Anda di halaman 1dari 8

ENZIM : PENGERTIAN, STRUKTUR, FUNGSI, MACAM JENIS

AHA BLOGWEB BIOLOGI

A. PENGERTIAN ENZIM

Kata enzim berasal dari bahasa yunani “enzyme” berarti yang berada di dalam sel. Orang pertama
yang memperkenalkan istilah enzim adalah Kuhne pada tahun 1878. Enzim merupakan biokatalisator
atau katalisator organik yang diproduksi oleh makhluk hidup untuk mengkatalisis lebih dari satu
proses dinamik dan mengendalikan reaksi kimia yang penting dalam tubuh atau sel hidup. Enzim
biasanya disebut dengan protein, dimana protein ini merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat
kompleks. Berbeda dengan katalisator lainnya, enzim mempunyai spesifisitas katalitik yang tinggi
yang ditentukan oleh gugus fungsinya. Enzim hanya mengkatalisis reaksi secara termodinamika atau
dengan kata lain pelepasan energi bebas. Katalisator ini terlibat dalam reaksi, tetapi kemudian
kembali ke struktur asalnya dan tidak habis begitu saja. Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim
spesifik biasanya untuk keperluan mengidentifikasi penyakit. Enzim secara normal terkonsentrasi
didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya. Enzim sangat penting
dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau
aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel
juga terganggu. Dalam sel hewan tingkat tinggi, jumlah protein yang berbeda-beda berkisar antara
jutaan.

PENGERTIAN, FUNGSI DAN MACAM MACAM ENZIM

B. FUNGSI ENZIM

Fungsi utama enzim adalah sebagai katalisator yang mempercepat proses laju reaksi luar biasa yang
ada di dalam tubuh makhluk hidup terutama pada sistem pencernaan. Walaupun enzim hanya
memiliki satu fungsi yang spesifik, tapi sangatlah penting. Karena jika tidak ada enzim maka proses
yang terjadi di dalam tubuh manusia akan melambat dan tidak sesuai dengan fungsi tubuh lainnya.
Akibatnya kinerja tubuh tidak seimbang. Enzim berfungsi dengan seletifitas atau spesifisitas
bertingkat luar biasa tinggi terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikataliskan.

C. KARAKTERISTIK

Enzim memiliki karakteristik yang menggambarkannya, berikut karakteristik enzim:

Aktivitasnya dapat terjadi di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat
yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

Kemampuan untuk diatur atau regulasi dan dibentuk dalam protoplasma sel

Kolosi, permukaannya luas dan hidrofil

Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
Peka terhadap faktor yang mempengaruhi denaturasi protein

Dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya

Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi

Tidak ikut terlibat dalam reaksi serta struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi
berlangsung

Spesifik, cocok untuk satu macam substrat atau sekelompok kecil substrat yang susunan dan
fungsinya hampir sama.

D. STRUKTUR ENZIM

STRUKTUR ENZIM

Enzim terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus lengkap enzim yaitu bagian protein
(tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan bagian bukan protein (gugus prostetik, koenzim,
kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang merupakan enzim lengkap dan aktif.

1. Apoenzim

Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian ini akan rusak pada suhu
terlampau panas atau bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang berhubungan langsung
dengan substrat, merupakan:

Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang akan dijadikan produk). Bagian ini
mengikat molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini dapat diganggu oleh inhibitor
kompetetif.

Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini dapat dipengaruhi oleh
inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.

2. Kofaktor

Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor dapat mengubah-ubah bentuk
sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion logam seperti Na, K dan
Ca. Kofaktor memiliki dua komponen merupakan :

Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-kovalen dengan enzim. Dapat
merupakan ion logam atau metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim.

Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang berikatan secara kovalen
dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran kecil, tahan panas (termostabil), dan diperlukan enzim
untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini membentuk haloenzim, merupakan bentuk
enzim yang sempurna dan aktif. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan
metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk
mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada enzim yang ternyata hanya
tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain
protein juga memerlukan komponen selain protein.

E. KLASIFIKASI MACAM – MACAM JENIS ENZIM

Pengklasifikasian enzim telah ditentukan berdasarkan aturan Internasional Enzyme Comission (IEC)
yang disetujui secara global oleh International Union Of Biochemistry (IUB). Dalam IEC, tiap enzim
memiliki nama sistematik yang sering kali panjang dan bersifat menguraikan. Tambahan juga banyak
enzim yang memiliki nama trivial yang diterima untuk penggunaan sehari-hari.

1. Berdasarkan sistem IEC, terdapat tujuh pengklasifikasian enzim merupakan;

a. Oksidoreduktase

Oksireduktase merupakan enzim yang berfungsi dalam reaksi-reaksi oksidasi atau dehidrogenesa
dan oksidasa. Bentuk dari jenis ini ada yang teroksidadiada juga dalam bentuk tereduksi. Berikut
subkelas oksireduktase:

Oksidase, merupakan enzim yang memindahkan dua elektron dari asalnya ke oksigen, biasanya
menyebabkan pembentukan peroksida hydrogen.

Oksigenase, merupakan enzim yang mengkatalis penggabungan kedua atom oksigen kedalam suatu
substrat tunggal.

Hidroksilase, merupakan enzim yang menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam
substrat oksigen yang kedua timbul seperti air.

Peroksidase, merupakan enzim yang mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen
sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi

Katalase, merupakan jenis enzim yang unik, dimana didalam peroksida hidrogen bekerja baik sebagai
donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida
hidrogen.

b. Transferase

Transferase bekerja dalam reaksi-reaksi transfer gugus dari satu ke yang lainnya. Enzim ini terlibat
dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, acyl, fosfat, satu
karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari dua bagian sama besar yang ditransfer.

Aminotransferase (transaminase), kerjanya adalah dengan mentransfer grup amino dari satu asam
amino ke akseptor asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam
keto yang baru

Kinase, adalah enzim yang memfosforilasi merupakan mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari
ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino, misalnya glukokinase.

Glukosiltransferase, merupakan enzim yang mengkatalisa transfer residu dari gluykosil yang aktif ke
sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang
menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang berkembang.
c. Hidrolase

Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan atau media air.
Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya merupakan bekerja pada hidrolisa
ester, eter, peptide, glikosida, dan lain sebagainya. Biasanya penggolongan hidrolase dibagi atas
ikatan dihidrolase.

d. Liase

Liase merupakan enzim yang bekerja menghilangkan gugus-gugus tertentu dari substrat dengan
mekanisme yang lain dari hidrolisa contohnya enzim untuk menarik air dari gugus alcohol.
Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa, beta atau asam amino. Dehidratase
menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat mengubah sitrat
menjadi cis-akoninat. Dekarboksilasa asam purivat merupakan liase, karena dapat dilihat sebagai
katalis untuk kebalikannya dari reaksi apaabila asetal dehida ditambahkan pada ikatan rangkap
karbon-oksigen dalam CO2 walaupun dalam prkateknya reaksi berlangsung tidak irreversible seperti
yang tertulis.

e. Isomerase

Isomerase merupakan enzim yang berfungsi untuk merubah posisi optic atau ruang, geometris atau
posisi gugus dalam satu isomer. Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon asimetrik terjadi
pada epimerase atau recemase. Mutase melibatkan transfer intramolekul pada suatu kelompok
seperti fosforil.Transfer tidak perlu langsung, tapi dapat melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai
perantara. Beberapa isomerase dapat mengkatallis gula. Terdapat juga sis-trans isomerase ,
salahsatunya isomerase retinen yang secara langsung terlibat dalam biokimia.

f. Ligase

Enzim ligase berfungsi untuk mengkatalis reaksi yang membentuk ikatan kimia, memutuskan ikatan
pirofosfat dari suatu nukleotida dan menggandakan pembentukan berbagai ikatan kimia sampai
pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama.
Karena proses ligase biasanya menggunakan energy, maka daya pendorong untuk reaksi-reaksi yang
dikataliskan ligase pada umumnya adalah pengambilan eksergonik (pelepasan energy) gugus fosforil
atau pirofosforil dari ATP.

Setelah melihat kelas yang terbagi sesuai dengan sistem IEC diatas memiliki kategori yang didasarkan
pada sifat gugus fungsional yang terserang oleh enzim. Sub kategori yang cukup banyak itu
menggambarkan keanekaragaman dari jenis reaksi kimia yang dikataliskan oleh enzim.

2. Enzim juga dapat dibedakan berdasarkan tempat kerjanya dan ditinjau dari sel yang
membentuknya merupakan :

Eksoenzim merupakan enzim yang beraktifitas diluar sel


Endoenzim merupakan enzim yang beraktifitas didalam sel

3. Berdasarkan biosintesisnya, enzim terbagi atas dua yaitu :

a. Enzim konstitutif

Merupakan enzim yang selalu tersedia dalam mikroba dengan jumlah yang relative konstan. Enzim
ini juga dibentuk terus-menerus oleh sel dengan ada atau tidaknya.

b. Enzim induktif (enzim adaptif)

Merupakan enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan dari substrat atau senyawa tertentu
yang lain dan jumlahnya tidak konstan.

4. Berdasarkan reaksi yang dikatalis, enzim terbagi atas tiga merupakan:

a. Karbohidrase

Merupakan enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Klasifikasi satu ini masih memiliki
pembagian lainnya seperti:

Amilase, merupakan enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu
disakarida).

Maltase, merupakan enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa.

Sukrase, merupakan enzim yang mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa.

Laktase, merupakan enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.

Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu
disakarida)

Pektinase, merupakan enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

b. Esterase

Enzim jenis ini fungsinya hanya khusus untuk memecah golongan ester. Contohnya seperti:

Lipase, merupakan enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

Fosfatase, merupakan enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

c. Proteinase atau Protease

Enzim jenis ini hanya bertugas menguraikan golongan protein. Contohnya:

Peptidase, merupakan enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.


Gelatinase, merupakan enzim yang menguraikan gelatin.

Renin, merupakan enzim yang menguraikan kasein dari susu.

5. Berdasarkan cara terbentuknya, enzim dibedakan menjadi dua yaitu:

a. Enzim konstitutif

Merupakan enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar substratnya, contohnya seperti enzim
amylase.

b. Enzim adaptif

Merupakan enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat, contohnya seperti enzim
β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri e-coli yang ditumbuhkkan di dalam medium yang
mengandung laktosa.

D. MEKANISME KERJA ENZIM

Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada pada posisi (orientasi)
yang diinginkan dan energy yang lebih rendah dari energy aktivitasinya. Pengikatan substrat ini
memiliki cara tersendiri atau mekanisme kerjanya terhadap substrat.

Terdapat dua teori yang dapat menjelaskan secara keseluruhan cara kerja enzim, yaitu :

1. Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Substrat atau bagian substrat harus
memiliki bentuk yang tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat kemudian ditarik oleh sisi katalitik
enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks antara enzim substrat.
Kondisi ini menggambarkan analogi kunci dan lubang kunci yang dimasuki, keduanya harus sesuai
untuk bisa membuka pintu reaksi atau dengan kata lain untuk mengaktifkan kinerjanya.

LOCK ANG KEY ENZIM

2. Induced Fit theory

Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim
menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. Teori ini dapat
menerangkan fase transisi kompleks. Lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak
kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah terjadi pengikatan.
Jika biasanya enzim mencari substrat yang cocok, maka teori ini menjelaskan ketika enzimlah yang
menyesuaikan diri dengan bentuk substrat ketika telah terkait. Jadi tautan yang cocok pada
keduanya dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim substrat.
INDUCED FIT THEORY ENZIM

Adanya kofaktor enzim dapat mempermudah pengikatan substrat dengan enzim. Berikut
penggambaran fungsi kofaktor:

E. FAKTOR – FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Perubahan suhu dan pH berpengaruh besar terhadap kerja enzim. Aktivitas enzim juga dipengaruhi
oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor dan kofaktor dalam
beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Setiap faktor
ini memiliki bagian tersendiri dalam mempengaruhi enzim. Walaupun enzim adalah protein yang
menjalankan banyak percepatan reaksi, ia tidak dapat terhindar dari adanya faktor pengaruh.
Berikut dibahas satu persatu mengenai faktor yang mempengaruhi enzim:

1. Konsentrasi substrat

Dengan penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan penambahan kecepatan reaksi. Pada
konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim juga sangat rendah.
Sebaliknya, kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai
tercapai titik tertentu, merupakan titik batas kecepatan reaksi maksimum. Setelah titik batas, enzim
menjadi jenuh oleh substratnya, sehingga tidak dapat berfungsi lebih cepat. Pembatas kecepatan
enzimatis ini adalah kecepatan penguraian kompleks enzim-substrat menjadi produk dan enzim
bebas.

2. pH

pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan mengakibatkan denaturasi protein enzim sehingga
enzim menjadi tidak aktif. Perubahan pH mempengaruhi kecepatan reaksi enzim, karena
berubahnya derajat ionisasi gugus asam dan basa dari enzim. Untuk kebanyakan enzim, terdapat
rentang pH optimum dimana aktivitas enzim berlangsung secara optimum dan mempunyai stabilitas
yang tinggi. Sebagian besar enzim mempunyai pH optimum yang mendekati netral, sebagian kecil
lainnya mempunyai pH optimum yang sangat rendah (sekitar 2,0) atau sangat tinggi (sekitar 9,0)

3. Suhu

Karena enzim adalah suatu protein, maka temperatur yang tinggi (> 40 oC) akan mengakibatkan
hilangnya fungsi kerja enzim karena mengalami denaturasi.

4. Pengaruh aktifator

Kebanyakan enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak berfungsi sama sekali sampai tersedianya
zat kedua dalam campuran reaksi. Zat ini disebut aktifator yang pada umumnya adalah ion logam.
Kecepatan reaksi enzimatis yang memerlukan aktifator memiliki ketergantungan terhadapnya.

5. Pengaruh inhibitor
Inhibitor adalah zat yang bisa bekerja secara efektif meskipun dalam jumlah kecil menghambat
jalannya reaksi sehingga reaksi menjadi lebih lambat atau bahkan bisa berhenti sama sekali. Ada dua
jenis inhibitor yaitu :

Inhibitor Kompetitif, merupakan inhibitor yang strukturnya sama atau mirip dengan kopian substrat
sehingga inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan bagian aktif dari enzim dan
menghambat reaksi katalisnya. Inhibitor ini bersifat reversibel, artinya penambahan substrat dapat
mengusir inhibitor dari bagian aktif enzim.

Inhibitor Nonkompetitif, merupakan zat yang menghambat jalannya reaksi yang terikat bukan pada
bagian aktif enzim tapi bagian lainnya. Inhibitor jenis ini mengakibatkan perubahan bagian
komformasi dari bagian aktif enzim sehingga substrat tidak bisa berikatan dan bereaksi kembali
dengan bagian aktif enzim.