UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA

FACULTAD DE LA SALUD HUMANA

CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

Informe de Bioquímica
Temas:
Reconocimiento de las moléculas de
protección.
Reconocimiento de moléculas de
almacenamiento de compuestos
específicos.
Desnaturalización de las proteínas.

INTEGRANTES:
Luisa Tacury
Patricio Condoy
Daniel Vera
CICLO:
Segundo, Paralelo “A”
DOCENTE:
Dra. Elsa Ramírez Sanmartín Mg. Sc.
FECHA DE ENTREGA:
18 de enero de 2018
PERIÓDO ACADÉMICO:
Octubre 2017- Marzo 2018
 Reconocimiento de las moléculas de protección:
INMONUGLOBULINAS

Las inmunoglobulinas son

glicoproteínas que actúan como
anticuerpo. Pueden encontrarse
circulando por la sangre, en las
secreciones o unidas a la superficie de
las membranas de los linfocitos B. Se
producen como respuesta a la
detección de moléculas extrañas que
desencadenan la producción de
anticuerpos, en el cuerpo.

Inmunoglobulinas como catalizadoras en reacciones enzimáticas.

Las enzimas en biología sirven para acelerar los procesos. Son sustancias de
naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas siempre que sea
termodinámicamente posible. En estas reacciones, las moléculas sobre las que
actúa la enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los
convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y
su velocidad crece solo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el
conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo
que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de
la expresión génica.

Como actúan.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía

de activación (ΔG‡) para una reacción, así se acelera substancialmente la tasa
de la reacción. La gran mayoría de las reacciones de las enzimas son millones
de veces más rápidas que las reacciones no catalizadas.

Inmunoglobulinas como catalizadoras.

Al igual que ocurre con los catalizadores, las enzimas no son consumidas por
las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin
embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas.
Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No
todas los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de
ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los
ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las
inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras
que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Muchas drogas o pociones son moléculas inhibidoras. La actividad es afectada
por la temperatura, el pH, y la concentración del sustrato. Algunas enzimas
son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos.
Además, algunos productos para hogares usan enzimas para acelerar las
reacciones bioquímicas.

Inmunoglobulinas como catalizadoras en reacciones enzimáticas.

Una inmunoglobulina típica consta de una estructura cuaternaria formada por

cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas largas idénticas llamadas pesadas
(de unos 55 o 70 kDa cada una) y dos cortas llamadas ligeras (24 kDa). Ambos
tipos de cadenas contienen una serie de unidades homólogas repetidas, de
unos 110 aminoácidos de longitud, plegadas independientemente para formar
un motivo globular común conocido como dominio de las inmunoglobulinas
(dominio Ig). Estos dominios Ig contienen dos capas de hoja plegada β con 3-4
porciones de cadena polipeptídica antiparalela. La superfamilia de las
inmunoglobulinas engloba a una serie de proteínas de relevancia inmunitaria
que contienen regiones con el mismo motivo, y que están relacionadas
estructuralmente. Se cree que todos los segementos génicos que codifican los
dominios Ig han evolucionado de un mismo gen ancestral.

Las clases de anticuerpos se denominan isotipos. La clasificación se ha

realizado en función de diferencias físico-químicas, como masa molar, carga y
solubilidad, así como por su comportamiento como antígenos. Estos isotipos, a
su vez se pueden dividir en subtipos en algunos casos.

Inmunoglobulina G (IgG) Subtipos: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4

Inmunoglobulina A (IgA) Subtipos: IgA1, IgA2
Inmunoglobulina M (IgM)
Inmunoglobulina D (IgD)
Inmunoglobulina E (IgE)
Se han identificado nueve clases químicamente distintas de inmunoglobulinas
humanas: cuatro tipos de IgG y dos tipos de IgA, además de IgM, IgE e IgD.

Reconocimiento de moléculas de las proteínas por el método de Biuret

FUNDAMENTO
Al formar complejos los iones cúpricos con los enlaces peptídicos de las
proteínas se produce un color Violeta-morado bajo condiciones alcalinas

Existen compuestos que interfieren la lectura tales como tioles y sales de

amonio, que pueden removerse precipitando la proteína con un nivel igual de
acido

La absorbancia del color producido es leída a 540nm.

El método comprende un ensayo colorimétrico de un paso donde se cuantifica
la formación de un complejo estable entre proteínas y cobre (II). El complejo
presenta un color violeta característico, que se puede observar a 310nm o 540-
560nm, el cual se da por la coordinación de un átomo de cobre con cuatro
átomos de nitrógeno. El complejo se basa en la desprotonación de los grupos
amida para formar el enlace con el cobre (II)o por el establecimiento de un
enlace coordinado entre el metal y los pares de electrones libres de los átomos
de oxígeno y de nitrógeno del péptido.

Después de la adición del reactivo de cobre se requiere de tiempo para

desarrollar una coloración de Biuret estable; es necesario considerar la posible
influencia de aminoácidos libres que forman buffer en configuración tris y
amoniaco.

Desnaturalización de las proteínas

Las proteínas son filamentos
largos de aminoácidos unidos
en una secuencia específica.
Son creadas por los ribosomas
que decodifican codones de los
genes y ensamblan la
combinación requerida de
aminoácidos por la instrucción
genética. Las proteínas recién
creadas experimentan una
modificación en la que se
agregan átomos o moléculas
adicionales, como el cobre,
zinc y hierro.
Una vez que finaliza este
proceso, la proteína comienza
a plegarse sin alterar su
secuencia (espontáneamente,
y a veces con asistencia de
enzimas) de forma tal que los
residuos hidrófobos de la
proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos
quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina su
manera de interaccionar con el entorno.
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en
la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la
solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse
su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la
conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación
filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí
dando lugar a grandes partículas que precipitan. Las proteínas que se hallan en
ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas,
en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación de las proteínas se denomina
desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al
volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína
recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Son ejemplos de desnaturalización, la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la fijación de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinas del pelo, o la precipitación de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor.
Desnaturalización de la albúmina del huevo
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de
huevo, denominadas proteínas globulares, se
encuentran enrolladas adoptando una forma
esférica. Al añadir etanol ocurre lo mismo que
cuando se fríe o cuece un huevo, las cadenas de
proteína se desenrollan y se forman enlaces que
unen unas cadenas con otras. Este cambio de
estructura da a la clara de huevo la consistencia y
color que se observa en un huevo cocinado.

Bibliografía
Desnaturalizando proteínas. (19 de octubre de 2009). Obtenido de
http://webs.ucm.es/info/analitic/Asociencia/DesnatProteinas.pdf
Prezi. (2013). Obtenido de https://prezi.com/ascwzdebptyo/determinacion-de-
proteinas-por-el-metodo-de-biuret/
Ramplona, D. E. (2016). Info Topo. Obtenido de
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Tánger, I. P. (2013). Obtenido de
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Gould H et al. «La biología del IgE y la base de la enfermedad alérgica».

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Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4