KELOMPOK 4

DISUSUN OLEH:
1. FAUSTINE SHERYL A.
2. ISNI NUR S. PROTEIN
3. JESSICA BALGANI
4. RIZKA DIVA P.
5. SAURIA KARINA
STRUKTUR PROTEIN
 Struktur
Protein

Asam
Peptida Protein
Amino
ASAM AMINO
 ASAM AMINO

 Terdapat atom karbon asimetrik/kiral

 Atom karbon berpasangan dengan
 gugus amino (NH 3 )
 Karboksil (COOH)
 Atom hydrogen (H)
 Rantai samping (R)
 SIFAT ASAM AMINO

Amfoter

•Asam amino dapat bersifat asam atau basa

•Bersifat asam: rantai samping negative (COOH)
•Bersifat basa: rantai samping positif (NH2)

Optis aktif

•Semua asam amino (kecuali glisin) memiliki atom C kiral

•Dapat memutar bidang polarisasi cahaya

Ion zwitter

•Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada

asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+),
sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, –COO-).
•Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya
 SIFAT FISIKA DAN KIMIA ASAM AMINO

 Larut dalam pelarut polar (air dan etanol)

 Tidak larut dalam pelarut non polar (benzene, heksana, eter)
 Tidak menyerap sinar tampak, maka tidak berwarna
 Tapi tirosin, fenilalanin, dan triptofan menyerap sinar
ultraviolet (250-290nm)
 Ada yang hidrofobik , ada yang hidrofibik, bergantung pada
kecenderungan untuk berasosiasi, atau meminimalisir kontak
dengan larutan aqueous
 Hidrofobik contohnya: alanine, isoleusin, leusin, metionin,
fenilalanin, prolin, triptofan, tirosin, valin
 Hidrofilik contohnya: arginine, aspargin, asam aspartate,
sistein, asam glutamate, glutamin, glisin, histidin, lisin, serin,
threonin
 Penggolongan Asam
Amino

Polar Polar
Asam Asam Asam Asam
Non Polar Polar Tak Bermuatan Bermuatan Asam R-
Amino Amino Non Amino Amino Non-
Alifatik Bermuatan Negatif Positif Aromatis
Standar Standar Esensial Esensial
(Asam) (Basa)
 ASAM AMINO NON-POLAR ALIFATIK

• Mempunyai sedikit
atau tidak mempunyai
selisih muatan dari
daerah satu ke daerah
lainnya yang memiliki
rantai samping
hidrokarbon.
• Bersifat hidrofobik
• Terdapat pada protein
yang berinteraksi
dengan lipid
• Contoh: glisin,
alanine, prolin, valin,
leusin, isoleusin, dan
metionin
 ASAM AMINO POLAR TAK BERMUATAN

 Lebih mudah larut

dalam air karena
gugus R mengutub
dapat membentuk
ikatan hydrogen
dengan molekul air
 Terbagi jadi 2: asam
amino positif dan
asam amino negative
 Contoh: serin, treonin,
sistein, aspargin, dan
glutamin
 ASAM AMINO POLAR BERMUATAN
NEGATIF (ASAM)
 Bermuatan negative pada pH 6-7
 Termasuk asam bermuatan negative karena kehadiran gugus
karboksil pada rantai samping yang bermuatan negative
 Contoh: aspartate dan glutamat
 ASAM AMINO POLAR BERMUATAN
POSITIF (BASA)
 Bermuatan positif pada pH 7
 Bermuatan positif dan bersifat basa karena kehadiran gugus
amino yang bermuatan positif pada rantai samping
 Contoh: lisin, arginine, dan histidin
 ASAM AMINO R-AROMATIK

 Bersifat relative non polar, sehingga hidrofobik

 Mampu menyerap sinar ultraviolet dengan panjang gelombang
280nm, sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar
protein
 Contoh: fenilalanin, tirosin, dan triptofan
 ASAM AMINO STANDAR

20 macam asam

amino yang menyusun
protein organisme
Terdapat asam amino
ke-21: selenosistein
 SELENOSISTEIN

 Terdapat di peroksidase dan reduktase, selenoprotein p,

iodotironin deiodinase (untuk mengubah prohormon tiroksin
(T4) menjadi hormone tiroid 3, 3‟5-triiodotironin (T3)).
 Atom selenium menggantikan sulfur pada struktur sistein
 Bukan produk modifikasi posttranslasi, melainkan
dimasukkan secara langsung pada polipeptida yang
berkembang saat translasi.
 Dikode oleh kodon UGA yang merupakan stop kodon
 ASAM AMINO NON
STANDAR
 Terjadi setelah modifikasi  Contoh modifikasinya:
yang terjadi setelah suatu pengubahan peptidil prolin
asam amino standar menjadi dan peptidil lisin menjadi 4-
protein (modifikasi post hidroksiprolin dan 5-
translasi) hidroksilisin; pengubahan
 Terdapat kurang lebih 200 peptidil glutamate menjadi γ-
asam amino non standar karboksiglutamat; dan
metilasi, formilasi, asetilasi,
prenilasi, dan fosforilasi
residu aminoasil ter tentu
 Ditemukan juga beberapa
asam amino non standar yang
bukan penyusun protein,
contoh: ornithine dan sitrullin
yang merupakan senyawa
antara (intermediet) dalam
sintesis urea.
Karboksilat residu
glutamil dari protein
dari koagulasi
mengalir jadi resdu
γ-hidroksiglutamil
yang berperan
dalam koagulasi
darah.
 ASAM AMINO ESENSIAL

 Tidak dapat disintesis dalam tubuh

 Ada 9, yaitu: histidin, isoleusin, leusin, lisin, metionin,
fenilalanin, threonine, triptofan, dan valin
 Jika asupan salah satu dari ini kurang atau tidak tercukupi,
tidak bisa mempertahankan keseimbangan nitrogen karena
tidak cukup asam amino tersebut untuk sintesis protein
 ASAM AMINO NON ESENSIAL

 Dapat disintesis dalam tubuh

 Ada 11 , yaitu: arginine, alanine, aspargin, aspartate, sistein,
glutamate, glutamin, glisin, prolin, serin, dan tirosin.
 Sistein dan tirosin dapat disintesis dalam tubuh dari
precursor asam amino esensial, yaitu sistein dari metionin,
dan tirosin dari fenilalanin
 PENAMAAN ASAM AMINO

 Nomor dan orde residu asam amino dalam polipeptida

mendirikan stuktur primernya
 Asam amino yang terdapat dalam peptide disebut residu
aminoasil
 Menggantikan akhiran –at atau –in pada asam amino bebas
dengan akhiran –il
 Contoh: alanine jadi alanil, aspartate jadi aspartil, tirosin jadi
tirosil
PEPTIDA
 PEPTIDA
 Tersusun atas 20 macam
asam amino standar
 Terbentuk dari asam amino
yang berikatan dengan ikatan
peptida
 Pada ujung rantai polipeptida
terdapat satu gugus amino
bebas
 Pada ujung berlawanan
terdapat satu gugus karboksil
bebas
 Rantai ter sebut memiliki
polaritas dengan ujung amino
(terminal N) dan ujung
karboksil (terminal C)
 Ikatan peptide dibentuk
dimulai dari asam amino pada
ujung amino (terminal N )
 Urutan atom-atom berulang
disebut tulang punggung
(tulang belakang) polipeptida.
 Pada tulang belakang
berulang ini terikat berbagai
macam rantai samping asam
amino
 Panjang polipeptida berkisar
mulai dari hanya beberapa
monomer sampai ke seribu
monomer atau lebih
 IKATAN PEPTIDA

 Gugus karboksil dari satu asam amino berdekatan dengan

gugus amino dari asam amino yang lain
 Suatu enzim menyatukan kedua asam amino tersebut melalui
reaksi dehidrasi
 Ikatan kovalen yang dihasilkan adalah ikatan peptide
 Jika dilakukan berulang-ulang, akan membentuk polipeptida,
suatu polimer yang terdiri atas banyak asam amino yang
berikatan melalui ikatan peptida
 SIFAT PEPTIDA

 Polielektrolit, ikatan peptide tidak bermuatan listrik di pH

apapun
 Pembuatan peptide menyebabkan hilangnya satu muatan
positif dan satu muatan negative per terbentuknya ikatan
peptide
 Peptida bermuatan dalam pH fisiologis karena bergantuk
pada ujung karboksil dan ujung amino dan gugus R yang basa
atau asam
 SIFAT FISIKA DAN KIMIA PEPTIDA

 Memiliki molekul yang relative kecil dengan berat molekul

yang kecil yaitu kurang dari 10
 Merupakan senyawa bioaktif seperti antibody dan racun
 Memiliki komposisi asam amino yang tidak umum seperti
homolog lisin
 Dapat memodifikasi sifat imunitas
 Dapat menghambat kerja enzim
 Dapat dipisahkan menjadi beberapa komponen peptide
dengan teknik elektroforesis
 PENGGOLONGAN PEPTIDA

Peptida berdasarkan
jumlah asam amino
penyusunnya
Penggolongan Peptida
Peptida berdasarkan
kemiripan struktur dan
fungsinya
PEPTIDA BERDASARKAN JUMLAH ASAM
AMINO PENYUSUNNYA
Tripeptida,
Dipeptida Tetrapeptida, Oligopeptida Polipeptida
Pentapeptida
•Dua molekul •Tiga asam amino •Dipeptida yang •Dapat terdiri atas
asam amino dapat disatukan bereksi dengan 51 asam amino
dapat diikat oleh 2 ikatan asam amino atau (seperti pada
secara kovalen peptide dengan dipeptide lainnya insulin) sampai
melalui ikatan cara yang sama •Merupakan lebih dari 1000
amida substitusi. untuk membuat peptide yang asam amino
•Ikatan ini suatu tripeptida, bersenyawa (seperti pada
dibentuk dengan tetrapeptida, dan dengan tidak fibrin, protein
menarik gugus pentapeptida lebih dari 10 sutera)
karboksil suatu asam amino •Macam molekul
asam amino dan polipeptida
gugus alfa amino tergantung pada
dari molekul lain, asam amino
dengan reaksi penyusunnya dan
kondensasi yang panjang
kuat pendeknya rantai
polipeptida
 POLIPEPTIDA BERDASARKAN KEMIRIPAN
STRUKTUR DAN FUNGSINYA

Peptida Ribosomal
Peptida Non Ribosomal
• Disintesis dari translasi
mRNA •Disintesis dengan kompleks
enzim
• Berfungsi sebagai •Terdapat pada organisme
hormone dan molekul uniselular, tanaman, dan fungi.
signal pada organisme •Secara umum, peptide ini
tingkat tinggi berbentuk siklik, walaupun ada
juga yang berbentuk linier
Peptida Hasil Digesti
•Terbentuk dari hasil proteolysis non
spesifik dalam siklus digesti
•Secara umum merupakan peptide
ribosomal, tapi tidak dibentuk dari
translasi mRNA
 PENAMAAN PEPTIDA

 Peptida dinamakan sebagai turunan dari terminal karboksi

residu aminoasil
 Contoh Lys-Leu-Tyr-Gln disebut lisil-leusil-tirosil-glutamin
 Akhiran –in pada ujung karboksil menunjukkan bahwa gugus
α karboksil tidak terlibat dalam suatu ikatan peptide
 Awalan seperti tri- , atau okta- menunjukkan peptide dengan
3 residu atau 8 residu
PROTEIN
 PROTEIN

 Protein fungsional: satu atau lebih polipeptida yang dipelintir,

dilipat, dan dililit secara tepat menjadi suatu molekul dengan
bentuk yang unik
 Urutan asam amino suatu polipeptida menentukan
konformasi tiga dimensi apa yang akan diambil oleh protein
 berbentuk globuler (secara kasar agak bulat), dan serat.
 Kebanyakan enzim berbentuk globuler
EMPAT TINGKATAN STRUKTUR PROTEIN

Struktur Primer

Struktur Sekunder

Struktur Tersier

Struktur Kuaterner
 STRUKTUR PRIMER

 Urutan asam amino

yang terikat secara
kovalen dalam suatu
polipeptida
 Merupakan struktur
dasar dari protein yang
menentukan identitas
 Contoh: enzim lisozim
(enzim antibakteri)
 Rantai polipeptida
tunggalnya panjangnya
129 asam amino
 Masing-masing dari 20
asam amino menempati
setiap 129 posisi di
sepanjang rantai itu
 STRUKTUR SEKUNDER

Pembengkakan dan
pembentukan ikatan
hydrogen dari suatu
tulang belakang
polipeptida untuk
membentuk heliks
alfa dan beta sheet
Secara individual,
ikatan hydrogen ini
lemah
 HELIKS ALFA

 Suatu lilitan rumit yang disatukan oleh ikatan hydrogen di

antara setiap empat asam amino
 Ikatan hydrogen yang terbentuk antara oksigen dari ikatan
peptide karbonil dan atom hydrogen dari ikatan peptide
nitrogen menstabilkan heliks α
 BETA SHEET

 Di mana dua daerah rantai polipeptida terletak sejajar

(parallel) satu sama lain
 Ikatan hydrogen antara bagian tulang belakang pada daerah
sejajar tersebut akan menyatukan struktur tersebut
 Lembar β membentuk inti dari banyak protein globular
 Mendominasi berbagai protein serat
 Mendapat stabilitas dari ikatan hydrogen antara oksigen
karbonil dan hydrogen amida dari ikatan peptida
 STRUKTUR TERSIER

 Keseluruhan
konformasi (bentuk)
suatu polipeptida,
setelah diperkuat
dengan interaksi
antara rantai samping
(gugus R) asam amino
 Lapisan yang
tumpang tindih di
atas pola struktur
sekunder
 STRUKTUR KUATERNER

 Keseluruhan stuktur protein yang dihasilkan dari

penggabungan semua subunit polipeptida
 Hubungan antara dua atau lebih polipeptida yang menyusun
suatu protein
 KONFORMASI PROTEIN

 menentukan bagaimana
protein tersebut bekerja
 diperkuat oleh ikatan
kovalen yang disebut
jembatan disulfide
 bergantung pada kondisi
fisik dan kimiawi
lingkungan protein
 Urutan asam amino
menentukan konformasi,
di mana heliks α dapat
terbentuk, di mana lembar
β dapat terjadi, di mana
jembatan disulfide berada,
di mana ikatan ionic
terbentuk, dan selanjutnya
 DENATURASI PROTEIN

 protein yang terbuka dan  Jika protein yang

kehilangan konformasi terdenaturasi masih tetap
aslinya larut, protein akan
 protein yang terdenaturasi mengalami renaturasi
menjadi inaktif secara ketika aspek kimiawi dan
biologis fisik lingkungannya
 Penyebab: dipulihkan ke keadaan
normal (agen
 panas yang berlebihan pendenaturasi dihilangkan)
 protein dipindahkan dari
aqeous ke pelarut organic (eter
dan kloroform)
 bahan kimiawi yang dapat
merusak ikatan pada protein
 pH, konsentrasi garam, suhu,
atau aspek lain dari
lingkungan protein yang diubah
 INTERAKSI DALAM PROTEIN

 ikatan hidrogen, ikatan ionik , interaksi hidrofilik , dan

interaksi van der Waals -> ikatan lemah antara rantai
samping yang menahan protein
 Ikatan yang lebih kuat: jembatan disulfida
 INTERAKSI HIDROFOBIK

Molekul air
rantai samping gaya Tarik van der
membentuk ikatan
Molekul air asam amino Waals
hydrogen satu
menjauhi nonpolar menguatkan
sama lain dengan
substansi nonpolar mendekat satu kembali interaksi
bagian hidrofilik
sama lain hidrofobik
protein
 JEMBATAN DISULFIDA

2 monomer sistein
Sulfur salah satu Jembatan disulfida
saling mendekat
sistein berikatan (-S-S-) mematri
satu sama lain
dengan sulfur bagian protein
melalui pelipatan
sistein lain menjadi terikat
protein
 Ikatan hidrogen Ikatan ionik
 antara rantai samping  antara rantai samping
polar bermuatan positif dan
rantai samping
bermuatan negative
 PENAMAAN PROTEIN

 Enzim: berakhiran –ase, contoh: aminoasilase, arginase

 Hormon: berakhiran –in, contoh: insulin, sekretin
 Protein kinase dan fosfatase: format –protein, contoh:
serin/threonin-protein kinase, tirosin-protein fosfatase
 SIFAT PROTEIN

 Biasanya netral
 Berat molekul tidak bisa ditentukan dengan metode klasik
(penurunan titik beku), karena butuh larutan dengan
konsentrasi yang lebih tinggi dari protein
 Berbentuk globuler
FUNGSI PROTEIN
 FUNGSI PROTEIN

Struktural
• Protein berfungsi untuk
menyangga dan membangun
struktur biologi makhluk hidup.
Fungsional
• Protein terlibat dalam semua
fungsi sel dalam tubuh makhluk
hidup.
 Kolagen
Elastin
Keratin
FUNGSI Tubulin
STRUKTURAL
Fibroin
Sklerotin
Serisin
 STRUKTURAL: KOLAGEN

 Memiliki daya tahan

yang kuat.
 Pembangun tulang,
gigi, sendi, otot, dan
kulit.
 Tersusun dari
pengulangan Gly-Pro-
X (X = asam amino)
dan mengandung
Galaktosa & Glukosa
 STRUKTURAL: ELASTIN

Bersifat elastis.
Penyusun jaringan
tendon, ligamen,
pembuluh darah,
dan kulit.
 STRUKTURAL: KERATIN

 Tidak reaktif secara

kimiawi namun tahan
lama secara mekanik.
 Berfungsi untuk
melindungi jaringan
epitel dari kerusakan
dan tegangan yang
mengganggu.
 Terdiri atas berkas fibril
mengandung 3 rantai
polipeptida: kepala
amino-terminal, domain
batang pusat, dan
karboksil terminal ekor.
 STRUKTURAL: TUBULIN

 Bersifat kaku sehingga

mampu
mempertahankan dan
mengontrol bentuk sel.
 Penyusun filamen
mikrotubulus.
 Berperan dalam
pembelahan sel.
 Komponen sturuktural
dari silia dan flagela.
 Terdapat dua macam
tubulin, yaitu: ⍺-tubulin
dan tubulin
 STRUKTURAL: FIBROIN

 Bersifat sulit
merenggang, namun
fleksibel
 Berfungsi sebgai
komponen penyusun
sutra dan material
umum biofactory dan
biomedical.
 Struktur primernya
merupakan asam
amino dengan urutan
(Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-
Ala)n
 STRUKTURAL: SKLEROTIN

Berfungsi untuk membuat struktur menjadi

keras, kuat, dan kaku.
Komponen penyusun eksoskeleton arthropoda.
Sklerotin terbentuk melalui proses
menyilangnya molekul protein melalui proses
sklerotisasi.
 STRUKTURAL: SERISIN

Protein albumin
yang lunak dalam
air panas dan larut
dalam sabun.
Memberi sifat kaku
dan kasar pada
serat sutera.
 Pertahanan Tubuh

Pergerakan

Katalis
FUNGSI
STRUKTURAL Hormon

Komunikasi Sel

Penyimpanan dan
Transpor Molekul
 FUNGSIONAL: PERTAHANAN TUBUH

 Antibodi merupakan
protein yang
diproduksi oleh
limfosit-B
 Antibodi menghambat
partikel virus dengan
mengenali sel inang,
kemudian antibodi
menutupi protein
virus agar virus tidak
mampu menginfeksi
sel.
 FUNGSIONAL: PERTAHANAN TUBUH

 Antibodi dibedakan menjadi 5 kelas berdasarkan susunan

proteinnya

•Berfungsi sebagai antibakteri dan

Ig G menetralkan racun
•Berfungsi untuk melindungi selaput
Ig A mukosa dari serangan bakteri dan
virus
Ig D •Berperan dalam diferensiasi sel.

•Mempertahankan tubuh terhadap

Ig E parasit dan alergen
•Antibodi pertama yang dihasilkan
Ig M tubuh untuk melawan antigen
FUNGSIONAL:
PERGERAKAN
(AKTIN DAN MIOSIN)
Otot tersusun atas 3
macam protein:
1. Protein Aktin
2. Protein Miosin
3. Protein Miogen
Miosin bersama dengan
aktin menjadi protein otot
yang memberi
kemampuan sel untuk
berkontraksi.
 Fungsi dari miosin adalah sebagai enzim katalisator yang
berperanan memecah ATP menjadi ADP ditambah energi dan
energy ini digunakan sebagai kontraksi
 Aktin berfungsi sebagai pembentuk filamen tipis pada
sarkomer yang penting dalam mempertahankan bentuk sel
dan mengahsilkan pergerakan bagi sel.
 Miosin merupakan motor protein yang bergerak pada filamen
aktin (pergerakan otot). Miosin termasuk dalam protein
struktural atau protein pembangun, yaitu protein yang
membentuk struktur bahan atau jaringan dan pemberi
kekuatan kepada jaringan.
 FUNGSIONAL: PERGERAKAN (KINESIN DAN
DYNEIN)

 Protein penggerak yang mempunyai aktivitas ATP-ase

 Protein ini menggunakan energi yang berasal dari pemecahan
(hidrolisis) ATP untuk dapat menggerakan vesikel yang
bergerak sepanjang lintasan mikrotubulus dari kutub negatif
(ujung perikarion) ke kutub positif (ujung akson)
 Protein ini mempunyai 3 domain yaitu kepala, badan, dan
ekor yang berbentuk globular. Bagian kepala akan berikatan
dengan mikrotubulus dan ATP yang diperlukan untuk bergerak
di sepanjang lintasan, sedangkan bagian ekornya akan
berikatan dengan vesikel transport via reseptor kinesin
 FUNGSIONAL: PERGERAKAN (KINESIN DAN
DYNEIN)

 Protein penggerak (motor protein) dengan aktivitas ATP-ase

 Menggunakan energi yang berasal dari ATP untuk bergerak
sepanjang lintasan mikrotubulus dari ujung positf ke ujung
negatif
 Protein ini terdiri atas 3 bagian yaitu kepala, badan dan ekor.
Bagian kepala akan berikatan dengan mikrotubulus dan ATP,
sedangkan bagian ekor akan berikatan dengan membran
vesikel transpor via reseptor dynein.
FUNGSIONAL: PERGERAKAN (KINESIN DAN
DYNEIN)
Kinesin dan Dynein Dynein

Kinesin
FUNGSIONAL: PERGERAKAN (TROPOMIOSIN
DAN TROPONIN)

 Rentang tropomiosin adalah tujuh monomer aktin.

 Di akhir dari molekul tropomiosin ini ditemukan multi-sub
unit protein troponin.
 Tiga komponen dari kompleks ini memiliki kemampuan untuk
merespon naik turunnya konsentrasi Ca 2+ dengan mengatur
sedikitnya tropomiosin untuk mengikuti monomer F -aktin
untuk mempengaruhi persilangan penyebrangan miosin dan
menginisiasi proses sliding.
 Berperan dalam terbukanya tempat aktif untuk mengikat
miosin.
 FUNGSIONAL: PERGERAKAN
(TROPOMIOSIN DAN TROPONIN)
 Serat protein tipis berbentuk filamen dari serat otot yang
bekerja sama dengan otot untuk kontraksi.
 Troponin berikatan dengan ion Ca. Troponin+Ca merubah
orientasi Tropomyosin
 Berperan dalam kontraksi otot bersama dengan aktin.
 Troponin C (Calsium) merupakan tempat penambatan
kalsium.
 Troponin I (inhibitor) merupakan inhibitor atau penghalang
terjadinya kontraksi, berada dekat dengan tropomiosin ketika
relaksasi otot.
 Troponin T (tropomiosin) merupakan troponin yang
berhubungan dengan tropomiosin ketika terjadi kontraksi
otot.
 FUNGSIONAL: PERGERAKAN
(TROPOMIOSIN DAN TROPONIN)
Tropomiosin Troponin
 FUNGSIONAL: KATALIS
Oksidoreduktase
• Hidrolase
• Setiap reaksi biokimia dapat berlangsung
• Oksidase
karena adanya enzim sebagai katalis
• Dehidrogenase (protein).
• Peroksidase • Enzim merupakan protein yang disintesis
• Oksigenase secara spesifik melalui proses biologi
• Reduktase dengan bantuan katalis tanpa mengubah
keseimbangan atau komposisi dari
Transferase
reaksi
• Transaminase
• Transfosforilase
• Transilase
Hidrolase

Liase

Ligase
 FUNGSIONAL: KATALIS
(OKSIDOREDUKTASE)
 Oksidoreduktase merupakan enzim yang mengkatalisis
reaksi oksidasi atau reduksi, di mana elektron yang
ditransfer dari satu molekul ( reduktor) untuk molekul lain
(oksidan). Dengan kata lain enzim ini memisahkan dan
menambahkan elektron atau hidrogen.
 Enzim ini biasanya terlibat dalam proses respirasi aerob
maupun anaerob.
 FUNGSIONAL: KATALIS
(OKSIDOREDUKTASE)
Hidrolase
• Menambah gugus hidroksil pada substrat.

Oksidase
• Sebagai oksigen intramolekuler yang merupakan penerima hidrogen/elektron.

Dehidrogenase
• Mengoksidasi substrat dengan mentransfer ion hidrida.

Peroksidase
• Reduksi peroksida hidrogen.

Oksigenase
• Menggabungkan oksigen intramolekuler dengan substrat organik.

Reduktase
• Mengkatalis reduksi
 FUNGSIONAL: KATALIS
(TRANSFERASE)
Enzim yang mengkatalisis transfer gugus fungsional atau
memindahkan gugus senyawa kimia (misalnya, kelompok
metil atau fosfat) dari satu molekul donor ke akseptor.
Sebagai contoh, sebuah enzim yang dikatalisis reaksi ini
akan menjadi transferase :

A -X + B → A + B-X

Dalam contoh ini, A akan menjadi donor, dan B akan

menjadi akseptor. Donor sering merupakan koenzim
 FUNGSIONAL: KATALIS
(TRANSFERASE)

Transaminase
•Transferase gugus amina.

Transfosforilase
•Transferase gugus fosfat.

Transasilase
•Transferase gugus asil.
 FUNGSIONAL: KATALIS

Hidrolase
• Enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis.

Liase
• Enzim yang berfungsi menambahkan unsur-unsur air,
amonia, atau karbon dioksida.
Ligase
• Enzim yang berperan dalam proses sintesis dengan 2
molekul digabungkan oleh energi dari ikatan fosfat (ATP).
Isomerase
• Enzim yang berperan dalam katalisis reaksi isomerase.
 FUNGSIONAL: HORMON

•Diproduksi sel-beta di pankreas.

Insulin •Berfungsi pada metabolisme karbohidrat dan lemak.
•Mengabsorbsi glukosa dari darah.

•Menstimulasi pankreas dan usus halus untuk

Sekretin menghasilkan sari pencernaan.

•Merangsang kontraksi yang kuat pada uterus.

Oksitosin •Mensekresi air susu.

•Menstimulasi pertumbuhan, reproduksi, dan regenerasi

Somatotropin sel.

Vasopresin •Mengatur jumlah air dalam ginjal.

 FUNGSIONAL: HORMON

Paratiroid •Memulihkan konsentrasi

kalsium untuk meningkatkan
Hormone laju disolusi tulang.

•Hormon yang penting bagi

Growth pertumbuhan post natal dan
Hormone untuk metabolisme
karbohidrat, lipid, dan mineral.
 FUNGSIONAL: KOMUNIKASI

 Protein berperan dalam komunikasi sel melalui proses

persinyalan.
 Protein menjadi reseptor untuk mengikat molekul sinyal dari
luar sel, kemudian mengubahnya menjadi urutan sehingga
dapat dilakukan internal signalling pathways.
 Reseptor-reseptor tersebut adalah:
1. G-protein-coupled receptors
2. Ion channel receptors
3. Enzyme-linked receptors
 FUNGSIONAL:
Reseptor terkait protein G merupakan
reseptor membran plasma yang bekerja KOMUNIKASI
dengan bantuan suatu protein yang
disebut protein G
(G-PROTEIN-COUPLED
RECEPTORS)
Dalam kondisi tidak ada sinyal
ekstraselular, ketiga protein berada
dalam keadaan inaktif. Protein G
inaktif memiliki satu molekul GDP
1
yang terikat padanya

Datangnya sinyal menyebabkan

reseptor berubah bentuk dan
mengikat protein G. GDP
2
digantikan GTP dan protein G aktif
mengikat pada dan mengatifkan
enzim
Protein G meninggalkan enzim
sambil menghidrolisis GTP nya. 3
Ketiga protein pun siap digunakan
kembali
 Fungsional: Komunikasi
Reseptor Tirosin-Kinase
Saat tidak ada sinyal ekstraselular,
reseptor T-K berupa polipeptida tunggal,
bagian ekstraselular protein dihubungkan
oleh heliks α. Bagian protein ini
bertanggung jawab untuk aktivitas
tirosin- kinase reseptor, dan juga
memiliki sederetan asam amino tirosin

Ketika molekul sinyal melekat pada

tempat pengikatan, dua polipeptida akan
mengumpul membentuk dimer. Dengan
menggunakan ATP, daerah tirosin-kinase
memfosforilasi tirosin pada polipeptida
lain. Setelah teraktivasi secara
sepenuhnya, protein reseptor dapat
mengikat protein intraselular spesifik.
Protein yang teraktivasi mengawali
transduksi sinyal yang menimbulkan
respon selular spesifik
Fungsional: Komunikasi
Reseptor saluran-ion
Reseptor sinyal ini merupakan protein
transmembran dalam membran plasma
yang membuka untuk membiarkan aliran
dari jenis ion spesifik melintasi membran
ketika molekul sinyal spesifik terikat
pada sisi ekstrakurikuler protein tersebut.
 FUNGSIONAL: KOMUNIKASI
(PERSINYALAN INTRASELULER)
 Protein adaptor menghubungkan komponen pada jalur
persinyalan dengan bertindak sebagai tambahan protein
utama pada transduksi sinyal.
 Protein amplifier meningkatkan penerimaan sinyal dengan
memproduksi second messenger dalam jumlah besar.
 Protein anchoring membatasi luas kerja molekul untuk
mengarahkan enzim pada substrat.
 Protein bifurikasi menyebarkan sinyal dari satu jalur ke jalur
yang lain.
 Protein efektor meregulasi aktivitas protein.
 FUNGSIONAL: KOMUNIKASI
(PERSINYALAN INTRASELULER)
 Protein integrator berfungsi mengubungkan beberapa jalur
dan melanjutkan sinyal pada suatu jalur.
 Protein messenger membawa sinyal dari suatu bagian sel ke
bagian yang lain.
 Latent gene regulator y proteins menstimulasi transkripsi gen.
 Protein modulator meregulasi aktivitas protein lainnya.
 Protein relay mengirimkan pesan pada komponen persinyalan
selanjutnya.
 Protein scaf fold merupakan tempat melekatnya protein
kinase dan mengatur alur aktivasi kinase
 Protein transducer mengubah bentuk sinyal ke bentuk lain.
 FUNGSIONAL: PENYIMPANAN DAN
TRANSPOR MOLEKUL

 Protein cadangan ini biasa digunakan Ovalbumin

dalam perkembangan embrionik
manusia , hewan maupun tumbuhan .
Ferritrin
Sebagai penyimpan ion logam dan
asam amino yang belum terpakai
 Protein penyimpanan juga digunakan Hemoglobin
sebagai pengkarantina sel dengan cara
memiliki semua ion dan asam amino
yang biasa membantu sel tetapi Kasein
berbahaya untuk sel tertentu di lokasi
tunggal Mioglobin
 FUNGSIONAL: PENYIMPANAN DAN
TRANSPOR MOLEKUL
Ovalbumin Ferritrin
 Protein albumin  Protein penyimpan zat
memiliki struktur besi dalam tubuh
spherical dan
membentuk koloid manusia tepatnya di
apabila bercampur limfa.
dengan air.  Membantu tubuh untuk
 Ovalbumin merupakan meregulasi efek buruk
protein utama dalam
putih telur. dari kelebihan ion besi
 Sebagai penyimpan  Ketika zat besi
asam amino diperlukan oleh tubuh,
 Mampu mengendalikan ferrittin berubah dari Fe
tekanan osmotik. (III) menjadi Fe (II)
 FUNGSIONAL: PENYIMPANAN DAN
TRANSPOR MOLEKUL
Hemoglobin Kasein
 Metaloprotein  Protein dalam susu
pengangkut oksigen yang berfungsi
yang mengandung besi sebagai pengikat
dalam sel darah merah. berbagai macam
 Mengantarkan oksigen makanan.
dari paru-paru ke
seluruh tubuh dan
mengambil CO 2 dari
jaringan tsb dibawa ke
paru-paru untuk dibuang
ke udara bebas.
 FUNGSIONAL: PENYIMPANAN DAN
TRANSPOR MOLEKUL
Mioglobin
 Merupakan globular
protein yang
mengandung
polipeptida dengan
gugugs prostetik dan
heme.
 Berfungsi sebagai
tempat penyimpanan
dan transportasi
oksigen
BIOSINTESIS PROTEIN
 BIOSINTESIS PROTEIN

Biosintesis protein adalah proses pembentukan

protein dari monomer peptida yang diatur susunannya
oleh kode genetik.
Syarat terjadinya biosintesis protein:
1. Harus ada 20 asam amino di sitoplasma sebagai
bahan baku sintesis protein
2. Harus ada DNA yang merupakan perancang dari
sintesis protein
3. Adanya mRNA, tRNA, dan rRNA sebagai pelaksana
sintesis protein
4. Sumber energi adalah ATP dan enzim-enzim yang
berperan.
Prokariotik
Sintesis Protein Eukariotik

}
Inisiasi
Tahap awal Sintesis Protein:
Transkripsi Elongasi
penyalinan DNA  mRNA
Terminasi (sintesis asam nukleat)

Pre-
Translasi Aktivasi
Asam Amino

Inisiasi
Translasi
Elongasi

Terminasi
Post-
Translasi Folding

Modifikasi
 TRANSKRIPSI

Transkripsi merupakan sintesa RNA dari salah

satu rantai DNA . Rentangan DNA yang
ditranskripsi menjadi molekul RNA disebut
unit transkripsi. Informasi dari DNA untuk
sintesis protein dibawa oleh mRNA. RNA
dihasilkan dari aktivitas enzim RNA
polymerase. Enzim polymerase membuka
pilinan kedua rantai DNA hingga terpisah dan
merangkaikan nukleotida RNA. Enzim RNA
polymerase merangkai nukleotida-nukleotida
dari arah 5‟ →3‟, saat terjadi perpasangan
basa di sepanjang cetakan DNA. Transkripsi
meliputi 3 tahap, yaitu inisiasi, elongasi, dan
terminasi.
 TRANSKRIPSI - INISIASI

RNA polymerase menempel pada daerah

DNA yang disebut sebagai promoter untuk
mengawali transkripsi. Suatu promoter akan
menentukan :
1. Dimana transkripsi dimulai
2. Yang mana dari kedua untai heliks DNA
yang digunakan sebagai cetakan
 TRANSKRIPSI - ELONGASI

Saat RNA bergerak di sepanjang DNA, RNA membuka

pilinan heliks ganda DNA, sehingga terbentuklah
molekul RNA yang akan lepas dari cetakan DNA-nya.
 TRANSKRIPSI - TERMINASI

Transkripsi berlangsung sampai RNA polymerase

mentranskripsi urutan DNA yang disebut terminator. Terminator
yang ditranskripsi merupakan suatu urutan RNA yang berfungsi
sebagai sinyal terminasi yang sesungguhnya. Pada sel
prokariotik, transkripsi biasanya berhenti tepat pada akhir
sinyal terminasi; yaitu polymerase mencapai titik terminasi
sambil melepas RNA dan DNA. Sebaliknya, pada sel eukariotik ,
polymerase terus melewati sinyal terminasi, suatu urutan
AAUAAA di dalam mRNA. Pada titik yang lebih jauh kira-kira 10
hingga 35 nukleotida, mRNA ini dipotong hingga terlepas dari
enzim tersebut.
 PERBEDAAN TRANSKRIPSI PADA SEL
EUKARIOTIK DAN PROKARIOTIK

SEL EUKARIOTIK SEL PROKARIOTIK

Transkripsi di dalam inti sel, translasi di Transkripsi dan translasi terjadi di
sitoplasma sitoplasma

Terjadi proses pematangan mRNA Tidak terjadi pemrosesan mRNA

Monosistronik : satu transkrip yang Polisistronik : satu transkrip
dihasilkan hanya mengkode satu mengandung lebih dari 1 rangkaian
macam produk kodon yang berbeda

Gen eukariotik : gen kelas I, gen kelas II, Gen prokariotik : promoter, struktural,
gen kelas III terminator
 TRANSKRIPSI

RNA polimerase pada eukariotik tidak menempel secara

langsung pada DNA di daerah promoter, melainkan melalui
perantara protein-protein lain yang disebut sebagai faktor
transkripsi (TF). RNA polimerase akan berikatan dengan TF
untuk membentuk kompleks di promoter yang dapat membuka
pilinan heliks ganda DNA.
 PRE TRASLASI / PASCA TRANSKRIPSI

Pada eukariotik terdapat intron dan ekson sehingga

mRNA yang sudah melakukan transkripsi tidak bisa
langsung dibawa untuk ditranslasi, karena mRNA
harus diolah terlebih dahulu. Fase pengolahan ini
disebut dengan fase pasca transkripsi atau pre-
translasi. Pre-mRNA yg dihasilkan dari proses
transkipsi harus dimodifikasi dahulu dengan tahap
sebagai berikut:
1. Trimming
2. Caping
3. Poliadenilasi
4. Splicing
 PRE-TRANSLASI - TRIMMING

Proses ini menyebabkan residu nukelotida dihilangkan

dari 3‟ dan 5‟ akhir dari transkrip primer. Enzim yang
berperan dalam proses ini adalah nuklease yang
mengkatalisasi hidrolisis dari ikatan fosfodiester
dalam asam nukleat. Sebagian besar nuklease
mengakatalisasi hidrolisis dari asam nukleat dengan
untaian tunggal (single-stranded) atau untaian ganda
(double-stranded) atau bahkan bukan keduanya.
Eksonuklease hanya akan mengkatalisasi hidrolisis
link fosfodiester terminal, biasanya 3 atau 5, atau
bukan keduanya, dimana endonuklease membuat
ikatan internal.
 PRE-TRANSLASI - CAPING

Caping adalah proses penambahan tudung (Cap) ujung 5‟ mRNA

pada tahapan awal transkripsi sebelum transkrip mencapai
panjang 30 nukleotida. Tujuan proses ini adalah:
1. Melindungi mRNA dari degradasi
2. Meningkatkan pengangkutan mRNA dari nukleus ke sitoplasma
3. Meningkatkan efisiensi proses splicing mRNA
4. Meningkatkan efisiensi translasi karena ribosom dapat
mengakses mRNA melalui suatu protein yang menempel pada
tudung
 PRE-TRANSLASI - POLIADENILASI

Poliadenilasi adalah proses penambahan poli-A pada ujung 3‟

sepanjang 200-250 nukleotida. Tujuan poliadenilasi adalah:
1. Karena tidak ada bagian gen yang mengkode rangkaian A
atau T.
2. Meningkatkan stabilitas mRNA sehingga mRNA mempunyai
umur yang lebih panjang.
3. Poli- A yang ditempeli poly - A -binding protein I dapat
meningkatkan efisiensi translasi.
 PRE-TRANSLASI - SPLICING

Splicing merupakan proses pembuangan intron dan

penyambungan ekson. Intron adalah bagian penyela,
merupakan segmen asam nukleat bukan pengkode dan terletak
diantara daerah pengkode. Sedangkan ekson adalah daerah
yang diekspresikan atau ditranslasi menjadi asam amino.
Pada proses ini, intron akan dipotong oleh spliceosome dan
penyambungan ekson dilakukan oleh enzim ligase. Dalam
penyambungan ekson dikatalis oleh snRNP. Hasil splicing
adalah mRNA matang.
 TRANSLASI

Translasi merupakan sintesis

polipeptida yang terjadi di bawah
arahan mRNA. Selama tahap ini terjadi
perubahan bahasa. Sel harus
menerjemahkan atau mentranslasi
sekuens basa molekul mRNA menjadi
sekuens asam amino polipeptida.
Pesan tersebut berupa serangkaian
kodon di sepanjang molekul mRNA,
interpreternya adalah RNA transfer
(tRNA). Fungsi tRNA adalah
mentransfer asam-asam amino dari
kolam asam amino sitoplasmanya ke
ribosom.
Kodon pada mRNA akan berpasangan
dengan antikodon yang ada pada tRNA.
 TRANSLASI DAPAT BERLANGSUNG
MEMERLUKAN 3 KOMPONEN:
 Molekul mRNA = transkrip (salinan) urutan DNA yang
menyusun suatu gen dalam bentuk ORF (open reading
frame), di dalamnya terdapat rangkaian kodon yang
akan diterjemahkan.
 Molekul tRNA = pembawa asam amino yang akan
disambungkan menjadi rantai polipeptida, tRNA
sebagai penterjemah, yang membawa antikodon.
 Ribosom = tempat penterjemahan berlangsung/proses
translasi, disusun oleh molekul rRNA dan beberapa
macam protein, ribosom tersebar diseluruh bagian sel.
 RIBOSOM

Ribosom berfungsi sebagai

tempat pengikatan bagi mRNA
dan tRNA yang membawa asam
amino. Subunit ribosom
dibangun oleh protein-protein
dan molekul – molekul RNA
yang disebut RNA ribosom
(rRNA). Pada eukariot, subunit –
subunit tersebut dibuat didalam
nukleus.
Ribosom eukariot sedikit lebih
besar dan sedikit berbeda
dengan ribosom prokariot
dalam komposisi molekulernya.
 RIBOSOM

Ribosom memiliki 2 subunit, yaitu :

1. Subunit kecil  tempat pengikatan untuk mRNA
2. Subunit besar  tempat pengikatan untuk tRNA. Terdapat
tiga daerah pengikatan, yaitu:
 A -site (amynoacyl-site)
 P-site (peptidil-site)
 E-site (exit-site) : rantai tRNA yang tidak lagi mengikat
protein keluar
Prokariotik
TRANSLASI Eukariotik

Aktivasi
Asam Amino

Inisiasi

Translasi Elongasi

Terminasi
 TRANSLASI – AKTIVASI ASAM AMINO

Aktivasi asam amino ini ber tujuan untuk mendapatkan asam amino
yang mampu mengidentifikasi dan berkombinasi denga suatu mRNA
yang dikenal sebagai suatu kodon melaui suatu ikatan hidrogen.
Aktivasi ini melibatkan suatu modifikasi kimiawi dari asam amino
melalui ikatan kovalennya dengan molekul tRNA yang akan
berinteraksi langsung dnegan mRNA (kodon) pada proses translasi
(RNA -RNA).
Tahap awal aktivasi asam amino memerlukan suatu enzim aktivasi
khusus yang disebut sebagai sintetase tRNA - Aminoasil, yang
mengkatalis sintesis adenilat-aminoasil dengan substrat asam
amino spesifik dan juga ATP. Hasil asam amino- AMP ini lalu
ditransfer kepada tRNA pada terminal -3‟.
Langkah selanjutnya pada proses aktivasi asam amino, yaitu asam
amino hasil derivat dari adenilat ditransfer ke suatu gugusan
hidrokasil dari nukleotida adenil pada ujung 3‟ dari sutau tRNA .
Meskipun produk dari tRNA -aminoasil dikenal sebagai produk
derivat-3‟.
 Reaksi kimianya, yaitu:
Asam Amino + ATP + tRNA + H 2 O ⇌ tRNA -aminoasil + AMP +
2Pi
rekasi hidrolitik dari PPi yang dihasilkan pada reaksi akan
menginisiasi keseluruhan proses pada aktivasi asam amino
 TRANSLASI - INISIASI

Dalam tahap inisiasi, komponen yang dibutuhkan untuk

berjalannya proses ini adalah:
1. Rantai mRNA yang akan ditranslasi
2. Unit ribosom yang terdiri dari subunit besar dan subunit
kecil
3. tRNA -aminoasil yang spesifik terhadap kodon pertama pada
mRNA
4. GTP sebagai penyedia energi (pada sel eukariotik)
5. Membutuhkan faktor inisiasi  Pada sel eukariotik yaitu
elF, sedangkan pada sel prokariotik yaitu IF
 INISIASI PADA SEL PROKARIOTIK

Penempelan mRNA pada rRNA small subunit 1 tepatnya

di urutan basa tertentu yang dinamakan Shine-Delgarno
Sequence

Penempelan ini dibantu dengan sebuah faktor inisiasi

(Initiation Factor)
INISIASI PADA SEL PROKARIOTIK

fMet dan IF bereaksi

dengan GTP,
mengakibatkan fMet
aktif dan IF
terdisosiasi. Tempat
penempelan tRNA
pertama pada rRNA I
disebut sebagai
peptidyl (P-site).
Sedangkan A-site pada
gamber merupakan
tempat penempelan
tRNA berikutnya.
INISIASI PADA SEL PROKARIOTIK

Subunit II (large
subunit) akan
menempel pada
subunit I (small
subunit) segera
setelah faktor
inisiasi dilepaskan.
 INISIASI PADA SEL PROKARIOTIK

Pada akhirnya subunit II rRNA menempel sepenuhnya,

bergabung dengan subunit I dan tRNA yang sudah siap
untuk mengkode tRNA. Formasi ini menandai
berakhirnya tahap inisiasi
 INISIASI PADA SEL EUKARIOTIK
Peristiwa awal inisiasi ini melibatkan berbagai faktor :

Subunit – subunit ribosom yang terpisah

mRNA

protein – protein khusus

tRNA yang membawa metionin dan

bertidak sebagai inisiator (yang sifatnya
berbeda)
 PRA-INISIASI

 Tahap per tama meliputi pembentukan kompleks pre ‐inisiasi

(pre‐initiation complex). Struktur ini terdiri dari subunit 40S ribosom,
„ternar y complex' yang ter susun dari faktor inisiasi eIF‐2 yang terikat
tRNA Met inisiator, molekul GTP, dan tiga faktor eIF‐1 , eIF‐1A , eIF‐3.

 Faktor inisiasi eukariot (eukariot initiation factor -3 = eIF -3) terikat erat
pada permukaan subunit kecil untuk membentuk par tikel 43 S
sehingga subunit ter sebut tidak lagi dapat berikatan dengan subunit
60 S yang kini menjadi bebas.

 Kompleks pre‐inisiasi selanjutnya bergabung dengan ujung 5′ the

mRNA . Tahap ini memerlukan kompleks pengikatan tudung (cap
binding complex), kadang‐kadang disebut eIF‐4F, yang terdiri dari
faktor inisiasi eIF‐4A , eIF‐4E dan eIF‐4G.
 INISIASI PADA SEL EUKARIOTIK

 Bergabungnya kompleks pre -inisiasi dengan ujung 5‟ mRNA

membentuk kompleks inisiasi dengan bantuan elF -4A, ELF -4E,
dan elF -4G. elF -4G berfungsi sebagai jembatan antara elF -4E
(yang terikat pada tudung) dan elf -3 yang terikat pada
kompleks pra-inisiasi. Pengikatan dipengaruhi juga oleh ekor
poli-A. Interaksi ini dibantu oleh PADP (polyadenylate -binding
protein) yang terikat pada ekor poli - A.
 Kompleks inisiasi digeserkan posisinya sepanjang mRNA
sampai mencapai kodon inisiasi. Daerah yang harus digeser
disebut leader mRNA. Struktur ini dihilangkan oleh elF -4A dan
elF -4B dengan cara aktivitas helikase yang dimilikinya
sehingga dapat memutuskan ikatan basa intramolekuler
mRNA yang dapat melapangkan jalan kompleks inisiasi.
 INISIASI PADA SEL EUKARIOTIK
 Ketika kompleks inisiasi telah menduduki kodon inisiasi,
subunit besar ribosom akan mengikat kompleks inisiasi ini.
Faktor inisiasi yang terlibat adalah elF -5 yang membantu
pelepasan faktor inisiasi lain dan elF -6 yang bergabung
dengan subunit besar dan mencegah untuk menempel pada
subunit kecil dalam sitoplasma.
 TRANSLASI-ELONGASI

Pada tahap elongasi dari translasi, asam-asam amino

ditambahkan satu per satu pada asam amino
pertama. Tiap penambahan melibatkan partisipasi
beberapa protein yang disebut faktor elongasi dan
terjadi dalam siklus tiga tahap :
 Pengenalan kodon
 Pembentukan ikatan peptide
 Translokasi
ELONGASI SEL PROKARIOTIK

Langkah pertama tahap

elongasi adalah hidrolisis GTP
untuk mengaktifkan molekul
tRNA sehingga asam amino
berikutnya dapat diproses
dalam rRNA
 ELONGASI SEL PROKARIOTIK

Tahap berikutnya adalah pembentukan ikatan peptida

antara mehoine dan proiline. Proses ini dibantu dengan
katalis peptidyl transferase
ELONGASI SEL PROKARIOTIK
 ELONGASI SEL PROKARIOTIK

Dengan menggunakan aktivasi energi dari GTP, rRNA

bergerak bergeser ke kodon berikutnya.
 ELONGASI SEL EUKARIOTIK
1. Pengenalan kodon. Kodon mRNA pada tempat A dari
ribosom membentuk ikatan hidrogen dengan antikodon molekul
tRNA yang baru masuk yang membawa asam amino yang tepat.

Faktor elongasi membawa tRNA ke tempat A, dimana langkah

ini juga membutuhkan hidrolisis GTP.

2. Pembentukan ikatan peptida. Molekul tRNA dari subunit

ribosom besar, berfungsi sebagai ribozim, megkatalisis
pembentukan ikatan peptida yang menggabungkan
polipeptida yang memanjang dari tempat P ke asam
amino yang baru tiba di tempat A.
ELONGASI SEL EUKARIOTIK
 ELONGASI SEL EUKARIOTIK

3. Translokasi. tRNA di tempat A, sekarang

terikat pada polipeptida yang sedang tumbuh,
ditranslokasikan ke tempat P.

Sementara itu, tRNA yang tadinya berada pada tempat P

bergerak ke tempat E kemudian pergi keluar ribosom

Siklus elongasi menghabiskan waktu kurang

dari 1/10 detik dan terus diulang saat tiap
asam amino ditambahkan pada rantai hingga
polipeptidanya lengkap.
 ELONGASI SEL EUKARIOTIK

Sel juga mengeluarkan energi dalam bentuk molekul GTP

untuk membentuk kompleks inisiasi.

Saat penyelesaian proses inisiasi , tRNA inisiator berada pada

tempat P dari ribosom.

Tempat A yang kosong siap untuk tRNA aminoasil berikutnya.

 TRANSLASI - TERMINASI

Sintesis protein berakhir ketika proses elongasi mencapai satu

dari tiga kodon terminasi. A -site sekarang tidak dimasuki tRNA
tetapi oleh protein release factor. Mulai proses terminasi dalam
suatu translasi sintesis protein ditandai dengan tempat A pada
ribosom menerjemahkan salah satu dari 3 kodon terminasi,
yaitu UAA, UAG atau UGA .
 TERMINASI PADA SEL PROKARIOTIK

Pada sel prokariotik terdapat 3 release factor yaitu :

1. RF -1 : mengidentifikasi kodon 5‟ -UAA -3‟ dan 5‟-UAG-3‟
2. RF -2 : mengidentifikasi kodon 5‟ -UAA -3‟ dan 5‟-UGA -3‟
3. RF -3 : memicu pelepasan RF -1 dan RF -2 dari ribosom
setelah terminasi. Reaksi pelepasan ini memerlukan energi
dari GTP.
RF-1 dan RF -2 berikatan dengan kompleks kodon menyebabkan
hidrolisis pada ikatan yang menghubungkan peptida dengan
tRNA pada P-site, yaitu asam amino karboksil pada bagian
ujung tRNA -aminoasil dan melepaskan polipeptida yang baru
disintesis.
 TERMINASI PADA SEL PROKARIOTIK

Tidak ada tRNA yang sesuai dengan stop kodon “UGA”

Release factor menggantikan tRNA pada A-site
TERMINASI PADA SEL PROKARIOTIK
TERMINASI PADA SEL PROKARIOTIK
 TERMINASI PADA SEL EUKARIOTIK

Eukariot hanya mempunyai dua protein release factor:

1. eRF‐1 : mengenali kodon terminasi, Struktur eRF‐1 yang
ditentukan dengan teknik kristalografi sinar‐X,
menunjukkan bahwa bentuk protein ini sangat mirip dengan
tRNA . Hal ini dapat menjelaskan mengapa release factor ini
dapat memasuki situs A yang mengandung kodon terminasi.
2. eRF‐3 : berperan seperti RF‐3.
 TERMINASI PADA SEL PROKARIOTIK

Translokasi membawa tRNA His yang dimuati oleh seluruh

rantai β yang telah lengkap di sisi P.

Tahap elongasi akan terhenti ketika telah mencapai kodon

terminasi. Site A tidak akan dimasuki lagi oleh tRNA tetapi
oleh release factor.

"Releasing factor" adalah protein yang menghidrolisis ikatan

peptidil-tRNA bila suatu kodon nonsense menduduki site A.

Triplet basa yang berupa UAA, UAG, dan UGA tidak

mengkode suatu asam amino melainkan bertindak sebagai
sinyal untuk menghentikan translasi .
 POST-TRANSLASI

Setelah tahap translasi

selesai, polipeptida
hasil translasi tidak
langsung aktif. Untuk
menjadi protein aktif
atau fungsional dalam
sel, protein harus
mengalami sedikitnya
satu dari empat tipe
proses post-
translational.
 POST TRANSLASI - PELIPATAN PROTEIN
(PROTEIN FOLDING)
Protein yang merupakan rangkaian dari asam -asam amino ini
harus mengalami pelipatan (folding) untuk dapat mencapai
struktur aslinya, karena protein hanya dapat berfungsi jika
mempunyai struktur asli tersebut. Pelipatan protein di dalam
sel merupakan proses kompleks yang membutuhkan bantuan
molekul lain dan energi.
Molekul protein yang membantu proses folding adalah:
 Chaperon molekuler: mengikat dan menstabilkan protein yang
belum dilipat (unfolded protein), sehingga tidak beragregat
dengan protein lain
 Chaperonin: membantu proses pelipatan protein dalam sel.
Contoh: GroEL dan GroES
POST TRANSLASI - PELIPATAN PROTEIN
(PROTEIN FOLDING)
POST TRANSLASI CLEVAGE PROTEOLITIK

 Pemotongan proteolitik mempunyai dua fungsi

pada pemrosesan paska translasi, yaitu:
1. Membuang potongan pendek dari ujung daerah
N dan atau C dari polipeptida, meninggalkan
suatu molekul tunggal yang pendek yang melipat
menjadi protein yang aktif.
2. Pemotongan dilakukan oleh suatu enzim disebut
proteasome. Proteasome memotong protein
menjadi segmen-segmen yang nantinya akan
didegradasi oleh enzim-enzim di sitosol.
POST TRANSLASI - CLEVAGE
PROTEOLITIK
 POST TRANSLASI - MODIFIKASI KIMIA

Modifikasi kimiawi adalah tambahan yang dilakukan pada

polipeptida hasil sintesi sebelum dikirim ke target bertujuan
untuk mengaktifkan beberapa fungsi dari protein atau
memberikan sifat tertentu pada protein. Modifikasi kimiawi
dapat terjadi pada protein hasil sintesis pada sel eukariot
ataupun prokariot dengan mekanisme yang hampir sama. Pada
modifikasi kimiawi ini dapat dilakukan penambahan gula, lipid,
gugus fosfat atau penambahan-penambahan lain pada
polipeptida hasil sintesis.
POST TRANSLASI – MODIFIKASI KIMIA
POST TRANSLASI - INTEIN PENYAMBUNG

Intein adalah urutan penyela pada beberapa protein, mirip

intron pada mRNA . Intein harus dibuang (splicing) dan
disambung (exteins) menjadi protein aktif.
ANALISIS PROTEIN
 ANALISIS PROTEIN
Analisis
Asam Analisis
Amino Struktur

Kualitatif Analisis
Pewarna
Mr Kuantitatif an
Protein

Analisis
Protein Titrasi
Asam
Amino
ANALISIS KUALITATIF :
ANALISIS ASAM AMINO
 Tes Xantoprotein
 Pereaksi xantoprotein adalah larutan asam
nitrat pekat. Jika larutan HNO 3 pekat
dimasukkan ke dalam larutan protein
secara hati-hati, akan terbentuk endapan
putih, dan berubah menjadi kuning jika
dipanaskan. Hal ini disebabkan nitrasi pada
inti benzena yang terdapat dalam protein.
Pereaksi xantoprotein positif terhadap
protein yang mengandung asam amino
dengan gugus samping fenil, seperti asam
amino tirosin, fenilalanin, dan triptofan.
 Tes Hopkin’s Cole
 Pereaksi Hopkins-cole dibuat dari asam oksalat
dan serbuk magnesium dalam air. Pereaksi ini
positif terhadap protein yang mengandung asam
amino dengan gugus samping indol, seperti pada
asam amino triptofan.
 Triptofan memberikan hasil yang positif dengan
tes Hopkins-cole karena mengandung gugus indol.
Asam glioksilat mengkondensasi asam amino
triptofan membentuk senyawa berwarna. Setelah
H2SO4 pekat dituangkan, akan terbentuk dua
lapisan dan beberapa saat kemudian terbentuk
cincin ungu di antara batas kedua lapisan itu.
 Tes Millon
 Pereaksi Millon adalah campuran larutan raksa (I)
nitrat dan raksa (II) nitrat dalam asam nitrat. Jika
pereaksi Millon ditambahkan ke dalam larutan
protein, akan dihasilkan endapan putih yang dapat
berubah menjadi merah akibat pemanasan.
 Tirosin memberikan hasil yang positif dengan
tes Millon karena mengandung gugus fenol.
Pereaksi ini positif untuk protein yang
mengandung asam amino dengan gugus samping
senyawa fenol sebab terjadi reaksi antara senyawa
raksa (II) dengan gugus hidroksifenil membentuk
senyawa berwarna.
 Tes Nitroprusida
 Natrium nitroprusida dalam
larutan amonia akan
menghasilkan warna merah
dengan protein yang mempunyai
gugus –SH bebas (merkapto).
Jadi, protein yang mengandung
sistein akan memberikan hasil
positif. Gugus –S–S– pada sistein
apabila direduksi terlebih dahulu
dapat juga memberikan hasil
positif.
 Tes Sakaguchi
 Pereaksi yang digunakan adalah
naftol dan natrium hipobromit.
Pada dasarnya reaksi ini akan
memberikan hasil positif jika
terdapat gugus guanidin seperti
arginin memberikan warna merah

Asam Amino
Arginin
 Tes Ehrlich

 Uji Ehrlich merupakan uji kimia

yang digunakan untuk mendeteksi
adanya asam amino triptofan.
Reagen ehrlich akan bereaksi
dengan gugus indole dalam
triptofan membentuk komponen
berwarna biru. Gugus indole
merupakan struktur bisiklik,
gabungan dari cincin benzena
dengan cincin pirol.

Asam Amino
Triptofan
 Pereaksi Ninhidrin
 Uji Ninhidrin atau tes ninhidrin
digunakan untuk menunjukkan
adanya asam amino dalam zat yang
diuji . Dalam uji ini digunakan
larutan ninhidrin untuk mendeteksi
semua jenis asam amino. Ninhidrin
merupakan senyawa kimia yang
digunakan untuk mendeteksi gugus
amina dalam molekul asam amino.

Ninhidrin (2,2-Dihydroxyindane-1,3-dione)
ANALISIS KUALITATIF :
ANALISIS PROTEIN
 Western Blotting

 Western Blotting (WB) merupakan

suatu teknik untuk menandai suatu
protein pada membran nitroselulosa,
nilon, atau membran transfer lain
setelah protein tersebut terpisahkan
melalui elektroforesis. Protein
tersebut kemudian dapat dideteksi
melalui metode autoradiografi,
pelabelan dengan senyawa-senyawa
fluoresen, pelabelan dengan antibodi
terikat protein, lektin atau gen
pengikat spesifik lainnya.
Berdasarkan penger tian tersebut, WB
dilakukan melalui beberapa tahap.
Tahap per tama, elektroforesis, kedua
elektrotransfer, dan ketiga deteksi.
 Spektrofotometri Massa
 Metode sequensing protein yang
lain memanfaatkan spektrometri
massa yang mampu mengukur
massa peptida dengan tepat.
 Protein yang hendak di-
sekuensing dipotong-potong
menjadi peptida-peptida
 Dalam proses spektrometri
massa, peptida-peptida tersebut
dipecah secara ionisasi, misalnya
dengan bantuan laser pada
metode matrix-assisted laser
desorption ionization-time-of-
flight spectrometry (MALDI-TOF),
kemudian ion-ion residu yang
dihasilkan ditentukan massanya.
 Pengendapan Protein oleh Garam
 Proses pengendapan protein dengan garam merupakan
salah satu pemurnian protein. Protein dapat mengendap
oleh garam amonium sulfat pekat dikarenakan terjadinya
dehidratasi protein.
 Protein memiliki berbagai gugus fungsional seperti NH2,
NH, OH, CO dan bentuk ion ganda (zwitter ion) yang dapat
menyebabkan reaksi pengendapan protein. Akibat proses
dehidratasi ini molekul protein yang mempunyai
kelarutan paling kecil akan mudah mengendap.
 Garam yang dapat digunakan biasanya garam netral dan
garam yang mengandung logam berat seperti Hg2+,
Pb2+, Ag+, dan TI+
Reaksi Protein dengan Logam
Berat
 ANALISIS
KUANTITATIF :
ANALISIS STRUKTUR
PROTEIN
 Kristalografi Sinar X

 Kristalografi sinar-X menggunakan

pancaran sinar-X yang
ditembakkan mengenai suatu
protein yang telah dimurnikan atau
memiliki kemurnian tinggi
sehingga berbentuk kristal.
 Sinar X-ray dapat berinteraksi
dengan elektron di sekitar molekul
protein dan memantul.
 Menggunakan model dan
persamaan matematika untuk
mengkontruksikan hasil difraksi
menjadi bentuk 3D.
 Dibutuhkan protein sangat murni
dalam bentuk kristal dengan
jumlah banyak .
 Spektroskopi NMR

 NMR bekerja berdasarkan prinsip jika nuclei

dari beberapa elemen atom seperti hidrogen,
akan beresonansi saat sebuah molekul,
seperti protein, ditempatkan pada medan
magnet kuat.
 NMR mengukur perubahan kimia pada nuclei
atom pada protein, yang bergantung pada
atom di sekitarnya dan jarak dengan atom di
sekitarnya.
 NMR akan mnghasilkan data berupa
kemungkinan struktur yang terjadi, bukan
sebuah struktur. Untuk protein kecil, NMR
dapat secara akurat memprediksi strukturnya
secara tiga dimensi.
 Spektroskopi CD

 Spektroskopi Circular Dichroism (CD) mengukur perbedaan

antara penyerapan cahaya yang terpolarisasi tangan kiri versus
cahaya terpolarisasi takan kanan yang muncul akibat struktur
yang asimentri.
 Spektrum CD dari protein pada daerah spektrum “near-UV”
(250-350 nm) akan sensitif pada beberapa aspek struktur
tersier. Pada panjang gelombang sebesar ini, chromophores-
nya adalah asam amino aromatic dan ikatan disulfide, dan
sinyal CD yang dihasilkan akan sensitive pada struktur tersier
protein secara keseluruhan.
 SInyal pada daerah spectrum dari 250-270 nm akan cocok
dengan residu phnylalanine, sinyal pada daerah 270-290 nm
akan menunjukan tirosin, 280-300 akan cocok dengan atribut
tryptophan.
ANALISIS KUANTITATIF :
ANALISIS MR PROTEIN
 Elektroforesis Gel (SDS-Page)
 SDS-PAGE atau Elektrofo resis gel
poliakrilamida -Sodium Dodesil Sulfat
adalah teknik elektroforesi s gel yang
menggunakan poliakrilamida untuk
memisahkan protein yang bermuatan
berdasarkan berat molekulnya.
 Sodium Do desil Sulfat (SDS)
merupakan deterjen i onik yang dapat
melarutkan mol ekul hi drofobik yang
memberi kan muatan negatif pada
keseluruhan struktur protein.
 Untuk melihat pita komponen yang
terbentuk , gel perlu diwarnai dengan
pewarna khusus . Beberapa pewarna
yang dapat di gunakan dalam SDS -PAGE
adalah C ommasie Brilliat Blue dan
Silver Salt Staining
ANALISIS KUANTITATIF :
TITRASI ASAM AMINO
 Metode Kjedahl

 Metode Kjeldahl merupakan metode yang sederhana untuk

penetapan nitrogen total pada asam amino, protein dan senyawa
yang mengandung nitrogen.
 Prinsip kerja dari metode Kjeldahl adalah protein dan
komponen organic dalam sampel didestruksi dengan
menggunakan asam sulfat dan katalis.
 Hasil destruksi dinetralkan dengan menggunakan larutan alkali
dan melalui destilasi.
 Destilat ditampung dalam larutan asam borat. Selanjutnya
ion- ion borat yang terbentuk dititrasi dengan menggunakan
larutan HCl.
 Metode Titrasi Formol

 Pada metode ini, larutan protein dinetralkan dengan basa

(NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk
dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti
gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan
mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH
sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator
yang digunakan adalah PP, akhir titrasi bila tepat terjadi
perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang
dalam 30 detik
ANALISIS KUANTITATIF :
PEWARNAAN
 Metode Biuret

 Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum untuk gugus

peptida (-CO-NH-N) dan protein. Reaksi positif ditandai dengan
terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa kompleks
antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida.
 Prinsip penetapan kadar protein dalam serum dengan metode
Biuret adalah pengukuran serapan cahaya kompleks berwarna
ungu dari protein yang bereaksi dengan pereaksi biuret dimana,
yang membentuk kompleks adalah protein dengan ion Cu2+ yang
terdapat dalam pereaksi biuret dalam suasana basa.
 Semakin tinggi intensitas cahaya yang diserap oleh alat maka
semakin tinggi pula kandungan protein yang terdapat di dalam
serum tersebut.
 Metode Lowry

 Metode Lowry mengkombinasikan pereaksi biuret dengan

pereaksi lain (Folin-Ciocalteauphenol) yang bereaksi dengan
residu tyrosine dan tryptophan dalam protein.
 Reaksi ini menghasilkan warna kebiruan yang bisa dibaca di
antara 500 – 750 nm, tergantung sensitivitas yang
dibutuhkan.
 Akan muncul puncak kecil di sekitar 500 nm yang dapat
digunakan untuk menentukan protein dengan konsentrasi
tinggi dan sebuah puncak besar disekitar 750 nm yang
dapat digunakan untuk menentukan kadar protein dengan
konsentrasi rendah.
APLIKASI PROTEIN
APLIKASI PROTEIN

Bidang Medis

Bidang
Kosmetik

Bidang Industri
 A. BIDANG MEDIS
(KESEHATAN)
1. Insulin
 Insulin merupakan hormon polipetida yang diproduksi oleh sel β
pada pulau Langerhans di kelenjar pankreas. Insulin  mengontrol
metabolisme

 Pada tahun 1973, Herbert Boyer dari University of California di San

Fransisco dan Stanley Cohen dari Stanford University berhasil
mengembangkan teknologi DNA rekombinan yang menandai
revolusi bioteknologi  protein yang diinginkan dapat diproduksi
dalam kuantitas besar.

 Pada tahun 1978, insulin untuk pertama kalinya diproduksi secara

bioteknologi. Tim peneliti ini memasukkan gen insulin manusia ke
dalam DNA bakteri, dan menggunakan bakteri sebagai miniatur
pabrik yang membuat rantai peptida A dan B secara terpisah.
MANFAAT REKAYASA GENETIK DI BIDANG
MEDIS
 Insulin manusia mengandung dua rantai protein dengan
total 51 asam amino. Rantai yang dihubungkan oleh dua ikatan
disulfida.

 Ada site-site pada insulin yang rentan terhadap degradasi oleh

suatu enzim seperti carboxypeptidase A , leucin aminopeptidase,
tr ypsin, dan Glu C.

 Glu C adalah suatu enzim mikrobial yang diproduksi oleh bakteri

Staphylococcus. Glu C memotong insulin pada 4 tempat. Site
tempat pengenalan enzim tripsin yaitu pada asam amino glisin dan
arginin.
 2. KULIT
BUATAN

 Kulit buatan terdiri dari

lapisan luar yang
mengandung silikon dan
lapisan dalam yang
mengandung kolagen.
 protein yang terdapat
pada kartilago dan tulang.
 Lapisan dalam berfungsi
sebagai kerangka
permanen pertumbuhan
kulit
 Silikon berfungsi untuk
melindungi jaringan baru
dibawahnya.
 3. SUPLEMEN

 Protein pun dapat dimanfaatkan sebagai suplemen.

 Protein merupakan nutrien yang esensial, ditemukan di setiap sel di

tubuh. Protein dibutuhkan untuk per tumbuhan dan perawatan sel-
sel tubuh, bahkan juga berperan sebagai sumber energi. Secara
umum, sekitar 10 hingga 35 persen dari kalori harian Anda
harusnya berasal dari protein.

 Menurut Pusat Pengendalian dan Pencegahan Penyakit AS (CDC),

wanita dewasa perlu makan sekitar 46 gram protein setiap hari,
dan pria dewasa adalah sekitar 56 gram.

 Dengan pola makan modern seper ti sekarang sur vei makanan di AS

menemukan bahwa rata-rata wanita mengonsumsi sekitar 70 gram
protein perhari, dan laki-laki sekitar 100 gram.
4. ALAT DIAGNOSIS
Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi
dalam tiga kelompok:

a)Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ
akibat penyakit ter tentu
 Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan
perfusi darah ke glomerulus ginjal, sehingga renin akan
menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum yang
berfungsi untuk menaikkan tekanan darah.
 Peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum) hingga
mencapai seratus kali lipat (normal 1-23 sampai 55U/L)
menunjukkan adanya infeksi virus hepatitis, peningkatan sampai
dua puluh kali dapat terjadi pada penyakit mononucleosis
infeksiosa, sedangkan peningkatan pada kadar yang lebih rendah
terjadi pada keadaan alkoholisme.
 Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin)
hingga empat ratus kali menunjukkan adanya pankreasitis akut,
dan lain-lain.
b) Enz im sebagai suatu reagensia diagnosis .
Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

 Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Ar thobacter globiformis
dapat digunakan untuk mengukur asam urat .
 Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol -oksidase
yang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens .
 Pengukuran alkohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan
alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang
dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae , dan lain-lain.

c) Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia .

Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

 Pada teknik imunoenz imatik ELISA

(Enz im Linked Immuno Sorbent Assay)
antibodi mengikat senyawa yang akan diukur,
lalu antibodi kedua yang sudah ditandai dengan
enzim akan mengikat senyawa yang sama.
 5. Vaksin
Pemberian vaksin diberikan untuk merangsang sistem imunologi
tubuh untuk membentuk antibodi spesifik sehingga dapat melindungi
tubuh dari serangan penyakit yang dapat dicegah dengan vaksin. Ada
beberapa jenis vaksin. Namun, apa pun jenisnya tujuannya sama, yaitu
menstimulasi reaksi kekebalan tanpa menimbulkan penyakit.

Jenis Vaksin:

Vaksin Toksoid
 Vaksin yang dibuat dari beberapa jenis bakteri yang menimbulkan
penyakit dengan memasukkan racun dilemahkan ke dalam aliran
darah. Bahan bersifat imunogenik yang dibuat dari toksin kuman.
 Hasil pembuatan bahan toksoid yang jadi disebut sebagai natural fluid
plain toxoid yang mampu merangsang terbentuknya antibodi
antitoksin. Imunisasi bakteri toksoid efektif selama satu tahun.

 Contoh : Vaksin Difteri dan Tetanus

VAKSIN
 B. BIDANG KOSMETIK

1. Cairan albumin

Albumin dapat berasal dari serum darah

manusia yang banyak digunakan sebagai
pelarut bahan aktif kosmetika seperti
botox.
Botox biasanya dipakai untuk
menghilangkan kerut di wajah dan
mengurangi produksi keringat bagi
penderita hiperhidrosis (kelebihan
keringat).
Cairan botox dimasukkan oleh seorang
dermatolog untuk menghilangkan kerutan
disekitar wajah. Misalnya di dahi, garis
luar mulut, pinggir mata atau di leher.
C. BIDANG INDUSTRI

1. Industri Kertas

Pemakian klorin ini biasa digunakan untuk pemutihan pulp karena

murah dan efektif untuk memutihkan pulp. Namun penggunaan klorin
secara terus menerus dalam jumlah banyak menyebabkan
pencemaran lingkungan.
 Banyak upaya dilakukan untuk mengurangi dan menggantikan
penggunaan klorin di industri kertas, salah satunya yaitu
menggunakan agen biobleaching.
 A gen biobleaching ini merupakan molekul protein yang berfungsi
sebagai biokatalisator yang mampu mereduksi penggunaan klorin di
industri kertas. Biokatalisator yang berfungsi sebagai agen
biobleaching industri kertas adalah enzim xilanase, sehingga
eksplorasi enzim xilanase untuk aplikasi industri kertas.
 Enzim xilanase dapat digunakan sebagai agen biobleaching
karena enzim xilanase mampu memotong ikatan antara xilan pada
selulosa yang berikatan dengan lignin, sehingga dengan memotong
xilan menjadi monomernya, dapat melepaskan lignin dengan selulosa.

Enzim xilanase dapat dihasilkan dari berbagai

mikroorganisme, diantaranya yaitu domain eukariot, prokariot dan
archaea. Masing-masing mikroorganisme tersebut dapat
menghasilkan enzim xilanase yang mampu menghidrolisis xilan
menjadi gula-gula sederhana yaitu xilosa.

Diagram penggunaan enzim xilanase dalam proses kraft

 2. Industri Sabun
Gelatin berasal dari kolagen yang merupakan komponen utama
protein penyusun jaringan hewan (kulit, tulang, dan tendon).

Aplikasi gelatin pada industri kosmetik masih sangat terbatas,

padahal industri kosmetik merupakan salah satu industri penting
yang hampir sebagian besar produknya dipakai dalam kehidupan
sehari-hari.

Gelatin merupakan salah satu hidrokoloid yang dapat digunakan

sebagai bahan pengental, bahan pembentuk gel dan bahan penstabil.
Bahan pengental, emulsifier, dan bahan penstabil merupakan bahan
yang banyak digunakan dalam industri kosmetik.

Shower gel merupakan salah satu jenis dari foam bath yang memiliki
kandungan bahan aktif dan kekentalan yang lebih tinggi.
 3. Industri Pangan

Untuk bidang industri, protein yang digunakan

salah satunya ialah enzim. Dalam bidang
indusri makanan, enzim yang biasa digunakan
antara lain:

a) Rennet
Rennet adalah enzim yang digunakan
dalam proses pembuatan keju (cheese) yang
terbuat dari bahan dasar susu. Rennet
merupakan kelompok enzim protease yang
ditambahkan pada susu pada saat proses
pembuatan keju.
Rennet berperan untuk menghidrolisis
kasein terutama kappa kasein yang ber fungsi
memper tahankan susu dari pembekuan. Enzim
yang paling umum yang diisolasi dari rennet
adalah chymosin.
b) Protease
Protease adalah enzim yang berfungsi untuk
menghidrolisis ikatan peptida dari senyawa-senyawa protein dan
diurai menjadi senyawa lain yang lebih sederhana (asam
amino).
Enzim protease berfungsi melembekkan, melembutkan atau
menurunkan gluten yang membentuk protein.
Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah
bromelin dan papain sebagai bahan pengempuk daging.
c) Enzim Selulase

Enzim selulase dapat digunakan untuk melembutkan sayur-

sayuran dengan mencernakan sebagian selulosa sayur itu,
mengeluarkan kulit dari biji-bijian seperti gandum, mengeluarkan
agar-agar dari rumput laut dengan menguraikan dinding sel daun
rumput dan membebaskan agar-agar yang terkandung dalamnya.
d) Enzim Papain

Manfaat utama papain adalah pelunak daging. Daging dari

hewan tua dan bertekstur bisa menjadi lunak. Pada pH, suhu, dan
kemurnian papain tertentu daya pemecahan protein yang dimiliki
papain dapat diintensifkan lebih jauh menjadi kegiatan hidrolisis
protein.

Manfaat lainnya adalah bahan perenyah pada pembuatan

kue kering seperti crackers, bahan penggumpal susu pada
pembuatan keju, bahan pelarut glatin, dan bahan pencuci lensa.
 DAFTAR PUSTAKA

 C a m p b el l , N . A . , Re e c e , J . B . , d a n M i t c h el l , L . G . 2 0 0 2 . B i o l o g i E d i s i 5 . J i l i d 1 ,
E r l a n g g a , J a ka r t a
 L o d i s h , H . , et a l . , 2 0 07. M o l e c u l a r C e l l B i o l o g y s i x t h E d i t i o n . N ew Yo r k : Fr e e m a n .
 N C B I . 2 0 0 2 . G e n o m e s 2 n d e d i t i o n . [ O n l i n e ] Av a i l a b l e a t :
 h t t p :/ / w ww. nc b i . nl m . ni h . g ov / b o o k s / N B K 21 1 21 / [ D i a k s e s p a d a 1 5 N o v e , b e r 2 016 ]
 S i n te s i s P r o te i n d a n Ko d e G e n et i k [ O n l i n e ] Av a i l a b l e a t : h t t p : / / w w w.b i o l o g i -
s e l . c o m / 2 01 2 / 0 6 / s i n te s i s - p r ote i n - d a n - ko d e - g e n et i k . h t ml [ D i a k s e s p a d a 1 5
N o v e m b e r 2 016 ]
 D av i d L . N e l s o n . , M i c h a e l M . c ox . 2 01 3 , L e h n i n g e r P r i n c i p le s o f B i o c h e m is t r y 6 t h
E d i t io n . W i l ey P u b
 K a r p , G e r a l d. 2 01 0 . C e l l a n d M o l e c u l a r B i o l o g y C o n c e p t s a n d E x p e r i m e n t s , 6 t h e d .
N ew J e r s ey : J o h n W i l ey & S o n s .
 A l b e r t s , B . , J o h n s o n , A . , L ew i s , J . , R a f f , M . , Ro b e r t s , K , a n d Wa t te r, P. 2 0 0 2 .
M o l e c u l a r B i o l o g y o f T h e C e l l , 4 t h e d . N ew Yo r k : G a r l a n d S c i e n c e .
 B r o w n , S . M . , H ay, J . G . , O s t r e r, H . 2 0 0 9 . E s s e n t i a l s o f M e d i c a l G e n om i c s , 2 n d e d .
N ew J e r s ey : J o h n W i l ey & S o n s , I n c .
 S t a i n s fi e l d , W i l l i a m ., J a i m e , S . C o l o m e , R a u l , J . C a n o . 2 0 0 3 . S c h a u m’ s E a s y
O u t l i n e s M o l e c u l a r a n d C e l l B i o l o g y. N ew Yo r k : T h e M c G r aw - H i ll C o m pa n i e s , I n c .