ENZIMAS

LAS ENZIMAS
Proteína que acelera la velocidad de las reacciones
metabólicas al rebajar la energía de activación
 Características de las enzimas
 Aceleran la reacción: consiguen la misma cantidad de
producto en menos tiempo, incluso si la cantidad enzimática
es pequeña.
 No se consumen durante la reacción: al finalizar la
reacción la cantidad de enzima es la misma que al principio.
 Alta especificidad: generalmente actúan en una sola
reacción.
 Actúan siempre a la temperatura del ser vivo
 Alta actividad: algunas consiguen aumentar la velocidad
de reacción en más de un millón de veces
 Presentan una masa molecular muy elevada
 Estructura de las enzimas
Enzimas
estrictamente sólo contienen cadenas polipeptídicas
proteicas

Holoenzimas: apoenzima fracción polipeptídica

constituidas
por cofactor fracción Cofactores inorgánicos: iones
no metálicos (Mg2+, Zn2+, K+)
polipeptí Cofactores orgánicos:
dica coenzimas* (ATP, NAD+,
NADP+, FAD, Co-A)
 Mecanismo de acción

La sustancia Enzima y sustrato Al acabar la Finalmente el

sobre la que se unen mediante transformación se producto se
actúa se llama enlaces débiles, convierte en desprende y salen
sustrato, que formando el complejo enzima- del centro activo
accede al centro complejo producto (EP)
activo del enzima-sustrato
enzima (ES)
Se forma el
complejo
 Nomenclatura de las Enzimas
 La nomenclatura de las enzimas se forman añadiendo el sufijo
(–asa).
 Cada enzima tiene un nombre oficial internacional terminado en
(–asa) y un numero de clasificación que consta de cuatro dígitos,
se refiere a una clase y subclase de reacción.
NUMERO
DE CLASE DE TIPO DE REACCION CATALIZADA
CLASIFI ENZIMA
CACION
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones en forma de iones hidruro o
átomos de H.
2 Transferasas Transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra.

3 Hidrolasas Ruptura de enlaces por hidrolisis.

4 Liasas Formación de dobles enlaces por eliminación.

5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de una molécula para dar

formas isómeras.
6 Ligasas Formación de enlaces C con C,S,O y N por condensación
 Especificidad de las enzimas
Las enzimas son altamente específicas para las reacciones que catalizan, es decir cada
enzima pose en su superficie una zona activa, como una especie de hendidura u
oquedad, el centro activo (o catalítico) a la que se adapta perfectamente la molécula
de sustrato que posea una geometría complementaria

El sustrato se complementa con la La enzima modifica su forma para

enzima como una llave con su cerradura poder adaptarse al sustrato
Cinética de la actividad enzimática

KM = 1/2 Vmax Mide la afinidad de la

enzima por el sustrato, en concreto es
inversamente proporcional a la afinidad
 Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Temperatura
 Al aumentar la temperatura las moléculas
aumentan su movilidad y, por tanto, el número
de encuentros moleculares, por lo que aumenta
la velocidad de reacción.
 Cada enzima tiene una temperatura óptima: su
actividad es máxima
 Si se continúa aumentando la temperatura se
produce la desnaturalización de las moléculas
enzimáticas y provoca una disminución de su
actividad
 Factores que influyen en la
actividad enzimática: pH

 Las enzimas presentan dos valores

límite de pH entre los cuales son
eficaces.
 Sobrepasado estos valores, se
desnaturalizan y dejan de actuar
 Entre los dos límites hay un pH óptimo:
la enzima presenta la máxima eficacia
 Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Concentración de sustrato
Un aumento en la
concentración de
sustrato ocasiona
aumento de la
velocidad de
reacción hasta un
punto en que ésta se
mantiene constante,
debido a que todas las
moléculas de enzimas
están ocupadas por
moléculas de sustrato:
saturación de la
enzima
 Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Activadores
 Potencian o son necesarios para que se de la
actividad enzimática
 Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Concentración de enzima

Al aumentar la
concentración de
moléculas de
enzimas aumenta
la velocidad de
las reacciones
catalizadas por
ellas
 Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Inhibidores

 Son sustancias que disminuyen la actividad de

una enzima o bien impiden completamente su
actuación
 Sus efectos pueden resultar perjudiciales o
beneficiosos para los organismos
 Tipos de inhibidores

 Inhibidores reversibles: Se unen a la enzima

de forma temporal y la actividad enzimática se
puede recuperar

 Inhibidores irreversibles o venenos: se unen

irreversiblemente a determinados grupos del
centro activo de una enzima y anulan su
capacidad catalítica
 Inhibición reversible
El inhibidor es una molécula con una
conformación espacial muy similar a
la del sustrato con el que compite
por alojarse en el centro activo,
impidiendo así la unión y posterior
transformación del sustrato
El inhibidor se une en otra región
distinta del centro activo y provoca
un cambio en la conformación de la
enzima que da lugar a una
disminución de su actividad
 Clasificación de las enzimas
Oxidoreductoras Transferasas Hidrolasas
Catalizan reacciones de Transfieren radicales de un Rompen enlaces con la adición
oxidación o reducción del sustrato a otro sin que en de una molécula de agua que
sustrato ningún momento estos se escinde y aporta un –OH a
radicales queden libres una parte y un –H a la otra

Liasas Isomerasas Ligasas y sintetasas

Separan grupos sin Catalizan reacciones de Catalizan la unión de
intervención de agua y cambio de posición de algún moléculas o grupos, con la
generalmente originan enlaces grupo, de una parte a otra de la energía proporcionada por la
dobles, o bien añaden O2 misma molécula desfosforilación del ATP