Anda di halaman 1dari 21

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

PERCOBAAN KE VI

PENGARUH PH DAN INHIBITOR TERHADAP AKTIVITAS ENZIM

Disusun Oleh:

Nama dan NPM : Ambar Puspita Madyaningratri 10060313055


: Irma Astri Pebriliani 10060313056
: Tri Marleni 10060313057
: Ramli Maulana Latief 10060313058
Shift : C
Kelompok : 1
Nama Asisten : Sendy Triansyah, S.Farm.
Tgl. Praktikum : Selasa, 10 Maret 2015
Tgl. pengumpulan Laporan : Selasa, 17 Maret 2015

LABORATORIUM FARMASI TERPADU UNIT B

PROGRAM STUDI FARMASI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS ISLAM BANDUNG

2015
I. Tujuan
Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah agar mahasiswa dapat
memahami pengaruh pH dan inhibitor terhadap aktivitas enzim.

II. Teori Dasar


Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan
oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi
metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas
enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga
pertumbuhan sel juga terganggu. Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan
agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan
terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi kimia
yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan
lain-lain. (Poedjiadi, 2006)

Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim antara lain,


perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja
enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi
enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim
dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga merupakan
faktor-faktor yang penting. Berikut penjelasannya:
a. Pengaruh Suhu
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun
enzim tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan,
enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu maksimum
pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah enzim
yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu
optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu
optimum sekitar 37° C. Sebagian besar enzim menjadi tidak
aktif pada pemanasan sampai ± 60° C, karena terjadi
denaturasi. ( Hafiz Soewoto, 2000)

b. Pengaruh pH
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan
pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang
berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akan
menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0.
Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada pH
optimum. Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang
sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2.
pada pH yang jauh di luar pH optimum, enzim akan
terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun
substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang
mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat.
( Hafiz Soewoto, 2000) .

Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang


sempit umumnya 5 - 9. Ini adalah hasil merupakan
hasilpengaruh dari pH atas kombinasi faktor ( 1 ) ikatan dari
substrat ke enzim ( 2 ) aktivitas katalik dari enzim ( 3 ) ionisasi
substrat dan ( 4 ) variasi struktur protein ( biasanya signifikan
hanya pada pH yang cukup tinggi ) ( M.T. Simanjuntak, 2003)
Ada juga yang berpendapat bahwa Ph optimum sering dalam
kisaran antara Ph 6 sampai Ph 8. (Lakitan, 1993). Dan
pendapat Poedjiadi (2005), saliva mempunyai pH antara5,75
sampai 7,05. Pada umumnya pH saliva adalah sedikit dibawah
7. Enzimptialin dalam saliva adalah suatu enzim amilase.
Enzim ptialin bekerja secaraoptimal pada pH 6,6.

c. Pengaruh Konsentrasi Enzim


Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan
reaksi enzimatik. Dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi
enzimatik (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim [E].
Makin besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat (Hafiz
Soewoto, 2000)
Semakin besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula
produk yang terbentuk dalam tiap waktu pengamatan. Dari
pengamatan tersebut dapat dikatakan bahwa konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan enzim. Dengan
bertambahnya waktu, pada tiap konsentrasi enzim pertambahan
jumlah produk akan menunjukkan defleksi, tidak lagi
berbanding lurus sejalan dengan berlalunya waktu tersebut.
Fenomena itu tentu mudah dimaklumi, karena setelah selang
beberapa waktu, jumlah substrat yang tersedia sudah mulai
berkurang, sehingga dengan sendirinya produk olahan enzim
juga akan berkurang. (Sadikin, 2002 )

d. Pengaruh Konsentrasi Substrat


Pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat
diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan
reaksi (v) akan meningkat sampai suatu batas kecepatan
maksimum (V). Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh
dengan substrat.
Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat
membentuk kompleks enzim-substrat [ES], kemudian
kompleks ini akan terurai menjadi [E] dan produk [P]. Makin
banyak kompleks [ES] terbentuk, makin cepat reaksi
berlangsung sampai batas kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi
substrat [S] melampaui batas kejenuhan kecepatan reaksi akan
konstan. Dalam keadaan itu seluruh enzim sudah berada dalam
bentuk kompleks E-S. Penambahan jumlah substrat tidak
menambah jumlah kompleks E-S.

e. Pengaruh Inhibitor
Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor
berupa zat kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan
senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim
(substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi
persaingan untuk mendapatkan sisi aktif. Persaingan tersebut
terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan
kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi substrat
yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju
reaksi, kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.
Sebagai suatu protein, suatu enzim mempunyai kondisi tertentu
dimana enzim tersebut dapat bekerja secara optimal, karena
lingkungan tersebut mendukung konformasi yang paling aktif
bagi molekul enzim tersebut. Suhu merupakan salah satu faktor
lingkungan penting dalam aktivitas suatu enzim ,sampai pada
suatu titik kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan
dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena
substrat akan bertubrukan dengan tempat aktif lebih sering
ketika molekul itu bergerak lebih cepat. (Campbel, 2000)
Ada dua macam inhibitor, yang pertama adalah inhibitor yang
bersifat irreversible dan yang kediua adalah inhibitor yang
bersifat reversible. Untuk yang reversible dibagi lagi menjadi
dua, yaitu yang kompetitif dan yang non kompetitif.
Mekanisme kerja inhibitor irreversible adalah beriakatan
kovalen dengan sisi aktif enzim sehingga sulit untuk
putus/lepas dan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif
enzimnya. Sedangkan yang reversible ikatannya lemah, seperti
ikatan hydrogen, mudah diputus. Inhibitor reversible yang
kompetitif memiliki prinsip saling berkompetisi dengan
substrat untuk dapat menempel/berikatan dengan sisi aktif
enzim sehingga substrat akan kalah jika konsentrasi substrat
sedikit. Solusinya adalah penambahan konsentrasi substrat
sehingga tidak banyak inhibitor yang dapat berikatan dengan
sisi aktif enzim. Inhibitor reversible yang bersifat non
kompetitif memiliki prinsip tidak saling berkompetisi dengan
substrat, namun inhibitor ini dapat mengubah sisi aktif enzim
dan menempel atau berikatan dengan enzim pada sisi lainnya,
bukan pada sisi aktif enzimnya. Perubahan sisi aktif enzim
yang disebabkan oleh inhibitor jenis ini menyebabkan substrat
tidak dapat berikatan dengan enzim dan tidak dapat membuat
produk baru, dalam hal ini salivary amylase tidak dapat
menghidrolisis amilum yang ada. Jika ada inhibitor reversible
non kompetitif ini di dalam larutan maka penambahan substrat
pun tidak dapat berguna untuk membalikkan keadaan.
Pada praktikum ini, enzim yang digunakan adalah enzim
salivary amylase atau ptyalin. Pada enzim amilase dapat
memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Ada
tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ
amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas
adalah α amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat
dalam amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini bagian
dalam atau bagian tengah molekul amilum. (Poedjiadi, 2006)
Saliva mempunyai pH antara5,75 sampai 7,05. Pada umumnya
pH saliva adalah sedikit dibawah 7. Enzimptialin dalam saliva
adalah suatu enzim amilase. Enzim ptialin bekerja
secaraoptimal pada pH 6,6 (Poedjiadi, 2005)

Dua uji yang digunakan pada praktikum ini, antara lain uji
Benedict dan uji Iodine. Di mana uji Benedict adalah uji yang
dilakukan untuk mengetahui ada atu tidaknya kandungan gula
pereduksi. Sedangkan uji Iodine merupakan uji yang dilakukan
untuk mengetahui ada atau tidaknya amilum.

III. Alat dan Bahan


Alat Bahan
- Stop watch - Larutan buffer pH 8 , 7.4 , 6.8 ,
- Water bath 380 C 6 , 5.2
- Tabung reaksi - Larutan amylum 1%
- Pipet ukur 1 mL , 5 mL , 10 mL - Larutan Natrium Klorida 0,1 M
- Pipet tetes - Larutan saliva (1:9) dan (2:8)
- Batang pengaduk - Aquadest
- Rak tabung - Larutan iodine
- Beaker glas - Larutan Toluen
- Spatel - Larutan Merkuri klorat 1%
- Kloroform
- Larutan phenol
- Natrium florida
- Pereaksi Benedict

IV. Prosedur Kerja


1. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim
Disiapkan 5 mL larutan buffer dengan pH 8 , 7.4 , 6.8 , 6 , 5.2
dalam tabung reaksi yang terpisah. Kemudian ditambahkan 2,5 mL
larutan amilum 1%, 1 mL larutan natrium klorida 0,1 M dan 1 mL
larutan saliva (1:9) pada tiap tabuing reaksi. Lalu ditempatkan
didalam water bath 38 0C. Setelah itu ditambahkan 2 tetes larutan
iodine pada tiap tabung reaksi dan diaduk,tetapi pada tabung
dengan pH 8 dan 7,4 sebaiknya diasamkan terlebih dahulu dengan
ditambahkan asam asetat sedikit demi sedikit sebelum
ditambahkan larutan iodine. Kemudian amati perubahan yang
terjadi dan ditentukan tabung mana yang pertama kali mencapai
titik akromik.
2. Pengaruh Inhibitor Terhadap Aktivitas Enzim
Dilarutkan 2 mL larutan saliva dengan 8 mL
aquadest,dicampurkan dengan baik. Setelah itu dimasukkan 0,5
mL saliva yang telah diencerkan ke dalam 6 tabung reaksi.
Kemudian ditambahkan pada tabung yang terpisah yaitu 3 tetes
larutan toluen, 3 tetes kloroform, 3 tetes merkuri klorida 1%, 3
tetes larutan phenol 2%, 0.25 gram natrium florida, dan 3 tetes
aquadest. Ditaruh tabung terrsebut pada rak tabung selama 10
menit dengan sesekali dikocok perlahan-lahan. Kemudian
ditambahkan 2,5 mL larutan amilum 1% pada tiap tabung reaksi
dan ditempatkan didalam water bath 38 0C selama 15 menit. Lalu
dibagi masing-masing tabung menjadi 2 bagian untuk dilakukan
test iodine dan test benedict. Kemudian dicatat dan diamati
perubahan yang terjadi.

V. Data Pengamatan
1) Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim
Tabung Perlakuan Hasil pengamatan
Sebelum Setelah dipanaskan
dipanaskan
1 Buffer pH 8 + 2,5 mL Larutan berwarna
lar. Amylum + 1 mL lar. biru keabuan
NaCl + 1 mL Lar. Saliva
+ 1 tetes Asam Asetat +
dipanaskan + 3 tetes lar.
Iodin

Larutan bening ,
terdapat endapan biru
sedikit
2 Buffer pH 7,4 + 2,5 mL Larutan berwarna
lar. Amylum + 1 mL biru tua sedikit
lar. NaCl + 1 mL Lar. keruh
Saliva + 1 tetes Asam
Asetat + dipanaskan + 3
tetes lar. Iodin

Larutan
bening,terdapat
endapan biru sedikit
3 Buffer pH 6,8 + 2,5 mL Larutan berwarna
lar. Amylum + 1 mL biru tua agak
lar. NaCl + 1 mL Lar. pekat
Saliva + dipanaskan +
3 tetes lar. Iodin

Larutan bening ,
terdapat endapan biru
agak banyak
4 Buffer pH 6 + 2,5 mL
lar. Amylum + 1 mL
lar. NaCl + 1 mL Lar.
Saliva + dipanaskan +
3 tetes lar. Iodin

Larutan bening ,
Larutan berwarna terdapat endapan biru
biru sedikit tua agak banyak
5 Buffer pH 5,2 + 2,5 mL
lar. Amylum + 1 mL
lar. NaCl + 1 mL Lar.
Saliva + dipanaskan +
3 tetes lar. Iodin

Larutan berwarna Larutan bening

abu keabuan , terdapat


endapan abu

2) Pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim


 Uji Iodine
Sampel Perubahan
Sebelum Setelah + iodine
dipanaskan dipanaskan
1 mL lar. Saliva Bening Bening , terdapat Bening
+ 3 tetes lar. endapan putih keunguan,
Toluen + endapan putih
(didiamkan dan terbentuk
selama 10 menit) cincin merah
+ 2,5 mL
amylum
1 mL lar. Saliva Bening Bening , terdapat Bening
+ 3 tetes lar. endapan putih keunguan, dan
Kloroform + endapan ungu
(didiamkan
selama 10 menit)
+ 2,5 mL
amylum
1 mL lar. Saliva Bening Bening , terdapat Keruh agak
+ 3 tetes lar. endapan putih kuning
HgCl +
(didiamkan
selama 10 menit)
+ 2,5 mL
amylum
1 mL lar. Saliva Bening Bening , terdapat Bening agak
+ 3 tetes lar. endapan putih putih dan
Phenol + Endapan putih
(didiamkan keunguan
selama 10 menit)
+ 2,5 mL
amylum
1 mL lar. Saliva Bening Bening , terdapat Bening
+ 0,5 gram endapan putih keunguan dan
Natrium Florida Endapan ungu
+ (didiamkan yang banyak
selama 10 menit)
+ 2,5 mL
amylum
Bening Bening , terdapat Bening, endapan
endapan putih ungu dan putih
Gambar
Setelah pemanasan

1 2 3 4 5 6

Setelah penambahan Iodine

1 2 3 4 5 6
 Uji Benedict
Sampel Perubahan
Sebelum Setelah + benedict
dipanaska dipanaskan
n
1 mL lar. Saliva + 3 tetes lar. Bening Bening , Bening
Toluen + (didiamkan selama terdapat terdapat
10 menit) + 2,5 mL amylum endapan putih Endapan
sedikit

1 mL lar. Saliva + 3 tetes lar. Bening Bening , Sedikit


Kloroform + (didiamkan terdapat keruh dan
selama 10 menit) + 2,5 mL endapan putih Endapan
amylum sedikit

1 mL lar. Saliva + 3 tetes lar. Bening Bening , Sedikit


HgCl + (didiamkan selama 10 terdapat keruh dan
menit) + 2,5 mL amylum endapan putih Endapan
agak
banyak
1 mL lar. Saliva + 3 tetes lar. Bening Bening , Sedikit
Phenol + (didiamkan selama terdapat keruh dan
10 menit) + 2,5 mL amylum endapan putih Endapan
sedikit
1 mL lar. Saliva + 0,5 gram Bening Bening , Bening dan
Natrium Florida + (didiamkan terdapat Endapan
selama 10 menit) + 2,5 mL endapan putih yang
amylum banyak
1 mL lar. Saliva + 3 tetes lar. Bening Bening , Keruh dan
Aquadest + (didiamkan terdapat Endapan
selama 10 menit) + 2,5 mL endapan putih sedikit
amylum

Gambar:
Setelah pemansan

1 2 3 4 5 6

Setelah penambahan iodine

1 2 3 4 5 6
VI. Pembahasan
1. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim
Pada praktikum kali ini prisnsipnya adalah memcari pH
optimum untuk aktivitas enzim salivary amylase yang ditandai
dengan pada pH berapakah enzim salivary amylase dapat cepat
menghidrolisis amilum sehingga larutan yang awalnya
berwarna ungu kehitaman (menandakan adanya amilum) dapat
berubah warna menjadi tidak berwarna.
Pertama-tama, setiap tabung diisi dengan satu macam pH
buffer, urutan dari tabung pertama hingga tabung ke lima yang
berisi pH buffer adalah: pH 8, 7.4, 6.8, 6, 5.2. Lalu
ditambahkan larutan amilum, NaCl, dan larutan saliva. Di sini
larutan amilum berguna sebagai substrat, NaCl berguna
sebagai perumpamaan cairan tubuh pada manusia, dan larutan
saliva berguna sebagai enzimnya. Kemudian dipanaskan pada
suhu 38o C. Suhu ini menggambarkan suhu tubuh normal
manusia. Lalu ke dalam tiap tabung ditetesi iodine untuk
kemudian ditunggu hingga larutan pH berapa yang paling cepat
mencapai titik akromik. Sebelumnya ke dalam tabung yang
berisi pH 8 dan 7,4 diasamkan terlebih dahulu oleh asam asetat
karena enzim salivary amylase tidak bisa bekerja optimal
dalam keadaan pH 8 ataupun keadaan yang sangat asam.
Stelah hasil didapatkan, sesuai literatur menyatakan bahwa pH
yang paling cepat mencapai titik akromik adalah pH 7.4, data
yang praktikan peroleh menunjukkan bahwa titik akromik
paling cepat tercapai oleh pH 7.4, 8, 5.2, 6, 6.8. Namun pada
pH 5.2 seharusnya yang paling lama mencapai titik akromik
karena pH ini adalah pH yang paling jauh dari pH optimum
enzim salivary amylase .
Faktor-faktor yang mungkin menyebabkan kesalahan adalah
bahwa mungkin saja terjadi karena human error, atau terjadi
cemaran pada larutan uji, atau mungkin pada alat yang
digunakan mengandung senyawa lain.
Yang dapat disimpulkan adalah bahwa benar sesuai literatur,
pH optimum enzim salivary amylase berkisar dari 7-7.4. Dan
seperti yang disampaikan Campbell (2000) bahwa pH dapat
mempengaruhi aktivitas enzim.

2. Pengaruh Inhibitor Terhadap Aktivitas Enzim


Pada percobaan ini prinsipnya adalah mencari tahu apa saja
inhibitor yang menghambat aktivitas enzim salivary amylase
dengan menggunakan dua macam uji. Yaitu uji Benedict yang
dilakukan untuk mendeteksi ada atau tidaknya gula pereduksi,
dan uji Iodine dilakukan untuk mendeteksi ada atau tidaknya
amilum.
Mula-mula disediakan 12 tabung untuk diisi oleh larutan
saliva, kemudian tiap 2 tabung diisi dengan larutan toluene,
kloroform, merkuri klorida, fenol, natrium florida, dan
aquadest. Lalu semua tabung disimpan di rak tabung, dikocok
perlahan, terlihat bahwa 2 tabung yang berisi NaF yang
awalnya bening tak berwarna menjadi sedikit keruh. Tahap
selanjutnya adalah penambahan amilum pada setiap tabung
reaksi, kemudian semua tabung dimasukkan ke dalam water
bath dengan suhu 38o C selama 15 menit, karena suhu normal
tubuh manusia berkisar 37-38o C. Setelah ini barulah dilakukan
uji iodine pada 6 tabung pertama, dan uji Benedict pada 6
tabung yang berikutnya.
Hasil yang praktikan dapat pada uji iodine, pada tabung yang
berisi toluene warnanya bening keunguan dan ada endapan
putih serta cincin merah di atas larutan. Hal ini menandakan
bahwa masih ada sebagian amilum yang tidak terhidrolisis.
Pada tabung yang berisi kloroform, warnanya bening keunguan
dan ada endapan ungu. Hal ini membuktikan bahwa aktivitas
enzim salivary amylase terhambat karena adanya kloroform.
Pda tabung yang berisi merkuri klorida, warnanya menjadi
keruh agak kuning, dan terdapat endapan putih. Peristiwa ini
menandakan bahwa amilum tidak terhidrolisis karena adanya
logam berat Hg, di mana keberadaan logam ini menjadi
inhibitor pada enzim salivary amylase, warnanya agak kuning
karena inhibitor logam bersifat reversible non kompetitif yang
membuat enzim terdenaturasi sehingga kehilangan fungsi
utamanya. Pada tabung yang berisi fenol, terdapat perubahan
warna menjadi bening agak putih dan terdapat endapan putih
keunguan. Peristiwa ini membuktikan bahwa sebagian besar
amilum dapat terhidrolisis menjadi sakarida sederhana dan
dekstrin namun ada sebagian kecil yang tidak bisa terhidrolisis
akibat adanya inhibitor berupa fenol yang ditandai dengan
terdapanya sedikit endapan putih dan ungu di dasar tabung.
Pada tabung yang berisi NaF, warna yang dihasilkan warna
bening keunguan dan terdapat endapan berwarna ungu yang
banyak. Hal ini menandakan bahwa NaF adalah inhibitor yang
sangat menghambat bahkan mengganggu aktivitas enzim
salivary amylase akibatnya sebagian besar amilum tidak dapat
dihidrolisis oleh enzim tersebut. Pada tabung yang berisi
aquadest terjadi warna bening dan terdapat endapan putih dan
ungu. Pada percobaan yang ini menyatakan bahwa aquadest
bukanlah inhibitor namun adanya endapan ungu dan putih
mungkin saja karena kesalahan seperti faktor human error, dan
bisa saja terdapat kontaminan saat ditaruh di water bath.
Seharusnya pada tabung ini, warna yang dihasilkan bening
tanpa adanya endapan.

Berikut adalah hasil yang praktikan dapat pada uji Benedit,


pada semua tabung warnanya bening kebiruan dan terdapat
endapan putih. Hal ini menandakan bahwa rekasi negative,
tidak adanya gula pereduksi (amilum yang terhidrolisis) di
dalam larutan karena tidak dihasilkan warna merah bata.
Adanya warna bening keniruan membuktikan bahwa adanya
amilum yang tidak terhidrolisis akibat adanya inhibitor yang
menghambat aktivitas enzim salivary amylase untuk memecah
amilum menjadi sakarida sederhana dan dekstrin. Dan adanya
endapan menandakan bahwa enzim terdenaturasi oleh
inhibitor.

Jadi kesimpulan yang dapat diambil pada percobaan yang


kedua ini adalah bahwa toluene, kloroform, HgCl2, fenol, dan
NaF merupakan inhibitor, sedangkan aquadest bukan
merupakan inhibitor. Serta pernyataan bahwa enzim dapat
dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia
tertentu (Campbell, 2000) merupakan pernyataan yang benar
dan terbukti pada percobaan ini.
VII. Kesimpulan
1. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu
reaksi kimia. Faktor–faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
adalah ph, suhu, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, inhibitor
dan aktivator.
2. Enzim ptyalin dapat menghidrolisis amilum menjadi sakarida yang
sederhana
3. pH optimum enzim ptyalin adalah pH 7,4
4. Uji iodine dimaksudkan untuk mengetahui adanya kandungan
amilum pada sampel.
5. Pada uji benedict dimaksudkan untuk mengetahui adanya
kandungan gula pereduksi dalam sampel.
6. Pada uji kuantitatif ptyalin, titik akromatik semakin cepat terjadi
dengan semakin banyaknya aquadest yang ditambahkan karena
aquadest berfungsi sebagai substrat.
7. Inhibitor dapat menghambat kerja enzim untuk menghidrolisis
amilum menjadi gula pereduksi.
DAFTAR PUSTAKA

Campbell.2000.Kimia Kehidupan.Jakarta: Erlangga

Lakitan, Benyamin.1993.Dasar- dasar Fisiologi Tumbuhan.Jakarta: Grafindo

Sadikin, Mohamad.2002.Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika.

Soewoto, Hafiz, dkk.2000.Biokimia Eksperimen Laboratorium.Jakarta: Widya


Medika.

Poedjiadi, Anna.2006.Dasar – Dasar Biokimia.Jakarta: UI Press