Las proteínas están conformadas principalmente por residuos de L-

aminoácidos, son los que resultan relevantes para el ser humano y se

denominan proteinogénicos y dentro de los proteinogénicos, se encuentran los
L-aminoácidos que se diferencian en función de su estructura desde el punto de
vista bioquímico y de cómo están estructurados. Estos están divididos en dos
formas simétricas: Estructura L o levógiras y D o dextrógiras, aunque en todos la
forma L-aminoácido es la que el organismo reconoce como natural a excepción
de la glicina que no tiene más identificador por sus características químicas, por
eso, a la hora de suplementarnos con estos micronutrientes, hay que tener muy
presente esto y que no se esté tratando de una mezcla de aminoácidos D y L.
Las aminas primarias dan también positiva la prueba de ninhidrina, aunque
en este caso no se libera dióxido de carbono. ¿Por qué la prueba sale
positivo en las aminas primarias?, la amina se condensa con una molécula de
ninhidrina para dar una base de Schiff. Así pues, sólo amonia y aminas primarias
proceden más allá de este paso. En este paso, debe haber también un protón
alfa (* H en el diagrama) para la transferencia de base de Schiff, por lo que
una amina adyacente a un carbono terciario no puede ser detectada por la
prueba de ninhidrina. La reacción de ninhidrina con aminas secundarias da una
sal de iminio, que es también de color, y esto es generalmente de color amarillo-
anaranjado en color. Es una de las reacciones más sensibles para identificar
aminoácidos en general, ya que detecta una parte de aminoácido en 1 500 000
partes de agua. Aminoácidos y muchas aminas primarias dan un color violeta
característico. La prolina da coloración amarilla. Por su sensibilidad esta
reacción se emplea para valoración cuantitativa de amonoacidos por
colorimetría.
La ninhidrina reacciona con los aminoácidos que tengan grupo amino libre
dando lugar a la formación de NH3 Y CO2 con reducción del reactivo de
ninhidrina a hidrindantina. ¿Por qué la ninhidrina solo reacciona con los
aminoácidos de cadena libre?, la reacción con la ninhidrina genera un producto
de condensación coloreado. La intensidad del color está relacionada con la
concentración del aminoácido, por lo tanto la prueba tiene utilidad tanto para la
valoración cuantitativa como para la valoración cualitativa de los aminoácidos,
La ninhidrina reacciona rápidamente con el grupo -amino oxidándolo: entre la
ninhidrina y el aminoácido ocurre una reacción de adición núcleofilica, donde se
eliminan dos moléculas de agua (deshidratación), En medio alcalino y en
presencia de calor, el compuesto formado se descarboxila, produciendo dióxido
de carbono y formando la imina correspondiente.
La prolina es el único aminoácido en el cual su grupo R interacciona
formando un ciclo al unirse con su α amino. ¿Por qué forma un ciclo? La
La prolina tiene como grupo lateral una cadena alifática, pero a diferencia su
grupo amino es secundario, está unido a dos carbonos, en vez de primario, y
además forma parte de un ciclo, lo que hace que el enlace amida que forma
cuando está en una cadenas polipeptídica no tenga libertad de giro.
La prolina, debido a que el nitrógeno del enlace peptídico forma parte de un ciclo
dificulta las estructuras secundarias alfa-hélice y lámina-beta de
las proteínas produciendo curvaturas o codos. La prolina puede sufrir
hidroxilación, formándose la hidroxiprolina, en cuyo proceso de formación es
necesario el ácido ascórbico o vitamina C.