“AÑO DE LA CONSOLIDACION DEL MAR DE GRAU”

CURSO:

BIOQUIMICA

TEMA:

ACIDO NUCLEICO

PROFESOR:

TECG. Carlos Nicho ramirez

INTEGRANTES:

Gaona Orue, Victor

Monrroy Pastor, jonathan

Prado Rodriguez, Ademir

Zambrano, Wilber

Zuñiga LLerena, Yordan

2016
 INTRODUCCIÓN

Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones
químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus
componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede
copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin
embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay
variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma
especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material
genético es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolución.

La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos

nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la
información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que
se exprese la información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto
ADN como ARN conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

ÁCIDOS NUCLEICOS
COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos

denominados nucleótidos.

Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una

pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 1- Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP)

Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos

participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados
por uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases
púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y
Guanina (G).

Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina),

como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).

Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor
frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2 - Bases púricas y pirimídicas

Fig. 3 - Bases menos frecuentes

Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes, algunas de ellas están
metiladas. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión
genética.

Nucleótidos de importancia biológica

ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula. Esta

molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía. La mayoría de las
reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.

Fig. 4 - ATP (Adenosin trifosfato)

Fig. 5- Estructura del AMPC

Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí. Estos grupos fosfatos dado
el pH celular se encuentran desprotonados, de manera que poseen cargas negativas.
Como estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente. Para mantenerlos juntos,
se establecen uniones de alta energía entre los fosfatos, por lo tanto, cuando la
molécula se hidroliza la energía se libera. Del mismo modo para sintetizar una
molécula de ATP se requiere energía.

AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que
llega a la superficie celular al interior de la célula. segundo mensajero)

NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina

dinucleótido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-
reducción, son moléculas que transportan electrones y protones. Intervienen en
procesos como la respiración y la fotosíntesis.

Fig. 6- Estructura del NAD+, La nicotinamida acepta hidrogeniones, proceso

denominado reducción

FAD+: También es un transportador de electrones y protones. Interviene en la

respiración celular.

Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos, interviene en la

respiración celular, en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos.

POLINUCLEÓTIDOS

Existen dos clases de nucleótidos, los ribonucleótidos en cuya composición

encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos, en donde participa
ladesoxirribosa. Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante enlaces covalentes,
para formar polímeros, es decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.

Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. El grupo fosfato de un

nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido, de este modo en
la cadena quedan dos extremos libres, de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al
fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa.
Fig. 7- Estructura de un polirribonucleótido

1.-ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869, sin embargo no fue
hasta mucho después que se conoció su función. A principio de siglo los científicos que
querían explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se
enfrentaron a un problema, era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que
portaban la información genética. Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de
monómeros, frente a los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las
proteínas, de manera que se pensaba que era demasiado sencillo como para guardar la
información, por lo cual se le asignaba una función estructural.

La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN, ha procedido, por un
lado, del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante, sin importar la
edad, sexo, factores nutricionales o ambientales. Por otra parte, la cantidad de ADN
tiene mayoritariamente una relación directa con la complejidad del organismo, así
como también se observa que las gametas de los individuos con reproducción sexual
poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células somáticas.

Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN. Por ello se llevaron a
cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente.

En 1928, Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias, una de ellas era la
forma llamada lisa (L), rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de
neumonía en los ratones. En contraste las cepas rugosas, no contenía el polisacárido y
no era virulenta. Griffith experimentó con ratones. A unos inyectándoles cepas lisas
muertas por calor, a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con
cepa L muertas por calor, en este último caso los ratones morían de neumonía, es
decir que las células rugosas se habían transformado en cepas virulentas. En 1944 se
demostró que ese principio transformador era el ADN y no las proteínas.
Fig. 8- Experimento de Griffith

Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase, demostraron en

forma indiscutible que el ADN es el material genético. Trabajaron con virus llamados
bacteriofagos; los bacteriofagos, están formados por ADN y proteínas, las proteínas
forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. Se cultivaron virus en un medio
que contenía fósforo radiactivo, de manera que al sintetizar su ADN, la molécula
quedaba marcada radiactivamente. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre
radiactivo, quedando marcadas radiactivamente las proteínas. Los virus tienen un
mecanismo de acción muy particular, ya que no ingresan a la célula que infectan sino
que solo inyectan su material genético. Luego se pusieron en contacto los virus que
poseían las proteínas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los
virus que tenían el ADN marcado.

Fig. 9- Experimento de Hershey y Chase

Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar

en el interior de las bacterias de este último grupo, por el contrario si eran las
proteínas las que cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las
bacterias del primer grupo. El resultado del experimento confirmó que el ADN era la
molécula que buscaban, ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las
bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado.

Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura, como era posible que
esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones.
En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice, para esto se valieron
de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN, y de los
postulados enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una
molécula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la
cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina, es decir que el contenido de
purinas era igual al de pirimidinas.

Fig. 10- Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre
G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias

El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se
enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Este
enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica, lo que
permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. La Adenina se une con
la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de
tres puentes de hidrógeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene
sentido 5’ ® 3’, y la otra sentido 3’ ® 5’. El modelo de Watson y Crick, describe a la
molécula del ADN como una doble hélice, enrollada sobre un eje, como si fuera una
escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo.
Excepto en algunos virus, el ADN siempre forma una cadena doble.

Factores que estabilizan la doble hélice

Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para
estabilizar la doble hélice, si bien individualmente son débiles hay un número
extremadamente grande a lo largo de la cadena.

Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura.
Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden
reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad.

Fig. 11- Una corta sección de la doble hélice de ADN

Fig. 12- (a) Modelo de la doble hélice de ADN, (b) Representación abreviada de un
segmento de ADN

Funciones biológica

El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar, en

forma indirecta, todas las funciones celulares. Debemos recordar aquí que las enzimas
son proteínas que catalizan todas las funciones biológicas y se sintetizan en las células
de acuerdo a la información genética. Vale decir que a la información genética la
podemos comparar con un recetario, donde están las recetas de todas las proteínas
del organismo.

Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales, en los organismos

procariontes, en organoides como los cloropastos y mitocondrias, como así también en
algunos virus, a los que llamamos ADN - virus.

2.-ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO

El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos. Estos a su vez

se forman por la unión de:

a) un grupo fosfato.

b) ribosa, una aldopentosa cíclica

c) una base nitogenáda unida al carbono 1’ de la ribosa, que puede ser citocina,
guanina, adenina y uracilo. Esta última es una base similar a la timina.

En general los ribonucleótidos se unen entre sí, formando una cadena simple, excepto
en algunos virus, donde se encuentran formando cadenas dobles. La cadena simple de
ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas, de este modo se
forman estructuras secundarias del ARN, que tienen muchas veces importancia
funcional, como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). Se conocen tres tipos
principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la síntesis de las
proteínas. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm), el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de
transferencia (ARNt).
  ARN MENSAJERO (ARNm)

Fig. 13- Esquema de una ARNm bacteriano

Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria), cuya secuencia de

bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. El ARNm
dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en
particular. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones.
Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos, En los
eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se
conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN), el cual presenta
secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos.

 ARN RIBOSOMAL (ARNr)

Este tipo de ARN una vez transcripto, pasa al nucleolo donde se une a proteínas. De
esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. Aproximadamente dos
terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr.

Fig. 14- Diagrama de un ribosoma procarionte

 ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

Este es el más pequeño de todos, tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su

cadena, además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol
plegada. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al
lugar de síntesis proteica. En su estructura presenta un triplete de bases
complementario de un codón determinado, lo que permitirá al ARNt reconocerlo con
exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. A este triplete lo llamamos
anticodón.
Fig. 15- Molécula de ARNt

 ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA)

En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo, el ARN

pequeño nuclear, estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm.

RIBOZIMAS

Son ARN que tienen función catalítica, participan activamente en la maduración de los
ARNm.

Función de los ARN

Un gen está compuesto, como hemos visto, por una secuencia lineal de nucleótidos en
el ADN, dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas. Sin
embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el
ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización, sino que lo hace a través de
otras moléculas, los ARN. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de
proteínas se verá detalladamente en otro capítulo.

PROTEÍNAS

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y
constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las células se las encuentra
en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas, como
catalizadores de reacciones metabólicas (enzimas), interactuando con los ácidos
nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc.
Prácticamente, no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una
proteína. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de
funciones desempeñan en los seres vivos. Estas moléculas son polímeros de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples sólo están formadas por
aminoácidos. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas,
grupos no proteicos, denominados grupos prosteicos, por ejemplo la hemoglogina o
las lipoproteínas. Para entender los aspectos estructurales y las características
químicas de las proteínas, es fundamental analizar primero la de sus monómeros.

 AMINOÁCIDOS

Como su nombre lo indica, cada aminoácido está formado por un grupo amino y un
grupo ácido carboxílico, unidos a un átomo de carbono central o carbono a, el que
además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de
características variables.

Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminoácidos son anfolítos,
dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases.

Fig. 16- Fórmula general de un aminoácido

El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro

grupos diferentes, por eso los aminoácidos, con excepción de la glicina, presentan
actividad óptica, es decir, tienen isómeros D y L. Solamente las formas L forman parte
de las proteínas.

Fig. 17- Fórmula general de los D y L-aminoácidos

Como muestra la fórmula, el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o

resto (R). Es en dichos grupos R, donde las moléculas de los veinte aminoácidos[1] que
forman parte de las proteínas se diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple
de los ácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros
aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así como
oxígeno, nitrógeno y azufre.

De acuerdo con la naturaleza del”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares

(con y sin carga) y aminoácidos no polares.
Fig. 18 - Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos, básicos,
neutros polares y neutros no polares. Las estructuras que se encuentran debajo de los
grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R

 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Los organismos

heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos
carbonados. Los que requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser
sintetizados, se denominan aminoácidos esenciales, y son producidos por plantas y
bacterias.

Tabla 2.4 - Aminoácidos no esenciales y

esenciales para el hombre
No esenciales Esenciales
Glutamato Isoleucina
Glutamina Leucina
Prolina Lisina
Aspartato Fenilalanina
Asparagina Metionina
Alanina Treonina
Glicina Triptofano
Serina Valina
Tirosina Histidina
Arginina ( sólo en
Cisteína
lactantes)
  AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES

El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión
sináptica. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas
pequeñas llamadas neurotransmisores

Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Diferentes tipos de neuronas

sintetizan distintos neurotransmisores. Por ejemplo el sistema nervioso simpático
utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas), el sistema nervioso
parasimpático utiliza acetilcolina. Algunos neurotransmisores derivan químicamente
de los aminoácidos.

La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina, este paso ocurre en

el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se
almacenan en vesículas. El GABA otro neurotransmisor, se sintetiza a partir del ácido
glutámico, la histamina a partir de la histidina, la serotonina a partir del triptófano.
Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas.

Fig. 19- Formación de un enlace peptídico

ENLACES PEPTÍDICOS, OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS

Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido

reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico, el producto de
esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar
una larga cadena.

Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos,

mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. Se consideran
polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.

Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte
de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos, como se observa en los
ejemplos citados en las tablas

Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. Una

proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por
enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones
contenidas en el ADN, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que
determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en que
orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos
establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las
veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas.

Péptidos con función hormonal

Nombre Nº de Órgano Órgano blanco Función
aminoácidos productor
Contracción del
Útero, glándula
Oxitocina 9 Hipotálamo múculo liso uterino
mamaria.
y eyección de leche
Antidiurética y
Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos.
vasopresora
Hormona del Acción
191 Hipófisis Crecimiento
crecimiento (GH) generalizada
Promueve la
síntesis de los
Hormona Testículos y
200 Hipófisis esteroides
luteinizante (LH) ovarios
andrógenos y
estrógenos, etc.
Crecimiento de
Hormona Folículo Testículos y
200 Hipófisis tubos seminíferos y
estimulante (FSH) ovarios
desarrollo folicular.

Glándula Estimula la
Prolactina (PRL) 191 Hipófisis
mamaria secreción de leche
Hormona Estimula la
adrenocorticotrofa 39 Hipófisis Corteza adrenal secreción de
(ACTH) corticoesteroides
Estimula secreción
Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides
de tiroxina
Paratohormona Huesos, riñón e
84 Paratiroides
(PTH) intestino. Regulan la calcemia
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón
Tejidos insulino-
Insulina 51 Páncreas
dependientes.
Regulan la glucemia
Acción
Glucagón 29 Páncreas
generalizada
Algunos Péptidos con función neurotransmisora
Nombre Nº de aá. Efecto
Sustancia P 11 Dolor
Angiotensina II 8 Ansiedad
Encefalinas (ENK) 4 Control del dolor
Colecistoquinina(CCK) 8 Regulación del apetito
Beta-endorfina 31 Placer y analgesia

ESTRUCTURA PROTEICA

a) ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica,
la cual está determinada genéticamente.
La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá
la proteína. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría
ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función
biológica de la proteína.

Fig. 20- Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la
insulina.
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, cada uno de los
cuales está representado en el diagrama por un óvalo. La letra en el interior de
los óvalos son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos. La
insulina es una proteína muy pequeña.
Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y
cantidad es fácil comprender su versatilidad funcional.

b) ESTRUCTURA SECUNDARIA
A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando, empiezan a tener
lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden
formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido
y el oxígeno del carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena
polipeptídica se pliega, adoptando dos posibles configuraciones espaciales que
constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína.
Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. Estas
conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en
realidad cada proteína adopta una forma característica que depende de la
 secuencia lineal. Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las
más frecuentes.
La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de
hidrógeno intracatenario, mientras que la b-hoja plegada está formada por
cadenas polipeptídicas paralelas, mantenidas por puentes de
hidrógeno intercatenarios.

Fig. 21- Esquema de una proteína presentando regiones con estructura

secundaria en a-Hélice, en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos
aleatorios.
Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura
secundaria bien definida, y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o
ad random
La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una
proteína a otra, sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas
las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30%
conforman enroscamientos aleatorios
Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia
constituyen una estructura estrechamente asociada, esto es reconocido como
otro nivel de estructura proteica que se denomina
estructura supersecundaria. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde
encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia.

Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a

150 aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena
polipeptídica. Una proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene
dos o tres dominios. Es difícil diferenciar la estructura supersecundaria del
dominio, el dominio podría ser sólo una estructura supersecundaria o varias de
ellas combinadas para dar un cúmulo compacto. El concepto de dominio es de
utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios similares, de modo
que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales,
por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD + por medio de
un dominio llamado pliegue de mononucleótido.

c) ESTRUCTURA TERCIARIA

Debido a la interacción de los grupos R, la cadena polipeptídica se pliega

determinando una intrincada estructura tridimensional.
En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma
globular, como por ejemplo en las enzimas, que son proteínas con función
catalítica.
 Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices
o extensas hojas plegadas. Estas proteínas fibrosas suelen tener función
estructural como el colágeno.

-Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína

- El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus

moléculas que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que
pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o
reacciona durante el metabolismo

- Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) .

Formada por dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-
hemoglobina. Cada cadena transporta una molécula de oxígeno.
-
d) ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el grado máximo
de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas
generalmente mediante enlaces débiles.
Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa
según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura
cuaternaria. Por ejemplo, una proteína formada por cuatro subunidades es un
tetrámero, como es el caso de la hemoglobina.
Cada una de las subunidades proteícas, tienen su propia estructura terciaria.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares, incluso su propia síntesis.
Las funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son:

a) Función estructural:

Como el colágeno, la tubulina de los microtúbulos, las de las cápsides virales, etc. Las
moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. Son la
clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo, son componentes de la matriz
extracelular del tejido conectivo, de modo que las podemos encontrar en tendones,
ligamentos, membrana basal, etc.

Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de

aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos, podemos hacer
una generalización acerca de su estructura. El colágeno es una proteína fibrosa que
posee una estructura de orden superior.

Está formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptídicas de

aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. Un tercio de esos aminoácidos está
constituido por la glicina, prolina e lisina hidroxiladas, constituyendo una estructura
rígida. El procolágeno, su unidad precursora, es secretado por el fibroblasto a la matriz
extracelular junto a dos enzimas. Estas enzimas catalizan la separación de los extremos
de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. Las
moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. Las
microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno
maduro.

Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas, que dan
protección externa (piel, uñas, cabello, cuernos, etc.). Son producidas por las células
epidérmicas. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice, en el caso
particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran
número de cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de
puentes disulfuro, que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que
estabilizan la estructura proteica. El calor o el tratamiento con determinados
productos químicos pueden reducir los puentes disulfuro, o bien formar puentes
nuevos, estirando u ondulando el cabello.
- Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones
Proteína Origen Función
F-actina Intracelular, todas las células. Formación de microfilamentos en el
citoesqueleto, movimiento contráctil.
Colágeno Matriz extracelular, huesos, Resistencia a la tensión.
piel, vasos sanguíneos.
Desmina Células musculares. Estructuras que sirven de armazón
dentro de la célula.
Elastina Vasos sanguíneos, ligamentos. Elasticidad.
Fibroína Seda Fuerza sin flexibilidad.
Queratina Piel, cabello, etc. Intracelular. Estructuras protectoras, resistencia a
la tensión de los epitelios.
Lamina Lamina nuclear. Estructural.
(Laminina
nuclear)
Esclerotina Exoesqueleto de los Rigidez
artrópodos.
Espectrina Membrana de los eritrocitos. Se enlaza con la F-actina, lo que
permite que la membrana sea flexible.

b) Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los
factores de transcripción que regulan la expresión de los genes.
c) Función Motora: actina y miosina del músculo.
d) Función de Transporte: Globulinas en general, hemoglobima, mioglobina y las
lipoproteínas son algunos ejemplos.

Fig. 22-Grupo Hemo, presente en la hemoglobina y la mioglobina.

La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas, es decir
que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico
que en este caso corresponde al grupo Hemo.
La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo
hemo que es el responsable de la unión del oxígeno, en tanto que la
hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas cada una con su
correspondiente grupo hemo. Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura
cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él oxigeno, la cual se ve
afectada por el pH sanguíneo, la temperatura y la concentración de 2,3 DGP
(2,3- difosfoglicerato).
e) Función de Reserva: La ovoalbúmina, componente principal de la clara de
huevo o la gliadina del trigo.
f) Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana.
 g) Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas.
Dada su importancia biológica, este tema será tratado con más detalle en el
próximo capítulo.
h) Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son
sintetizadas por las células plasmáticas ( linfocitos B activados), son también
conocidas como inmunoglobulinas o gamaglobulinas. Estas proteínas presentan
gran diversidad ya que cada anticuerpo es específico para un determinado
antígeno. Sin embargo, podemos mencionar que en general están compuestas
por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220 aminoácidos (cadenas
livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una (cadenas
pesadas).
i) Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son
proteínas o glucoproteínas. También ciertos aminoácidos, derivados de
aminoácidos y oligopéptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. Es decir

su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera. Son agentes
desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc.

La desnaturalización no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces

covalentes.

En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces

peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria, este proceso se
denomina hidrólisis.

La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con

frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la
esterilización de elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los
microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.
 CONCLUSION

La información que los progenitores transmiten a sus descendientes se halla en los grandes
ácidos nucleicos, los cuales son los depósitos de información genética. El ADN se localiza
fundamentalmente en el núcleo (cromosomas), pero también se le encuentra en pequeñas
cantidades en mitocondrias y cloroplastos. Y en células procariontes dispersa en el citoplasma
por carencia de núcleo.
Los ácidos nucleicos están formados por una pentosa, ácido fosfórico y bases púricas (adenina
y guanina) y pirimídicas (timina, citosina y uracilo). En general, la información del ácido
desoxirribonucleico (ADN) se transcribe en los ácidos ribonucleicos (ARN), y éstos participan en
la traducción en proteínas, es decir, de la siguiente manera: ADN ARN PROTEÍNAS
De tal manera que el ADN contiene el “original” de la información hereditaria, y el ARN es una
especie de copia de la información que existe en el ADN. Por lo tanto, encontramos ARN
formando parte de la estructura de los organelos celulares que fabrican proteínas, los cuales
son los ribosomas. Las anomalías genéticas hereditarias producen las llamadas enfermedades
cromosómicas, las cuales son alteraciones del código genético, algunas veces, se deben a
condiciones ambientales nocivas, como por ejemplo habitar en zonas agrícolas, las cuales se
encuentran constantemente expuestas a pesticidas nocivos para la salud.
ANEXOS
BIBLIOGRAFÍA

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