Problema 1:
Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una reacción catalizada
por una enzima hipotética son:
[S] (moles/l) V (µmoles/min)
5x10-2 0.25
-3
5x10 0.25
-4
5x10 0.25
5x10-5 0.20
-6
5x10 0.071
-7
5x10 0.0096
Problema 2:
Se estudió la actividad de la enzima ureasa, que cataliza la reacción:
CO(NH2)2+H2O CO2+2NH2
en función de la concentración de urea, con los resultados siguientes:
Problema 3:
Se investigó el efecto de un inhibidor I sobre la velocidad de una reacción catalizada
enzimáticamente sobre un solo sustrato, obteniéndose los siguientes resultados
A) ¿De que manera actúa el inhibidor? B) Obténgase los valores para Vmáx, y Km.
1
Problema 4:
A partir de los siguientes datos de una reacción enzimática, determinar de que manera está
actuando el inhibidor. Determinar la Km y la velocidad máxima.
[S] mM µg producto/h µg producto/h
(sin inhibidor) (6 mM inhibidor)
2 139 88
3 179 121
4 213 149
10 313 257
15 370 313
Problema 5:
Calcular qué velocidad se obtendrá en una reacción enzimática si la velocidad máxima es
igual a 100 y la concentración de sustrato es a) 10 Km b) Km/3.
Sol.: a) 91 %; b) 25%
Problema 6:
Se detectó actividad de una determinada enzima en extractos de hígado y cerebro. Para
dilucidar si la actividad detectada era atribuible a la misma enzima presente en ambos
órganos, o a especies distintas de la enzima propias de cada órgano, se llevaron a cabo
estudios cinéticos con distintos sustratos. Uno de los sustratos, ensayado siempre bajo
idénticas condiciones en 1 ml de volumen total incluyendo 0,1 ml de extractos de cada
órgano, resultó ser transformado a las siguientes velocidades iniciales:
2
Problema 7:
La fructosa difosfatasa (que cataliza la hidrólisis de la fructosa difosfato a fructosa-6-fosfato y
fosfato) es inhibida por AMP. Los siguientes datos se obtuvieron a partir de un estudio de la
enzima del hígado de rata:
FDP (moles ml-1)
4 6 10 20 40
-1 -1 -1
AMP (moles ml ) Velocidad inicial (moles ml min )
Problema 8:
Habiéndose conseguido aislar de Salmonella typhimurium una enzima (E) que cataliza la
reacción A→P, se decidió hacer un estudio estructural y cinético de dicha enzima:
Problema 9
La cinética de una enzima viene determinada como función de la concentración de sustrato
en presencia y ausencia del inhibidor I.
[S], Mx10-5 0.3 0.5 1.0 3.0 9.0
V(µmol/min) sin inhibidor 10.4 14.5 22.5 33.8 40.5
-4
V(µmol/min) con inhibidor 10 M 2.1 2.9 4.5 6.8 8.1
a) Calcular la Km y la Vmax en presencia y ausencia de inhibidor
b) Que tipo de inhibidor es?
Solución: Se calcula siguiendo el mismo procedimiento que el problema 4
a) Vmax = 50 µmol/min
b) Vmax’ = 9.5 µmol/min
c) KM = 1.1x10-5 M
d) Inh. No Competitiva