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ENZIMAS DEFINICIÓN Y ESTRUCTURA

Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del
metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos
y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares.
Es importante determinar además de todo lo expuesto que las enzimas se
caracterizan por contar con una serie de señas de identidad propias que las
determinan en todos y cada uno de sus aspectos. En este sentido podemos
exponer, por ejemplo, que poseen la capacidad para contar con unos tamaños
muy diferentes de tal modo que hay desde las que tienen 2.500 aminoácidos hasta
las que, sin embargo, rondan los 50.
Y además poseen elementos fundamentales para su funcionamiento tales como el
centro activo o la cadena de aminoácidos, entre otros muchos más.
Es importante destacar que las enzimas no modifican el balance energético ni el
equilibrio de aquellas reacciones en las que intervienen: su función se limita a
ayudar a acelerar el proceso. Esto quiere decir que la reacción bajo el control de
una enzima alcanza su equilibrio de manera mucho más rápida que una reacción
no catalizada.
Se estima que las enzimas catalizan cerca de 4.000 reacciones bioquímicas
diferentes. Existen distintas moléculas que afectan la actividad de las enzimas. Se
conoce como inhibidor enzimático, por ejemplo, a la molécula que impide la
actividad de la enzima o que disminuye su efecto. Existen fármacos y drogas que
actúan como inhibidores. Los activadores enzimáticos, en cambio, incrementan su
actividad. Hay que tener en cuenta que el pH, la temperatura y otros factores
físicos y químicos inciden en la actividad enzimática.
Los especialistas distinguen entre seis grandes tipos de enzimas de acuerdo a la
reacción que se encargan de catalizar: las oxirreductasas, las transferasas, las
hidrolasas, las isomerasas, las liasas y las ligasas. Se conoce como número EC al
esquema de clasificación numérica de las enzimas que se basa en las reacciones
químicas que catalizan.
Estructura
La estructura de las enzimas: Las enzimas son, en general, proteínas. Algunas
son proteínas en sentido estricto, otras poseen una parte proteica (apoenzima) y
una parte no proteica (cofactores), ambas partes están más o menos ligadas
químicamente.

- La parte proteica o apoenzima es la que determina la especificidad de la enzima,


pero muchas enzimas precisan para su actuación de la presencia de otras
sustancias no proteicas, los cofactores.
- Los cofactores pueden ser :
.Simples iones, cationes en particular, como el Cu++ o el Zn++.
. Sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso, se llaman
coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas.
Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de
energía:
- ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P.
- ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P.
Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de
electrones:
- NAD+ (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado
por: Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.
- NADP+ (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD+ pero con un
grupo fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la
adenina.
- FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina
(otra de las vitaminas del complejo B2) en lugar de nicotinamida.
Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.
- Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido
pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B2).
Actúación y mecanismo de acción enzimática: La conformación espacial de la
parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima.
Las coenzimas colaboran en el proceso, bien aportando energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH), o bien en otras funciones relacionadas con la catálisis
enzimática.

NOMENCLATURA
Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la
Quimotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas
que son: la sistemática y la recomendada. La sistemática sólo se utiliza en revistas
y. textos científicos. La recomendada es la de uso común y viene a ser una forma
abreviada de la sistemática; en ella se nombra primero el sustrato seguido de la
acción que realiza la enzima terminada con el sufijo asa.
Utilizando los ejemplos tomados para ilustrar los subgrupos de clasificación de las
enzimas, los nombres serían:

a) Oxidorreductasas:
- Sustrato Succinato, acción deshidrogenación,
Nombre: Succinato deshidrogenasa.
-Sustrato Aminoácido, acción oxidación, Nombre: Aminoácido oxidasa.
- Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilación,
Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
b) Transferasas:
-Sustrato Glicerol, acción quinasa,
Nombre: Glicerol quinasa.
c c) Hidrolasas: son las más fáciles de nombrar, pues basta con hacer terminar el
nombre del sustrato en el sufijo asa
-Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatase,
Nombre: Glucosa-6- fosfatasa.
d) Liasas: - Sustrato Fumaraio, acción hidratasa, Nombre: Fumarato hidratasa.
e) Isomerasas:
-Sustratos Glucosa-ó-P y Fructosa-6-P, acción isomerasa,
Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomerasa o simplemente fosfohexosa
isomerasa.
-Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, acción mutasa, Nombre: Glucosa-6-
P:GIucosa-l-P mutasa o fosfoglucomutasa.
-Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, acción epimerasa,
Nombre: Glucosa-6-P: Galactosa-6-P epimerasa.
f) Ligasas:
-Sustratos Ácido Acético y Coenzima A, acción sintetasa,
Nombre: Acetil CoA sintetasa.
-Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, acción sintasa,
Nombre: Citrato sintasa.
FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos.
Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación,
normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.71 También son capaces de
producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar
la contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del
citoesqueleto.72 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de
iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas también
están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas.73 Los virus también pueden contener enzimas
implicadas en la infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y
de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus
de la gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo
de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de
degradar moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más
pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de
almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son
degradadas por diversas enzimas a moléculas más pequeñas como la maltosa, y
finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de las células del
intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos
de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus
intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa,
capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.74
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así
una ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el
producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la
siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima
capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite establecer una
regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta
una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda
enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de
actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las
enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo
suficientemente rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una
ruta metabólica como la glucólisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por
ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede
fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta reacción se
produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la
enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la
concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas
metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales
que presenten.
CICLO DE ÁCIDOS CARBOXÍLICOS ENZIMAS
El ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos)1 2 es
una ruta metabólica, es decir, una sucesión de reacciones químicas, que forma
parte de la respiración celular en todas las células aeróbicas, donde es liberada
energía almacenada a través de la oxidación del acetil-CoA derivado de
carbohidratos, grasas y proteínas en dióxido de carbono y energía química en
forma de trifosfato de adenosina (ATP). En células eucariotas se realiza en la
matriz mitocondrial. En las procariotas, el ciclo de Krebs se realiza en el
citoplasma.
Además, el ciclo proporciona precursores de ciertos aminoácidos, así como el
agente reductor NADH que se utiliza en numerosas reacciones bioquímicas. Su
importancia central para muchas vías bioquímicas sugiere que fue uno de los
primeros componentes establecidos del metabolismo celular y señala un origen
abiogénico.3 4
En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía anabólica que
realiza la oxidación de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2,
liberando energía en forma utilizable: poder reductor y GTP (en algunos
microorganismos se producen ATP).
El metabolismo oxidativo de glúcidos, lípidos y proteínas frecuentemente se divide
en tres etapas, de las cuales el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera
etapa, los carbonos de estas macromoléculas dan lugar a acetil-CoA, e incluye las
vías catabólicas de aminoácidos (p. ej. desaminación oxidativa), la beta oxidación
de ácidos grasos y la glucólisis. La tercera etapa es la fosforilación oxidativa, en la
cual el poder reductor (NADH y FADH2) generado se emplea para la síntesis de
ATP según la teoría del acomplamiento quimiosmótico.
El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas biomoléculas,
como ciertos aminoácidos. Por ello se considera una vía anfibólica, es decir,
catabólica y anabólica al mismo tiempo.
El nombre de esta vía metabólica se deriva del ácido cítrico (un tipo de ácido
tricarboxílico) que se consume y luego se regenera por esta secuencia de
reacciones para completar el ciclo, o también conocido como ciclo de Krebs ya
que fue descubierto por el alemán Hans Adolf Krebs, quien obtuvo el Premio Nobel
de Fisiología o Medicina en 1953, junto con Fritz Lipmann.
CICLO DE KREBS Y EL ATP ENZIMAS

El sitio activo de la enzima, activa el acetil-CoA para


hacerlo afín a un centro carbonoso del oxalacetato.
Como consecuencia de la unión entre las dos moléculas,
el grupo tioéster (CoA) se hidroliza, formando así la
molécula de citrato.

La reacción es sumamente exoergónica (ΔG'°=-31.4 kJ/mol), motivo por el cual


este paso es irreversible. El citrato producido por la enzima, además, es capaz de
inhibir competitivamente la actividad de la enzima.

Incluso estando la reacción muy favorecida (porque es exoergónica), la citrato


sintasa puede ser perfectamente regulada. Este aspecto tiene una notable
importancia biológica, puesto que permite una completa regulación del ciclo de
Krebs completo, convirtiendo a la enzima en una especie de marcapasos del ciclo.
Reacción 2: Aconitasa (De citrato a isocitrato)
La aconitasa cataliza la isomerización del citrato a
isocitrato, por la formación de cis-aconitato. La enzima
cataliza también la reacción inversa, pero en el ciclo de
Krebs tal reacción es unidireccional a causa de la ley de
acción de masa: las concentraciones (en condiciones estándar) de citrato (91%),
del intermediario cis-aconitato (3%) y de isocitrato (6%), empujan decididamente la
reacción hacia la producción de isocitrato.

En el sitio activo de la enzima está presente un clúster hierro-azufre que, junto a


algunos residuos de aminoácidos polares, liga el sustrato. En concreto, la unión al
sustrato se asegura por la presencia de un resto de serina, de arginina, de
histidina y de aspartato, que permiten sólo la unión estereospecifica del citrato
1R,2S, rechazando la forma opuesta.
Reacción 3: Isocitrato deshidrogenasa (De isocitrato a oxoglutarato)

La isocitrato deshidrogenasa mitocondrial es una enzima


dependiente de la presencia de NAD+ y de Mn2+ o Mg2+.
Inicialmente, la enzima cataliza la oxidación del isocitrato
a oxalsuccinato, lo que genera una molécula de NADH a
partir de NAD+. Sucesivamente, la presencia de un ión
bivalente, que forma un complejo con los oxígenos del grupo carboxilo en posición
alfa, aumenta la electronegatividad de esa región molecular. Esto genera una
reorganización de los electrones en la molécula, con la consiguiente rotura de la
unión entre el carbono en posición gamma y el grupo carboxilo adyacente. De este
modo se tiene una descarboxilación, es decir, la salida de una molécula de CO 2,
que conduce a la formación de α-cetoglutarato, caracterizado por dos carboxilos
en las extremidades y una cetona en posición alfa con respecto de uno de los dos
grupos carboxilo.