

1. Menentukan pH optimum dari aktifitas enzim amilase.

2. Menentukan temperatur optimum dari aktifitas enzim amilase.

1.3 Prinsip Percobaan

1.3.1 Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim amilase

Menentukan aktivitas enzim amilase berdasarkan waktu penguraian pati

menjadi glukosa pada berbagai pH tertentu dengan penambahan iodin sebagai

indikator yang memberi warna biru dan akan berubah menjadi bening.

1.3.2 Pengaruh temperatur terhadap aktivitas enzim amilase

Menentukan aktivitas enzim amilase berdasarkan waktu penguraian pati

menjadi glukosa pada berbagai temperatur kemudian diuji dengan iodin pada

interval waktu tertentu hingga warna biru yang terbentuk berubah menjadi bening.
 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Tinjauan Umum mengenai Enzim

Enzim merupakan protein globular yang umumnya berfungsi sebagai

biokatalis pada semua proses kimia dalam makhluk hidup sehingga disebut life is

enzyme. Enzim berasal dari kata Yunani, (en = dalam, dan zyme = bahan adonan

roti) yang berarti in yeast atau sesuatu yang terdapat di dalam ragi. Enzim mampu

meningkatkan reaksi yang dikatalisnya serta tidak mengubah keududukan normal

dari kesetimbangan kimia (Toha, 2005).

Sifat enzim yang sangat penting adalah tingginya efisiensi dan derajat

spesifitas katalik enzim terhadap substrat. Efisisiensi katalik enzim berkaitan

dengan orientasi optimum gugus aktif enzim dan substrat, orientasi keduanya

sangat mendukung sehingga saat terjadi reaksi tidak memerlukan energi yang

besar untuk mengatur posisi. Spesifitas enzim berkaitan dengan reaksi enzim yang

sangat spesifik, satu enzim hanya akan bereaksi dengan satu substrat atau setiap

enzim menyebabkan perubahan satu langkah pada substratnya (Toha, 2005).

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang

terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat suatu reaksi

108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa

katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping

itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka
enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia (Poedjiadi dan

Supriyanti, 2007).

Enzim amilase dapat memecah ikatan-ikatan amilum hingga terbentuk

maltosa. Ada tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase, dan ɤ

amilase. α amilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas. Enzim ini

memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab

enzim ini memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. Β amilase

terutama pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase sebab memecah dua unit

glukosa yang terdapat pada ujung molekuk amilum secara berurutan sehingga

pada akirnya terbentuk maltosa. ɤ amilase telah diketahui terdapat dalam hati.

Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan menghasilkan

glukosa (Poedjiadi dan Supriyanti, 2007).

Pati ialah karbohidrat penyiman-energi bagi tumbuhan. Pati merupakan

komponen utama kebijian, kentang, jagung, dan beras. Inilah bentuk cadangan

glukosa yang disimpan oleh tumbuhan untuk digunakan kemudian. Pati tersusun

dari unit-unit glukosa yang bergabung terutama lewat ikatan 1,4-α-glikosidik,

meskipun rantainya dapat mempunyai sejumlah cabang yang melekat lewat ikatan

1,6-α-glikosidik. Hidrolisis parsial dari pati-pati menghasilkan maltosa, dan

hidrolisis sempurna hanya menghasilkan D-glukosa (Hart dkk., 2003).

2.2 Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH

lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan

ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan

berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks

enzim substrat. Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah

atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan

mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim (Poedjiadi dan Supriyanti, 2007).

Enzim umumnya aktif pada rentang pH yang sempit. Karena enzim

merupakan protein, perubahan pH dapat mempengaruhi gugus-gugus amino dan

karboksilat dari protein enzim. Perubahan pH dapat mengakibatkan terjadinya

perubahan bentuk ionik dari sisi aktif enzim. Di luar pH optimumnya, enzim

memperlihatkan aktivitas katalitik yang rendah atau kehilangan aktivitas

katalitiknya (Sukandar dkk., 2011).

Kontrol pH sangat diperlukan dalamproses amobilisasi, dan adanya

penentuan pH pengikatan optimumantara enzim dengan polimer kitosan adalah

agar enzim dapat berikatan secara sempurna dengan kitosan. pH pengikatan ini

diperoleh dengan caramembuat variasi pH reaksi yangmasing-masing reaksi

diukur aktivitasnya. Pengukuran aktivitas enzimdilakukan terhadap filtrat hasil

sentrifugasi campuran enzimdengan kitosan dalambentuk bubuk. Aktivitas yang

terukur adalah aktivitas dari enzimyang tidak terikat pada kitosan, artinya bila

aktivitasnya besar, maka enzimbanyak yang tidak terikat, sebaliknya bila

aktivitasnya kecil menunjukkan banyak enzimyang terikat pada kitosan (Laila

dkk., 2007).

2.3 Pengaruh Temperatur terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Pada suatu reaksi enzimatik, temperatur mempengaruhi kestabilan enzim.

Kenaikan temperatur sampai sedikit di atas temperatur optimumnya dapat

menyebabkan penurunan aktivitas enzim, sedangkan pada temperatur jauh di atas

temperatur optimumnya enzim akan mengalami denaturasi hingga enzim

kehilangan aktivitas katalitiknya (Sukandar dkk., 2011).

Mula-mula kenaikan temperatur dapat mempercepat laju reaksi. Pada

temperatur optimum, kinerja enzim maksimum, untuk kemudian menurun setelah

melampaui temperatur optimumnya. Penurunan kinerja enzim ini disebabkan oleh

penurunan aktivitas katalitik enzim. Temperatur pada saat aktivitas enzim mulai

menurun kembali merupakan temperatur saat protein enzim mulai terdenaturasi

(Sukandar dkk., 2011).

Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi

yang menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu

rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi

reaksi berlangsung lebih cepat (Poedjiadi dan Supriyanti, 2007).

Di samping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan

suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses

denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian

konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan

menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan

kecepatan reaksi (Poedjiadi dan Supriyanti, 2007).

 BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan Percobaan

Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah larutan pati 1 %

(amilum), larutan NaCl 0,1 M, saliva encer (enzim amilase), larutan buffer posfat

pH 8,0; 7,0; 6,8; 6,2; 6,0; 5,8, larutan asam asetat, larutan iodin 0,01 M, tissue

roll, akuades, korek api, kertas label, dan es batu.

3.2 Alat Percobaan

Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah tabung reaksi, rak tabung,

waterbath (penangas air), oven, pipet tetes, pipet skala 2 mL, gelas ukur 10 mL,

stopwatch, gelas piala 500 mL, gegep kayu, plat tetes, dan sikat tabung.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.1 Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Enam buah tabung reaksi diisi masing-masing 5 mL larutan buffer fosfat

berturut-turut pH 8,0; 7,0; 6,8; 6,2; 6,0; 5,8. Ke dalam larutan buffer ini

dimasukkan 5 mL larutan pati 1 % (amilum), 2 mL NaCl 0,1 M, dan 2 tetes saliva

encer dan untuk buffer pH 8,0 dan 7,0 diasamkan dengan ditambahkan 2 mL asam
asetat. Selanjutnya masing-masing tabung dimasukkan di dalam penangas air

selama 5 menit. Setelah 5 menit, tabung dikeluarkan dari penangas air dan

ditetesi iodin sebanyak 1 mL secara bersamaan. Lalu diperhatikan perubahan yang

terjadi. Dicatat perubahan dan waktu yang dibutuhkan pada berbagai pH setiap

interval 5 menit. Selanjutnya dibuat grafik pH versus kebalikan waktu (1/T) dan

dari grafik itu ditentukan pH optimumnya.

3.3.2 Pengaruh Temperatur terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Empat tabung reaksi disiapkan. Keempat tabung masing-masing diisi 5

mL larutan pati 1 % (amilum). Kemudian tabung pertama ditempatkan di dalam

air es, tabung kedua pada suhu kamar, tabung ketiga di dalam oven yang bersuhu

36oC, dan tabung keempat dipanaskan di dalam penangas air (100oC). Masing-

masing tabung diisi saliva encer sebanyak 2 tetes. Pada setiap interval 5 menit,

diambil contoh masing-masing tabung dan diuji pada plat tetes yang sudah diisi

dengan iodin 0,01 M. Kecepatan penguraian masing-masing contoh ditentukan

dengan melihat perubahan warna yang terjadi.

 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan

4.1.1 Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Amilase

pH merupakan salah satu faktor yang sangat mempengaruhi konformasi

enzim sehingga akan mempengaruhi aktivitas dari enzim itu sendiri. Enzim

mempunyai aktivitas paling besar pada pH optimumnya.

Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, diperoleh data sebagai

berikut:

Tabel 1. Hasil Pengamatan Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Waktu Warna

(menit) pH 8 pH 7,0 pH 6,8 pH 6,2 pH 6,0 pH 5,8

+ +++ +++ +++ +++ ++

5

- ++ ++ +++ +++ +
10
 - ++ ++ ++ +++ +
15

- ++ ++ + +++ -
20

- ++ ++ + +++ -
25

- ++ ++ + +++ -
30

- ++ ++ + +++ -
35

Keterangan :

- = bening

+ = bening kebiruan

++ = biru muda

+++ = biru tua

4.1.2 Pengaruh Temperatur terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Suhu atau temperatur merupakan salah satu faktor yang memengaruhi

kerja enzim. Pengaruh temperatur dapat menyebabkan pecahnya ikatan hidrogen

dan ikatan kovalen yang menyebabkan perubahan konformasi protein atau enzim

sehingga pusat-pusat aktif menjadi berjauhan letaknya, akibatnya aktivitas enzim

menjadi berubah.

Tabel 2. Hasil Pengamatan Pengaruh temperatur terhadap Aktivitas Enzim

Amilase

Warna
Waktu Tabung I Tabung II Tabung III Tabung IV
(menit) (Air Es) (suhu kamar) (36oC) (100oC)
 5 + + + +
10 ++ + ++ ++++
15 ++++ ++ - -
20 ++++ + - -
25 ++++ + - -
30 ++++ + - -
35 +++ + - -
40 + + - -
Keterangan :

- = bening + = biru muda ++ = biru

+++ = agak biru tua ++++ = biru tua

4.2 Reaksi

Adapun reaksi yang terjadi pada percobaan ini adalah sebagai berikut:

CH2O CH2O
O H O H
H H
H H
OH H OH H + nI2
O O O

H OH H OH
n
Amilum
 CH2O CH2O
O H I O H
H H
H H amilase
OH H OH H
O
O O

H OH H OH
I n
biru
Kompleks iod

CH2O
O H
H
H + nI2
OH H
OH OH

H OH
bening
glukosa

4.3 Pembahasan

4.3.1 Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Tabel 2. pH versus kebalikan waktu (1/T)

pH Waktu 1/T
8,0 10 0,1
7,0 - -
6,8 - -
6,2 -
 6,0 - -
5,8 20 0,05

Berdasarkan tabel di atas, dapat diperoleh grafik sebagai berikut:

0.12
Aktivitas Enzim Amilase
0.1
0.08
1/T(menit)

0.06
0.04 y = 0,004x
0.02 R² = 0,079
0
-0.02 0 2 4 6 8 10
pH

Gambar 1. Grafik pH terhadap kebalikan waktu (1/T)

Pada percobaan mengenai pengaruh pH terhadap aktivitas enzim amilase,

larutan-larutan buffer dengan pH bervariasi, yaitu 8,0; 7,0; 6,8; 6,2; 6,0; 5,8

ditambahkan larutan amilum yang bertindak sebagai subtrat. Kemudian

ditambahkan NaCl, tujuan penambahan tersebut adalah menetralkan

suasana/kondisi buffer tersebut. Setelah itu, ditambahkan saliva encer yang

bertindak sebagai enzim karena pada saliva terkandung enzim amilase. Larutan

yang memiliki pH 8,0 dan 7,0 diteteskan asam asetat agar pH larutan tersebut

menurun dan mempermudah reaksi amilum dengan iodin. Kemudian campuran

tersebut diletakkan pada penangas air dan diteteskan iodin. Tujuan penambahan

iodin adalah untuk mempercepat hidrolisis amilum menjadi glukosa, dengan

melihat perubahan warna dari biru keunguan menjadi bening.

Kondisi pH dapat memengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan

stuktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan

substrat atau katalis. Larutan yang memilki pH 8,0 didapatkan perubahan warna
bening pada menit ke-10. Hal itu menunjukkan bahwa aktivitas enzim amilase

meningkat pada pH tersebut. Berdasarkan teori pH optimum aktivitas enzim

adalah 7,0 sehingga enzim akan rusak di atas pH 7,4. Hal itu disebabkan karena

perubahan konformasi yang mengakibatkan pecahnya ion-ion dari gugus-gugus

tertentu pada enzim. Jika kita perhatikan pH 8,0 mengalami perubahan warna

bening sedangkan larutan yang ber-pH 7,0 tidak mengalami perubahan warna

bening karena penambahan asam asetat yang banyak pada pH 8,0, melebihi

kuantitas yang disarankan pada prosedur percobaan. Dengan demikian terdapat

kesalahan prosedur pada saat penambahan larutan asam ini.

Pada grafik yang diperoleh melalui percobaan, dapat dilihat bahwa enzim

amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 8,0 karena pada pH ini diperoleh

aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). Umumnya,

kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun

setelah pH lebih besar dari pH optimal. Pada pH 5,8, aktivitas enzim masih ada,

tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula). Hal ini

disebabkan pada pH kurang dari 4, enzim amilase saliva menjadi tidak aktif. Pada

pH 9 dan 11, aktivitas enzim menurun karena telah terlewati pH optimal dari

enzim tersebut. Pada percobaan ini, akan ditentukan tabung yang terlebih dahulu

mencapai chromic point yaitu dimana terjadi perubahan warna pada larutan.

Warna larutan akan berubah warna ungu menjadi bening, menandakan terjadi

proses enzimatik yaitu enzim amilase yang menghidrolisis amilum menjadi satuan

glukosa. Dengan memutuskan ikatan glikosida.

4.3.2 Pengaruh Temperatur terhadap Aktivitas Enzim Amilase

Tabel 2. Temperatur versus kebalikan waktu (1/T)

 Temperatur Waktu 1/T
(oC)
100 15 0,06
36 15 0,06
25 - -
0 - -

Berdasarkan tabel di atas, dapat diperoleh grafik sebagai berikut:

Aktivitas Enzim Amilase

0.08
y = 0,000x
0.06 R² = 0,551
1/T (menit)

0.04

0.02

0
0 20 40 60 80 100 120
-0.02
Temperatur (oC)

Gambar 2. Grafik Temperatur terhadap kebalikan waktu (1/T)

Hasil penetesan pertama pada plat tetes (5 menit pertama) semua contoh

memberikan warna biru muda. Setelah pengambilan pada menit ke-10 sampai

menit ke-40 tabung (1) suhu 0oC dan tabung (2) suhu kamar tidak mengalami

perubahan warna biru muda menjadi bening. Sedangkan, tabung (3) pada suhu

36oC dan tabung (4) pada suhu 100oC mengalami perubahan menjadi warna

bening pada menit ke-15. Intensitas warna biru yang diberikan dari tabung yang

disimpan pada suhu 36ºC dan 100oC sudah berkurang dan lebih cepat menjadi

bening dibandingkan pada dua tabung lain. Dari tidak terbentuknya warna biru

pada plat tetes, kita bisa mengambil kesimpulan bahwa pati (amilum) yang

terdapat pada contoh sudah habis bereaksi. Dan karena pada temperatur 100oC

larutan contoh paling cepat memberikan hasil larutan bening, maka pada suhu ini

(100ºC) merupakan suhu optimum untuk enzim amilase. Hasil yang didapatkan
pada percobaan ini tidak sesuai dengan teori, karena berdasarkan teori, suhu 40oC-

60 oC merupakan suhu optimum aktivitas enzim.

Lain halnya pada suhu 0ºC aktifitas enzim amilase sangat lambat, karena

pengaruh suhu yang terlalu rendah, sehingga enzim tersebut sulit untuk

melakukan aktifitasnya. Suhu yang rendah tersebut biasanya digunakan untuk

mengawetkan enzim karena pada suhu yang sangat rendah, aktifitas enzim bisa

dikatakan terhenti sama sekali sehingga pada tabung yang ditempatkan pada suhu

tersebut tidak mengalami perubahan warna menjadi bening. Hal ini sesuai dengan

teori bahwa pada suhu 0oC, enzim dalam keadaan inactive.

Berdasarkan teori, pada suhu kamar, yakni 25oC reaksi enzimatis masih

dapat berlangsung walaupun sangat lambat. Sedangkan hasil percobaan yang

diperoleh pada suhu tersebut sangat kontras dengan teori, kompleks iod tidak

mengalami perubahan warna menjadi bening. Hal ini diakibatkan ketidaktelitian

dalam meneteskan dan memipet. Selain itu, suhu ruangan di laboratorium lebih

rendah dibandingkan dengan suhu ruangan normal sehingga aktivitas enzim

mengalami perubahan.

Pada suhu 100oC, sama halnya pada suhu 36oC larutan mengalami

perubahan warna menjadi bening pada menit ke-15. Berdasarkan teori, suhu

optimun pada aktivitas enzim adalah 60oC, jika melewati batas tersebut enzim

akan rusak. Jadi hasil yang diperoleh sangat kontras dengan teori yang ada. Hal

ini disebabkan karena ketidaktelitian ketika melakukan prosedur kerja.

BAB V

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1 Kesimpulan
 Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, dapat ditarik kesimpulan

bahwa:

1. pH optimum dari enzim amilase adalah pH 8,0.

2. Suhu optimum dari enzim amilase adalah 100oC.

5.2 Saran

5.2.1 Saran untuk Laboratorium

Sebaiknya semua alat dan bahan yang akan digunakan seperti es batu dan

penangas air dipersiapkan terlebih dahulu agar tidak mengulur waktu dan

praktikum dapat selesai dengan cepat.

5.2.2 Saran untuk Percobaan

Pada percobaan ini digunakan saliva encer yang diperoleh dari saliva

masing-masing praktikan. Sebelumnya praktikan tidak diberitahu terlebih dahulu.

Sebaiknya ke depannya jika menggunakan saliva praktikan, diberitahu terlebih

dahulu agar praktikan mempersiapkannya. Agar pada saat praktikum tidak

menunda waktu lagi untuk melakukan percobaan.

5.2.3 Saran untuk Asisiten

Sebaiknya asisten lebih memperhatikan praktikannya dalam melakukan

percobaan, agar praktikan tidak bingung dalam melakukan percobaan.

LEMBAR PENGESAHAN
 Makassar, 01 April 2014

ASISTEN PRAKTIKAN

SAKINAH NUR FADILLAH MARETRIN

Lampiran 1. Bagan Prosedur Kerja

1.1 Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim amilase

6 tabung reaksi
 - Diisi 10 mL dengan larutan buffer posfat dengan pH

8,0; 7,4; 6,8; 6,2; 5,6; 5,0.

- Ditambahkan 5 mL larutan pati 1 %.

- Ditambahkan NaCl 0,1 M 2 mL.

- Ditambahkan 2 tetes saliva encer.

- Ditambahkan asam asetetat 1 mL untuk pH 8,0 dan 7,0.

- Dimasukkan dalam penangas air selama 25 menit.

- Ditambahkan iodine 0,01 M.

- Dicatat setiap perubahan warna dari biru ke bening

setiap 5 menit.

- Dibuat grafik pH versus kebalikan waktu (1/T).

- Ditentukan pH optimum dari grafik yang telah dibuat.

Data

1.2 Pengaruh temperatur terhadap aktivitas enzim amilase

Tabung I Tabung II Tabung III Tabung IV

(air es 0oC) (suhu kamar (36oC) (100oC)
25oC)
 - Diisi 5 mL larutan pati 1 % (amilum).

- Dicelupkan tabung pertama di dalam air es, tabung

kedua pada suhu kamar, tabung ketiga di dalam oven

yang bersuhu 36oC, dan tabung keempat dipanaskan di

dalam penangas air (100oC).

- Ditambahkan 2 tetes saliva encer.

- Ditempatkan pada suhu yang telah tentukan

- Ditambahkan iodine 0,01 M.

- Dicatat setiap perubahan warna dari biru ke bening

setiap 5 menit.

- Dibuat grafik temperatur versus kebalikan waktu (1/T).

- Ditentukan temperatur optimum dari grafik yang telah

dibuat.
Data
Lampiran 2. Gambar Hasil Pengamatan

2.1 Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim amilase

2.1.1 Sebelum dimasukkan dalam penangas air

2.1.2 Setelah dipanaskan

2.2 Pengaruh temperatur terhadap aktivitas enzim amilase
LAPORAN PRAKTIKUM

PENGARUH pH DAN TEMPERATUR

TERHADAP AKTIVITAS ENZIM AMILASE

NAMA : MARETRIN
NIM : H311 12 005
KELOMPOK : I (SATU)
HARI/TGL. PERCOBAAN : KAMIS/27 MARET 2014
ASISTEN : SAKINAH NUR FADILLAH
 LABORATORIUM BIOKIMIA
JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2014
DAFTAR PUSTAKA

Hart, H., Craine, L.E., dan Hart, D.J., 2003, Kimia Organik: Edisi Sebelas,
diterjemahkan oleh : Suminar Setiati Achmadi, Erlangga, Jakarta.

Laila, A., Fetra, A., Hendri, J., dan Suka, I.G., 2007, Peningkatan Stabilitas Enzim
Amilase Melalui Amobilisasi Pada Polimer Kitosan, Jurnal Sains
MIPA,
(http://jurnal.fmipa.unila.ac.id/index.php/sains/article//312/pdf)(Online),
13 (1): 119-126.

Poedjiadi, A., dan Supriyanti, F.M., 2007, Dasar-Dasar Biokimia, UI-Press,

Jakarta.

Sukandar, U., Syamsuriputra, A.A., Lindawati, dan Trusmiyadi, Y., 2011,

Sakarifikasi Pati Ubi Kayu Menggunakan Amilase Aspergilus Niger Itb
Cc L74, Jurnal Teknik Kimia Indonesia,
(http://jtki.aptekindo.org/index.php/jtki/ article/view/3/1)(Online), 10 (1):
1-8.
Toha, A.H, 2005, Biokimia: Metabolisme Biomolekul, Alfabeta, Bandung.