Aminoácidos
Las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son
los aminoácidos.
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Los aminoácidos se encuentran unidos en la molécula de la proteína por
enlaces peptídico ( - CO-NH-) que se forman por condensación de - COOH de
un aminoácido con el -NH2 de otro.
Clasificación
1. Según las propiedades de su cadena
Esenciales: Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo.
Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la
ingesta directa a través de la dieta
Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas por carbono, hidrógeno,
nitrógeno y oxígeno. Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción,
hierro, cobre y magnesio.
Poseen además una cadena lateral (R1), que es diferente para cada aminoácido (hay
20 tipos de cadenas laterales y por lo tanto, 20 aminoácidos distintos). Dependiendo
de las características del grupo R1, los aminoácidos se dividen en: no polares, polares
y con carga eléctrica (ácidos y básicos).
Algunas proteínas pueden ser tóxicas y otras pueden provocar
hipersensibilidad y alergia en ciertos individuos que la consumen
(lactoglobulina de la leche y la ovoalbúmina del huevo)
Estructura secundaria. Dentro de una misma proteína, se pueden encontrar zonas con
distintas estructuras secundarias y otras zonas sin una estructura definida
Por su conformación
Éste tipo de proteína realiza la mayor parte del trabajo químico de la célula
(síntesis, metabólico, transporte etc). La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares
Se destacan por su importancia:
-Colágeno: parte integral de huesos, cartílago y tejido conectivo
-Queratina: proporciona rigidez aciertos tejidos duros (uñas, cabello,
pesuñas, cuernos, plumas y la lana
Según solubilidad
Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo
estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el
tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna
presente en la membrana de los eritrocitos.
Cambios térmicos
Químicos
Efectos mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento
Tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y el
cloruro de guanidinio
Cambios de pH
Aplicación de detergentes
Cambios en la fuerza iónica por adición de sales
Presencia de solventes orgánicos
Agitación
Desnaturalización por cambios de temperatura
Inactivación mecánica
Son fuertemente afectadas por las fuerzas cortantes o por la agitación
Proteólisis
Pirólisis
Entrecruzamientos