Anda di halaman 1dari 14

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim
memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi kimia tanpa
ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak ikut berubah menjadi produk
melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah
molekul awal zat, substrat, menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal
(produk).
Enzim merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama, sangat
penting untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka benda mati, sama
seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel hidup. Enzim adalah
benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.
Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting
dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi hewan dan tumbuhan.
Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting dalam kelangsungan alam ini.

1.2 Rumusan Masalah

1) Apa pengertian,ciri-ciri dan sumber-sumber enzim ?


2) Bagaimana tata nama pada enzim ?
3) Bagaimana klasifikasi enzim berdasarkan jenis reaksi yang dikatalis ?
4) Bagaimana klasifikasi enzim berdasarkan komponen bagian aktif enzim (Side Aktif) ?
5) Bagaimana kofaktor pada enzim ?
6) Bagaimana mekanisme kerja enzim ?
7) Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim ?
8) Bagaimana kegunaan enzim dalam tubuh ?

1.2 Tujuan

1) Agar dapat mengetahui pengertian,ciri-ciri ,dan sumber enzim


2) Agar dapat mengetahui tata nama pada enzim
3) Agar dapat mengetahui klasifikasi enzim berdasarkan jenis reaksi yang dikatalis
4) Agar dapat mengetahui klasifikasi enzim berdasarkan komponen bagian aktif enzim
(Side Aktif)
5) Agar dapat mengetahui kofaktor pada enzim
6) Agar dapat mengetahui mekanisme pada enzim
7) Agar dapat mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
8) Agar dapat mengetahui kegunaan enzim

1
BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim

Enzim adalah protein yang mengkatalis reaksi-reaksi biokimia (biokatalisator). Enzim


terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana enzim dapat meninkatkan
laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan.Enzim mengubah molekul awal zat
(substrat) menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk).Enzim
diproduksi oleh sel hidup, oleh karena itu enzim memiliki peran yang sangat penting dalam
kehidupan.

2.1.1 Ciri-ciri Enzim

1) Merupakan sebuah protein, Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat
menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.
2) Bekerja secara khusus, Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat
digunakan dalam beberapa reaksi.
3) Dapat digunakan berulang kali, Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim
tidak berubah pada saat terjadi reaksi.
4) Rusak oleh panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya
bertahan pada suhu 500˚C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi.
5) Dapat bekerja bolak – balik, Artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa
menjadi senyawa yang lain. ISOZIM Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu
campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat
untuk memberikan suatu hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan yang
mengandung isoenzim adalah karena isozim – isozim tersebut akan memiliki
tanggapan yang berbeda terhadap faltor – faktor lingkungan. Setiap isozim
dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing – masing berperan pada
posisi yang berbeda dalam lintasan metabolic.

2.1.2 Sumber-sumber Enzim

Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan,
hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh
dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan
enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas,
lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama
adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega.

2.2 Tata nama Enzim


Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase.
2
Misalnya :
1) Enzim yang mengkatalisis pati (amilum ) diberi nama amilase.
2) Enzim yang mengkatalisis lemak (lipos) diberi nama lipase.
3) Enzim yang mengkatalisis protein diberi nama proteinase
4) Atau diberikan nama sesuai dengan tipe reaksi kimia, misalnya :
dehidrogenase, oksidase,dekarboksilase asilase esterase dll.

2.3 Klasifikasi Enzim Berdasarkan Jenis Reaksi Yang Dikatalis

Komisi internasional dalam sistem tata nama enzim (IUB = International Union of
Biochemistry).Menentukan 6 golongan utama enzim,yang selanjutnya dibagi lagi menjadi sub
golongan, sesuai dengan reaksi yang dikatalisnya serta ikatan yang diuraikan atau dibentuk.
Meskipun semua enzim mempunyai nama yang kompleks berdasarkan sistem
penggolongan yang didasarkan pada jenis reaksi yang dikatalisnya,banyak juga enzim yang
dikenal dengan nama umumnya.Nama-nama ini biasanya diturunkan dari nama reaktan
spesifik yang utama (substrat) dengan tambahan akhiran-ase.

Tabel 1. klasifikasi Enzim Berdasarkan Jenis Reaksi yang Dikatalisis

No Golongan Enzim Jenis Reaksi yang Dikatalisis


1. Oksidoreduktase Oksidasi-Reduksi : Donor hidrogen atau donor
elektron adalah salah satu substratnya.Contoh :
alkohol dehidrogenase, mengkatalis reaksi
oksidoreduksi alkohol (gugus CH-OH) menjadi
aldehid atau keton dengan koenzim NAD
sebagai akseptor elektron.
Enzim alkohol dehidrogenase
Reaksi : Alkohol + NAD+ → Aldehid atau keton
2. Transferase Transferase gugus kimia dengan bentuk umum
A-X + B → A + B-X
Contoh : Enzim D-heksosa-6-fosfotransferase,
mengkatalis pemindahan gugus fosfat dari ATP
(adenosin trifosfat)
Enzim D-heksosa-6-fosfotransferase
Reaksi : ATP + D-heksosa → ADP + D-heksosa-
6-posfat

3. Hidrolase Pemutusan secara hidrofilik pada C-C,C-N,C-O


dan ikatan lainnya.Contoh: Enzim 𝛽-D-
GlaktosidaGalaktohidrolase,Yang mengkatalisis
reaksi hidrolisis senyawa glikosil.
Reaksi : 𝛽 − 𝐷 −Glaktosida +H2O → Alkohol +
D-Galaktosa

3
4. Liase Pemutusan (Bukan hidrolitik) pada C-C,C-N,C-
O, dan ikatan rangkap dua,atau penambahan
gugus pada ikatan rangkap dua, atau
penambahan gugus pada ikatan rangkap dua.
Contoh : EnzimL-Malat hidrolase mengkatalis
ikatan C-O liase pada L-Malat.
Reaksi L-Malat → Fumarat + H2O

COO- COO-

H-C-OH CH

H2C CH

COO- COO-
5. Isomerase Perubahan susunan geometris (spesial) pada
suatu molekul.Contoh : Enzim fosfoheksasoa
isomerase mengkatalisis interkonversi aldosa
menjadi ketosa dari substrat glukosa-6-P menjadi
fruktosa-6-P.
Reaksi : Glukosa-6-P → Froktosa-6-P
6. Ligase Pengikatan (penggabungan)dua molekul,disertai
dengan hidrolisis senyawa yang dimiliki nilai –G
besar untuk hidrolisis.
Contoh : Enzim asetil KoA Karboksilase yang
mengkatalis pembentukan maloril-KoA dari
ATP,asetil-KoA dan CO2
Reaksi :
CH3 + ATP + CO2 → COOH + ADP + Pi

C O CH2

S-KoA C O

S-KoA
Asetil-KoA Malonil-KoA

2.4 Klasifikasi Enzim Berdasarkan Komponen Bagian Aktif Enzim (Side Aktif)

Berdasarkan komponen penyusun “bagian aktif” (Side Aktif) enzim,enzim dibedakan


menjadi dua kelompok yaitu :

4
1) Enzim yang hanya terdiri dari protein sederhana , dimana rantai samping amino pada
enzim mempunyai susunan tertentu yang merupakan sisi aktif enzim.Susunan tertentu
inilah yang menentukan jenis molekul (substrat) yang dapat diikat den bereaksi
dengan sisi aktif enzim tersebut. Contohnya adalah enzim-enzim yang terdapat pada
sistem pencernaan misalnya enzim kimotripsin,amilase,ribonuklease pankreas dan
lain-lain.

2) Enzim yang terdiri dari protein majemuk yang memerlukan molekul non-protein
sebagai gugus aktif katalik enzim yang disebut kofaktor.

2.5 Kofaktor Pada Enzim

Kofaktor dibagi tiga kelompok,yaitu :


1) Aktivator berupa ion-ion logam seperti Fe2+, Mn2+, Zn2+, Mg2+, Cu2+, K+ yang
terikat atau mudah dilepas dari protein enzimnya.Sebagai contoh adalh enzim
oksidase sitokrom memerlukan logam tembaga sebagai aktivatornya.
2) Gugus prostetik berupa senyawa organik yang terikat kuat (kovalen) pada protein
enzim,seperti FAD.
3) Koenzim berupa molekul organik yang tidak terikat kuat (ion kovalen) pada protein
enzim,contohnya NAD,NADP,TPP,dll.Sebagai contoh adalah enzim laktat yang
memerlukan koenzim NAD+ sebagai gugus katalik enzim tersebut,yang berperan
menampung hidrogen (H) pada reaksi oksidasi laktat menjadi piruvat.

Enzim yang struktur proteinnya sempurna dan aktif mengkatalis bersama dengan
kofaktornya disebut holoenzim,sedangkan bagian protein enzim disebut apoenzim.Bagian
kofaktor enzim bersifat stabil jika dipanaska tetapi bagian protein enzim (apoenzim dapat
terdenaturasi akibat pemanasan dan kespesifikasika enzim tersebut terhadap substrat
ditentukan oleh protein enzim.

2.6 Mekanisme Katalis Enzim


Prinsip dasar aksi enzim dalam mengkatalisis reaksi adalah terbentuknya keadaan
transisi yang merupakan kompleks antara enzim dengan substrat (kompleks ES).Komplek
inilah .

Gambar 1.Mekanisme Katalisis Enzim

5
Mekanisme yang disajikan pada gambar adalah mekanisme yang paling umum dalam
reaksi enzimatis.Substrat terikat pada bagian sisi aktif enzim yaitu cekukan pada protein yang
berisi asam amino yang penting untuk terjadinya suatu reaksi kimia.Rantai samping asam
amino yang ada pada umumnya memiliki sejumlah gugus nukleofilik yang berguna untuk
katalisis.Gugus-gugus ini menyerang bagian elektrofilik (kekurangan elektron) pada substrat
menghasilkan suatu zat antara.Dalam pembentukan zat antara yang terikat secara
kovalen,penyerangan oleh enzim nukleofil terhadap substrat dapat mengakibatkan
asilasi,fosforilasi,atau glikosilasi pada nukleofil.
Sisi aktif enzim merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi yang memberikan
lingkungan mikro yang sesuai untuk terjadinya suatu reaksi kimia,substrat terikat pada sisi
aktif enzim dengan interaksi/ikatan yang lemah.Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam
amino yang menyusun sisi aktif suatu enzim.Sisi aktif mempunyai 2 bagian yang penting
yaitu :
1) Bagian yang mengenal substrat dan kemudian mengikatnya
2) Bagian yang mengkatalisis reaksi,setelah substrat diikat oleh enzim.Asam amino yang
membentuk kedua bagian tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan secara
liniear,tetapi dalam konformasi 3Dimensi mereka berdekatan

2.6.1 Dua Teori Menjelaskan Mekanisme Enzim

1. Teori Gembok Anak Kunci (Lock and Key Analogy)


Enzim memiliki struktur sisi aktif spesifik yang cocok dengan substrat.Substrat
berperan sebagai kunci masuk kedalam sisi aktif yang berperan sebagai gembok,sehingga
terjadi kompleks enzim substrat.Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus,produk
hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.Teori ini mampu
menerangakan spesifikasi enzim tetapi tidak dapat menerangkan stabilitasss fase transisi
enzim.

Gambar 2. Kerja Enzim Model Lock and Key

2. Teori Induksi
Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas protein,sehingga pengikatan suatu substrat
pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dengan saat
keadaan transisi berubah menjadi produk dapat menghasilkan peningkatan laju reaksi
kimia.Menurut teori ini sisi aktif tidak bersifat kaku,tetapi lebih fleksibel.Teori ini dapat
menerangkan fase transisi ES komplek.Sestabilisasi kompleks enzim-substrat dapat

6
diperkirakan terjadi karena distorsi sudut-sudut dan panjang-panjang ikatan konfigurasi
sebelumnya yang lebih stabil.Destabilisasi ini dapat diperoleh karena adanya gaya tarik atau
gaya tolak elektrostatik oleh gugus-gugus yang terdapat pada substrat dan enzim.Atau bisa
juga melibatkan pelepasan air dari gugus bermuatan dalam sisi aktif hidrofobik.

Gambar 3. Kerja Enzim Model Induced Fit

2.6.2 Inhibitor

Keja enzim dapat dihambat oleh inhibitor.Inhibitor dapat dibedakan menjadi dua,yaitu
inhibitor kompetitif dan non kompetitif.
1. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif mempunyai struktur seperti substrat sehinggabersaing
untukmenempati sisi aktif enzim.Pengaruh ini dapat dihilangkan
denganmenaikkankonsentrasi substrat.
2. Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor ninkompetitif dapat berikatan dengan enzim diluarsisi aktif sehingga enzim
kehilangan aktifitasnya.Akibatnya permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan
substrat.Inhibitor yang tidak merusak enzim disebut reversible.Inhibitoryang dapat
merusak enzim disebut inhibitor irreversible.

2.6.3 Energi Aktivasi Reaksi


Ditinjau dari segi energi aktivasi reaksi,reaksi dengan bantuan enzim membutuhkan
energi yang lebih rendah dibandingkan dengan reaksi tanpa enzim.Halini diperlihatkan pada
gambar.

Gambar 4. Penurunan Enrgi Aktivasi Karena Adanya katalis Enzim

7
Pada gambar terlihat bahwa enzim membangun jalur reaksi lain,yang dalam hal ini
adalah komplek ES, yang memiliki energi aktifasi reaksi yang lebih rendah.Komplek ini
selanjutnya diubah kembali menjadi enzim dan pembentukan produk.Jadi perlu ditegaskan
disini bahwwa lebih rendahnya energi aktivasi enzimatis merupakan hasil dari jalur reaksi
lain yang dibentuk oleh enzim.

2.6.4 Aksi Enzim Kimotripsin

Sebagaimana telah dibahas dalam model struktur protein, protein dapat menjalankan
fungsinya jika memiliki struktur yang tepat. Struktur yang tepat inilah yang memungkinkan
terjadinya ikatan protein dengan ligannya dan menimbulkan serangkaian aksi sesuai dengan
fungsi biologis dan/atau fisiologisnya. Pada bagian ini dibahas satu contoh peran protein
sebagai enzim yaitu enzim kimotropsin pada reaksi hidrolisis ikatan peptida. Perlu
disampaikan disini bahwa protein ini sendiri disintesis di ribosom berdasarkan kode genetika
yang ada. Kimotripsin merupakan salah satu enzim yang mekanisme kerjanya secara rinci
telah diketahui sejak lama.Mekanisme hidrolisis ikatan peptida tanpa kehadiran enzim
kimotripsin disajikan pada gambar

Gambar 5. Hidrolisis peptida

Pada mekanisme ini H2O bertindak sebagai penyerang nukleofilik :


1) Pasangan elektron bebas dari air diberikan ke C dari C = O, karena adanya sifat
elektrofilik dari C.
C tidak dapat mengakomodir lebih dari 8 elektron valensi, sehingga atom O yang
elektronegatif menarik pasangan elektron tersebut.Keadaan transisi membentuk
oxyanion –O-, yang tidak stabil dan merubah konfigurasi C dari keadaan hibridisasi
sp2 (trigonal planar) menjadi sp3 (tetrahedral)

2) Jika keadaan transisi diputus dengan menarik elektron kearah N, ikatan peptida akan
dipecah, produk distabilkan dengan pertukaran proton.Agar menjadi netral, terjadi
tambahan pertukaran proton dengan H2O lingkungan untuk gugus –CO2- dan +NH3.
Sampai tahap ini reaksi telah berlangsung secara sempurna

8
(2B) Jika pemutusan keadaan transisi dilakukan dengan menarik elektron kembali ke
H2O maka reaktan kembali ke keadaan semula dan tidak menjadi hasil reaksi
outcome.

Gambar 6.Pembentukan Ikatan Peptida

Dari mekanisme ini terlihat bahwa H2O bukanlah nukleofil yang baik, karena O
terlalu elektonegatif untuk dilalui oleh pasangan elektron HO- mungkin lebiih baik, tetapi
tidak tersedia dalam jumlah yang cukup. Akibatnya reaksi yang tidak terkatalisis berjalan
sangat lambat.
Pada reaksi hidrolisis ikatan peptida, keberadaan enzim kimotripsin berperan membuat reaksi
lebih cepat melalui serangkaian aksi penyerangan pemutusan sinergis, yaotu:
1) Sifat nuklefilik yang lebih baik sebagai hasil kontribusi dari sisi aktif yang dikenal
dengan nama “catalyc triacid” dari enzim dan
2) Penstabil keadaan transisi oleh kehadiran lubang oksianion (oxyanion hole)

Pembagian reaksi dalam dua tahap yaitu :


Tahap 1
Pada tahap pertama, nukleofil dari enzim menyerang ikatan peptida sasaran, dan
memisahkannya dari ujung C. Ujung N tetap terikat pada enzim membentuk senyawa
antara sebagaimana disajikan pada gambar.
R
+
NH3.....NHCO−COO- → +NH3.......NHCHCO + NH3.....COO-

+ Enzim Enzim-X
Tahap 2
Pada tahap kedua, enzim menggunakan H2O untuk memutus ujung N substrat, dan
mengembalikan enzim ke keadaan semula, sebagaiman disajikan pada gambar.
R
- -
+NH3......NHCCO + H2O +NH3....NHCHCOO + Enzim-X

Enzim-X

9
Keterangan secara rinci tahap reaksi hidrolisis ikatan peptida dengan adanya enzim
kimotripsin disajikan pada beberapa tahap:
Tahap 1 :
1) Sisi katalis enzim terdiri dari 3 rantau samping amino yang berdekatan karena adanya
pelipatan krimotripsin, yaitu : Aspartate 102, karboksilat bermjatan negatif, butuh
pasangan bermuatan positif. Histidine 57, basa lemah, pKa = 6,5 sehingga dapat
berperan sebagai asam atau basa.Ser 195, rantai samping CH2 – OH, bertindah
sebagai nukleofil.
2) Gugus C=O dari substrat terikat pada rantai samping Ser 195 yang nukleofi. Substrat
warna biru, sisi katalis hitam, dan pertukaran elektron merah.
3) Histidine 57 bertindak sebagai basa dengan menarik satu H dari Ser-OH, sehingga Ser
O: mapu melkakan serangan nukleofilik terhadap C=O substrat, muatan negatif Asp
102 menstabilkan His H+. Sebagai hasil terbentuk oxyanion hole (pink) yang tersusub
dari gugus –NH- rantai utama Gly 193 dan Ser 195. Keadaan ini tersusun sedemikian
rupa sehingga membrntuk ikatan H- yang kuat dengan C=O dari substrat, yang akan
sangat cocok dengan konfigurasi tetrahendralnya
4) Keadaan taransusu diputus dengan menghilangka ikatan peptida pada posisi setelah
asam amino sasaran. Ujung C substrat menjadi bebas, menerima satu proton dari
HisH+ 57 agar terbentuk gugus NH2 yang netral sekaligus membentuk ujung N. Sisa
substrat yang lain tetap terikat, karena gugus karboksilnay berikatan ester dengan Ser
195. Kondisi ini dinamakan acyl-enzyme intermediate.
Tahap 2:
1) Setelah bagian substrat dibebaskan, kini tersedia ruang untuk H2O, sehingga
meningkatkan kekuatan nukleofilik dari O di H2O (seperti halnya dengan Ser 195)
Keadaan transis 2 diputus, pada saar HisH+ 57 bertindak sebagai asam dan
menyerahkan proton kembali ke Ser 195, sehibngga ikatan ester antara Ser-O dengan
C-O substrat menjadi putus
2) Hasil akhir:Ujung N-substrat kinibtelah memiliki ujung C yang lengkap dan
dibebaskan sebagai produk.

Hal yang perlu diperhatikan tentang mekanisme kerja enzim kimotripsin adalah
sebagai berikut :
1) Pada akhir reaksi sisi katalis kembali ke keadaan semula.Sebuah enzim dapat
mengkatalisis reaksi ribuan kali
2) Sifat ambivalen His 57 berperan sangat penting dalam proses.Hal ini terkait dengan
nilai Pka nya yang bernilai 6,5.Dengan demikian keadaan terprotonasi dan
terdeprotonasi atau dengan kata lain bertindak sebagai basa atau asam dapat
berlangsung secara bergantian.
3) His 57 yang terprotonasi bertindak sebagai basa yang memindahkan proton dari ser
195 untuk membentuk keadaan transisi 1,dan juga memindahkan proton dari H2O
untuk membentuk keadaan transisi 2.
4) HisH+ 57 yang terprotonasi bertindak sebagai asam yang menyerahkan protonnya
kembali ke gugus amino,sehingga menggantikan proton diSer 195.

10
2.8 Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim

Kecepatan reaksi kerja enzim dipengaruhi oleh :

1) Suhu

Karena enzim merupakan protein globular, maka sebagian besar adalah termolabil dan mulai
mengalami denaturasi (ditunjukan dengan kehilangan aktivitas enzimatik) pada suhu antara
45o dan 50oC.

2) Keasaman atau pH

Kekuatan ionik dan pH juga merupakan parameter yang penting karena menentukan muatan
residu asam amino, dan dapat berpengaruh terhadap struktur berdimensi tiga dari enzim dan
dengan demikian aktivitas kataliknya.

3) Ada tidaknya senyawa inhibitor

Inhibitor adalah zat yang secara spesifik menurunkan kecepatan reaksi enzimatik. Inhibitor
enzim ada tiga macam yaitu :

a)Inhibitor kompetitif

Inhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah dari enzim untuk memperebutkan
tempat aktif.

b) Inhibitor non-kompetitif

Tidak seperti inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak dapat berinteraksi pada
tempat aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain dari suatu enzim atau kompleks
enzim-substrat.

c)Inhibitor ireversibel

Inhibitor ireversibel biasanya tidak mengaktifkan enzim dengan berikatan secara kovalen
pada tempat aktifnya.

4) Kadar enzim

Kecepatan reaksi bergantung pada konsentrasi enzim yang berperan sebagai


katalisator.(staff.unud.ac.id)

5) Konsentrasi substrat

Kecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi
substrat.Kecepatan meningkat dengan konsentrasi substrat hingga mencapai kecepatan

11
maksimum (Vmaks) dimana setelah ini konsentrasi yang lebih besar dari substrat tidak
meningkatkan kecepatan reaksi secara bermakna.

2.9 Kegunaan Enzim

1) Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi
enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan darah

2) Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan


masuk ke dalamperedaran darah dan tidak dapat berfungsi lagi.

12
BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan

1) Menurut pengertiannya enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan
berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien.
2) Enzim memiliki tatanama dan ciri khas tersendiri
3) Klasifikasi enzim berdasarkan jenis reaksi yang dikatalis terbagi menjadi enam yaitu
Oksidoreduktase, Transferase, Hidrolase, Liase, Isomerase,Ligase.
4) Klasifikasi enzim berdasarkan komponen bagian aktif enzim (Side Aktif) terbafi
menjadi dua kelompok yaitu : Enzim yang terdiri dari protein sederhana dan enzim
yang terdiri dari protein majemuk
5) Mekanisme pada enzim dalam mengkatalisis reaksi adalah terbentuknya keadaan
transisi yang merupakan kompleks antara enzim dan substratnya.
6) Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu suhu,PH,kadar enzim,konsentrasi
substrat,dan ada tidaknya senyawa inhibitor.
7) Kegunaan Enzim secara biologis terbagi menjadi dua yaitu,enzim fungsional dan
enzim nonfungsional.

3.2 Saran

Saran dan harapan kami, dengan mempelajari tentang enzim pembaca dapat lebih
memahami tentang enzim dan dapat memanfaatkan ilmu pengetahuannya sebaik-baiknya.
Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang membangun dari para
pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan ataupun saran yang membangun
demi kesempurnaan makalah ini.

13
DAFTAR PUSTAKA

Harminto, Sundowo., (2001), Biologi umum, Universitas terbuka, Jakarta.

Poedjiadi, A dan F.M. T. Supriyanti., (2006), Dasar-Dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.

Simorangkir , Murnaty .,(2016) , Biokimia 1,F.MIPA UNIMED,Medan

14